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单克隆抗体作为生物治疗药物,日益成为人类对抗肿瘤、炎症、自身免疫性疾病等的重要手段。目前已上市的单克隆抗体药物全部是IgG型抗体或其衍生物(片段、双特异抗体、抗体偶联药物),而免疫球蛋白A(immunoglobulin A,IgA)在传统观念上被认为主要参与机体黏膜免疫,组成人体免疫系统对抗外界病原体的第一道防线。近年来,对IgA型抗体性质和功能的进一步研究显示IgA型抗体的某些性质,包括其不同于IgG型抗体的结构和体内分布、独特的ADCC效应、参与免疫系统调节和不能通过胎盘等,使其具有新型治疗性抗体的应用前景。本文主要对IgA型抗体的结构、作为新型抗体药物的应用前景及作为治疗性抗体仍存在的一些问题进行综述。 相似文献
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制备新型抗CTLA-4人鼠嵌合抗体并进行活性鉴定。通过杂交瘤技术获得高亲和力小鼠抗人CTLA-4单克隆抗体22G11和16C11;利用分子克隆技术将鼠源抗体可变区基因与人源抗体恒定区拼接后,最终通过CHO-K1工程株细胞表达高亲和力抗CTLA-4嵌合抗体。经SDS-PAGE电泳显示最终获得了纯度高于90%的CTLA-4嵌合抗体c22G11和c16C11,抗原结合活性结果表明两株嵌合抗体都能很好地与Jurkat细胞结合,竞争抑制实验表明它们都能与各自对应的鼠源抗体竞争。据此,本实验获得了两株抗人CTLA-4胞外区的高亲和力和特异性嵌合抗体。 相似文献
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利用哺乳动物细胞表达、纯化具有生物学功能的人IgE Fc段与受体结合的功能区(Fcε2-4)。以CRL8033细胞株为模板,PCR扩增人IgE Fcε2-4的cDNA并构建到真核表达载体pcDNA3.1(+)中,脂质体转染CHO-K1细胞并以G418加压筛选。利用有限稀释法、Dot-blot及FACS筛选出高表达目的蛋白的稳定细胞株并进行扩增。CHO-K1培养上清经偶联抗IgE抗体(Omalizumab)的亲和层析柱分离纯化后,聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)鉴定纯度,并采用表面等离子共振(SPR)法对该蛋白与其抗体的亲和力进行检测。结果表明,SDS-PAGE显示最终获得了纯度高于95%的人IgE Fcε2-4蛋白,呈二聚体状态,分子量约78kD,SPR检测结果显示,该蛋白与Omalizumab抗体特异性高亲和力结合(kD值约3.8nmol/L)。提示,本实验获得了结构及糖基化修饰正确的人IgE Fcε2-4结构域,为进一步研究其功能及探索新的抗体药物奠定了基础。 相似文献
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