Immunochemical Investigations of Human Seminal Plasma Acid Phosphatase

Immunchemische Untersuchungen der sauren Phosphatase im menschlichen Seminalplasma
Die saure Phosphatase des menschlichen Seminalplasmas wird in Gegenwart von normalem Kaninchenserum durch nicht-kompetetive Mechanismen gehemmt, wohingegen sich in Gegenwart von Kaninchenantiserum diese Verhältnisse normalisierten und die Aktivität stabilisiert wurde. Kinetische Untersuchungen über die Stabilisierung der sauren Phosphatase durch Antiserum wurden mit L-Tartrat als spezifischem Hemmstoff der sauren Prostataphosphatase kombiniert. L-Tartrat hemmte das Enzym sowohl in Gegenwart als auch in Abwesenheit von normalem und Antiserum kompetetiv; der Prozentsatz der Hemmung bewegte sich in der gleichen Größenordnung, was anzeigt, daß das katalytische Zentrum des Enzyms die Bindung mit den Antikörpern gegen saure Phosphatase nicht in Mitleidenschaft zieht. Die Kinetik der Hitzedenaturierung der sauren Phosphatase läßt darauf schließen, daß die saure Phosphatase des Samens in Gegenwart und Abwesenheit von Normalserum hitzelabiler ist als in Gegenwart von Antiserum. Die Denaturierungstemperatur bei halber Anfangsaktivität (T 1/2) in Gegenwart von Normal- und Antisera war 34° respektive 66° C.
Die nicht-lineare Verteilung nach Arrhenius der Denaturierungsraten des Enzyms läßt auf verschiedene Konformationszustände während der Denaturierung schließen, wobei die Werte für die Aktivierungsenergie Ea zwischen 20.08 und 5.03 Kcal bei 25° bis 65° C lagen.