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有许多人暴露在过热的环境中,因过热而患病者以户外劳动者为多,运动员、小孩、老人也常常会受到过热的影响,尤其是老年人,容易发生热休克。 相似文献
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热休克蛋白(HSPs)是一组高度保守的蛋白,可组成性或诱导性表达于所有细胞和生物体中。它们具有很大的细胞内功能并通常被认为在不同的应激中发挥着保护因子的作用。近年来,在各种疾病包括肿瘤中都已检测到HSPs的异常表达。探讨其在胰腺癌发病机制及治疗中的作用已成为学者们研究的焦点。现就HSPs和胰腺癌的关系进行综述。 相似文献
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热休克蛋白70和热休克蛋白27在宫颈鳞癌中的表达及其意义 总被引:2,自引:0,他引:2
目的探讨热休克蛋白70(HSP70)和热休克蛋白27(HSP27)在宫颈鳞癌中的表达及其相关性。方法应用免疫组织化学方法检测HSP70、HSP27在60例宫颈鳞癌,18例宫颈上皮内瘤变(C IN),7例正常宫颈组织中的表达。结果宫颈鳞癌组织中HSP70,HSP27阳性表达率与正常宫颈组织相比差异有统计学意义(P<0.05);宫颈鳞癌中HSP70的阳性表达与病理分级、临床分期、淋巴结转移密切相关(P<0.05),HSP27的阳性表达与病理分级密切相关(P<0.05);HSP70与HSP27在宫颈鳞癌中的表达无相关关系(P>0.05)。结论HSP70、HSP27均在宫颈鳞癌发生和发展中起重要作用,HSP70可能作为判断宫颈癌预后的重要指标。 相似文献
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研究[1,2]发现,热休克应激能对皮瓣存活产生积极影响,热休克的保护作用与皮瓣内合成热休克蛋白(heat shock protein, HSP70)有关. 相似文献
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热休克蛋白的历史回顾及研究进展 总被引:1,自引:1,他引:0
热休克蛋白是一组高度保守的、与应激相关的蛋白质,具有许多重要的生理和病理作用,如:细胞自稳、分子伴侣、肿瘤标志物和分子佐剂等。本文就热休克蛋白的历史回顾及其在医学相关领域的研究进展作一简要概述。 相似文献
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余开颜 《同济大学学报(医学版)》2002,23(6):515-517
热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一组在进化上高度保守的蛋白质,在正常的生理条件下,一些HSP有组织型表达,它们参与一些重要的细胞生理活动,如多肽的折叠、跨膜转位,因此又被称为"分子伴侣".但通常在多种应激条件下产生,在高热、缺氧、组织损伤、病毒、细菌及其产物以及某些化学物质如乙醇、亚砷酸钠的条件下均可诱导HSP的产生.在临床上,可产生于缺血再灌注损伤、失血性休克之后.目前认为各种刺激因素引起的热休克反应是细胞对于各种不利于自身的因素所表现出的一种以基因表达和调控方面发生改变的反应.在这种反应过程中,转录和翻译合成某些蛋白质的基因被关闭,而HSP基因被激活,产生一组大量的保护性蛋白,又称应激蛋白(stress protein, SP).HSP通过阻止蛋白的聚集,协助受损蛋白的重新折叠,或将无法恢复的蛋白转移给蛋白质降解系统,使之降解,产生应激状态下的保护作用. 相似文献
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热休克蛋白(HSP)作为分子伴侣的防御机制首先需要热休克转录因子作为热休克反应的媒介。HSP的过度表达有心肌保护作用,能阻碍心肌细胞凋亡、保护缺血时心肌细胞微管和肌动蛋白骨架以及内皮细胞的完整性、参与蛋白激酶和转录因子如缺氧诱导转录因子(HIF)-1α和热休克转录因子(HSF1)的折叠和激活、黏附NO合成酶以及刺激其活性,还可能下调细胞因子产物。因此,避免任何不良反应,并采用药理学和基因治疗的程序诱导心肌中HSP水平的升高在心肌保护中有重要意义。 相似文献
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目的观察氯胺酮对感染性休克大鼠血流动力学、7d生存率以及脑组织中热休克蛋白70的影响。方法取健康成年雄性(SD)大鼠60只,随机分为对照组、CLP组和氯胺酮组,各组20只。采用盲肠结扎穿孔(CLP)法复制感染性休克模型(CLP组),氯胺酮组于制模前腹腔给予80mg/kg。采用颈总动脉穿刺置管,持续监测平均动脉压(MAP);观察各组大鼠7d存活时间及存活率;用免疫组化法测定脑组织热休克蛋白70(HSP70)阳性表达。结果对照组各时间点的MAP趋于稳定,CLP组术后MAP进行性下降,氯胺酮处理能逆转MAP下降;CLP组大鼠存活率(0)显著低于对照组(100%)及氯胺酮组(40%),差异均有显著性(P〈0.05);CLP组HSP70阳性产物灰度值显著低于对照组,但显著高于氯胺酮组(P〈0.01)。结论氯胺酮可以提高大鼠7d生存率具有抗感染性休克作用,可能与增加脑组织中热休克蛋白70的表达有关。 相似文献
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热休克基因表达对过氧化氢所致肺泡巨噬细胞损伤的保护作用 总被引:6,自引:0,他引:6
经Northern及Western印迹分析发现热休克预处理使肺泡巨噬细胞中热休克蛋白(HSP)70mRNA增多,HSP70合成增加,且获得抵抗H2O2损伤的能力,用效放线菌酮和放线菌素D分别从蛋白合成及基因转录水平阻断热休克蛋白基因的表达,能取消热休克对H2O2所致PAMs损伤的保护效应。提示热休克系通过使热休克蛋白基因表达增强,HSP70合成增多,从而保护H2O2所致的PAMs损伤 。 相似文献
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热休克蛋白和细胞凋亡 总被引:2,自引:0,他引:2
热休克蛋白 (HSP)是普遍存在于生物体细胞中的一个蛋白质家族 ,是在热休克状态下启动一系列特殊基因编码合成的蛋白质。HSP能保护细胞并促进细胞从各种刺激所造成的损伤中自身修复 ,具有多种生物学功能。如帮助蛋白折叠、装配、向内质网易位及分解错装的蛋白等分子伴娘功能[1 ,2 ] 、参与抗原提呈[3] 、免疫调控[4] 、预防和控制感染[5] 、抗肿瘤[6] 及参与自身免疫病的发生[1 ,7] 等生理和病理作用。HSP和细胞凋亡均为目前国际上研究的热点 ,但有关二者的相关性报道甚少 ,本文就近年来的研究进展情况介绍如下。1 HSP家族及其… 相似文献
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热休克蛋白70的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
谢挺 《中华国际医学杂志》2003,3(5):441-444
本系统地介绍了热休克蛋白的理论基础、相关研究和进展,为进行有关研究提供线索。 相似文献
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当罗非鱼受精卵发育至第一次卵裂前3min,或个别受精卵开始出现第一次卵裂时,以39.5℃±0.5℃恒温水处理3min借以诱导四倍体。通过对实验鱼尾鳍细胞染色体的鉴定,仔鱼和幼鱼四倍体诱导率分别为38.3%和30%。本文并介绍经作者多次反复试验,摸索出模拟罗非鱼口腔孵育的人工孵育器,用于孵育罗非鱼获得良好效果。 相似文献
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<正> 1962年,Ritossa 发现果蝇唾液腺多线染色体在经受环境温度骤然升高——热休克(Heat shock)后发生蓬隆现象,并具有转录活性,随之增加一种蛋白质的合成,故称之为热休克蛋白(Heat shockproteins 简称 HSP_s)。以后发现除热以外的其它许多理化因素,如乏氧、低糖、重金属离子、自由基等也能诱导此类蛋白质的合成,故又称作应激蛋白(stress pro-teins)。最近的研究证明:微生物的感染及细胞转化等过程中,HSP_s 的合成也明显增 相似文献
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目的揭示热休克预处理方式对跟腱末端病的预防性作用。方法本实验采用了44只体重均为100g左右的SD雄性大鼠,随机分为对照组7只,造模组22只,预处理组15只。预处理组的大鼠先用42℃的热水温浴双足15min,再与造模组的大鼠一起用“电击跳跃法”进行持续造模12周。结果从4周开始,造模组大鼠的最大跳跃高度和有效跳跃次数明显降低。预处理组大鼠的最大跳跃高度和有效跳跃次数在整个造模过程中无明显变化。结论热休克预处理能有效地预防跟腱末端区病理性变化的发生。运动员在训练前用热水温浴双足可以有效地预防跟腱末端病。 相似文献
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热休克蛋白70与脑缺血 总被引:2,自引:0,他引:2
热休克(heatshock,HS)现象是Ritossa(1962)在观察果蝇幼虫唾液腺细胞染色体在过热环境中发生形态变化时首先发现的。当环境温度高于正常生理体温(4~6)℃时,染色体上会出现特殊的膨突。Tissiers(1974)等发现这一现象与细胞中一类特殊蛋白质合成有关,他们称这种蛋白质为热休克蛋白(heatshockprotein,HSP),这种现象广泛存在于原核生物和真核生物中,在细菌到哺乳动物体内均可见HSP表达[1]。现已证明除热外,其它如缺血缺氧、重金属离子、乙醇、H2O2 、氨基酸类似物、病毒感染等许多应激因素均可造成热休克反应,诱导细胞合成HSP。HSPs的主要生物功能是提高细胞对应激因素的耐受,维持细胞蛋白自稳,使细胞维持正常生理功能。根据HSP的同源性和分子量大小,Morimoto将其大致分为4个家族:HSP90家族(83-90kD)、HSP70家族(66 -78kD)、HSP60家族和小HSP家族。其中HSP70与心脑缺血、癫痫、多发性硬化、感染、肿瘤等关系密切,被认为其主要作用是促进新生多肽键的正确折叠,维持解聚蛋白恰当构型,分子重排以及新生多肽链在细胞内、跨膜转运有重要的辅助作用,... 相似文献