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1.
目的 探讨受sCD40L与结核杆菌HSP70(mycobacterium tuberculosis heat shock protein 70,TB.HSP70)-H22肽联合刺激的树突状细胞(dendritic cell,DC)在体内外的特异性抗肿瘤免疫.方法 取小鼠骨髓于培养第7天分为未刺激组、sCD40L组、TB.HSP70-H22肽组、sCD40L+TB.HSP70-H22肽组,共4组,分别给予相应干预,24 h后取上清,ELISA法检测IL-12、IL-10,流式细胞术检测CD40、CD80,混合淋巴细胞反应(MRL)检测淋巴细胞增殖,MTT法检测对肿瘤细胞的杀伤率;建立小鼠肝癌模型,完全随机分为5组(分别给予生理盐水和以上4种干预获得的DC干预),Ⅰ组:生理盐水对照组,Ⅱ组:未刺激DC治疗组,Ⅲ组:sCD40L DC治疗组,Ⅳ组:TB.HSP70-H22肽DC治疗组,V组:sCD40L+TB.HSP70-H22肽DC治疗组,于第21天测瘤质量,ELISA法测血清IL-10、IFN-γ.结果 sCD40L+TB.HSP70-H22肽组的各项指标与其他各组相比,IL-10显著降低,其他指标均显著升高,差异均有统计学意义(P<0.05).V组与其他各组相比,IL-10和瘤质量均显著降低,IFN-γ显著上升,差异均有统计学意义(P<0.05).结论 受sCD40L与TB.HSP70-H22肽复合物联合刺激后的DC被充分激活,能诱导强有力的特异性抗肿瘤细胞免疫,对H22瘤细胞产生强大的杀伤作用,显著抑制肿瘤的生长.  相似文献   
2.
热休克蛋白70-H22肽刺激DC诱导特异性抗肝癌免疫   总被引:1,自引:0,他引:1  
目的 探讨热休克蛋白70(TB.HSP70)-H22肽是否能促进树突状细胞(DC)活化成熟并诱导H22特异性抗肿瘤免疫.方法 取小鼠骨髓于培养第7天分为A、B、C 3组,分别给予未刺激、TB.HSP70-H22肽(10μg/mL)、TB.HSP70-H22肽(20μg/mL)干预24h,取上清液用ELISA法检测IL-12、IL-10,用FACS法检测CD40、CD80,用混合淋巴细胞反应检测淋巴细胞增殖,用MTT法检测DC活化淋巴细胞对H22和B16肿瘤细胞杀伤率.结果 与A组比较,B、C组除对B16细胞杀伤率差异无统计学意义外,B、C组IL-10明显降低,CD40、CD80、IL-12、淋巴细胞增殖程度和对H22杀伤率均明显升高,差异有统计学意义(P<0.05);与B组比较,C组对B16细胞杀伤率差异无统计学意义,IL-10明显降低,CD40、CD80、IL-12、淋巴细胞增殖程度和对H22杀伤率均明显升高,差异有统计学意义(P<0.05).结论 TB.HSP70-H22肽能明显促进DC活化成熟,诱导H22特异性抗肿瘤免疫,为该疫苗用于肝癌免疫治疗提供了理论基础.  相似文献   
3.
目的探讨丹参注射液联合杂合式血液净化疗法治疗重症急性胰腺炎(SAP)患者的疗效及对患者血小板活化因子(PAF)、血清淀粉酶(AMS)水平的影响。方法回顾选取2015年1月至2017年10月德阳市第二人民医院收治的102例SAP患者,根据治疗方案不同分为观察组和对照组,每组各51例。对照组患者单用杂合式血液净化疗法治疗,观察组患者采用杂合式血液净化疗法+丹参注射液治疗。观察统计两组患者的临床疗效、症状体征转归情况及预后不良反应发生率,并对比治疗前后两组血清炎性因子[肿瘤坏死因子-α(TNF-α)、C反应蛋白(CRP)、白细胞介素-6(IL-6)]、PAF、血清AMS水平变化及急性生理与慢性健康评分量表(APACHEⅡ)评分。结果治疗7 d后两组患者总有效率比较,观察组(90. 20%)明显高于对照组(74. 51%)(P 0. 05);观察组患者血清AMS、腹痛、恶心呕吐、体温等症状体征转归时间均明显短于对照组(P 0. 05);治疗7 d后两组患者血清AMS、PAF、TNF-α、CRP、IL-6水平较治疗前降低,且观察组明显低于对照组(P 0. 05);治疗7 d后观察组患者APACHEⅡ评分(9. 86±2. 03)分低于入院时(14. 41±1. 22)分,且明显低于对照组(11. 15±2. 11)分(P 0. 05);治疗7 d后观察组患者预后不良反应总发生率(3. 92%)明显低于对照组(19. 61%)(P 0. 05)。结论丹参注射液联合杂合式血液净化疗法治疗SAP效果显著,能减轻机体炎症反应,降低血清AMS、PAF水平,促进患者病情转归,降低预后不良反应发生率。  相似文献   
4.
热休克蛋白70与肝细胞肝癌的研究进展   总被引:1,自引:0,他引:1  
罗善明  高建 《重庆医学》2008,37(2):188-190
热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一组广泛存在于微生物和动、植物体内的生物进化中高度保守的多肽蛋白.它主要作为分子伴侣参与蛋白质的合成、折叠、积聚、装配、运输和降解,在细胞的生长发育、代谢分化、基因转录、维持组织细胞的自稳和环境适应性方面有很重要的作用.  相似文献   
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