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α-synuclein是synuclein家族的重要成员之一,主要在脑组织中大量表达,是帕金森病中特征性路易小体的主要组成部分。本文采用生物信息学等方法系统分析了不同物种synuclein家族蛋白的分子进化关系、基因结构特点以及不同形式α-synuclein对蛋白聚集的影响。结果表明：synuclein家族蛋白可聚为α, β和γ三类,直系同源基因α-synuclein、β-synuclein和γ-synuclein与由基因复制而产生的旁系同源α, β和γ-synuclein在进化上表现为较近的距离。人α-synuclein蛋白可分为3个区域：N端(1-60)的两性α螺旋区、中间NAC（61-95）较强的疏水性区域以及主要由酸性氨基酸组成的C端（96-140）区。α-synuclein存在3种突变体：A30P、E46K和A53T,突变位点位于α-synuclein基因的不同外显子上。α-synuclein外显子的异位拼接产生4种异构体,5个外显子都参与编码一个由140个氨基酸组成的蛋白,这是α-synuclein在体内存在的主要形式,同时外显子3和5存在选择性的剪接机制,分别编码形成126、112、98个氨基酸的剪接变体。本文同时还讨论了目前影响α-synuclein体外聚集的主要因素及主要的聚集抑制剂。本工作对于更好地了解α-synuclein的序列基础、深入探讨α-synuclein的生物学功能及帕金森病等神经退行性疾病的诊断和治疗具有重要的指导意义和价值。 相似文献
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目的在细菌表面构建及展示人α-synuclein突变体A30P、E46K和A53T。方法采用叠套PCR介导的点突变方法,以野生型α-sy-nuclein为模板。结果成功克隆了α-synucleinA30P、E46K和A53T3个突变型基因,并利用细菌亲密素展示系统将野生型α-synuclein及突变体A30P、E46K和A53T成功展示在大肠杆菌表面。结论α-synuclein及其突变体的细菌表面展示对于α-synuclein空间结构的良好保持和基于α-synu-clein神经退行性疾病靶分子药物、分子诊断试剂的研发和α-synuclein蛋白结构与功能的研究等具有重要的意义和价值。 相似文献
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探讨常山酮(halofuginone)抑制肝细胞癌(hepatocellular carcinoma, HCC)细胞活性的作用及机制。以肝癌HepG2细胞为主要研究对象,使用CCK-8法、Transwell法、流式细胞术检测不同浓度和时间处理下,常山酮对HepG2细胞活性、细胞迁移、细胞周期和细胞凋亡的影响。通过实时荧光定量PCR (qPCR)和Western blot检测常山酮处理后细胞中柠檬酸合酶(citrate synthase, CS)、酮戊二酸脱氢酶(ketoglutarate dehydrogenase, OGDH)和异柠檬酸脱氧酶(isocitrate deoxygenase, IDH)的表达水平。与空白组相比,常山酮显著抑制HepG2细胞活性(P <0.01),降低HepG2细胞迁移率(P <0.01),诱导肝癌HepG2细胞凋亡(P <0.01),促使HepG2细胞周期停滞在S期(P <0.01)。常山酮处理后肝癌HepG2细胞中三羧酸循环关键酶CS、IDH3和OGDH表达量上调,异柠檬酸脱氢酶同工酶IDH1和IDH2表达量下调。常山酮可抑制肝... 相似文献
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