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目的：构建结核分枝杆菌pET28a-PPE59原核表达载体，异丙基-β-D半乳糖苷(IPTG)诱导表达和纯化获得PPE59蛋白；同时对PPE59蛋白进行生物信息学分析，预测其可能结构和功能。方法：以H37Rv基因组为模板扩增获得PPE59基因，利用同源重组将其克隆至原核表达载体pET28a,后转化至大肠杆菌表达菌株BL21(DE3)中，IPTG诱导表达，采用Ni+-NTA亲和层析柱对PPE59蛋白进行纯化，获得重组PPE59蛋白并进行鉴定。使用Protparam、NetPhos 3.1 Servera、ABCpred、SYEPEITHI等软件对PPE59蛋白的理化性质、磷酸化位点和T、B细胞表位等进行预测和分析。结果：成功构建pET28a-PPE59重组载体，经诱导表达和纯化，成功获得PPE59蛋白；生物信息学预测发现，PPE59有2个开放阅读框，31个磷酸化位点，并含有多个T细胞和B细胞抗原表位。结论：成功构建pET28a-PPE59表达载体，获得高纯度PPE59蛋白，且被抗His-tag小鼠单抗特异性识别；PPE59具有大量的磷酸化位点及丰富的T、B细胞表位，... 相似文献