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目的:酶联免疫吸附法(ELISA)定量测定食蟹猴血浆中rhCNB多肽的方法学评价。方法:利用双抗体夹心ELISA法,对rhCNB多肽的方法学灵敏度、线性范围、精密度与准确度和回收率进行方法学验证。结果:该方法特异性高,在0.195~12.5 ng/ml的线性范围内,线性关系良好,标准曲线方程为Y=15.1X-0.26,R~2=0.996 8,定量下限(LLOQ)为0.195 ng/ml;该方法的批内精密度CV分别为3.55%、1.39%和4.71%;批间精密度CV分别为1.59%、3.2%和3.8%,均5%,准确度在91.9%~108.8%之间,方法回收率在88.5%~108.3%之间,110%,说明该ELISA方法的准确度较高。符合验证要求。结论:双抗体夹心ELISA法灵敏度高、通量大、重复性、准确度及精密度好,可用于生物样品中rhCNB多肽的定量检测。 相似文献
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HIV-1 CRF01_AE毒株gp41蛋白生物信息学预测 总被引:1,自引:0,他引:1
目的:对HIV-1 gp41蛋白的膜外区和跨膜区进行预测,并分析该蛋白的结构和功能。方法:从NCBI GenBank数据库获取gp41基因及其蛋白编码序列,利用ExPASy ProtParam tool、ProtScale、SignalP 4.0 Server、TMHMM Server v.2.0、SWISS-MODEL、PredictProtein等工具对gp41蛋白的生物学特性进行预测。结果:HIV-1 gp41基因ORF长度为666 bp,编码222个氨基酸,蛋白分子式为C1164H1815N317O325S6,等电点(isoelectric point,pI)=8.60,属于稳定、疏水性蛋白。该蛋白具有跨膜区,信号肽切割位点位于第20和21位氨基酸处。其二级结构由无规则卷曲、β折叠和α螺旋组成,属于全螺旋型蛋白。而且该蛋白具有N-端信号肽,能引导蛋白分泌到胞外。此外gp41蛋白具有4个蛋白质-蛋白质和1个蛋白质-核酸结合位点,这些位点能调控gp41蛋白的多种生物学功能。结论:对gp41蛋白的结构和功能进行了预测,为深入研究其参与疾病发生发展的分子机制奠定了基础。 相似文献
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