| 重组血红素加氧酶-2在大肠杆菌中表达与纯化方法的研究 |
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| 引用本文： | 滕悦秋,王秀宏,赵炜明,王志刚,刘明,周虹. 重组血红素加氧酶-2在大肠杆菌中表达与纯化方法的研究[J]. 哈尔滨医科大学学报, 2004, 38(1): 1-4 |
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| 作者姓名： | 滕悦秋 王秀宏 赵炜明 王志刚 刘明 周虹 |
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| 作者单位： | 1. 哈尔滨医科大学,生物化学与分子生物学教研室,黑龙江,哈尔滨,150086
2. 哈尔滨医科大学,生物化学与分子生物学教研室,黑龙江,哈尔滨,150086;军事医学科学院,野战输血研究所,北京,100850 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目 ( 3 0 0 0 0 0 3 0 )，黑龙江省自然科学基金资助项目 (D0 0 0 4) |
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| 摘 要： | 目的 确定重组血红素加氧酶 2在大肠杆菌中表达与纯化方法。方法 将已构建的血红素加氧酶 2(HO 2 )的重组质粒pMW1 72a HO 2转入大肠杆菌BL 2 1 ,分析不同温度及摇床转速对HO 2表达的影响 ,确定可溶性表达最佳条件。使用超声波、超速离心、分级盐析、分子筛层析等方法纯化HO 2。检测酶活性。结果 确定了HO 2可溶性表达最佳条件为 37℃ ,(85± 5 )r min ;确定了HO 2具体纯化路线。得到蛋白纯度为 95 .0 % ,纯化倍数为 2 .9倍 ,收得率为 4 0 .9%的活性HO 2蛋白。结论 获得了纯度高、具有活性的HO 2蛋白 ,为进一步进行HO 2结构与功能之间关系的研究提供了可行的纯化路线
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| 关 键 词： | 重组血红素加氧酶-2 大肠杆菌 基因表达 纯化 |
| 文章编号： | 1000-1905(2004)01-0001-04 |
| 修稿时间： | 2003-10-17 |
Expression and purification for heme oxygenase-2 recombinant in E.coli BL-21 |
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| TENG Yue qiu,WANG Xiu hong,ZHAO Wei ming,et al. Expression and purification for heme oxygenase-2 recombinant in E.coli BL-21[J]. Journal of Harbin Medical University, 2004, 38(1): 1-4 |
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| Authors: | TENG Yue qiu WANG Xiu hong ZHAO Wei ming et al |
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| Abstract: | Objective To definite the optimal expression condition and purified methods of the recombinant of heme oxygenase 2 in E.coli. Methods pMW172a/HO 2,the recombinant of heme oxygenase 2 (HO 2) cDNA with plasmid,was transformed into E.coli BL 21.Through changing the temperature and shaking speed of culture bed respectively,analyzed their influences on HO 2 expression to definite the optimal expression condition.The purification process of expressed HO 2 from E.coli BL 21 mainly included splitting bacterial 95.0%,the purification folds were 2.9 and the reclaim rate was 40.9% calculated according to the activity.Conclusion This research lay the foundation of studying the relationships between its structure and function. |
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| Keywords: | heme oxygenase E.coli expression purification |
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