热休克蛋白70在神经元可塑性中作用的研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是体内一族重要的蛋白质,不仅具有帮助蛋白质正确组装、折叠、转运的作用,也参与抑制凋亡,并与抗原提呈、甾体激素受体功能、细胞内运输、核受体结合有关.热休克蛋白包括小分子HSP家族、HSP60家族、HSP70家族、HSP90家族和HSP110家族,其中HSP70家族包括HSC70、HSP72、Grp75、Grp78、HO-1.应激状态下,变性的蛋白质在胞浆中通过使已经和热休克因子(heat shock factor,HSF)结合的HSP解离下来,使HSF磷酸化,三聚体化,从而诱导HSP表达.     

HSP27表达与肿瘤耐药关系的研究进展

热休克蛋白27(heat shock protein 27,HSP27),又名热休克蛋白B1(heat shock protein B1,HSPB1)、热休克蛋白25(heat shock protein 25,HSP25),是热休克蛋白家族中的小分子热休克蛋白亚家族(sHSP亚家族)的重要一员。近年HSP27与肿瘤的关系引人注目,而肿瘤耐药是影响肿瘤临床预后的重要方面,本文就HSP27和肿瘤耐药的关系作一综述。     

热休克蛋白HSP70在自体静脉移植中表达的动态变化

目的 观察热休克蛋白HSP70在免自体静脉移植中表达的动态变化,探讨其与移植血管内膜增生的关系.方法 采用兔自体颈静脉移植模型,25只新西兰大白兔随机分为5组,分别于术后3、7、14、28d取材,应用Real-Time PCK法、Western blot法分别检测各组中HSP70 mRNA与蛋白的表达变化.结果 HSP70mRNA在术后3 d时表达升高,而后渐降至正常.蛋白检测表达变化与其一致.结论 静脉移植后热休克蛋白HSP70表达升高,可能与血管平滑肌细胞增殖有关.     

恶性肿瘤热休克蛋白70的表达与槲皮素的抗癌活性

肿瘤细胞常常高表达热休克蛋白70（heatshockprotein，HSP70），以抵抗抗肿瘤的治疗。倾皮素是一种天然存在的生物黄酮，具有多种药理学作用，可特异性阻断肿瘤细胞HSP70的表达，产生抗肿瘤作用。本文综述恶性肿瘤HSP70表达与懈皮素抗癌活性的关系。热休克蛋白70热休克蛋?..     

热休克蛋白HSP70在MCAo大鼠脑中的表达

目的：揭示局部脑缺血状态下热休克蛋白（heat shock protein,HSP)HSP70的表达与脑供血的关系,提供探讨针刺治疗脑梗塞研究的实验基础。方法：采用热凝法阻断大鼠一侧大脑中动脉（MCAo)造成局灶性脑缺血实验模型,采用DNA－RNA分子杂交技术研究了MCAo大鼠不同脑区HSP70的表达随缺血时间的改变,同时采用免疫组化的方法研究了HSP70蛋白表达的动态变化。结果：免疫阳性细胞出现较早并出现最多的区域是脑皮层区,纹状体次之,并多出现在缺血核心的周边区,分子杂交结果同样显示该模型中HSP70gRNA在大脑皮层中比在纹状体和海马中较早的出现且转录水平出高于纹状体和海马。结论：热休克蛋白HSP70因缺血被诱导,但其转录与表达又明显与供血状况有关。严重缺血区HSP70的表达受阻,提示改善脑局部微循环可促进HSP70的表达,增强脑组织的修复能力。     

HSP70对组织细胞的保护

1962年科学家Ritossa[1]在研究果蝇唾液腺的染色体中首次发现了热休克蛋白(heat shock protein,HSP).HSP是指所有生物细胞在应激原诱导下所产生的高度保守的一组蛋白质,根据其分子量大小可将HSP分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60和sHSP等5个家族.     

热休克蛋白70在人炎性牙髓组织中的表达及意义

热休克蛋白（HSPs）又称之为应激蛋白,是在热休克状态下启动的一系列特殊基因编码合成的蛋白质,能够在应激状态下保护细胞组织免受伤害,并对受损组织有修复作用.已有研究证实,除热刺激以外的其它许多理化因素,如缺氧、病毒、细菌感染、重金属等均可诱导HSP70的表达.     

衰老、慢性应激与免疫细胞热休克蛋白70反应抑制

自然衰老和慢性应激都能导致免疫细胞对环境刺激的抵抗力降低。衰老和慢性应激影响免疫细胞功能的分子机制目前还不清楚。热休克蛋白(HSP)是一类在所有原核细胞和真核细胞中均有表达的高度保守的蛋白质。研究表明,HSP反应是细胞维持正常功能,对抗应激性损伤的基本保护性机制之一。在HSP家族中,热休克蛋白70(HSP70)对应激条件最敏感,且被认为是功能最重要的一类热休克蛋白[1]。本文综述衰老和慢性应激对免疫细胞HSP70表达的抑制作用及其调节机制。一、热休克蛋白70的细胞保护作用研究证实,HSP70通过“分子伴侣”作用广泛参与细胞周期…     

人急性白血病淋巴细胞HSP70及 HSP70 mRNA的表达研究

目的：检测急性白血病病人血淋巴细胞热休克蛋白70（HSP70）及其mRNA的表达。方法：ELISA法检测HSP70,RT－PCR法检测HSP70 mRNA。结果：化疗前急性白血病病人淋巴细胞HSP70及mRNA明显低于正常人;而化疗后,急性白血病病人淋巴细胞HSP70及mRNA明显高于正常人（P＜0．01）,结论：HSP70与急性白血病癌细胞关系密切,对癌细胞起保护作用。     

热休克蛋白70与心肌保护研究现状

热休克蛋白（heat shock protein，HSP）是指细胞在应激原特别是环境高温诱导下所产生的，由热休克基因所编码合成的，序列高度保守的一组蛋白质。近年来研究发现，以热、缺血缺氧为应激原或通过基因调控的方法诱导心肌细胞产生热休克蛋白，可使心肌具有抗热、抗缺血缺氧的保护作用。热休克蛋白按其分子量不同分为多个家族，其中，热休克蛋白70（HSP70）备受重视，已成为新近较重视的内源性心肌保护途径之一，在对抗心肌缺血再灌注损伤中发挥着极为重要的作用。     

热休克蛋白70在宫颈癌组织中的表达及意义

目的：探讨宫颈癌组织中热休克蛋白（heat shock protein，HSP）70的表达及HSP70与组织类型、组织分级之间的关系。方法：采用免疫组化SP法检测47例宫颈癌组织中HSP70的表达。结果：宫颈癌组织的HSP70阳性率高于正常组织．且低分化宫颈癌组织的阳性率高于高分化宫颈癌。结论：HSP70的过度表达可能与宫颈癌的发生、发展及预后有关。     

热休克蛋白70心肌保护研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是所有原核细胞和真核细胞在高温或应激情况下由热休克基因编码产生的一组序列高度保守的细胞蛋白,又称应激蛋白。参与细胞的损伤与修复。因R itossa[1]首先从果蝇在热应激环境中诱导合成而命名,随后的研究发现除高温外,缺血、低氧、重金属盐及大多数病理状态下都能诱导细胞产生HSP。根据分子量大小和同源程度可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子量HSP等几个家族,每个家族又有多个成员。HSP70是HSP中最保守、最主要、含量最丰富的一类。近年来国内外许多学者一直在探索HSP70的特性及…     

热休克蛋白70的功能及其在寄生虫生长发育中的作用

热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)也称应激蛋白,具有分子伴侣活性.外源性HSP70能被宿主抗原提呈细胞(antigen presenting cell,APC)识别,引起前炎症反应及获得性免疫应答,而自体HSP70则具有抗炎效应.在最近的研究中还发现HSP70具有佐剂功效,能增强机体对其他抗原肽的免疫应答反应.HSP70在寄生虫的生长发育过程中也起着重要作用.     

PKC-α与热休克蛋白HSP70在兔自体静脉移植后的表达

目的 观察蛋白激酶C-α(PKC-α)与热休克蛋白HSP70在兔白体静脉移植中的表达的动态变化,探讨其与移植后血管内膜增生的可能关系.方法 采用兔自体颈静脉移植模型,25只新西兰大白兔随机分为5组,分别于术后3、7、14及28 d取材,应用Real-Time PCR法、免疫组织化学法分别检测各组中PKC-α、HSP70 mRNA与蛋白的表达变化.结果 PKC-α、HSP70 mRNA在术后3d时表达升高,而后渐降至正常,两者变化呈正相关(r=0.967,P<0.01),蛋白检测表达变化与其一致.结论 静脉移植后可能通过PKC-α信号传导通路使热休克蛋白HSP70表达升高,与促进血管平滑肌细胞增殖有关.     

热休克蛋白70、腺苷与心肌缺血再灌注损伤

心肌缺血后再灌注是挽救缺血濒危心肌的必要措施 ,然而心肌缺血再灌注可以导致心肌进一步损伤。近些年来有关心肌缺血再灌注损伤方面的报道很多 ,本文从内源性保护物质热休克蛋白 70( HSP70 )和腺苷方面对心肌缺血再灌注 ( IR)损伤的心肌保护作用机制作一综述。1　热休克蛋白 70 ( HSP70 )　　HSP70家族 (分子量 =72～ 80 k Da)成员最多 ,共有 2 1种蛋白质 ,是一组进化上高度保守的应激蛋白。按表达情况又可分为结构型 HSP70和诱导型HSP70。正常细胞可表达结构型 HSP70 ,应激情况下略增加。结构型 HSP70又可分为两种 ,分别位于内…     

热休克蛋白70与肿瘤免疫

近年热休克蛋白70(HSP70)在免疫中的作用日益受到重视。HSP70在肿瘤免疫中充当了多重角色,一方面作为“分子伴侣”参与肿瘤细胞的功能代谢,保护肿瘤细胞免受有害因素的损害;另一方面肿瘤细胞与机体正常细胞生长、代谢、分化的异质性,使HSP70成为与其相结合的肿瘤抗原多肽的靶载体,在参与肿瘤抗原的免疫反应中充当了举足轻重的角色。     

热休克蛋白70在人冠状动脉粥样硬化中的表达及意义

目的：探讨热休克蛋白70（HSP70）在人冠状动脉粥样硬化中的表达及其意义。方法：采用免疫组化法检测30例人尸检冠状动脉石蜡标本HSP70的表达。结果：正常动脉组织HSP70呈阴性表达,粥样硬化动脉中HSP70呈阳性表达。结论：HSP70可能与冠状动脉粥样硬化的发展有关。     

HSP70在兔动脉粥样硬化斑块表达的意义

目的研究HSP70在兔动脉易损斑块中表达的意义。方法建立兔动脉粥样硬化易损斑块模型,采用免疫组化技术检测斑块不同部位的HSP70表达情况。结果兔动脉易损斑块中,热休克蛋白HSP70在纤维帽区平滑肌细胞表现为高表达,与肩部区、脂核区、中膜平滑肌区均有显著性差异：炎细胞在纤维帽区和肩部区HSP70表现为高表达,与其余两区有显著性差异。结论HSP70参与了动脉粥样硬化斑块形成过程的免疫应答,激活炎症细胞,降低了动脉粥样硬化斑块的稳定性。     

热诱导培养角朊细胞表达HSP70

0　引言　热休克蛋白 (HSP)是一类当细胞受到各种有害因素刺激时合成增多的蛋白质 ,在细胞内蛋白的加工过程中具有重要作用 .我们对体外培养的角朊细胞进行热处理 ,然后观察细胞中 HSP70的表达情况 ,并对其意义进行初步探讨 .1　材料和方法1 .1　材料　角朊细胞无血清培养基 (KC- SFM) (GibcoBRL) ,鼠抗人 HSP70单克隆抗体 (Santa Cruz公司 ) ,生物素化羊抗鼠 Ig G及 SABC试剂盒 (武汉博士德生物工程有限公司 ) ,HSP70寡核苷酸探针 (上海生命技术公司合成 ) .1 .2　方法　取手术包皮 (本校西京医院门诊手术室提供 ) ,用2 .5 g·…     

精氨酸对热暴露小鼠肝脏HSP70表达的免疫组化研究

用免疫组织化学方法研究了热习服小鼠42℃热暴露50min恢复期0－24h肝脏热休克蛋白70（HSP70）表达的动态变化及L－精氨酸干预的热处理小鼠42℃热暴露50min后恢复期8h肝脏HSP70的表达。结果：（1）HSP70主要定位于肝脏胞质，细胞核中较少；（2）HSP70在热应激后8－12h达高峰；（3）精氨酸对热处理小鼠肝脏HSP70的表达有增强作用。