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重组大鼠14-3-3γ蛋白在大肠杆菌中的融合表达与分离纯化
引用本文:彭少君,何明,周复辉.重组大鼠14-3-3γ蛋白在大肠杆菌中的融合表达与分离纯化[J].郑州大学学报(医学版),2006,41(1):58-60.
作者姓名:彭少君  何明  周复辉
作者单位:1. 宜春学院医学院生物化学与分子生物学教研室,宜春,336000
2. 江西医学院药理学教研室,南昌,330000
3. 宜春学院医学院生理学教研室,宜春,336000
摘    要:目的:利用分子克隆技术在原核细胞中研究14-3-3γ融合蛋白的表达及分离纯化.方法:采用RT-PCR法从大鼠心肌组织中扩增14-3-3γ cDNA编码区,并将其重组于谷胱甘肽硫转移酶(GST)融合蛋白表达质粒pGEX-KG中,免疫印迹法检测表达产物.结果:经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷诱导表达,表达产物的蛋白量约为菌体总蛋白的27.08%,相对分子质量为56 000左右.能与抗鼠14-3-3γ多克隆抗体特异性结合.结论:表明成功构建了GST-14-3-3γ融合蛋白载体,在大肠杆菌中有高效表达,并具有良好的免疫反应性.

关 键 词:重组14-3-3γ蛋白  原核表达  GST-融合蛋白  分离纯化  多克隆抗体  大鼠
收稿时间:2005-04-14
修稿时间:2005年4月14日

Expression and purification of recombined rat 14-3-3 gamma protein in E. coli
PENG Shaojun,HE Ming,ZHOU Fuhui.Expression and purification of recombined rat 14-3-3 gamma protein in E. coli[J].Journal of Zhengzhou University: Med Sci,2006,41(1):58-60.
Authors:PENG Shaojun  HE Ming  ZHOU Fuhui
Abstract:
Keywords:
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
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