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朊病毒病是一组蛋白质折叠异常的蛋白质构象病,由正常朊蛋白PrPC转化为具蛋白酶抗性的异常朊蛋白PrPSc并在中枢神经系统聚集引起.其主要的病理变化为神经元的丢失,脑组织的海绵样变及神经胶质细胞增生.目前认为其神经元丢失的主要原因为凋亡及自噬等,而神经元的凋亡涉及多种因素及途径,机制较为复杂.对神经元凋亡的研究将有助于揭示朊病毒病的发病机制. 相似文献
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目的 确定PrP蛋白与14-3-3蛋白是否发生分子间的相互作用,以及相互作用区域.方法 表达纯化PrP和人14-3-3 β及其缺失突变体.通过Pull-down和免疫共沉淀方法研究全长人14-3-3 β及缺失突变体与PrP蛋白是否发生分子间相互作用以及相互作用的区域.结果 14-3-3 β能与PrP23-231发生体外的相互作用,且与PrP相互作用的区域位于14-3-3 β N端第1位至38位氨基酸.结论 首次证实人14-3-3 β与PrP相互作用的区域位于14-3-3 β N端第1位至38位氨基酸. 相似文献
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中西医结合治疗功能失调性子宫出血50例疗效观察 总被引:2,自引:0,他引:2
功能失调性子宫出血(简称“功血”)是妇科常见病。分为青春期功血、生育期功血及更年期功血,尤以青春期功血及更年期功血为多见。其主要症状为阴道流血,轻者影响健康,重者危及生命。我们自1992年1月至1998年10月用中西医结合疗法治疗50例功血,疗效满意,现报告如下。1 资料与方法1.1 临床资料 选择1992年1月至1998年10月在我院门诊确诊为功血的妇女60例,年龄14~52岁,青春期功血12例,更年期功血48例,选择50例用中西医结合疗法治疗,10例单纯用激素治疗为对照组。 相似文献
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随着生物医学模式转化为生物心理社会医学模式,社会心理因素在疾病和保健中的作思越来越受到医务工作者的重视。在口腔医学领域里,口腔医学心理学作为一门年轻的交叉学科,亦被较多的口腔医务工作者所重视。在儿童口腔诊疗中,由于儿童的特殊性,应用心理学也是很重要的一个方面.儿童患牙病,本身的病病以及对医院的神秘感,造成了患儿不同程度的紧张、恐惧、好奇、好动等心理因素。其表现为六个方面:1儿童来医院就诊,由于对医院环境的生疏,对医生的治疗、操作及牙钻使用时的声音,金属器械的碰撞声,对锋锐器械如扩大针、注射器等产… 相似文献
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目的掌握常见干扰结核病(TB)实验室诊断的非结核分枝杆菌(NTM)菌种组成及生长特性,以提高TB实验室诊断水平。方法采用分子线性探针(LPA)法对139株经实验室初步鉴定为NTM进行快速分型检测,回顾性对照分析其传统细菌学生长特性。结果脓肿、戈登、偶发、胞内、堪萨斯、鸟、瘰疠和外来分枝杆菌分别占41.01%、20.14%、13.67%、12.95%、5.76%、4.32%、1.44%和0.72%。2例NTM与结核分枝杆菌(MTB)混合培养阳性菌分别为戈登与脓肿分枝杆菌。脓肿分枝杆菌为TB复诊样本中常见干扰型NTM。结论综合分析常见干扰TB诊断的NTM的分子分型与细菌学生长特性,可提高TB实验室鉴别诊断准确率。 相似文献
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人体在牙齿发育期由于摄入过量的氟造成氟斑牙,其临床表现主要为同一时期萌出牙的釉质上有白垩色到褐色的斑块,严重者还并发釉质的实质缺损。氟斑牙不但严重影响牙齿的美观,影响咀嚼功能,而且对患者造成了心理上的负担。因此,寻求一种损伤小、见效快、效果稳定的治疗方法非常重要。近年来作者采用美国新产品Dental Whitening脱色剂,对2002-2006年来武警黑龙江省 相似文献
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目的建立用酶消化组织块培养人牙髓细胞的方法。方法用酶消化组织块进行人牙髓细胞体外培养,倒置显微镜和透射电镜分别观察牙髓细胞形态、生长情况和超微结构,取第5代牙髓细胞测定生长曲线、免疫组化法鉴定组织来源,并检测其矿化能力。结果用酶消化组织块培养的人牙髓细胞成纤维细胞样,接种4天大部分组织块能有效贴附于培养瓶壁,第7天可见组织块边缘有细胞延展生长,第14天复层生长,呈网状,可顺利传代;牙髓细胞抗波形蛋白染色阳性,抗角蛋白染色阴性;细胞I型胶原染色阳性,连续培养的牙髓细胞可形成矿化结节,符合牙髓细胞的形态学特征和生物学特性。结论酶消化组织块培养人牙髓细胞方法简单可行,具有较高的成功率。 相似文献
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Objective To study the potential interaction between PrP protein.Methods The supernatant of health and scrapie-infected hamsters' brain homogenate was prepared,while various recombinant 14-3-3β or PrP proteins were purified.The possible molecular interaction between 14-3-3β proteins and PrP was tested by pull-down and immunoprecipitation assays.Results Both native PrPc and its protease-resistant isoform(PrPsc)formed complexes with 14-3-3β.The full-length recombinant 14-3-3β proteins interacted with PrP.The domain responsible for interacting 14-3-3β was located at N-terminal of 14-3-3β(residues 1 to 38).Conclusion The studies of the association of PrP with 14-3-3β may further provide insight into a potential role of 14-3-3β in the biological function of PrP and the pathogenesis of prion disease. 相似文献