药用弹性蛋白酶的活力测定

本文报道应用刚果红弹性蛋白为底物测定药用弹性蛋白酶活力的方法。内容有弹性蛋白酶水解刚果红弹性蛋白的动力学性质和测定弹性蛋白酶原粉及其片剂的具体操作方法与结果。同时考察了方法的重现性。结果表明本法能满足药用弹性蛋白酶的分析要求。     

高活性猪胰激肽释放酶的制备及性质研究

本文介绍用离子交换树脂、DEAE-纤维素和DEAE-Sephadex A50三步串联,从胰脏生产弹性酶废液中提取、纯化高活性猪胰激肽释放酶(Pig pancreatic kallikrei简称PPK)的方法;制得的PPK具有二个活性组分,命名为K_1和K_2 ,其比活分别为:805.5,698.5u/mg蛋白。经聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定,二者均为单一区带;分子量分别为;36,000、50,000;在280um处都有典型的蛋白吸收峰,A280/A260之比值分别为1.30和1.20; K1_、K_2都含有:氨基葡萄糖、半乳糖、岩藻糖和甘露糖四种单精,总精含量分别为:5.2％、4.1％;另外对K_1的氨基酸组成也进行了初步分析。     

一种口服胰岛素制剂的生产方法

<正> 胰岛素制剂通常是经注射进入体内的。然而长期以来即期望提供一种胰岛素制剂,可以通过口服进入体内,就此已进行了若干努力。例如,已提出通过与胰岛素的混合或与脏器或与含有一种有机酸或其盐的胰岛素脏器制剂相混合,或与制酸剂或与甲醛裂解物相混合或全部的或部份的这些成份相混合来制备口服使用的胰岛素。这样制备的混合物最好是胶囊、包衣丸或相类似的剂型,以防止胰岛素受到胃液     

激肽释放酶简介

在生物体内,激肽释放酶Kallikrein(以下简称K)是以其无活性的前体——前激肽释放酶(Prekallikrein)的形式存在。它们与激肽释放酶抑制剂(Kallikrein Inhibitor)及激肽酶(Kininase)共同组成激肽体系(Bradykinin System)。除舒缓激肽外,尚有各种性质与其相类似的物质,统称为激肽(Kinin)。激肽是由激肽原(Kininogen)经K降解后产生的。由于激肽在人体和各种动物体内起着十分重要的生理作用,例如它能使毛细血管舒张和通透性增加,从而导致血压下降;又能使离体平滑肌收缩;还能致痛。因而在烧伤,炎症、水肿和休克等病理过程中起有重要作用。对激肽体系的研究将有助于阐明上述重要的病理机制及     

以自制刚果红弹性蛋白为底物测定药用弹性蛋白酶活力

本文介绍了用自制刚果红弹性蛋白为底物测定生化新药弹性蛋白酶活力的具体方法。内容包括底物的制备,弹性蛋白酶水解刚果红弹性蛋白的动力学性质以及应用本法测定药用弹性蛋白酶原粉及片剂的具体操作方法和重现性。同时与美国Sigma公司的产品作了比较。     

猪胰激肽释放酶的纯化

<正> 激肽释放酶[Kallikein,EC 3,4,4,21]是一种糖蛋白,以下简称 K。K 在人体和哺乳类动物体内起着十分重要的生理作用,它能使毛细血管和小动脉管舒张及通透性增加。使冠状血管动脉、脑、视网膜处的血流供应量增加。适用于高血压,冠状血管及动脉血管硬化等症。对心绞痛,血管痉挛,肢端感觉异常,闭塞性血     

猪胰脏联产弹性酶和激肽释放酶研究

<正> 本文报道一种综合利用猪胰脏的方法。猪胰脏经溶剂提取,离子交换树脂分离,得到弹性酶的废液再用硫酸铵盐析,DEAE-纤维素层析制得胰激肽释放酶。上述联产方法具有操作简便、能耗少、成本低、经济效益高,工业生产价值大的特点。能使有限的资源发挥更大的效能。众所周知,胰脏可提取多种具有药用价值的物质,如胰岛素等激素类、酶类,多肽类等,由于胰脏用途广泛,资源就日趋紧张,所以综合利用胰脏资源,开发生化药物的任务刻不容缓,我厂于1980年以来开展对胰脏综合利用的     

胰弹性蛋白酶的纯化

<正> 弹性蛋白酶(Elastase,EC3,4,4,7),又称胰肽酶 E(PancreatopeptidaseE),是一种广泛存于哺乳动物胰脏的肽键内断酶[Endopeptidase]。常见的分离纯化方法有硫酸铵分级盐折——结晶法、吸附法、离交法等。我们将经 Amberlite C G—50离子交换树脂初步分离的药用猪胰弹性蛋白酶用 DEAE——SephadexA——50及 CM——纤维素柱一次层析便获得了聚丙烯酰胺凝胶电泳纯弹性蛋白酶。方法简单,效果较为满意。     

组织激肽水解酶的提取和纯化方法

本文报道组织激肽水解酶(EC3,4,4,21)的提取和分离方法,该方法包括用盐水溶液于45—60℃,pH5—8下提取哺乳动物胰腺,提取是用酸性的镁盐水溶液进行的。其纯化方法包括用水相溶液提取哺乳动物胰腺,提取物经阴离子交换树脂吸附,用凝胶型弱碱性阴离子交换树脂吸附并用弱酸性铵盐水溶液洗脱,从而收集得到激肽原酶。