热休克蛋白70在神经元可塑性中作用的研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是体内一族重要的蛋白质,不仅具有帮助蛋白质正确组装、折叠、转运的作用,也参与抑制凋亡,并与抗原提呈、甾体激素受体功能、细胞内运输、核受体结合有关。热休克蛋白包括小分子HSP家族、HSP60家族、HSP70家族、HSP90家族和HSP110家族,其中H     

HSP27表达与肿瘤耐药关系的研究进展

热休克蛋白27(heat shock protein 27,HSP27),又名热休克蛋白B1(heat shock protein B1,HSPB1)、热休克蛋白25(heat shock protein 25,HSP25),是热休克蛋白家族中的小分子热休克蛋白亚家族(sHSP亚家族)的重要一员。近年HSP27与肿瘤的关系引人注目,而肿瘤耐药是影响肿瘤临床预后的重要方面,本文就HSP27和肿瘤耐药的关系作一综述。     

热休克蛋白70与心肌保护

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs),也称应激蛋白,是生物体或离体培养细胞在应激状态下产生的一类内源性保护蛋白,根据同源程度及相对分子质量大小可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子HSPs等几个家族。由于HSP70在正常细胞中水平较低,应激状态下可显著升高,目前成为HSPs中最为关注、研究最深入的一个家族[1]。近年研究发现,缺血/再灌注心肌中有HSP70的表达,通过多种机制产生心肌保护作用。1概述1.1 HSP70的分类、表达及分布HSP70家族主要包括Hsp72、Hsp73、Grp78、Grp75四个成员,按表达情况分为诱导型和结构型[1-…     

磷酸化HSP27在恶性肿瘤中的研究进展

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一类在热休克或其他应激状态下产生的序列高度保守的蛋白质。热休克蛋白27 (heat shock protein 27, HSP27)是该蛋白质家族中研究最为深入的成员之一,它作为不依赖ATP的分子伴侣在蛋白质的折叠中扮演着重要角色,同时也参与了包括癌症在内的多种疾病的病理过程。已有大量文献证明蛋白质的磷酸化与肿瘤的发生发展密切相关,HSP27的磷酸化在肿瘤发生发展中的作用是目前的研究热点之一,综述了磷酸化HSP27与恶性肿瘤发生发展的关系及其作为肿瘤治疗靶点的可能,期待为恶性肿瘤的防治提供新的诊治思路。     

HSP70对组织细胞的保护

1962年科学家Ritossa[1]在研究果蝇唾液腺的染色体中首次发现了热休克蛋白(heat shock protein,HSP).HSP是指所有生物细胞在应激原诱导下所产生的高度保守的一组蛋白质,根据其分子量大小可将HSP分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60和sHSP等5个家族.     

肺癌中热休克转录因子2促进热休克蛋白的表达

目的 探讨HSF2通过促进热休克蛋白 (heat shock protein, HSP) 的表达对肺癌发生以及肿瘤细胞增殖的影响.方法 选取肺癌旁组织, 构建过表达HSF2真核载体 (p IRES2-EGFP-HSF2) , 分别转染BEAS-2B、A549, 检测其对细胞增殖及HSP表达的影响;转染p IRES2-EGFP-HSF2质粒的同时, 共转染HSP27、HSP90的si RNA, 检测其对细胞增殖的影响.结果 过表达HSF2可增加BEAS-2B和A549细胞增殖速度 (P<0.01) , 促进HSP27和HSP90的表达;转染HSP27、HSP90的si RNA均可减弱HSF2诱导的BEAS-2B和A549细胞增殖 (P<0.01) .结论 HSF2促进肺癌细胞增殖的作用可能主要是通过促进热休克蛋白的表达来实现.     

热休克蛋白对癌的诊断、预后、预测及治疗的影响

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)首次发现是作为一组蛋白,通过热休克反应及理化刺激诱导产生,存在于大多物种之中.随后发现,其具有分子伴侣特性.其表达在大多癌组织中是增高的,对癌逃逸凋亡起着重要作用,转录时需要转录因子1（HSF1）参与[1,2].HSP和HSF1表达增高的分子机制目前仍不清楚.     

热休克预处理诱导人体皮瓣合成HSP70

研究[1,2]发现,热休克应激能对皮瓣存活产生积极影响,热休克的保护作用与皮瓣内合成热休克蛋白(heat shock protein, HSP70)有关.     

热休克因子1及热休克蛋白对慢性心理应激鼠工作记忆的保护作用

目的 采用HSF1基因敲除小鼠模型探讨热休克因子1及热休克蛋白(heat shock protein,HSP)在慢性心理应激中对工作记忆的保护作用.方法 将热休克因子1(heat shock factor 1)基因野生型小鼠(HSF1+/+)和热休克因子1基因敲除小鼠(HSF1-/-)暴露于2个月的慢性心理应激,部分小鼠在暴露于心理应激前给予热休克预处理,2个月后采用T迷宫检测各组小鼠工作记忆,western blots检测和比较HSP72,HSP25表达,采用单因素方差分析和多因素析因设计方差分析对各组小鼠T迷宫转换正确数和HSP72,HSP25表达进行比较.结果 HSF1基因野生型小鼠中,慢性心理应激对T迷宫转换正确数(8.90±0.46)次与对照组(9.58±0.48)次没有明显影响(F(1,65)=0.23,P＞0.05),HSF1基因敲除小鼠中,慢性心理应激引起T迷宫转换正确数(4.00±0.26)次明显低于对照组(7.33±0.43)次,F(1,65)=32.39,P＜0.05).同时野生型小鼠心理应激后海马组织中HSP72表达(1.35±0.11),HSP25表达(1.05±0.03)明显高于HSF1基因敲除小鼠(0.23±0.03),(0.26±0.02),均P＜0.05).热应激也诱导HSP72(1.71±0.05),HSP25(1.33±0.05)表达增加,明显高于HSF1基因敲除小鼠[(0.26±0.03),(0.23±0.08),均P＜0.05],但未发现热应激预处理对T迷宫转换正确数有影响(F(1,65)=0.32,P＞0.05).结论 HSF1以及慢性心理应激诱导的HSP72,HSP25表达,在慢性心理应激中对工作记忆具有保护作用.     

小分子热休克蛋白22研究进展*

小分子热休克蛋白是一组理化性质相对保守的蛋白质,在应激反应中发挥重要作用。作为小热休克蛋白(small heat shock protein, sHSP)亚家族成员之一的热休克蛋白22(heat shock proteins, HSP22),在细胞的生长,增殖和凋亡的调节过程中发挥着分子伴侣、激酶活性等多种生物学作用。现阶段,HSP22被发现与肿瘤、心血管疾病、神经系统疾病,细胞骨架疾病以及某些免疫性疾病的发生与发展紧密相关。HSP22由于其在生物学和医学领域的特殊作用和功能,已经成为众多科学家追捧的对象之一。本文将总结近期有关HSP22的结构、功能及在生物医学上的最新研究进展。     

热休克因子1及热休克蛋白对慢性心理应激鼠工作记忆的保护作用

目的采用HSF1基因敲除小鼠模型探讨热休克因子1及热休克蛋白(heat shock prote in,HSP)在慢性心理应激中对工作记忆的保护作用。方法将热休克因子1(heat shock factor 1)基因野生型小鼠(HSF1 / )和热休克因子1基因敲除小鼠(HSF1-/-)暴露于2个月的慢性心理应激,部分小鼠在暴露于心理应激前给予热休克预处理,2个月后采用T迷宫检测各组小鼠工作记忆,western b lots检测和比较HSP72,HSP25表达,采用单因素方差分析和多因素析因设计方差分析对各组小鼠T迷宫转换正确数和HSP72,HSP25表达进行比较。结果HSF1基因野生型小鼠中,慢性心理应激对T迷宫转换正确数(8.90±0.46)次与对照组(9.58±0.48)次没有明显影响(F(1,65)=0.23,P>0.05),HSF1基因敲除小鼠中,慢性心理应激引起T迷宫转换正确数(4.00±0.26)次明显低于对照组(7.33±0.43)次,F(1,65)=32.39,P<0.05)。同时野生型小鼠心理应激后海马组织中HSP72表达(1.35±0.11),HSP25表达(1.05±0.03)明显高于HSF1基因敲除小鼠(0.23±0.03),(0.26±0.02),均P<0.05)。热应激也诱导HSP72(1.71±0.05),HSP25(1.33±0.05)表达增加,明显高于HSF1基因敲除小鼠[(0.26±0.03),(0.23±0.08),均P<0.05],但未发现热应激预处理对T迷宫转换正确数有影响(F(1,65)=0.32,P>0.05)。结论HSF1以及慢性心理应激诱导的HSP72,HSP25表达,在慢性心理应激中对工作记忆具有保护作用。     

热休克蛋白70与心肌保护研究现状

热休克蛋白（heat shock protein，HSP）是指细胞在应激原特别是环境高温诱导下所产生的，由热休克基因所编码合成的，序列高度保守的一组蛋白质。近年来研究发现，以热、缺血缺氧为应激原或通过基因调控的方法诱导心肌细胞产生热休克蛋白，可使心肌具有抗热、抗缺血缺氧的保护作用。热休克蛋白按其分子量不同分为多个家族，其中，热休克蛋白70（HSP70）备受重视，已成为新近较重视的内源性心肌保护途径之一，在对抗心肌缺血再灌注损伤中发挥着极为重要的作用。     

葡萄糖调节蛋白的生物学特性及其在应激免疫应答中的作用

在高温、缺氧、饥饿等各种应激作用下机体细胞内会发生一系列程序化反应,起到保护休克结局的作用,这种现象称为热休克反应(heat shock response,HSP).在此过程中产生的一组序列高度保守的伴随细胞蛋白称为热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs).葡萄糖调节蛋白(glucose-regulated protein,GRP)是在应激状态下细胞内质网明显表达的一类应激蛋白,是HSP家族的重要组成部分.当各种因素诱导HSP合成后,机体相应的适应能力如耐热、抗感染、抗休克等能力都有所增强.HSP不仅参与机体的自我保护,还具有多种生物学功能.近年来,对HSP的研究集中在应激时的细胞保护及免疫应答,尤其是抗肿瘤免疫的作用.     

热休克蛋白70心肌保护研究进展

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是所有原核细胞和真核细胞在高温或应激情况下由热休克基因编码产生的一组序列高度保守的细胞蛋白,又称应激蛋白。参与细胞的损伤与修复。因R itossa[1]首先从果蝇在热应激环境中诱导合成而命名,随后的研究发现除高温外,缺血、低氧、重金属盐及大多数病理状态下都能诱导细胞产生HSP。根据分子量大小和同源程度可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子量HSP等几个家族,每个家族又有多个成员。HSP70是HSP中最保守、最主要、含量最丰富的一类。近年来国内外许多学者一直在探索HSP70的特性及…     

热休克蛋白70与临床相关性疾病的研究进展

热休克蛋白是1962年发现的一种机体在各种应激因素刺激下产生的一种特殊蛋白,保护细胞免受有害刺激造成的损伤,具有多种生物学功能,在热休克蛋白家族中研究较多的是热休克蛋白70(Heat shock protein70, HSP 70).近年来研究发现HSP 70与呼吸、血液、神经、自身免疫系统等疾病密切相关,具有重要的基础研究和临床应用前景.结合相关文献对HSP 70与临床相关性疾病的研究进展做如下综述.     

乙型肝炎患者血浆HSP70水平的表达及意义

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是一种应激蛋白,广泛存在于人、动物、微生物和植物细胞内.机体遭受组织损伤、病原微生物感染、炎症细胞因子产生等均可引起HSP70的过量表达,以维持细胞的正常功能[1].     

热休克预处理对化疗环境下骨髓间充质干细胞存活率的影响及机制

目的:探索热休克预处理(heat shock pretreatment,HSP)对化疗微环境下骨髓间充质干细胞(bone marrow mesenchymal stem cells,BMSCs)的影响及其潜在机制.方法:探索HSP最佳条件,往热休克预处理BMSCs(heat shock pretreated bone marrow mesenchymal stem cells,HS-MSCs)培养基中加入顺铂,通过CCK-8检测细胞增殖率,Hoechst33342/PI测定存活率,流式细胞仪检测凋亡率.使用Western blot检测不同时间点HS-MSCs热休克蛋白70(heat shock protein 70,Hsp70)、Hsp90、自噬相关蛋白Beclin1和LC3B的表达.通过透射电镜观察自噬小体数量.结果:加入顺铂后,热休克模型组凋亡率明显低于模型组.此外,热休克模型组增殖速率较模型组增加,而表达亮蓝色/暗红色荧光的比例则低于模型组.HS-MSCs内Hsp70和Hsp90的表达随时间推移逐渐上调,并在48 h后达峰值.同时,细胞内自噬小体减少、Beclin1表达降低、LC3B Ⅱ/LC3B Ⅰ比值下降.结论:HSP能够提高化疗微环境下BMSCs的存活与抗凋亡能力,其作用可能与HSP增强Hsp70及Hsp90的表达、减弱自噬水平有关.     

热休克蛋白HSP90α、HSP70、HSP27在急性白血病中表达的研究

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是保护细胞在热休克及应激条件下免受损伤的一种蛋白,具有广泛生理功能,其中细胞组成性HSP90α、HSP70、HSP27与自血病细胞增殖、分化和耐热性等有密切关系。为此,我们研究了HSP基因在急性白血病细胞,正常血细胞中的表达及临床意义,报告如下。