人白细胞介素-33蛋白的二级结构及B细胞抗原表位预测

目的:预测人白细胞介素(IL)-33的二级结构和B细胞抗原表位。方法:以单参数(亲水性、可及性、柔韧性及抗原性)预测为基础,通过二级结构预测初步筛选,并以ABCpred方案作为最终验证,预测人IL-33蛋白的二级结构和B细胞表位。结果:人IL-33蛋白的N端1~19、59~75、108~117和204~210区段为预测的B细胞表位。结论:该预测结果将有助于确定人IL-33的B细胞表位及其生物学活性部位。     

人白细胞介素-17二级结构及B细胞表位的预测

目的：预测人白细胞介素（IL）-17的二级结构特征及其B细胞抗原表位。方法：采用SOPMA法预测人IL-17的二级结构;借助ProSeale、Bceprled服务器,分析人IL-17亲水性、可及性和柔韧性,并结合二级结构特征,预测IL-17的B细胞表位。结果：人IL-17的二级结构由α螺旋（14．39％）、无规卷曲（56．06％）、延伸主链〈24．24％）和β转角（5．30％）组成。其B细胞表位可能位于N端第8—20、30—47和53—63氨基酸区段。结论：该预测将有助于确定人IL-17的B细胞表位,为研制抗人IL-17中和性抗体提供理论依据。     

人宫颈癌基因蛋白B细胞表位及其HLA限制性细胞毒性T细胞表位预测分析

目的:预测人宫颈癌基因(human cervical cancer oncogene,HCCR)蛋白的二级结构,B细胞表位及其HLA-A,B限制性细胞毒性T细胞表位.方法:综合分析二级结构、亲水性、柔韧性、表面可及性与抗原性指数,预测HCCR蛋白的B细胞抗原表位;利用BIMAS,SYFPEITHI和NetCTL方法预测分析其HLA-A*0201限制性CTL表位,运用NetCTL方法对HLA-A的其他等位基因和HLA-B限制性CTL表位进行预测分析.结果:HCCR蛋白的二级结构主要由α-螺旋结构组成,B细胞优势表位位于N端第41～53,216～228,310～325和355～360区段;预测得到5个HLA-A*0201限制性CTL优势表位分别为YLVFLLMYL(152～160),YLFPRQLLI(159～167),LLLHNVVLL(343～351),CLFLGIISI(138～146)和SIPPFANYL(145～153),HCCR蛋白HLA-A,B限制CTL表位主要位于胞外区.结论:应用多参数预测HCCR蛋白B细胞表位及其HLA-A,B限制性细胞毒性T细胞表位,为进一步实验鉴定其表位进而制备单克隆抗体和基于HCCR抗原的肿瘤免疫学治疗奠定了基础.     

FSHR胞外区抗原的二级结构预测和B细胞表位预测

目的:分析卵泡刺激素受体(Follicle stimulating hormone receptor,FSHR)胞外区蛋白的二级结构,在线预测FSHR胞外区潜在的B细胞表位.方法:利用DNAStar Protein软件对FSHR胞外区蛋白的二级结构和表面特性进行分析,联合在线B细胞表位预测,预测FSHR胞外区蛋白可能的抗原表位.合成预测的B细胞表位肽,对其抗原性进行鉴定.结果:FSHR胞外区蛋白可能的抗原表位区域为17～34、4244、116～122、142～147、179～193、239～241、266～270、279～282、288～307.选择4个区域合成肽段表位区域能与免疫抗血清发生抗原特异性反应.结论:应用多参数成功预测了FSHR胞外区蛋白抗原的B细胞表位.     

热带无爪螨主要变应原Blo t 21抗原表位的预测

目的预测热带无爪螨主要变应原Blo t 21的抗原表位。方法利用DNAStar Protean软件分析热带无爪螨主要变应原Blo t 21的二级结构和表面特性,如理化性质、亲水性、表面可及性、柔韧性等,预测Blo t 21蛋白的B抗原表位和T抗原表位,同时利用Bepi Pred在线分析预测其可能的B细胞抗原表位。结果 Blo t 21蛋白的二级结构以α螺旋为主,存在7个潜在的B抗原表位位点,可能的B抗原表位区域有:2-11,19-28,35-54,55-70,72-83,96-112,123-129氨基酸残基或其附近。含有8个潜在的T细胞抗原表位区域:13-17,22-31,37-46,51-64,69-75,80-84,95-99,102-105氨基酸残基或其附近。结论应用Protean软件和Bepi Pred在线预测了热带无爪螨主要变应原Blo t 21的抗原表位,为进一步研究Blo t 21变应原的结构与功能,研制针对热带螨的预防性和治疗性疫苗、开发相应的诊断试剂盒奠定了基础。     

禽冠状病毒M蛋白B细胞抗原表位的预测

目的预测禽冠状病毒(IBV)M蛋白B细胞抗原表位。方法采用SOPMA软件预测IBV M蛋白的二级结构,采用SOSUI软件预测M蛋白的跨膜区,应用Hopp&Woods方案、Janin方案、Zimmerman方案预测IBV M蛋白B细胞表位抗原。结果IBV M蛋白二级结构主要包括α-螺旋和无规卷曲,含量分别为32.89%、31.11%;M蛋白具有3个跨膜区,位于18~40、48~70、77~99位氨基酸;B细胞识别的表位可能位于第186-196位氨基酸区域内或附近,预测的表位均含有β-转角和无规卷曲结构。结论IBVM蛋白的二级结构和抗原表位比较稳定,可利用地方毒株的M蛋白制备基因工程疫苗和单克隆抗体,应用于该病的诊断和防治。     

肠道病毒71型六安地区分离株VP1基因的生物信息学分析及B细胞表位预测

目的对肠道病毒71型(EV71)VP1基因编码衣壳蛋白进行系统结构与功能预测,为制备EV71疫苗和诊断抗原的研究提供理论基础。方法基于编号为1404-Luan(CHN)-08的EV71六安地区分离株VP1基因编码蛋白的氨基酸序列,应用ProtParam、SigalP、TMPRED、Sosui、SOPMA、Phyre、Bepipred等生物信息学方法预测其信号肽、跨膜区、疏水性、二级结构、三级结构等性质和潜在的B细胞表位。结果 EV71六安地区分离株VP1基因编码蛋白没有信号肽,无跨膜区,是一个亲水性蛋白;VP1蛋白二级结构以无规则卷曲和β-片层为主,含有少量的α-螺旋,少见β-转角;VP1的三级结构中4～121氨基酸部分在蛋白表面形成一环状结构(VPl GH loop);EV71 VP1潜在的B细胞表位共有6个可能的抗原表位。其中,预测分值最高的线性表位区域位于157～177位氨基酸残基。结论成功预测了EV71六安地区分离株VP1二级结构、三级结构和B细胞表位,为制备EV71基因工程疫苗和诊断抗原的开发提供了理论基础。     

脂多糖结合蛋白的B细胞抗原表位预测及其效应初步分析

目的 预测人脂多糖结合蛋白(LBP)的B细胞抗原表位.方法 采用生物信息软件和互联网服务器,预测LBP的二级结构和分析LBP表面特性(亲水性、可塑性、可及性和抗原性),再计算平均抗原指数(AI),预测LBP的B细胞抗原表位.结果 LBP存在多个潜在的抗原表位,247～260序列(FKGEIFHRNHRSPV)的AI(0.040 7)明显高于其他片段,370～379序列(LPSSSKEPVF)和303～325序列(ITDDMIPPDSNIRLTTKSFRPFV)的AI分别是0.033 6和0.029 5.247～260序列是LBP潜在的B细胞优势抗原表位.结论 应用多参数预测到LBP的B细胞抗原表位.     

Bioinformatics analysis and B-cell epitope prediction of VP1 gene of enterovirus 71 isolated in Lu′an city

目的 对肠道病毒71型(EV71)VP1基因编码衣壳蛋白进行系统结构与功能预测,为制备EV71疫苗和诊断抗原的研究提供理论基础.方法 基于编号为1404-Luan(CHN)-08的EV71六安地区分离株VP1基因编码蛋白的氨基酸序列,应用ProtParam、SigalP、TMPRED、Sosui、SOPMA、Phyre、Bepipred等生物信息学方法预测其信号肽、跨膜区、疏水性、二级结构、三级结构等性质和潜在的B细胞表位.结果 EV71六安地区分离株VP1基因编码蛋白没有信号肽,无跨膜区,是一个亲水性蛋白;VP1蛋白二级结构以无规则卷曲和β-片层为主,含有少量的α-螺旋,少见β-转角; VP1的三级结构中4～121氨基酸部分在蛋白表面形成一环状结构(VPl GH loop);EV71 VP1潜在的B细胞表位共有6个可能的抗原表位.其中,预测分值最高的线性表位区域位于157～177位氨基酸残基.结论 成功预测了EV71六安地区分离株VP1二级结构、三级结构和B细胞表位,为制备EV71基因工程疫苗和诊断抗原的开发提供了理论基础.     

人干扰素-λ的二级结构及其B细胞抗原表位的预测

目的：预测人干扰索（IFN）-λ1、IFN-λ2和IFN-λ3的二级结构特征及其B细胞抗原表位。方法：用Ceour-Deleage法预测人IFN-λ1、IFN-λ2和IFN-λ3的二级结构；分别用Hopp-Woods法、Janin法、Zimmerman．Simha法和Bhaskaran-Ponnuswamy法分析各蛋白的亲水性、可及性、极性和柔韧性参数；用Kolaskar-Tongaonkar法预测各蛋白的抗原指数。结合人IFN-λ1、IFN-λ2．和IFN-λ3的二级结构特征。综合评价其B细胞抗原表位。结果：人IFN-λ1、IFN-λ2和WN．IFN-λ2的B细胞识别表位可能分别位于其第47～73和154-166、53～75和159-171、53～77和159～171位氨基酸等区域内或附近，被预测的表位均含有β-转角和无规卷曲结构。人IFN-λ1与IFN-λ2，IFN-λ3的二级结构和含有的B细胞优势抗原表位很相似，而人IFN-λ2和IFN-λ3之间的差别非常小。结论：该预测结果将有助于确定人IFN-λ1、IFN-λ2和IFN-λ3的B细胞表位及其生物学活性部位。     

人doc-1蛋白抗原肽的设计

目的 设计人doe-1蛋白的B细胞连续性抗原表位。方法 根据氨基酸序列利用生物信息学和互联网上蛋白质序列分析软件分析抗原表位，包括EMBOSS、COILS2．1方案以及亲水性分析、二级结构转角、电荷效、屈曲性分析等。确定B细胞连续性抗原表位。结果doe-1蛋白连续性抗原表位可能位于第75～87、108～115位氨基酸残基附近。结合其功能特点等原则，第108～115被确定为合成肽序列。结论 doc-1蛋白B细胞连续性抗原表位的设计，为利用合成肽制备抗人doc-1蛋白抗体提供了理论依据，也为进一步研究doc-1基因及其蛋白功能奠定了基础。     

Eppin抗原的二级结构分析B细胞表位预测

目的 分析Eppin抗原的二级结构并预测其B细胞表位.方法 联合运用多种方法对Eppin的二级结构和表面特性,如亲水性、理化性质、可及性、免疫原性和可塑性等方面进行分析,预测其抗原表位.结果 Eppin存在多个潜在的抗原表位位点,可能的蛋白质抗原表位区域:14～23,30～44,48～54,56～68,78～85,97～106,109～116,125～132.体外实验证明,所预测抗原表位区域基本能与免疫抗血清发生抗原特异性反应.结论 应用多参数成功预测了Eppin抗原的B细胞表位.     

SARS冠状病毒M蛋白二级结构和B细胞抗原表位的稳定性分析

目的预测具有代表性的3株SARS冠状病毒M蛋白二级结构和B细胞抗原表位,探讨基因变异对M蛋白二级结构和B细胞抗原表位的影响。方法采用Chou-Fasman方法、Garnier-Robson方法和Karplus-Schulz方法预测SARS冠状病毒M蛋白二级结构;按Kyte-Doolittle方案、Emini方案和Jameson-Wolf方案预测B细胞抗原表位。结果3株SARS冠状病毒M蛋白的二级结构和B细胞抗原表位完全一致。结论SARS冠状病毒M蛋白的二级结构和抗原表位比较稳定,提示利用某一毒株的M蛋白制备单克隆抗体和疫苗可应用于SARS的诊断和防治。     

新型冠状病毒S蛋白B细胞表位的预测与分析

目的：分析新型冠状病毒（SARS-CoV-2）S刺突蛋白的二级结构并预测其可能的B细胞表位。方法：基于SARS-CoV-2 S蛋白氨基酸序列，分别采用SOPMA、GOR方法预测S蛋白的二级结构，并结合其跨膜区、亲水性、表面可及性和抗原性参数等综合分析，预测SARS-CoV-2 S蛋白可能的B细胞表位。结果：对SARS-CoV-2 S蛋白二级结构的预测表明，其二级结构中柔性区域以无规卷曲为主，少见转角。多种参数综合分析推测，其可能的优势B细胞表位位于354～360、437～445、454～471、527～537、567～582、678～685、772～779和806～818位氨基酸。结论：采用多参数预测SARS-CoV-2 S蛋白的B细胞表位，为深入研究S蛋白的功能奠定基础。     

牡蛎过敏原Cra g 1的二级结构及其B细胞和T细胞表位分析

目的分析牡蛎过敏原Cra g 1的二级结构及其B、T细胞表位,为探索基于抗原表位的免疫治疗奠定基础。方法从Uniprot数据库中获得牡蛎过敏原Cra g 1的氨基酸序列,通过DNA Star Protean软件,采用Garnier-Robson方法和Chou-Fasman方法分析其二级结构;采用Kyte-Doolittle法、Karplus-Schulz法、Emini法、Jameson-Wolf法综合分析Cra g 1主要的B细胞抗原表位。使用SYFPEITHI和NetMHC-Ⅱ在线网站分析T细胞抗原表位。结果牡蛎过敏原Cra g 1的二级结构主要为α-螺旋,其B细胞表位接近覆盖Cra g 1氨基酸全序列;而T细胞优势表位位于第89～103、108～122、129～143位肽段。结论本研究分析牡蛎过敏原Cra g 1的B、T细胞优势表位,为日后Cra g 1的基础免疫学研究,如疫苗的研制、诊断试剂的制备和其抗原性改造等提供了理论依据。     

人卵透明带3蛋白的二级结构和B细胞抗原表位预测

目的:预测并综合分析人卵透明带3(human zona pellucida 3,hZP3)蛋白的二级结构及其B细胞抗原表位。方法:以hZP3蛋白的基因序列为材料,采用Garnier-Robson法、Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法预测其结构蛋白的二级结构及蛋白骨架区的柔韧性,采用Kyte-Doolittle法对蛋白的亲水性进行分析,Emini法预测蛋白的表面可能性,Jameson-Wolf法预测蛋白的抗原指数。结果:hZP3蛋白含有较多的β折叠和转角结构。该蛋白第27~31、36~46、114~133、140~151、237~240和324~329区段可能是α-螺旋中心;hZP3蛋白分子第52~54、60~67、74~78、100~111、158~169、181~185、190~193、210~218、226~229、311~317、335~349和353~360区段可能是β-折叠中心。hZP3蛋白具有多处抗原指数较高的区段,其中近中部区段和近羧基端的第92~95、132~137、171~178、239~245、252~255、279~286、292~305和319~324区段含有潜在的B细胞优势抗原表位。结论:以蛋白质的二级结构预测作为辅助手段,用抗原指数、亲水性参数和表面可能性参数预测hZP3蛋白的B细胞抗原表位,为实验确定hZP3蛋白的B细胞抗原表位并以此进行免疫避孕研究奠定基础。     

衣原体噬菌体Chp4衣壳蛋白Vp1二级结构及B细胞抗原表位预测

【目的】对衣原体噬菌体chp4的Vpl蛋白的二级结构进行分析并预测其B细胞表位。【方法】以Chp4Vp1蛋白的氨基酸序列为基础,分别以Gamier～Robson法、Chou—Fasman法和Karplus—Schulz法共同预测其α螺旋、β折叠、转角结构和无规卷曲;按Kyte—Doolittle,法、Hopp—Woods法、Emini法和Jameson—Wolf法预测蛋闩的亲水性、表位可能性和抗原性指数。综合考虑二级结构及后续预测结果挑选最优表位。【结果】Chp4Vpl蛋白结构复杂,有较多潜在的抗原位点,预测其氨基酸残基第1～10、99～111、158～195、272～285、309～320、332～340、412～420为优势表位。【结论】Chp4Vpl蛋白理论上有较强的免疫原性,潜在的优势表位为之后蛋白相互作用研究和衣原体噬菌体野生株筛查提供了理论依据。     

结核分枝杆菌clpP2抗原表位预测与分析

【摘要】 目的 预测结核分枝杆菌酪蛋白酶蛋白水解亚基单位2（clpP2）的抗原表位,为结核病疫苗、药物研制等提供新的靶点。方法 以clpP2蛋白的氨基酸序列为基础,采用生物信息软件DNA Star预测二级结构;运用SWISS-MODEL在线软件进行同源建模;运用VaxiPred软件综合预测T 细胞抗原表位,用ABCpred、COBEPro和BepiPredPred 软件综合预测其B 细胞抗原表位;采用DNA Star Protean、SignalP、TMHMM在线软件和NCBI数据库分析其免疫学相关信息。结果 clpP2蛋白结构丰富,含有较多潜在细胞毒性T细胞和辅助T细胞表位; 也含有较多的B细胞线性和构象优势表位,这些区域亲水性、表面可能性和柔韧性指数都较高。结论 clpP2蛋白具有诱导免疫应答的潜能,可以作为结核监测、治疗、预防的新靶点。     

人易感H10N8禽流感病毒血凝素蛋白主要特性及B/T细胞抗原表位预测分析

目的应用生物信息学方法分析人H10N8禽流感病毒血凝素蛋白(hemagglutinin,HA)的主要特性,预测可能的B/T细胞抗原表位。方法采用Prot Param预测H10N8禽流感病毒HA蛋白的理化特性,SOPMA预测二级结构,Motif Scan预测翻译后修饰位点,DNAStar分析其序列的亲水性指数、柔韧性指数、可及性参数以及抗原指数,推测B细胞抗原表位的可能位置,并采用SYFPEITHI的T细胞表位预测工具分别预测CTL和Th细胞表位。结果人易感H10N8禽流感病毒HA为亲水性蛋白,二级结构中包含218个α-螺旋、108个β-片层、64个β-转角和171个无规卷曲,具有多个糖基化、酰胺化及磷酸化翻译后修饰位点。经综合各种参数,预测出H10N8禽流感病毒HA蛋白可能存在的7个B细胞抗原表位、7个CTL细胞表位和8个Th细胞表位。结论 HA蛋白B/T细胞抗原表位的预测为人易感H10N8染禽流感病毒的疫苗研制奠定了一定的基础。     

衣原体噬菌体衣壳蛋白 Vp1 及其高保守区二级结构及 B 细胞表位研究

目的：分析衣原体噬菌体Vpl蛋白及其高保守区的二级结构并预测其B细胞表位。方法：以C｜ustalX程序比对各株衣原体噬菌体衣壳蛋白Vpl序列获得高保守区序列。以Vpl氨基酸序列为基础,采用Gamier—Robson法、Chou—Fasman法、Eisenberg法和Karplus—Schulz法分析蛋白二级结构;按Kyte—Doolittle法、Emini法和Jameson—Wolf法预测蛋白的抗原表位。结果：衣原体噬菌体Vpl蛋白的二级结构以β折叠为主,有少量α螺旋;其高保守区含多个抗原位点,预测其N端1—8,103—110,158—164,189—196,322—332,427—434,478—488为优势表位。结论：衣原体噬菌体Vpl蛋白及其高保守区存在复杂的蛋白结构,可形成多个可选表位。