热休克蛋白与胚胎发育

热休克蛋白是生物体在应激条件下产生的一组应激蛋白 ,具有维持细胞自身稳定等多种生理功能 ,与胚胎的正常发育及畸形发生关系密切。在一定的应激强度范围内 ,热休克蛋白可以保护胚胎 ,抵抗更强烈的刺激。但当应激强度超过一定阈值 ,热休克蛋白则干扰胚胎的生长发育。热休克蛋白不同家族通过各自不同的作用方式调节胚胎发育     

运动应激状态下的心肌热休克蛋白表达

背景:热休克蛋白因其具有特殊的生物学特性,在运动应激下探讨此类蛋白质在心肌的表达情况具有重要的研究价值。目的:了解国内外有关运动应激状态下心肌热休克蛋白表达的研究情况,对不同运动应激下心肌热休克蛋白的表达特点及意义进行分析。方法:以"heat shock protein;myocardium;exercise stress"为英文检索词;以"热休克蛋白;心肌;运动应激"为中文检索词,检索1991年1月至2014年1月检索PubMed数据库及万方数据库与热休克蛋白的产生、分类及功能有关、与运动应激下心肌热休克蛋白的表达相关、与运动应激下心肌热休克蛋白表达的机制相关及运动应激下心肌热休克蛋白表达的意义相关的文献。最终选择48篇进行归纳总结。结果与结论:热休克蛋白具有免疫协同作用。研究报道,运动训练能引起心肌热休克蛋白的表达。急性运动应激能使机体发生许多的生理、生化变化,心肌热休克蛋白会做出相对应的表达,对心肌细胞进行保护。低强度运动能够诱导增加热休克蛋白72基因的表达,抑制心肌细胞凋亡。大强度运动减少了热休克蛋白72基因的表达,不能有效抑制心肌细胞凋亡,不利于心肌的保护作用。中等运动强度下,热休克蛋白在不同运动时间的表达情况存在异议。运动诱导热休克蛋白表达对运动所致损伤的防护是有可能的,适量的运动活动在增强心肌功能、预防心肌在各种应激情况下的损伤具有重要作用。     

热休克蛋白在乳腺癌中的作用

热休克蛋白是细胞受各种应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白,具有维持细胞蛋白稳定、促进细胞生存等功能,在细胞生长、发育、分化、基因转录等方面发挥重要作用.近年来发现热休克蛋白也与肿瘤细胞的发生、发展密切相关.在多种肿瘤组织中发现热休克蛋白存在高表达,尤其在乳腺癌中与患者预后密切相关.本文就热休克蛋白的结构、生物学功能、致癌机理以及与乳腺癌的关系作一概述.     

热休克蛋白在乳腺癌中的作用

热休克蛋白是细胞受各种应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白，具有维持细胞蛋白稳定、促进细胞生存等功能，在细胞生长、发育、分化、基因转录等方面发挥重要作用，近年来发现热休克蛋白也与肿瘤细胞的发生、发展密切相关。在多种肿瘤组织中发现热休克蛋白存在高表达，尤其在乳腺癌中与患者预后密切相关，本文就热休克蛋白的结构、生物学功能、致癌机理以及乳腺癌的关系作一概述。     

稳定表达人热休克蛋白22内皮细胞株的构建和鉴定

背景：热休克蛋白22的应激表达可能对缺氧复氧内皮具有一定的保护作用。 目的：建立稳定表达人热休克蛋白22基因的内皮细胞株。 方法：EcoRⅠ/kpnⅠ双酶切鉴定真核表达重组质粒pEGFP-N1-HSP22。脂质体法以重组质粒pEGFP-N1-HSP22转染人脐静脉内皮细胞,G418筛选,获得G418抗性单克隆细胞。用荧光显微镜、RT-PCR及Western-blot检测热休克蛋白22在人脐静脉内皮细胞中的表达。 结果与结论：经双酶切电泳检测重组质粒pEGFP-N1-HSP22符合预期大小片段。稳定转染的单克隆人脐静脉内皮细胞中,荧光显微镜观察到每个细胞均有绿色荧光蛋白表达,RT-PCR和Western-blot检测到热休克蛋白22mRNA和蛋白表达。说明成功获得稳定表达人热休克蛋白22基因的内皮细胞株。     

大鼠热休克蛋白72基因真核表达载体构建及在COS7细胞中的表达

背景：体外克隆、表达热休克蛋白,尤其正常时少量或不表达,而应激时大量表达的热休克蛋白72对研究其缺血再灌注损伤中的作用尤为重要。 目的：构建热休克蛋白72基因真核表达载体并于COS7细胞内表达,为HSP72蛋白免疫调节功能的研究奠定基础。 方法：采用RT-PCR技术从BABL/C大鼠肝细胞中扩增出热休克蛋白72 cDNA,经限制性核酸内切酶消化后,插入真核表达载体pcDNA3.1(+)的相应酶切位点,并将重组质粒转染COS7细胞,进行基因表达鉴定。 结果与结论：重组质粒插入基因序列检测证实为热休克蛋白72 cDNA,并能在COS7细胞稳定表达。成功构建热休克蛋白72真核表达载体,并于COS7细胞中成功转录与表达。     

HSP70家族基因多态性及其与疾病易感性之间的关系

所有生物体接触高温或其他应激因素时 ,可以合成一组被称为热休克蛋白的高度保守蛋白质。热休克蛋白最重要的功能是参与热耐受或毒物耐受 ,帮助细胞适应一系列的应激反应。热休克蛋白作为一个多基因家族 ,提示其在生物进化过程中遗传和变异并存。本文则就热休克蛋白基因家族中主要基因 HSP70的多态性及其与某些疾病易感性之间的关系作一综述     

应激的细胞反应上调细胞自噬的机制

应激的细胞反应包括热休克反应和内质网应激等,热休克反应产生的热休克蛋白和内质网反应中的未折叠蛋白反应、异常钙离子升高与细胞自噬有很重要的关系。自噬是细胞重要的保护机制,可以降解蛋白质和细胞器。但过度自噬会导致细胞死亡,而且自噬的分子机制和信号通路与应激有关,如泛素化蛋白系统中的ATG12、LC3和自噬信号通路中的m TOR、ClassⅢPI3K-Beclin1等。     

HSP70家族基因多态性及其与疾病易感性之间的关系

所有生物体接触高温或其他应激因素时，可以合成一组被称为热休克蛋白的高度保守蛋白质。热休克蛋白最重要的功能是参与热耐受或毒物耐受，帮助细胞适应一系列的应激反应。热休克蛋白作为一个多基因家族，提示其在生物进化过程币遗传和变异并存。本文则就热休克蛋白基因家族中主要基因HSP70的多态性及其与某些疾病易感性之间的关系作一综述。     

HSP27对抗动脉损伤的细胞保护机制

热休克蛋白27（HSP27）是小分子量热休克蛋白家族中的重要一员,在机体应激状态下表达增加,通过分子伴侣作用、调节细胞运动、抗细胞凋亡、抗氧化应激和抗炎等作用保护细胞功能。最近有报导指出HSP27是一种动脉粥样硬化的生物学标志,血清HSP27水平与动脉粥样硬化程度呈负相关。HSP27可能成为心血管疾病治疗的新靶点。     

热休克蛋白在心理应激中的表达及其作用

热休克蛋白 (heatshockprotein ,HSP)又称应激蛋白 ,是生物细胞在受高温、病原体或其它多种损伤因素的应激剌激后发生热休克反应所产生的一组蛋白质。热休克蛋白在进化上高度保守 ,对细胞损伤具有保护作用。按其分子量大小分为以下几个家族 :HSP10 0 ,HSP90 ,HSP70 ,HSP60 ,小分子HSP (相对分子量为 2 2 0 0 0～ 3 2 0 0 0 )及泛素 (相对分子量为 70 0 0～ 80 0 0 ) ,其中HSP70家族是最保守和最主要的一类 ,在大多数生物中含量最多 ,在细胞应激后生成最显著。HSP的分布十分复杂 ,在不同状态下分布不同 ,而其分布是与其功能相联系…     

热休克蛋白与神经系统

热休克蛋白是一类应激蛋白,它与脑缺血、癫痫、Ａｌｚｈｅｉｍｅｒ 病、多发性硬化等多种神经系统疾病密切相关,对神经元具有保护作用,且可能参与了某些疾病的发病过程。影响热休克蛋白表达将成为治疗某些神经系统疾病的一条新途径。     

热应激诱导兔脑热休克蛋白70的合成研究

探讨热应激与热休克诱导的脑组织不同细胞热休克蛋白７０合成。     

细胞保护与热休克蛋白

细胞保护是生物细胞在漫长的生物进化过程中获得的一种固有能力，其机理尚不明。热休克蛋白是细胞受短暂高温（热休克）等刺激时诱导产生的一组应激蛋白，可能是细胞保护作用的物质基础之一。     

热休克蛋白与心肌保护

热休克蛋白是一种在正常细胞中普遍表达的蛋白质,可在机体应激的情况下表达增加,通过分子伴侣作用对其他蛋白质的折叠、降解起重要作用。同时,还具有抗氧化、抗细胞凋亡及协同免疫的作用。高温、缺血缺氧预适应均能诱导机体HSP表达增加,产生心脏保护作用。     

一些与热休克蛋白有关的生物功能

热休克蛋白为一种应激蛋白，具有维持机体自身稳定的生物学功能，与衰老关系的研究正引起人们的关注。对热休克蛋白的特性、基因结构及与衰老的关系作一概述     

热休克蛋白抑制慢性心理应激引起的焦虑样行为增加

目的：采用HSFI基因敲除小鼠模型探讨热休克蛋白（heat shock protein，HSP）对慢性心理应激引起的焦虑样行为增加的抑制作用。方法：将热休克因子1（heat shock factor 1）基因野生型小鼠（HSFI＋／＋）和热休克因子1基因敲除小鼠（HSF1-／-）暴露于2个月的慢性心理应激，部分小鼠在暴露于慢性心理应激前给予热休克预处理，2个月后采用高架十字迷宫和旷场实验检测各组小鼠焦虑样行为，Western blots检测和比较HSP72，HSC70表达，采用多因素析因设计方差分析对各组小鼠焦虑样行为进行比较。结果：慢性心理应激引起焦虑样行为增加．HSF1基因敲除导致焦虑样行为增加更加明显。热休克预处理使野生型小鼠海马组织中HSP70。HSC70明显升高，并明显减轻了心理应激所致的焦虑样行为的增加。HSF1基因敲除废除了热休克所致的HSP诱导表达及其对心理应激所致焦虑样行为增加的抑制作用。结论：诱导型HSP在抑制心理应激引起的焦虑样行为增加中起着重要的作用。     

细胞外热休克蛋白70的释放机制及免疫功能

热休克蛋白（heat shock protein，HSP）是机体细胞在受到热应激或其他应激状态下合成增多的一类蛋白质，在细胞的多种功能中起十分重要的作用。最近研究发现，正常人和多种疾病的循环血液和体液中存在热休克蛋白70。而且还发现这种存在于细胞外的热休克蛋白70（extracellular heat shock protein 70，eHSP70）可能作为免疫系统的“危险信号”（danger signal），调节免疫细胞的功能。     

葡萄糖调节蛋白78与肝脏应激损伤

葡萄糖调节蛋白78(GRP78),又称为免疫结合球蛋白(Bip),是细胞应激时产生的应激蛋白.作为热休克蛋白70家族的一员,在应激条件下,GPR78蛋白通过在内质网中协助多聚体蛋白质复合物的形成,起到保护和维持细胞正常代谢作用.肝脏是机体物质代谢的重要器官,各种酶和蛋白的生化加工厂,故应激反应下肝细胞GRP78/Bip的表达显得尤为重要.     

HSP70调节应激活化蛋白激酶JNK活性与细胞凋亡

1　简述热休克蛋白 (ｈｅａｔ-ｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎ ,ＨＳＰ)家族具有分子伴侣功能 ,能调节蛋白质的折叠、传递和降解[1 ] 。这个家族的成员能被应激诱导合成并保护细胞对抗热休克和其它导致大量蛋白质损伤、变性的有害应激。因为ＨＳＰ70能促进蛋白质的折叠 ,被认为能防止 /修复应激所致的蛋白质损伤。许多实验结果都支持这一观点。例如 :大量表达ＨＳＰ70能显著地减少热诱导的核蛋白聚集[2 ] 。此外 ,温和热休克诱导ＨＳＰ70和其它热休克蛋白的合成堆积 ,可以戏剧性的降低其后严重高温所致的肌动蛋白及其它细胞骨架组织的聚集[3] 。…