热休克蛋白70与热耐受的机制

热休克蛋白(HSP)是机体在应激情况下迅速合成的一组蛋白质,热休克蛋白70(HSP 70)是最重要的家族,具有普遍性、高度保守性及应激性,并通过分子伴侣作用、抗氧化作用、协同免疫作用和抗细胞凋亡作用对再次出现的应激有保护耐受作用,且具有交叉耐受性.本文在叙述热休克蛋白的概念之后,着重对热休克蛋白增强耐受性的机制及对热休克蛋白的诱导现象的研究和应用展望进行了简要综述.     

热休克蛋白70与耐受的机制

热休克蛋的白（HSP）是机体在应激情况下迅速合成的一组蛋白质，热休克蛋白70（HSP70）是最重要的家族，具有普遍性、高度保守性及应激性，并通过分子伴侣作用、抗氧化作用、协同免疫作用和抗细胞凋亡作用对再次出现的应激有保护耐受作用，且具有交叉耐受性。本文在叙述热休克蛋白的概念之后，着重对热休克蛋白增强耐受性的机制及对热休克蛋白诱导现象的研究和应用展望进行了简要综述。     

嵌合DNA疫苗HSP70的研究进展

分子伴侣热休克蛋白70(HSP70)具有明显的免疫佐剂效应,进化保守,无种属靶向特异性,作为免疫优势抗原可诱导体液和细胞免疫,提高嵌合DNA疫苗的免疫效果。大量研究表明嵌合DNA疫苗HSP70是最有希望的新疫苗之一。     

嵌合DNA疫苗HSP70的研究进展

分子伴侣热休克蛋白70(HSP70)具有明显的免疫佐剂效应，进化保守，无种属靶向特异性，作为免疫优势抗原可诱导体液和细胞免疫，提高嵌合DNA疫苗的免疫效果。大量研究表明嵌合DNA疫苗HSP70是最有希望的新疫苗之一。     

热应激蛋白在职业医学中的应用研究进展

热应激蛋白或热休克蛋白 (heat stress/ shock proteins,HSPs)是所有生物细胞受到应激因素作用而启动热休克因子 (heat shock factors,HSFs) ,选择性合成的一组高度保守的蛋白质。近年来 ,由于热应激蛋白特殊的生物学功能和诱导因素的多样性 ,使其成为国际生命科学研究的热点 ,在职业医学领域的应用也愈加广泛而深入。1　 HSPs分类及产生机制1.1　分类HSPs按其分子量大小可分为 HSP110 ,HSP90 ,HSP70 ,HSP6 0 ,小分子 HSP(2 2～ 32 k Da)及泛素 7～ 8k Da家族 〔1〕(HSP后数字指千道尔顿分子量 )。1.2　产生机制无论何种职业应…     

热休克反应对高温诱导的循环衰竭的保护作用

目的　探讨热休克反应 (HSR)对高温诱导的循环衰竭的保护作用及其机制。方法　本研究分为 2个实验 :(1)HSR的保护作用。大鼠分为 2组 :热休克组、对照组。热休克组予热休克预处理 ,对照组则否。两组常温恢复 2 0h后予以热暴露至死亡 ,监测记录血压、心电。运用Chart软件获取平均动脉压 (MAP)、生存时间等数据。 (2 )作用的机制。大鼠分为 3组 :热休克组、对照组和常温对照组。常温对照组不予任何处理。前两组处理同实验一 ,但在热暴露至 73min时终止实验 ,记录收缩压 (Ps)、舒张压 (Pd)等数据 ,并检测心肌一氧化氮 (NO)、热休克蛋白 (HSP70 )含量。结果　热休克组生存时间 [(10 2 .3± 11.4 )min]明显长于对照组 [(87.9± 7.7)min],且休克出现晚 ,差异有显著性 (P <0 .0 1)。热暴露早期热休克组与对照组MAP差异无显著性 (P >0 .0 5 ) ,6 0min后 ,前者高于后者。热暴露至 73min时 ,热休克组MAP、Ps、Pd、HR均较对照组明显升高 ,差异有显著性 (P <0 .0 5、P <0 .0 1) ,心肌HSP70、NO含量则较对照组明显降低 ,差异亦有显著性 (P <0 .0 1)。结论　HSR可能通过诱导心肌HSP70的高表达 ,抑制热暴露大鼠心肌NO过量生成 ,从而减轻高温诱导的循环衰竭。     

热休克蛋白70-1基因多态性与缺血性脑卒中易感性的前期研究

目的探讨热休克蛋白70-1(HSP70-1)基因多态性与缺血性脑卒中的关系。方法采用1∶1配比病例-对照研究设计,选择深圳市两家综合性医院的116例缺血性脑卒中患者为病例组,同时选择年龄、性别匹配116例健康者作为对照组。采用聚合酶链反应-限制性片断长度多态性(PCR-RFLP)方法检测HSP70-1多态性,同时按照流行病学方法设计调查表进行问卷调查。结果HSP70-1基因型及等位基因频率在两组中的分布差异有统计学意义(P<0.05),病例组b2等位基因频率(36.64%)明显高于对照组(21.99%)(P<0.001);条件logistic回归分析显示,HSP70、高血压和吸烟是缺血性脑卒中发病的独立危险因素,OR值分别为5.41、2.79和8.17,饮茶则为缺血性脑卒中的保护性因素OR值为0.18。结论HSP70-1突变基因型与缺血性脑卒中易感性有关。     

噪声作业工人血浆热休克蛋白70抗体水平与听力损伤关系的研究

生物体在接触到高温、毒物、及其他应激因素后,将迅速启动高程序化的热休克反应,其主要的一个特征就是热休克蛋白(HSPs)诱导合成或合成增加.其中相对分子质量在70×103的热休克蛋白在正常细胞中水平较低,而在应激状态下可显著升高,因而HSP 70成为最受关注的一种热休克蛋白[1-3].     

苯并〔a〕芘对内皮细胞HSF1与HSE结合特性分析

目的研究苯并〔a〕芘(BaP)作用下热休克转录因子1(HSF1)与热休克元件(HSE)结合特性,分析BaP对热应激蛋白70(HSP70)的表达的影响。方法取对数生长期的猪主动脉内皮细胞传代培养,分别以不同浓度的BaP染毒(0、0.1、0.5、1、5、10μmol/L)24h,提取细胞核蛋白,用凝胶阻滞电泳实验(EMSA)检测结合率。结果低(0.1μM)、中剂量(0.5,1μM)BaP可使HSF1-HSE结合率上升,高剂量(5,10μM)BaP使HSF1-HSE结合率明显降低。结论BaP可改变细胞HSF1-HSE结合能力,低、中剂量的BaP使HSF1-HSE结合率升高,提示可促进HSP70表达,高浓度BaP可抑制HSP70的表达。     

热休克蛋白70的特性与热耐受

在突然升温和其他应激的条件下 ,一切生物细胞包括原核细胞及真核细胞都合成了一系列蛋白质 ,这些蛋白质被命为热休克蛋白 (heat shock protein,HSP)。近年来的研究 ,人们发现以热为刺激原诱导细胞产生热休克蛋白 ,并可诱导基因调控水平的变化而形成机体抗热的保护作用。1　热休克蛋白热休克蛋白 (HSP)是一组所有的细胞能在应激情况下由热休克基因所编码合成的序列高度保守的伴随细胞蛋白 ,并能对抗更为严重的应激损伤 ,这种现象称为热休克反应 (heatshock response,HSP)。目前认为热休克反应是细胞对于各种不利于自身的因素刺激所表现…     

风湿热患儿血液热休克蛋白70的表达

目的　探讨热休克蛋白 70 (HSP70 )在儿童急性风湿热 (ARF)中的作用。　方法　采用Westernblot技术检测ARF活跃期、静止期及健康对照组血液单个核细胞HSP70表达情况 ,并与血沉 (ESR)、C反应蛋白 (CRP)进行相关分析。　结果　活跃期组HSP70呈高表达 ,静止期组表达降低 ,正常对照组呈低表达 ,活跃期组与静止期组及正常对照组比较 ,有显著差异 (P <0 .0 1) ;静止期组与正常对照组 ,差异无显著性 (P >0 .0 5 )。活跃期组血液HSP70表达与ESR、CRP呈正相关。　结论　ARF患儿血液HSP70表达可作为判断风湿活跃的一项实验指标     

金叶败毒制剂对小鼠巨细胞病毒感染细胞热休克蛋白70表达影响的体外实验研究

目的:体外研究中药金叶败毒制剂对小鼠巨细胞病毒感染细胞热休克蛋白70(HSP 70)表达的影响,为研究金叶败毒(JYBD)抗小鼠巨细胞病毒(MCMV)的分子机制开辟新途径。方法:体外培养小鼠胚肺细胞,加入病毒吸附2 h,弃病毒液,加入最大无毒浓度(TD0)的金叶败毒,分别作用2、4、8、12、24、72、120 h,收获细胞,另设正常细胞对照组、病毒感染组、更昔洛韦组;免疫组织化学方法检测热休克蛋白70表达情况。结果:金叶败毒组:4 h HSP 70表达增强,8~12 h继续升高,16~24 h降低,72 h变为逐渐上升,120 h达最高点。与正常细胞对照组比较,各时相HSP 70表达强度差异均具有显著性(P<0.05);与病毒感染组比较,4、8、12、16、24 h 5个时相HSP 70表达强度差异均具有显著性(P<0.05)。更昔洛韦组:与金叶败毒组作用类似,可增强病毒感染细胞内HSP 70表达。结论:金叶败毒能增强病毒感染细胞HSP 70表达。     

热休克蛋白与生殖

热休克蛋白(HSP)为存在于所有生物的高度保守的细胞应激蛋白,与生殖过程相关的HSP主要为HSP60和HSP70.对男性生殖中的HSP、女性生殖中的HSP、体外受精中的HSP、生殖中HSP的病理学及HSP与影响生殖的妇科疾病等进行如下.     

热休克蛋白与生殖

热休克蛋白(HSP)为存在于所有生物的高度保守的细胞应激蛋白,与生殖过程相关的HSP主要为HSP60和HSP70。对男性生殖中的HSP、女性生殖中的HSP、体外受精中的HSP、生殖中HSP的病理学及HSp与影响生殖的妇科疾病等进行如下综述。     

热休克蛋白与生殖

热休克蛋白(HSP)为存在于所有生物的高度保守的细胞应激蛋白，与生殖过程相关的HSP主要为HSP60和HSP70。对男性生殖中的HSP、女性生殖中的HSP、体外受精中的HSP、生殖中HSP的病理学及HSP与影响生殖的妇科疾病等进行如下综述。     

HSF1/HSP70通路抑制c-Jun氨基末端激酶的活化保护UVA诱导的HaCaT细胞凋亡

目的观察热休克转录因子1(HSF1)与热休克蛋白70(HSP70)对紫外线A(UVA)诱导HaCaT细胞凋亡的保护作用及其机制。方法建立8mJ/cm2UVA辐射损伤HaCaT细胞的病理模型。将细胞随机分为对照组、8mJ/cm2UVA照射组、HSP70转录抑制剂组(50μmol/L槲皮素)。Honechst 33258荧光染色观察细胞凋亡;蛋白质印迹法检测UVA辐射HaCaT细胞后p-HSF1和HSP70蛋白的经时变化及UVA辐射后孵育6h JNK(c-Jun氨基末端激酶)、p-JNK的蛋白表达;Real-Time PCR检测HSP70 mRNA的表达。结果 UVA辐射后HaCaT细胞内p-HSF1、HSP70蛋白表达量均出现先增加后减少的时间依赖性趋势,其中p-HSF1于1h开始增加,3h达高峰,HSP70于6h达高峰,24h基本恢复原始水平;UVA辐射前预先加入HSP70转录抑制剂槲皮素能显著抑制HSP70 mRNA的表达,增加p-JNK的表达量,同时Honechst 33258荧光染色观察其与UVA辐射组比较凋亡率明显升高。结论 8mJ/cm2UVA辐射HaCaT细胞在一定时间内可使HSF1活化致HSP70表达增加。HSF1/HSP70通路对UVA诱导的HaCaT细胞凋亡具有保护作用,其机制与HSP70大量表达后抑制JNK的活化有关。     

热应激时热休克蛋白70及其细胞保护作用

热应激时机体组织细胞可合成热休克蛋白以提供细胞保护。本文对热应激状态下热休克蛋白７０（ＨＳＰ７０）的细胞保护作用及其在各器官组织中的表现进行了综述,并探讨了ＨＳＰ７０在热应激时的细胞保护作用机制及其在高温医学中的应用前景。     

HSP 70在小儿急性淋巴细胞白血病细胞中的表达

目的:探讨热休克蛋白70(HSP70)在小儿急性淋巴细胞白血病(ALL)细胞中的表达及临床意义。方法:应用RT-PCR半定量分析83例小儿ALL患者白血病细胞中HSP70的表达水平。结果:HSP70在小儿ALL中的表达水平明显增高;缓解组HSP70表达显著低于初治组;复发组HSP70表达水平明显升高。结论:HSP70在小儿ALL中表达较正常人明显增高,可能是小儿ALL预后较差的一种标志。目的:探讨热休克蛋白70(HSP70)在小儿急性淋巴细胞白血病(ALL)细胞中的表达及临床意义。方法:应用RT-PCR半定量分析83例小儿ALL患者白血病细胞中HSP70的表达水平。结果:HSP70在小儿ALL中的表达水平明显增高;缓解组HSP70表达显著低于初治组;复发组HSP70表达水平明显升高。结论:HSP70在小儿ALL中表达较正常人明显增高,可能是小儿ALL预后较差的一种标志。     

抑制ClC-3表达促进顺铂诱导人卵巢癌SKOV3/DDP细胞凋亡的作用机制

目的:探讨抑制ClC-3基因表达对顺铂(DDP)复制的人卵巢癌SKOV3/DDP细胞损伤促进作用过程中的具体作用机制,为应用DDP治疗卵巢癌提供实验依据。方法:转染pSH1-siRNA-ClC-3重组质粒到人卵巢癌SKOV3/DDP细胞,Western blotting方法观察热休克蛋白(HSP70)、溶酶体组织蛋白酶D(cathepsin D)蛋白表达。结果:与SKOV3细胞比较,SK-OV3/DDP细胞中HSP70蛋白表达增加(P<0.05)。转染pSH1-siRNA-ClC-3重组质粒联合DDP作用后,SKOV3/DDP细胞中HSP70蛋白表达降低(P<0.05),cathepsin D蛋白表达增加(P<0.05)。结论:抑制ClC-3基因表达促进顺铂诱导SKOV3/DDP细胞凋亡的可能作用机制与溶酶体膜通透性(LMP)增加有关。     

热休克蛋白与胚胎发育的关系

热休克蛋白 (HSPs)是在进化中高度保守的一系列分子量较小的蛋白质 ,与胚胎发育有关的HSPs主要有HSP1 0 0 1 1 0、HSP90、HSP70、HSP6 0、HSP4 0以及小分子HSPs家族。它们可因表达过度、诱导炎症及自身免疫而干扰胚胎发育 ,也可以通过分子伴侣作用、抑制细胞凋亡和免疫保护作用而保护胚胎的发育