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采用HPLC测定健康志愿者血浆中头孢克洛的浓度。方法简便快速,结果准确。平均回收率为102.18±4.01%,日间及日内RSD均小于6%。血药浓度-时间曲线符合一室模型。 相似文献
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Mitsuhiro Denda Barbara E. Brown Peter M. Elias K. R. Feingold 《Archives of dermatological research》1997,289(2):104-110
Isoprenylation is the covalent attachment of isoprenyl groups, intermediates of the cholesterol biosynthesis pathway, to carboxy
terminal cysteine residues of proteins. Numerous proteins are isoprenylated including small GTP binding proteins, trimeric
G proteins, and nuclear lamins, and these prenylated proteins regulate a variety of cell functions, including cell growth,
cytokinesis, and differentiation. Here, we quantitated protein prenylation and determined which proteins are prenylated in
the epidermis of hairless mice by radiolabeling with
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H-mevalonolactone following acute or chronic epidermal injury. In normal epidermis, four major radiolabeled bands, with molecular
weights of 17–26, 48, 54, and 68 kDa, were observed. The levels of each of these bands increased by 24–63% 16 h following
acute epidermal injury induced by topical acetone treatment or tape stripping, returning to normal by 24 h. On 2D gel electrophoresis,
there were no major differences between the patterns of labeling following barrier disruption. Subacute epidermal injury induced
by either acetone or tape stripping twice a day for 7 days and chronic injury induced by feeding an essential fatty acid-deficient
(EFAD) diet, also resulted in a significant increase in protein prenylation. As with acute injury, SDS-PAGE and 2D gel electrophoresis
did not reveal marked differences in the pattern of protein prenylation. These results demonstrate that the prenylation of
proteins in the epidermis is stimulated by injury, suggesting that one or more of these prenylated species may be important
in epidermal proliferation or differentiation.
Received: 29 May 1996 相似文献
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