TrkA与snapin蛋白的直接相互作用

目的确认TrkA与snapin蛋白间的直接相互作用。方法采用DNA重组技术,构建增强型荧光蛋白表达载体pECFP-TrkAICD(TrkA膜内区)和pEYFP-snapin,共转染HEK 293T细胞后以激光扫描共聚焦显微镜观察并进行荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer,FRET)分析。结果成功构建了snapin和TrkA的重组质粒,共转染细胞后激光扫描共聚焦显微镜分析表明两种蛋白分布在细胞质同一层面,荧光共振能量转移(FRET)分析表明能量转移效率>5%,与对照相比有显著区别(P<0.05)。结论激光扫描共聚焦及FRET实验结果都证明了TrkA膜内区与snapin两个蛋白之间存在着直接的相互作用。     

MDA-7/IL-24蛋白的功能研究进展

 mda-7/IL-24基因最初被命名为黑色素瘤分化相关基因-7（melanoma differentiation associated gene-7），是1995年Jiang等[1]利用减数杂交技术从β干扰素和蛋白激酶C活化剂mezerin诱导的人黑色素瘤细胞HO-1中鉴定并克隆出来的。基于结构、序列同源性、基因定位等方面的考虑，MDA-7蛋白被归为IL-10家族，并被命名为MDA-7/IL-24蛋白。mda-7/IL-24基因在进化过程中比较保守，在酵母、猴子、牛、狗和猫的基因组DNA中都发现了mda-7/IL-24基因的同源基因[2]。人mda-7/IL-24基因是单拷贝基因，定位于1号染色体（1q32.2-q41），由7个外显子和6个内含子组成，其mRNA长约2 kb，编码由206个氨基酸组成、相对分子质量约为23 800的蛋白质。序列分析表明，MDA-7/ IL-24蛋白的N端有一个由49个氨基酸组成的信号肽，与蛋白的切割和分泌有关；此外，MDA-7/IL-24蛋白序列上有3个N-糖基化位点、3个蛋白激酶C位点、6个磷酸化位点[3-4]。MDA-7/IL-24蛋白作为IL-10家族中的一员，具有重要的免疫调节作用，主要在与免疫系统相关的组织中表达，如胸腺、脾、外周血白细胞等。MDA-7/IL-24蛋白的受体属于Ⅱ型细胞因子受体，由2个异源二聚体（IL-20R1/IL-20R2和IL-22R1/IL20R2）组成。MDA-7/IL-24蛋白与受体结合后，通过激活JAK/STAT信号通路而发挥其生理功能[5]。另有研究发现，利用质粒或腺病毒表达载体将mda-7/IL-24基因转入肿瘤细胞后，mda-7/IL-24基因的异位表达能特异性抑制多种肿瘤细胞的生长，诱导肿瘤细胞凋亡，而对正常细胞没有影响[8, 10-12, 14]。本文就MDA-7/IL-24蛋白的抗肿瘤和免疫调节作用研究进展及其临床应用作一综述。     

Fascin在乳腺增生症和乳腺癌中的表达

目的探讨fascin在乳腺癌发病过程中的作用。方法用免疫组化方法检测20例乳腺导管上皮单纯性增生、9例乳腺导管上皮非典型性增生、25例乳腺浸润性导管癌患者中fascin的表达。结果Fascin在单纯性增生、非典型性增生、浸润性导管癌中的阳性率分别为95%、22.2%、8%。Fascin在导管上皮单纯性增生中的表达明显高于非典型性增生和浸润性导管癌(P<0.01)。结论Fascin在乳腺增生向乳腺癌的进展过程中可能起着某种作用,但目前尚难以作为乳腺癌诊断的分子标志。