重组大肠杆菌Trx-hPTH蛋白在双水相体系内的初步纯化 |
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引用本文: | 刘珊珊,王风清.重组大肠杆菌Trx-hPTH蛋白在双水相体系内的初步纯化[J].医学教育探索,2009(1):35-38. |
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作者姓名: | 刘珊珊 王风清 |
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作者单位: | 华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室;华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室 |
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摘 要: | 用双水相体系萃取技术对重组大肠杆菌表达的人甲状旁腺激素融合蛋白Trx-hPTH进行了初步纯化,考察了盐的种类、PEG的平均分子量及浓度、MgSO4浓度、pH等因素对Trx-hPTH蛋白在PEG-MgSO4体系内分配行为的影响。结果表明:当双水相体系中w(MgSO4)=0.16,w(PEG 1000)=0.20,pH为8.0时,一步萃取后目标蛋白的分配系数为3.4,回收率为88.6%。
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关 键 词: | 双水相 Trx-hPTH蛋白 纯化 大肠杆菌 |
收稿时间: | 6/3/2008 12:00:00 AM |
Partial Purification of Human Parathyroid Hormone 1-84 as a
Thioredoxin Fusion Form Expressed by Recombinant
Escherichia coli in Aqueous Two Phase System |
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Abstract: | |
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Keywords: | |
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