| 摘 要： | 目的应用生物信息学软件预测分析结核分枝杆菌潜伏感染相关蛋白Rv1733c的结构和功能。方法采用生物信息学软件ORF Finder、Interproscan、SOSUI、Protpapram、ProtScale、Signal IP、Tmpred、TMHMM、NetNGlyc、NetPhos 3.1 Servera、PSORT、WoLF PSORT、TargetP-2.0-CBS、NLStradamus、SOMPA、IEDB、SYFPEITHI、RANKPEP、NetMHCIIpan、BLAST、STRING等对结核分枝杆菌Rv1733c蛋白的理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、信号肽、糖基化及磷酸化位点、亚细胞定位、二级结构、B细胞与T细胞抗原表位以及蛋白质的相互作用进行预测分析。结果 Rv1733c蛋白由210个氨基酸组成,分子式为C_(988)H_(1620)N_(298)O_(289)S_5,原子总数3200,其编码基因全长633 bp,等电点10.31,不稳定性指数34.84,脂肪族氨基酸指数102.76,平均疏水性0.14。该蛋白有跨膜区无信号肽,有2个糖基化位点和13个磷酸化位点。该蛋白二级结构以α-螺旋(占41.90%)为主,结构较松散。其亚细胞定位于细胞质,非分泌蛋白,属于稳定的疏水性蛋白。Rv1733c蛋白含有7个B细胞抗原表位,多个T细胞表位。其互作蛋白分别为Rv2628、Rv1734c、Rv2627c、Rv0079、Rv1733c、hrp1、esxA,并参与多种生物学过程。结论生物信息学分析Rv1733c为稳定疏水性胞浆蛋白,含有多个T、B细胞抗原表位,能够磷酸化并与多种蛋白相互作用,可作为抗结核多肽疫苗的候选蛋白。
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