加替沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

目的研究不同酸度条件下, 加替沙星与牛血清白蛋白之间的相互作用.方法采用荧光光谱和紫外光谱法进行研究.结果运用荧光猝灭双倒数图计算了在不同条件下二者的结合常数K, 根据Foster非辐射理论计算在正常生理条件下二者的结合距离r, 并通过热力学参数确定了二者的作用力类型.结论加替沙星与牛血清白蛋白之间有较强的相互作用, 以电荷作用力为主.     

环丙沙星与牛血清白蛋白的相互作用

血清白蛋白是血浆中含量最丰富的重要载体蛋白 ,药物进入血浆后 ,首先与血清白蛋白结合 ,然后再被运送到身体的各部位。随着药代动力学及临床药理学迅猛发展 ,药物 蛋白质结合对药代动力学影响 ,又有了更深刻的认识。因此 ,研究药物与血清白蛋白的相互作用有重要意义[1] 。本文应用荧光光度法研究了生理ｐＨ值条件下 ,环丙沙星与牛血清白蛋白 (ＢＳＡ)的相互作用 ,利用环丙沙星对蛋白质荧光的猝灭求出环丙沙星与蛋白质的结合常数 ,考察了药物对蛋白质构象的影响 ,并根据热力学参数确定了它们之间的主要作用力类型。这对阐明药物在体内的输…     

荧光光谱法研究葛根素与牛血清白蛋白的相互作用

目的:研究葛根素(puerarin,PR)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互结合反应。方法:以 BSA 为荧光剂,PR 为荧光猝灭剂,在激发波长225 nm、发射波长340 nm 下测定荧光强度;分别测相同浓度的 BSA 和 PR 的荧光发射光谱和紫外吸收光谱。结果:随着 PR 浓度的增加,BSA 的荧光强度有规律地降低且呈良好的线性关系。结论:PR 与 BSA 的相互作用为静态猝灭过程。结合常数 K_R=1.37×10~6L·mol~(-1),供体(BSA)与受体(PR)间距离 r=3.44 nm,能量转移效率 E=0.670。根据热力学参数推测了 PR 与 BSA 的作用力类型。     

荧光猝灭法研究二氢槲皮素和二氢杨梅素与牛血清白蛋白的相互作用

目的 研究二氢槲皮素和二氢杨梅素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法 运用荧光光谱法结合Stern-Volmer方程和Line Weaver-Burk双倒数函数计算出BSA与二氢槲皮素和二氢杨梅素相互作用的猝灭常数和结合常数,通过反应前后热力学参数如焓变ΔH和熵变ΔS的大小对作用力类别进行判断。结果 测得二氢槲皮素与BSA在不同温度下的结合常数293 K为2.27×10⁴ L·mol-1,298 K为2.06×10⁴ L·mol-1,303 K为1.89×10⁴ L·mol-1,二氢杨梅素与BSA在不同温度下的结合常数293 K为2.43×10⁴ L·mol-1,298 K为2.39×10⁴ L·mol-1,303 K为2.13×10⁴ L·mol-1。确定其使牛血清白蛋白荧光猝灭的过程为静态猝灭过程,通过热力学参数确定其结合力主要为疏水作用。结论 应用荧光猝灭法了解二氢槲皮素和二氢杨梅素与牛血清白蛋白之间有较强的结合反应,结合力以疏水作用力为主。     

荧光光谱法研究塞曲司特与牛血清白蛋白的相互作用

目的:研究不同pH条件下塞曲司特与牛血清白蛋白的相互作用机制.方法:利用荧光光谱法,并以Stern-Volmer方程确定药物与蛋白的作用类型.结果:根据Stern-Volmer方程求出了不同二者pH条件下塞曲司特与牛血清白蛋白之间的猝灭常数,并依据 Foster能量转移理论确定了生理条件下药物与蛋白的结合距离为 2.53 nm.结论:在pH 5.0和人体生理pH条件下塞曲司特对牛血清白蛋白具有荧光猝灭作用且为动态猝灭过程,在pH 8.4时塞曲司特与牛血清白蛋白之间的猝灭为静态猝灭;人体生理pH条件下塞曲司特与牛血清白蛋白之间相互作用力主要为范德华力.     

荧光光谱法分析盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白的结合作用

目的研究不同温度下盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用及其作用机制。方法荧光光谱法。结果荧光光谱法测定盐酸哌唑嗪与BSA在25℃和37℃反应的结合常数K均是2.0×104L.mol-1,结合位点数n分别为1.19,1.14,热力学参数为(37℃)ΔH=0,ΔG=-25.52kJ.mol-1,ΔS=0.082kJ.mol-1.K-1,盐酸哌唑嗪的加入影响了BSA的构象;依据Frster非辐射能量转移机制,得到盐酸哌唑嗪与BSA之间的结合距离和能量转移效率分别为r=4.69nm,E=0.078。结论盐酸哌唑嗪与BSA在实验浓度范围内形成了具有一定结构的复合物,且它们之间的作用力以静电作用力为主。     

荧光光谱法分析盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白的结合作用

目的研究不同温度下盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用及其作用机制。方法荧光光谱法。结果荧光光谱法测定盐酸哌唑嗪与BSA在25℃和37℃反应的结合常数K均是2.0×10⁴L·mol^-1,结合位点数n分别为1.19,1.14,热力学参数为(37℃)ΔH=0,ΔG=-25.52kJ·mol^-1,ΔS=0.082kJ·mol^-1·K^-1,盐酸哌唑嗪的加入影响了BSA的构象;依据Frster非辐射能量转移机制,得到盐酸哌唑嗪与BSA之间的结合距离和能量转移效率分别为r=4.69nm,E=0.078。结论盐酸哌唑嗪与BSA在实验浓度范围内形成了具有一定结构的复合物,且它们之间的作用力以静电作用力为主。     

光谱法研究头孢丙烯与牛血清白蛋白的相互作用

目的:研究头孢丙烯(CE)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。方法:采用荧光猝灭光谱法、紫外光谱法和同步荧光光谱法,研究289、299、309 K温度下作用50 min时CE与BSA的相互作用。根据Stern-Volmer方程计算动态猝灭常数(KSV)和动态猝灭速率常数(Kq),Lineweaver-Burk方程计算静态猝灭结合常数(KLB)和紫外吸收光谱图判断猝灭类型;根据双对数方程计算结合常数(Kb)和结合位点数(n);根据热力学公式计算焓变(ΔH)熵变(ΔS)和吉布斯自由能变(ΔG);根据Hill方程计算Hill系数(nH)。结果:3个温度下的BSA荧光强度随着CE浓度升高而有规律地降低;KSV、Kq、KLB、Kb、n和nH均随着温度升高而降低;ΔG<0,ΔH<0,ΔS<0;n约等于1;nH小于1。结论:CE对BSA荧光产生静态猝灭,二者间具有一定的结合作用;其反应是一个自发的放热过程,主要结合力为氢键和范德华力,结合位点主要位于亚螺旋域ⅡA;CE对结合反应产生负协同作用,对BSA构象不产生影响;结合位点更接近于酪氨酸。     

番泻苷A与牛血清白蛋白相互作用的研究

目的 研究番泻苷A与牛血清白蛋白之间的相互作用,进一步了解该成分在体内的吸收、转运和分布等过程.方法 采用荧光光谱法及紫外光谱法,基于荧光淬灭及非辐射能量转移原理研究番泻苷A和牛血清白蛋白的相互作用机制.结果 加入番泻苷A后,BSA的荧光淬灭曲线呈良好的线性关系,且随着温度的升高该淬灭曲线的斜率降低;依据能量转移原理求...     

应用荧光光谱法和紫外光谱法研究士的宁与牛血清白蛋白的相互作用

目的研究士的宁与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法采用荧光光谱法(FS)和紫外光谱法(UV)。结果确定了静态猝灭和非辐射能量转移是士的宁导致BSA荧光猝灭的主要原因；求得了士的宁与BSA之间的表观结合常数k_a分别为3.72×10³(27 ℃)，4.27×10³(37 ℃)，4.47×10³(47 ℃)；以及它们之间的结合位点数n为1.01±0.03；根据Frster非辐射能量转移机制求得给体与受体间的结合距离r为3.795 nm和能量转移效率E为0.033 8。结论牛血清白蛋白与士的宁分子间有结合作用，且结合力以疏水作用为主。     

光谱法研究头孢克肟与牛血清白蛋白的相互作用

<正>头孢克肟(cefixime,CE)是常用消炎药,目前未见用光谱法研究CE与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的报道,以往研究药物与BSA相互作用主要集中在猝灭机制探讨上,而本文在优化实验条件的情况下从更多方面系统地研究了CE与BSA的结合反应,除了常规的作用机制的研究,还深入探讨了3个不同温度下两者的结合位点、结合力类型、结合部位、药物协同作用以及对BSA构象的影响等。这些研究对于阐明CE在机体内的传输、代谢过程及药理作用具有有益的参考意义。1材料与方法1.1仪器与试剂F-4600荧光光谱仪(日本日立公司),测     

盐酸法舒地尔的水溶性CdTe量子点荧光猝灭法测定

以谷胱甘肽(GSH)为稳定剂,在水溶液中制备稳定的CdTe纳米量子点.基于盐酸法舒地尔在pH 7.4的磷酸盐缓冲液中对该量子点的荧光具有较强的猝灭作用,建立了一种简便灵敏的测定盐酸法舒地尔的新方法.考察了缓冲体系、缓冲液pH、反应时间和量子点浓度等对盐酸法舒地尔测定的影响.结果表明,在0.1 mmol/L的磷酸盐缓冲液(pH 7.4)中,CdTe量子点浓度4 μg/ml,反应时间5 min,体系的相对荧光强度与盐酸法舒地尔浓度的线性关系良好,线性范围为0.525～78.7 ug/ml.     

抗凝药物华法林与牛血清白蛋白相互作用光谱研究

采用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱，在生理pH条件下，研究华法林与牛血清白蛋白的相互作用。探讨华法林对于牛血清白蛋白的荧光猝灭机制。结果表明华法林对牛血清白蛋白的猝灭作用为动态猝灭过程。猝灭常数在16 ℃和37 ℃分别为6.05×10⁴ L·mol^-1和6.14×10⁴ L·mol^-1。根据Fster的偶极-偶极无辐射能量转移理论，求得牛血清白蛋白-华法林的能量转移效率E为0.37，两者间的最近距离r为3.15 nm。     

用利凡诺法分离牛血清白蛋白实验研究

用利凡诺方法分离牛血清白蛋白,该法简便、工序短、回收率高,其产品的纯度及单克隆抗体实验结果与美国REHEIS公司、北京红星生物化学制品厂、上海生化制药厂和天津生化制药厂的产品相一致.     

木犀草素、芹菜素与牛血清白蛋白相互作用的研究

目的研究木犀草素、芹菜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。方法主要应用荧光猝灭法及非辐射能量转移原理。结果测得不同温度下，木犀草素、芹菜素与牛血清白蛋白的结合常数，确定两种黄酮小分子对牛血清白蛋白荧光的猝灭是静态猝灭过程，并依据能量转移原理求得其结合距离和能量转移效率。结论木犀草素、芹菜素与牛血清白蛋白间有较强的结合作用，且结合力以疏水作用力为主；B(3′)-OH，B(4′)-OH邻位对黄酮与牛血清白蛋白的结合具有增强作用。     

荧光光谱法研究安非他酮与人血清白蛋白的相互作用

目的 研究安非他酮与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的相互作用。方法 通过荧光光谱法研究安非他酮对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱的影响。由Stern-Volmer方程确定安非他酮对HSA的荧光猝灭机制,双对数方程确定反应结合位点和结合常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果 荧光猝灭光谱显示,安非他酮对HSA有猝灭作用,在17 ℃和37 ℃时的猝灭速率常数分别为5.714 8×10³和3.126 1×10³ L·mol^-1·s^-1,反应前后的焓变和熵变均<0,结合点数为1。结论 安非他酮对HSA的猝灭过程为静态猝灭,二者间的结合力主要为氢键和范德华力。     

同步荧光光谱法研究牛蒡子苷-牛血清白蛋白体系的荧光增强效应

目的:研究牛蒡子苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.方法:采用紫外-可见吸收光谱法和同步荧光光谱法.结果:在△λ=15 nm时,牛蒡子苷对BSA的荧光具有规律性增强作用,最大发射波长蓝移,表明牛蒡子苷的加入影响了BSA中酪氨酸残基的微环境.用荧光效应增强方程计算它们在298 K、310 K和318 K温度下的结合常数分别为K1=7.899×104 L/mol、K2=5.962×104 L/mol和K3=3.903 × 104 L/mol,对应温度下的热力学参数△H=-26.874 kJ/mol,△S分别为3.601、4.737、3.395 J/(mol·K),△G分别为-27.940、-28.340、-27.951 kJ/mol.结论:牛血清白蛋白与牛蒡子苷分子间有较强的结合作用,且结合力以静电相互作用为主.     

荧光光谱法研究卡铂与牛血清白蛋白的相互作用

目的研究卡铂与牛血清白蛋白(BSA)在人体生理条件下的相互作用。方法采用荧光光谱法研究卡铂与BSA的荧光猝灭机制、结合位点数、结合常数;利用热力学参数考察其作用力类型;采用同步荧光光谱法探讨卡铂对BSA构象的影响。结果卡铂与BSA形成1∶1的复合物引起BSA的荧光猝灭,其猝灭类型为静态猝灭。卡铂与BSA结合位点数为9.81×103 mol/L,两者以疏水作用为主。卡铂与BSA相互作用使色氨酸残基所处的微环境发生改变。结论卡铂与BSA相互作用形成复合物,并改变BSA的构象。     

荧光光谱法研究忍冬苷与牛血清白蛋白的相互作用

本文首次采用荧光光谱法研究了忍冬瞢与牛血清白费白（BSA）在模拟人体生理条件下的相互作用。结果表明忍冬苷对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭．且296K下结合常数Ka为3．82×10^-5L·mol^-1,结合位点数n为1．16;热力学分析表明二者主要靠氢键和范德华力结合;位点竞争实验则显示忍冬苷主要通过Site I与BSA相结合;最后还考察了几种常见的共存离子对相互作用的影响。     

荧光猝灭法快速测定芦荟大黄素血浆蛋白结合率的研究

目的:建立荧光猝灭法快速测定芦荟大黄素血浆蛋白结合率的理论和实验方法学。方法:在模拟人体生理条件下,以牛血清白蛋白(BSA)为荧光剂,芦荟大黄素为荧光猝灭剂,研究激发波长280nm下的荧光光谱。结果:芦荟大黄素和BSA的荧光猝灭是静态猝灭过程,其结合常数K30℃=6.024×104 L.mol-1和K37℃=5.104×104 L.mol-1;结合分子数n30℃=0.9776和n37℃=1.0548;相互作用力主要是静电作用;同时建立了预测血浆蛋白结合率的理论模型,并根据实验数据分析了芦荟大黄素浓度与BSA浓度动态变化时药物血浆蛋白结合率的全程规律。结论:不同蛋白质浓度与药物浓度条件下血浆蛋白结合率处于动态变化中,血浆蛋白结合率随药物浓度的增大而减少。