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核酸酶P1的分离纯化及部分酶学性质研究
引用本文:廖红东,莫晓燕,宋威. 核酸酶P1的分离纯化及部分酶学性质研究[J]. 中国医药工业杂志, 2005, 36(9): 536-538,544
作者姓名:廖红东  莫晓燕  宋威
作者单位:西安交通大学生命科学与技术学院,陕西,西安,710049
摘    要:桔青霉发酵液经离心、超滤、硫酸铵盐析、透析和DE-52型树脂柱色谱分离,纯化得到核酸酶P1.比活为28490u/mg,纯化10.5倍,收率为45%.SDS-PAGE电泳显示为单一条带.酶学性质研究结果表明,以酵母RNA为底物时的Km为3.36mmol/L,最适作用温度70℃,最适pH 5.4.

关 键 词:桔青霉  核酸酶P1  纯化  酶学性质
文章编号:1001-8255(2005)09-0536-03
收稿时间:2004-09-06
修稿时间:2004-09-06

Purification and Partial Enzymological Properties of Nuclease P1
LIAO Hong-Dong,MO Xiao-Yan,SONG Wei. Purification and Partial Enzymological Properties of Nuclease P1[J]. , 2005, 36(9): 536-538,544
Authors:LIAO Hong-Dong  MO Xiao-Yan  SONG Wei
Abstract:
Keywords:Penicillium citrinum  nuclease P1  purification  enzymological property  
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