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鲐鱼消化道中蛋白酶的分离纯化及其活性研究
引用本文:于国英,朱莉,韩志武,杨选影.鲐鱼消化道中蛋白酶的分离纯化及其活性研究[J].中国海洋药物,2002,21(4):54-56.
作者姓名:于国英  朱莉  韩志武  杨选影
作者单位:青岛大学医学院附属医院,山东青岛,266003
摘    要:采用硫酸铵沉淀,DEAE-Sephadex A-50柱层析和Sephadex G-75凝胶过滤等方法,对鲐鱼消化道蛋白酶进行了分离纯化。实验证明,该酶既能水解酪蛋白,又能水解N-苯甲酞-L精氨酸乙酯(BAEE)。该酶水解酪蛋白的最适温度为50℃,最适pH为9.2×103mol·L-2Ca2+和Mg2+对该酶有激活作用,Hg2+,Co2+,Cu2+对该酶活性有抑制作用。2×10mol·L-1半胱氨酸、巯基乙醇、还原型谷胱甘肽对该酶活性无影响,碘乙酸和PCMB对该酶活性亦无影响,而2×10-3mol·L1EDTA则能明显地抑制其活性。

关 键 词:分离纯化  活性  鲭科鲐鱼  蛋白酶
文章编号:1002-3461-(2002)04-0054-03

Study on the isolation, purification and its properties of the protease from the alimentary canal of pneumatophorus japonicus
YU Guo-ying,ZHU Li,HAN Zhi-wu,et al..Study on the isolation, purification and its properties of the protease from the alimentary canal of pneumatophorus japonicus[J].Chinese Journal of Marine Drugs,2002,21(4):54-56.
Authors:YU Guo-ying  ZHU Li  HAN Zhi-wu  
Abstract:
Keywords:Pneumatophorus japonicus(Houttuyn)  Protease
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