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31.
①目的 分析严重急性呼吸综合征(SARS)冠状病毒刺突蛋白(S蛋白)编码基因及氨基酸序列的变异情况,并在GenBank中寻找其同源序列。②方法 将网上公布的具有全基因序列的12株SARS冠状病毒S蛋白的编码基因序列及氨基酸序列应用Clustal W方法对排分析变异情况,并应用GenBank的Blast对排功能寻找被GenBank收录的同源序列。③结果 SARS冠状病毒S蛋白相对比较保守,变异率较低,其氨基酸序列与鼠的肝炎病毒氨基酸序列有较高的同源性,某些核苷酸序列与人的基因组有同源性。④结论 S蛋白编码基因及氨基酸序列相对保守,为预防性疫苗的研发提供了可行性;据其同源基因及蛋白序列可以预测S蛋白的二、三级结构,对推测SARS可能的发病机制有积极作用。 相似文献
32.
根据第一作者在马来西亚从事中医临床工作50余年的经验,以中医理论为指导,探讨了在炎热的马来西亚,寒邪致病的可能性、客观性以及寒邪致病的病因、病机、临床表现特征及其治疗方法。 相似文献
33.
34.
SARS相关冠状病毒S1融合蛋白的原核表达与纯化 总被引:3,自引:0,他引:3
目的:克隆严重急性呼吸综合征相关冠状病毒(SARS-CoV)S1蛋白编码DNA,构建原核表达质粒pGEX-5T/S1,并诱导表达谷胱甘肽巯基转移酶融合蛋白。方法:采用PCR方法扩增合成S1片段,并克隆入载体中,经双酶切鉴定和测序后把S1序列定向插入原核表达载体pGEX-5T的多克隆位点,转化大肠杆菌K802,将纯化后的融合蛋白用于SARS—CoV抗体阳性血清的检测。结果:GST—S1融合蛋白以可溶形式表达,纯化后的蛋白用ELISA法检测,结果与对照相符。结论:成功诱导原核表达并纬化出融合蛋白S1,为将其应用于SARS—CoV的特异性检测和亚单位疫苗研究奠定了基础。 相似文献
35.
36.
人冠状病毒72-62和73-50干燥毒种,用人胚器官和原代人胚肾细胞合管培养未能引起细胞病变,而将病毒液接种到人胚器官细胞或人胚肺传代细胞第一代就能引起明显的细胞病变。新传代病毒经电镜及中和试验鉴定确属人冠状病毒。实验结果证明人胚肺传代细胞比原代人胚肾细胞敏感,为进一步研究人冠状病毒提供了一株敏感的细胞。 相似文献
37.
应用因特网对SARS病毒M蛋白B细胞抗原表位的预测 总被引:7,自引:1,他引:6
目的:预测SARS冠状病毒M蛋白的B细胞表位。方法:采用EMBOSS软件结合Hopp&woods亲水性参数、Janin可及性参数、极性参数、柔韧性参数及二级结构方案对SARS冠状病毒M蛋白的B细胞表位进行了预测,并用吴玉章等已建立的B细胞表位预测方法进行评述。结果:SARS冠状病毒M蛋白B细胞识别的表位可能位于第3~13和153~166位氮基酸等区域内或附近,这2个被预测的表位均含有β—转角和无规卷曲结构。结论:该研究对应用合成肽抗原进行SARS早期诊断研究及相关抗体的制备具有重要指导意义。 相似文献
38.
目的预测SARS病毒S蛋白(spike glycoprotein)部分片段(aa No.400~600 & aa No.1 100~1 195)的B-细胞表位.方法应用多种参数和方法进行综合分析,包括跨膜分析、保守区分析、同源性比较、Hopp & Woods亲水性参数、抗原性参数、可及性参数、β-转角、万氏法等综合预测方法.结果显示B-细胞识别的表位可能在436~456和1 136~1 146残基或其附近,这两个被预测的表位均含有β-转角和不规则卷曲结构.结论本研究为应用合成肽抗原制备抗SARS病毒S蛋白抗体、诊断非典型肺炎(severe acute respiratory syndrome, SARS)提供了依据. 相似文献
39.
临床医师处方抗菌药物前需思考的几个问题 总被引:20,自引:0,他引:20
2001年和2003年卫生部全国医院感染监测网调查结果均显示,医院横断面抗菌药物的平均使用率在54%以上,联合用药较为普遍.国内监测结果也表明细菌耐药性日益严重.针对上述问题,提出临床医师在面对病人开处方抗菌药物之前,须思考的问题:是否有使用抗菌药物的适用症?是否了解选用的抗菌药物,选用何种药物?是否有联合使用抗菌药物的指征?采用何种给药途径、给药剂量、给药时间?是否属于特殊宿主或针对特殊病原体的感染使用抗菌药物?密切观察抗菌药物治疗是否有效?针对局部感染是否需要穿刺或外科手术引流病灶?是否已出现抗菌药物的不良反应?是否存在药物相互作用?是否存在不合理使用抗菌药物情况?并且针对每个问题提出了建议. 相似文献
40.
LSECtin interacts with filovirus glycoproteins and the spike protein of SARS coronavirus 总被引:9,自引:0,他引:9
Gramberg T Hofmann H Möller P Lalor PF Marzi A Geier M Krumbiegel M Winkler T Kirchhoff F Adams DH Becker S Münch J Pöhlmann S 《Virology》2005,340(2):265-236
Cellular attachment factors like the C-type lectins DC-SIGN and DC-SIGNR (collectively referred to as DC-SIGN/R) can augment viral infection and might promote viral dissemination in and between hosts. The lectin LSECtin is encoded in the same chromosomal locus as DC-SIGN/R and is coexpressed with DC-SIGNR on sinusoidal endothelial cells in liver and lymphnodes. Here, we show that LSECtin enhances infection driven by filovirus glycoproteins (GP) and the S protein of SARS coronavirus, but does not interact with human immunodeficiency virus type-1 and hepatitis C virus envelope proteins. Ligand binding to LSECtin was inhibited by EGTA but not by mannan, suggesting that LSECtin unlike DC-SIGN/R does not recognize high-mannose glycans on viral GPs. Finally, we demonstrate that LSECtin is N-linked glycosylated and that glycosylation is required for cell surface expression. In summary, we identified LSECtin as an attachment factor that in conjunction with DC-SIGNR might concentrate viral pathogens in liver and lymph nodes. 相似文献