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目的研究微球内葡激酶突变体(K35R,DGR)的存在状态和影响其稳定性的主要因素。方法使用傅里叶变换红外光谱法(FT-IR)研究了微球内DGR的二级结构的变化,并纤溶活性测定法考察了pH和聚乳酸-羟基乙酸(PLGA)表面对DGR稳定性的影响。结果①包封的DGR的二级结构明显发生了改变,但是,这种改变是β-折叠受到微扰的结果,并未影响微球内DGR的稳定性;②体外释放时,微球内PLGA的降解产物产生的酸性微环境会导致DGR变性,在内水相中加入Mg(OH)2纳米粒可以抑制DGR的变性聚集;③对PLGA吸附DGR的研究表明,PLGA表面对DGR的吸附是离子相互作用和疏水相互作用共同起作用的结果,也是造成DGR失活的重要原因。结论PLGA对DGR的包封会导致蛋白质药物的二级结构发生变化,但是并不影响微球内DGR的稳定性;导致微球内DGR变性失活的主要原因是微球内的酸性微环境,碱性添加物可以抑制这种变性失活。PLGA表面对蛋白质药物的非特异性吸附也会导致部分DGR的失活。 相似文献
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目的 研究微球内葡激酶突变体(K35R,DGR)的存在状态和影响其稳定性的主要因素.方法 使用傅里叶变换红外光谱法(FT-IR)研究了微球内DGR的二级结构的变化,并纤溶活性测定法考察了pH和聚乳酸-羟基乙酸(PLGA)表面对DGR稳定性的影响.结果 ①包封的DGR的二级结构明显发生了改变,但是,这种改变是β-折叠受到微扰的结果,并未影响微球内DGR的稳定性;②体外释放时,微球内PLGA的降解产物产生的酸性微环境会导致DGR变性,在内水相中加入Mg(OH)2纳米粒可以抑制DGR的变性聚集;③对PLGA吸附DGR的研究表明,PLGA表面对DGR的吸附是离子相互作用和疏水相互作用共同起作用的结果,也是造成DGR失活的重要原因.结论 PLGA对DGR的包封会导致蛋白质药物的二级结构发生变化,但是并不影响微球内DGR的稳定性;导致微球内DGR变性失活的主要原因是微球内的酸性微环境,碱性添加物可以抑制这种变性失活.PLGA表面对蛋白质药物的非特异性吸附也会导致部分DGR的失活. 相似文献
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