HSP70与肿瘤免疫治疗

热激蛋白70（HSP70）家族是一类重要的应激蛋白，在肿瘤免疫中发挥免疫佐剂的功能，可协同抗原呈递细胞（APC）、αβT细胞、γδT细胞和NK细胞的作用。通过分子载体的作用将抗原肽呈递APC表面，激活CD8^＋T细胞，达到杀伤肿瘤细胞的目的。HSF70对开发肿瘤疫苗也有重要的意义。本文简要综述HSF70分子及其在肿瘤免疫治疗中的新进展。     

热休克蛋白70心肌保护研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是所有原核细胞和真核细胞在高温或应激情况下由热休克基因编码产生的一组序列高度保守的细胞蛋白,又称应激蛋白。参与细胞的损伤与修复。因R itossa[1]首先从果蝇在热应激环境中诱导合成而命名,随后的研究发现除高温外,缺血、低氧、重金属盐及大多数病理状态下都能诱导细胞产生HSP。根据分子量大小和同源程度可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子量HSP等几个家族,每个家族又有多个成员。HSP70是HSP中最保守、最主要、含量最丰富的一类。近年来国内外许多学者一直在探索HSP70的特性及…     

热休克蛋白与肿瘤的关系

热休克蛋白(heatshockprotein，HSP)是广泛存在于生物界(从原核生物到真核生物)中具有高度保守性质的蛋白质，在应激状态下可以被诱导表达，故又称为应激蛋白llJ。根据同源程度及分子量大小可分为HSP110、HSP90、HSP70和HSP60、小分子HSP(22～23如)以及泛素等几个家族。热休克蛋白在细胞生长、发育、分化、基因转录等功能方面发     

HSP70-HBsAg基因修饰DC瘤苗抗肝癌作用的实验研究

目的 探讨HSP70-HBsAg嵌合基因修饰DC瘤苗对肝癌动物模型的免疫治疗效果.方法 用重组腺病毒介导HSP70-HBsAg基因修饰树突状细胞构建HSP70-HBsAg-DC瘤苗后,采用皮下注射、静脉注射和瘤体注射三种途径向荷瘤小鼠回输HSP70-HBsAg-DC瘤苗,比较观察HSP70-HBsAg-DC瘤苗对实验性肝癌的治疗效果和免疫保护作用.结果 皮下注射HSP70-HBsAg-DC瘤苗治疗效果明显优于瘤体内注射、尾静脉注射(P＜0.05),HSP70-HBsAg-DC瘤苗组肿瘤的生长速度明显慢于对照组(P＜0.05).结论 皮下注射HSP70-HBsAg-DC瘤苗可能是实验性肝癌最佳的免疫途径.HSP70-HBsAg-DC瘤苗对肝癌荷瘤小鼠产生有明显的免疫治疗作用,能够诱导机体产生较强的抗肝癌免疫保护作用.     

HSP70对组织细胞的保护

1962年科学家Ritossa[1]在研究果蝇唾液腺的染色体中首次发现了热休克蛋白(heat shock protein,HSP).HSP是指所有生物细胞在应激原诱导下所产生的高度保守的一组蛋白质,根据其分子量大小可将HSP分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60和sHSP等5个家族.     

热休克蛋白70与妇产科疾病

热休克蛋白(Heat-shock protein,HSP)普遍存于在生物细胞中,是一组具有重要生理功能、高度保守的蛋白质分子。应激状态下可被诱导表达,故又称应激蛋白。根据分子量大小可分为：HSP110、HSP70、HSP60、小分子2HSP及泛素等几个家族;其中HSP70在细胞生长、发育、分化、基因转变等方面发挥着重要作用。其生物学功能主要表现在应激状态下保护细胞生命活动、维持细胞的生存。HSP70与多种蛋白源形成复合     

热休克蛋白70疫苗治疗喉癌的应用前景

<正>近年来的研究发现,热休克蛋白70(HSP70)与不同肿瘤抗原肽结合,形成HSP70-多肽复合物,具有特异性肿瘤免疫原性,可激活机体特异性和非特异性免疫反应。且无需免疫佐剂即可激发有效、持续的抗肿瘤免疫效应,这对克服肿瘤的异质性、对抗肿瘤逃逸和治疗转移癌有明显帮助,也为肿瘤免疫治疗开辟了一条新途径。本文就HSP70疫苗治疗喉癌     

以HSP90为靶点的靶向治疗在非小细胞肺癌治疗中的研究进展

热休克蛋白（Heat Shock Protein，HSP）是一切生物细胞包括原核细胞及真核细胞在受热或病原体、理化有害因素等应激后发生热休克反应，产生的一类生物进化最保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白。根据分子量大小可分为HSPl00、HSP90、HSP70、HSP60和小HSP五大家族，尤以HSP90，主要起稳定蛋白质结构的作用，与肿瘤的发生、发展关系最为密切，参与众多与肿瘤增殖和凋亡信号相关的分子构象与稳定性的调节^[1]。     

人肾癌组织中热休克蛋白70的纯化与鉴定分析

目的探讨人肾癌组织中热休克蛋白70纯化的有效方法，并进行鉴定分析。方法应用两次亲和层析和离子交换层析获得目的蛋白，经电泳和Western-blot定性分析，应用改良的Bradford法定量分析。结果经过二次亲和层析和Mono Q柱的分离后，得到纯度较高的分子量约为70kDa的蛋白质，经免疫印迹分析证实该蛋白质即为HSP70。与其他方法相比HSP70的纯度更高，获得率接近。结论该文所述方法是一种简单有效的纯化肿瘤组织中HSP70的方法。     

小鼠S180肉瘤肿瘤模型生长规律及热休克蛋白的表达

目的：研究Balb／C小鼠S180肉瘤细胞接种后肿瘤发生及生长规律以及不同热休克蛋白(heat shock protein，HSP)在小鼠S180肉瘤细胞中的表达，为HSP的分离、纯化及免疫治疗提供可用的动物模型。方法：三组不同剂量S180肉瘤细胞(10万个、100万个、500万个)于Balb／C小鼠背部皮下接种，观察肿瘤发生率、肿瘤组织生长规律、小鼠生存时间，取部分肉瘤细胞进行热休克处理后进行免疫组化观察。结果：S180肉瘤细胞接种Balb／C小鼠的肿瘤发生率为100％，不同剂量的肿瘤生存期限差异有显著性意义，肿瘤大小无显著差异；对HSP的免疫组化观察表明：HSP60、70、90α、grp94均为阳性表达，其中HSP60、grp94强阳性，热休克处理后HSP70阳性增强，HSP90α阳性减弱。结论：Balb／C小鼠S180肉瘤为观察HSP表达及提取、纯化提供稳定的动物肿瘤模型，还可用于进行HSP疫苗治疗肿瘤的实验研究。