双波长分光光度法测定氯霉素氢化可的松滴耳液中氢化可的松的含量

目的：双波长分光光度法测定氯霉素氢化可的松滴耳液中氢化可的松的含量。方法：以水为溶剂,在248、308.7mm处进行测定。结果：氢化可的松在0-10删范围内,浓度与吸收度差值呈良好的线性关系。氢化可的松的平均回收率为99．70％,RSD为0．29％（n=9）。结论：本方法简便、快速、准确可靠,可用于供试品中氢化可的松的含量测定。     

HPLC法测定氯霉素阴道软胶囊中氯霉素的含量

目的:建立以高效液相色谱法测定氯霉素阴道软胶囊中氯霉素含量的方法。方法:色谱柱为Kromasil C18,流动相为0.1%庚烷磺酸钠的溶液-乙腈(77∶23),流速为1.0mL.min-1,检测波长为272nm,进样量为10μL,柱温为30℃。结果:氯霉素检测浓度的线性范围为0.079~0.113mg.mL-1(r=0.999 6);平均回收率为99.38%,RSD=0.42%。结论:本方法专属性强、灵敏度高、结果准确,可用于该制剂的含量测定。     

高效液相法测定痤疮搽剂中氯霉素、水杨酸的含量

目的 建立痤疮搽剂中氯霉素、水杨酸的含量测定方法.方法 以UltimateTM XB-C18为分析柱,乙腈-0.01 mol/L庚烷磺酸钠缓冲溶液（取磷酸二氢钾6.8 g,用0.01 mol/L庚烷磺酸钠溶液溶解并稀释至1000ml,再加三乙胺5ml,混匀,用磷酸调节pH值至2.5）（25：75）为流动相 流速：1.0ml·min-1 检测波长：278 nm 进样量10 μl.结果 氯霉素对照品在29.49～196.60μg/ml范围内,浓度与峰面积呈良好的线性关系,r=0.999 9,平均回收率为99.1% 水杨酸对照品在31.41～209.40μg/ml,范围内具有良好的线性关系,r=0.9999,平均回收率为99.5%.结论 本测定方法简便、准确,可用于痤疮搽剂的质量控制.     

茶多酚对氯霉素毒性作用的影响

氯霉素是一种广谱抗菌素，它的代谢失活主要器官为肝脏，首先被肝脏中细胞色素Ｐ４５０（ＣＹＰ４５０）单加氧酶氧化。我们实验室曾证明β－萘黄酮（β－ＮＦ）可诱导人羊膜上皮细胞ＦＬ系（ＦＬ细胞）的ＣＹＰＰ４５０１Ａ１同功酶的活性，而茶多酚可抑制ＦＬ细胞ＣＹＰ４５０１Ａ１同功酶的活性。本实验以人羊膜上皮细胞ＦＬ系（ＦＬ细胞）和转入ＣＹＰ４５０１Ａ１基因的ＦＬ细胞（ＦＬ－１Ａ１细胞）为实验材料，观察茶多酚（Ｇ     

高效液相色谱法测定复方氯霉素滴眼液中氯霉素的含量

目的 :建立测定复方制剂中氯霉素含量的方法。方法 :采用反相HPLC法 ,以C18为固定相 ,甲醇 水 (1∶1)为流动相 ,检测波长 :2 78nm。结果 :氯霉素在 2 6 .6～ 16 0 .2 μg·ml-1浓度范围内具有良好的线性关系。平均回收率为 10 0 .1%。结论 :本方法简便 ,可靠 ,与其他成分分离效果好 ,可有效测定该复方制剂中氯霉素的含量。     

高效毛细管电泳法测定肤炎康霜中氯霉素和地塞米松磷酸钠

目的　测定肤炎康霜中氯霉素和地塞米松磷酸钠的含量。方法　高效毛细管电泳法。毛细管 6 0cm× 75 μm ;运行缓冲液 10 .0mmol·L-1硼砂 (pH 9 .2 ) ,高压进样 10s,分离电压 2 5kV ,温度 2 5℃ ,检测波长 2 4. 0nm。结果　氯霉素在 2. 0～ 10. 0 μg·ml-1浓度范围内线性关系良好 (r=0 . 9995 ) ,平均回收率为 99. 5 7% ,RSD =1 .5 1% (n =5 ) ;地塞米松磷酸钠在 2 0～ 10 0 μg·ml-1浓度范围内线性关系良好 (r=0 . 9998) ,平均回收率为 99. 0 6 % ,RSD =1 .4 1% (n =5 )。结论　所用方法简单 ,快捷 ,灵敏。     

RP—HPLC法同时测定氯地滴眼液中氯霉素与地塞米松磷酸钠的含量

目的　建立测定氯地滴眼液中氯霉素和地塞米松磷酸钠含量的反相高效液相色谱法。方法　在Hypersil(2 5 0mm× 4 .6mm ,5 μm)色谱柱上 ,以甲醇 - 0 .0 5mol·L-1醋酸钠缓冲液 (pH =4 .0 ) (40∶6 0 )为流动相 ,紫外检测波长 2 4 0nm ,外标法定量。结果　同时测定 2组分的含量 ;氯霉素 0 .5～ 2 .0mg·ml-1,地塞米松磷酸钠 0 .1～ 0 .3mg·ml-1范围内 ,浓度与峰面积成良好的线性关系 ;平均回收率分别为 98.3% (RSD =0 .9% ) ,97.8% (RSD =0 .7% )。结论　本法操作简便 ,结果准确。     

Estimation of the chloramphenicol and cycloheximide inhibition of protein synthesis in brain cholinergic synaptosomes

Cholinergic synaptosomes have been prepared from sheep brain cortex by means of an immunoaffinity method using a specific anti-(Chol I) antiserum. The [14C]leucine incorporation into proteins of this preparation shows a low cycloheximide and a high chloramphenicol sensitivity. This fact suggests that the mitochondrial protein synthesis system is the only one present in this fraction.