胰酶中多种蛋白水解酶的分离和纯化

报道了一条综合利用胰酶的有效途径。对其中的羧肽酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶等六种蛋白酶同时进行了分离和纯化。还对羧肽酶 A 和 B 的固定化条件及稳定性进行了探讨。     

猪胰羧肽酶A和B的分离与纯化

<正> 哺乳动物的胰脏富含羧肽酶原,经胰蛋白酶激活后形成活性酶,羧肽酶是一类专一性水解多肽或蛋白质C-端的重要蛋白水解酶。羧肽酶A主要水解由芳香族氨基酸为游离C-端的肽键;羧肽酶B主要水解由碱性氨基酸为游离C-端的肽键。至今羧肽酶A的研究已较为深入,其氨基酸组成、一级结构与空间构象均已基本搞清。Anson在1937年已结晶了羧肽酶A。最近本文作者在猪胰蛋白水解酶综合利用的过程中分离、纯化了羧肽酶A和B,并使之固相化。本文对此工作作一报道。