首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
检索        

尤文肉瘤EWS-FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位的预测
引用本文:曹凯,黄路,安洪,舒勇,韩智敏,黄山虎,廖翔.尤文肉瘤EWS-FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位的预测[J].中国免疫学杂志,2008,24(1):11-15.
作者姓名:曹凯  黄路  安洪  舒勇  韩智敏  黄山虎  廖翔
作者单位:1. 南昌大学第一附属医院骨科,南昌,330006
2. 江西省儿童医院风湿免疫科,南昌,330006
3. 重庆医科大学附属第一医院骨科,重庆,400016
摘    要:目的:预测尤文肉瘤EWS—FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位。方法:采用SOPM/SOPMA法、Chou—Fasman法和Karplus—Schulz法预测EWS-FLI1蛋白的二级结构;综合分析蛋白的柔性结构、亲水性、表面可及性与抗原性,通过预测数据再确定EWS—FLI1蛋白融合区的抗原表位。结果:EWS—FLI1蛋白的二级结构主要为柔性区域,位于EWS—FLI1蛋白N端5.23-30,32,36-49,62,69—100,118.123,128.132,135,137.170,173—179,183—271,276-286,291—301,317—319,328—331,346—353.396-400,407-408,426-438区段;α螺旋位于N端10—15,34,55,106—107,306—316,340—345,359—362,386,392区段;β折叠位于N端20,22,50—52,65-67,102—107,272,274,289—290,323,325-327,371-375,380-384,422-424,446—447区段;B细胞表位位于N端69-79,99—114,128—152,167.171,194-208,248—265,397-406区段,融合区B细胞表位位于N端248—265区段。结论:应用多参数预测EWS—FLI1蛋白融合区的二级结构与B细胞表位,为蛋白特征及复合表位疫苗的进一步研制奠定了基础。

关 键 词:尤文肉瘤  EWS-FLI1蛋白  二级结构  B细胞表位  尤文肉瘤  蛋白  合区  二级结构  细胞表位  参数预测  Ewing  protein  region  fusion  epitopes  B  cell  secondary  structure  Prediction  表位疫苗  特征  应用  β折叠  α螺旋  区段
文章编号:1000-484X(2008)01-0011-05
收稿时间:2007-04-28
修稿时间:2007年4月28日

Prediction for secondary structure and B cell epitopes of fusion region in EWS-FLI1 protein of Ewing's sarcoma
CAO Kai,HUANG Lu,AN Hong,SHU Yong,HAN Zhi-Min,HUANG Shan-Hu,LIAO Xiang.Prediction for secondary structure and B cell epitopes of fusion region in EWS-FLI1 protein of Ewing''''s sarcoma[J].Chinese Journal of Immunology,2008,24(1):11-15.
Authors:CAO Kai  HUANG Lu  AN Hong  SHU Yong  HAN Zhi-Min  HUANG Shan-Hu  LIAO Xiang
Abstract:
Keywords:
本文献已被 维普 万方数据 等数据库收录!
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号