热应激通过3′未翻译区调节人70KDa热休克蛋白基因表达

０５８热应激通过３′未翻译区调节人７０ＫＤａ热休克蛋白基因表达［英］／ＭｏｓｅｌｅｙＰＬ…／／ＡｍＪ．─１９９３，２６４，─５３３～５３７许多实验表明，瞬时表达的基因转录后调节是通过３′未翻译区（３′－ＵＴＲ）进行的。ＨＳＰ的３′─ＵＴＲ是否在ＨＳＰ...     

热应激诱导兔脑热休克蛋白70的合成研究

目的探讨热应激与热休克诱导的脑组织不同细胞热休克蛋白（ＨＳＰ）７０合成。方法用免疫组织化学ＡＢＣ方法，对８只新西兰兔在不同温度热应激中诱导脑组织ＨＳＰ７０合成进行了观察。结果发现热刺激组对兔脑组织ＨＳＰ７０合成刺激较弱，而热休克组大量诱导ＨＳＰ７０的合成。在脑不同区域ＨＳＰ７０合成并不相同，在皮质ＨＳＰ７０主要分布于颗粒Ⅱ层，在海马ＣＡ１和ＣＡ２区阳性细胞较多，而下丘脑阳性神经元主要分布于室周区，阳性物质主要分布在胞浆中，少数细胞可见核深染。结论ＨＳＰ７０的合成与热刺激强度及脑组织热敏感区有关，并且ＨＳＰ７０的合成可能反应了体温调节中枢与神经内分泌功能的损伤     

大脑局部急性缺血后热休克蛋白70的免疫组织化学研究

热休克蛋白７０（ＨＳＰ７０）是一种极敏感和可靠的脑缺血的标志。在正常脑内几乎检测不到ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ或ＨＳＰ７０蛋白，随着脑缺血时程的增长，ＨＳＰ７０蛋白的表达与细胞受缺血损伤的程度相关，但随着缺血程度加重，ＨＳＰ７０基因转录和／或翻译被阻断。一过...     

血管成形术后平滑肌细胞癌基因产物Fos及热休克蛋白—70的表达及…

目的：研究血管成形术后平滑肌细胞中Ｆｏｓ、热休克蛋白－７０的表达及意义。方法：将１０只新西兰家兔随机分为正常对照组（血管数为ｎ＝４），血管成形术组（ｎ＝８），血管成形术＋低分子量肝素组（ｎ＝８），以２Ｆ ＰＴＣＡ导管对两侧髂动脉进行血管成形术，术后１小时、２小时部分平滑肌细胞阳性，２小时表达增多；正常动脉内热休克蛋白－７０位于平滑肌细胞胞浆内，血管成形术后１、２小时平滑肌细胞核呈阳性；血管成形术＋     

热休克蛋白抑制慢性心理应激引起的焦虑样行为增加

目的：采用HSFI基因敲除小鼠模型探讨热休克蛋白（heat shock protein，HSP）对慢性心理应激引起的焦虑样行为增加的抑制作用。方法：将热休克因子1（heat shock factor 1）基因野生型小鼠（HSFI＋／＋）和热休克因子1基因敲除小鼠（HSF1-／-）暴露于2个月的慢性心理应激，部分小鼠在暴露于慢性心理应激前给予热休克预处理，2个月后采用高架十字迷宫和旷场实验检测各组小鼠焦虑样行为，Western blots检测和比较HSP72，HSC70表达，采用多因素析因设计方差分析对各组小鼠焦虑样行为进行比较。结果：慢性心理应激引起焦虑样行为增加．HSF1基因敲除导致焦虑样行为增加更加明显。热休克预处理使野生型小鼠海马组织中HSP70。HSC70明显升高，并明显减轻了心理应激所致的焦虑样行为的增加。HSF1基因敲除废除了热休克所致的HSP诱导表达及其对心理应激所致焦虑样行为增加的抑制作用。结论：诱导型HSP在抑制心理应激引起的焦虑样行为增加中起着重要的作用。     

应激引起血管系热休克蛋白（HSP）的表达

００７应激引起血管系热休克蛋白（ＨＳＰ）的表达［英］／ＵｄｅｌｓｍａｎＲ…∥ＪＣｌｉｎＩｎｖｅｓｔ．－１９９３，９１．－４６５～４７３本次实验着重研究了下列问题：１．内分泌在应激反应中的调节作用；２．ＨＳＰ７０的表达和其ｍＲＮＡ转录之间的关系；３．在...     

热应激诱导兔脑热休克蛋白70的合成研究

探讨热应激与热休克诱导的脑组织不同细胞热休克蛋白７０合成。     

热休克蛋白70的分布,调节及功能

各种有机体在经受热应激及其它应激如缺血、缺氧、重金属等作用之后，都能诱导生成热休克蛋白（ＨＳＰ）。按分子量大小可分为四组。研究得较多的是ＨＳＰ７０，因为它在细胞应激后生成最为显著。ＨＳＰ７０在应激细胞中主要与细胞核结合，其基因表达受转录和转录后双重调节。对ＨＳＰ７０的热耐受性、“分子伴侣”和“细胞温度计”作用及抗感染、抗肿瘤免疫等方面的研究已取得进展。     

运动应激状态下的心肌热休克蛋白表达

背景:热休克蛋白因其具有特殊的生物学特性,在运动应激下探讨此类蛋白质在心肌的表达情况具有重要的研究价值。目的:了解国内外有关运动应激状态下心肌热休克蛋白表达的研究情况,对不同运动应激下心肌热休克蛋白的表达特点及意义进行分析。方法:以"heat shock protein;myocardium;exercise stress"为英文检索词;以"热休克蛋白;心肌;运动应激"为中文检索词,检索1991年1月至2014年1月检索PubMed数据库及万方数据库与热休克蛋白的产生、分类及功能有关、与运动应激下心肌热休克蛋白的表达相关、与运动应激下心肌热休克蛋白表达的机制相关及运动应激下心肌热休克蛋白表达的意义相关的文献。最终选择48篇进行归纳总结。结果与结论:热休克蛋白具有免疫协同作用。研究报道,运动训练能引起心肌热休克蛋白的表达。急性运动应激能使机体发生许多的生理、生化变化,心肌热休克蛋白会做出相对应的表达,对心肌细胞进行保护。低强度运动能够诱导增加热休克蛋白72基因的表达,抑制心肌细胞凋亡。大强度运动减少了热休克蛋白72基因的表达,不能有效抑制心肌细胞凋亡,不利于心肌的保护作用。中等运动强度下,热休克蛋白在不同运动时间的表达情况存在异议。运动诱导热休克蛋白表达对运动所致损伤的防护是有可能的,适量的运动活动在增强心肌功能、预防心肌在各种应激情况下的损伤具有重要作用。     

HSP60在免疫反应中的作用及信号传导通路

热休克蛋白（HSPs）是细胞应激时表达增加的一个蛋白家族，近年来发现HSPs尤其是HPS60可介导天然免疫和获得性免疫，与许多自身免疫性疾病有关。     

热休克诱导小鼠肝细胞表达热休克蛋白70的研究

目的：研究热休克恢复期小鼠肝细胞热休克蛋白（ＨＳＰ７０）的表达。方法：小鼠分别为４０、４２、４４、４６℃热休克处理３０ｍｉｎ,恢复８ｈ;４６℃热休克处理３０ｍｉｎ,然后分别于热休克后２－７２ｈ取肝,以免疫组化方法观察ＨＳＰ７０的表达,并用体视学方法对阳性肝细胞体密度进行定量分析。结果：４２、４４、４６℃均能诱导肝细胞表达ＨＳＰ７０,以４６℃组小鼠阳性肝细胞密度最大;４６℃热休克后８－１２ｈ为ＨＳＰ     

热休克基因表达对抗过氧化氢所致肺内皮细胞损伤的保护作用

本研究探讨热休克反应（ｈｅａｔｓｈｏｃｋｒｅｓｐｏｎｓｅ，ＨｓＲ）对抗过氧化氢（Ｈ２Ｏ２）所致牛肺动脉内皮细胞（ＢＰＡＥＣｓ）损伤的保护作用及机制。实验发现，预先热休克处理（４２℃，２ｈ）可使ＢＰＡＥＣｓ中热休克蛋白７０ｋＤａ（ＨＳＰ７０）及ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ明显增多，同时显著减轻Ｈ２Ｏ２所致的ＢＰＡＥＣｓ中乳酸脱氢酶释放和硫代巴比妥酸反应物含量增加及过氧化氢酶和超氧化物歧化酶活性的降低等变化。进一步实验证明放线菌酮和放线菌素Ｄ能分别抑制热休克诱导的Ｈ８Ｐ７０和ＨＳＰ７０ｍＲＮＡ的增多，同时均能取消ＨＳＲ对抗Ｈ２Ｏ２所致ＢＰＡＥＣｓ损伤的保护作用。结果提示，ＨＳＲ具有对抗Ｈ２Ｏ２所致ＢＰＡＥＣｓ损伤的保护作用；此种保护作用与细胞经热休克处理后细胞中热休克基因在转录和翻译两个水平的表达增强及抗氧化能力增加有关。     

杜氏利什曼原虫热休克蛋白70的DNA疫苗表达载体构建及体内应答研究

以多聚酶链反应技术扩增获得了杜氏利什曼原虫（Ｌ．ｄｏｎｏｖａｎｉ）热休克蛋白７０（ＨＳＰ７０）全长基因序列，构建ＤＮＡ疫苗表达载体ｐＶＲ１０２０－ＨＳＰ７０。以脂质体法体外转染小鼠成纤维细胞系ＳＶＴ２，应用Ｗｅｓｔｅｒｎｂｌｏｔ法证实构建的表达载体具有表达ＨＳＰ７０的能力。以１０μｇ的ＤＮＡ疫苗表达载体质粒经肌肉、皮下注射进行免疫，２周后即可出现抗－ＨＳＰ７０的抗体应答。建立了ＤＮＡ疫苗免疫应答的模型。     

细胞保护与热休克蛋白

细胞保护是生物细胞在漫长的生物进化过程中获得的一种固有能力，其机理尚不明。热休克蛋白是细胞受短暂高温（热休克）等刺激时诱导产生的一组应激蛋白，可能是细胞保护作用的物质基础之一。     

热休克蛋白在乳腺癌中的作用

热休克蛋白是细胞受各种应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白，具有维持细胞蛋白稳定、促进细胞生存等功能，在细胞生长、发育、分化、基因转录等方面发挥重要作用，近年来发现热休克蛋白也与肿瘤细胞的发生、发展密切相关。在多种肿瘤组织中发现热休克蛋白存在高表达，尤其在乳腺癌中与患者预后密切相关，本文就热休克蛋白的结构、生物学功能、致癌机理以及乳腺癌的关系作一概述。     

细胞外热休克蛋白70的释放机制及免疫功能

热休克蛋白（heat shock protein，HSP）是机体细胞在受到热应激或其他应激状态下合成增多的一类蛋白质，在细胞的多种功能中起十分重要的作用。最近研究发现，正常人和多种疾病的循环血液和体液中存在热休克蛋白70。而且还发现这种存在于细胞外的热休克蛋白70（extracellular heat shock protein 70，eHSP70）可能作为免疫系统的“危险信号”（danger signal），调节免疫细胞的功能。     

低氧及常氧灌流对离体大鼠心脏应激蛋白的诱导

目的和方法：观察低氧灌流和常氧灌流诱导离体大鼠心脏的应激蛋白合成。结果：低氧和常氧灌流均可诱导３个分子量为７０ｋＤａ的一组应激蛋白（ｓｐ６８，７０和７２）合成显著增加，５个分子量为６０ｋＤａ的一组应激蛋白（ｓｐ５４－６５）合成也有所增加。比较不同灌流方式和时程对应激蛋白合成的影响，发现７０ｋＤａ的一组应激蛋白合成量在常氧灌流的离体心脏中高于低氧灌流；并且该组应激蛋白合成量在经两种灌流方式处理１ｈ的以脏高于灌流处理２ｈ的心脏。结论：应激蛋白合成量并不与应激原的迭加或与细胞受环境损害的严重性成正比。对灌流的离体心脏而言，缺血可能是诱导应激蛋白合成的主要因素，低氧及常氧则起调节合成量的作用     

外周血单个核细胞在不同介质中HSP70形成的研究

目的研究外周血单个核细胞（PBMC）在不同介质中热休克蛋白（Heat shock protein HSP）70的表达。方法抽取16例健康志愿者外周血，应用密度梯度法分离单个核细胞，在不同介质中42℃热休克0．5、1h，免疫组化染色测定热休克蛋70的形成。结果PBMC在不同介质中热休克蛋白70形成与空白相比有明显差异（P〈0．01）；在1640培养液和血清中热休克0.5h，热休克蛋白70的表达差异明显（P〈0．01）；在1640培养液中热休克0．5h和1h间无显著差别（P〉0．05）。结论热休克蛋白的形成与介质密切相关，只有当变性蛋白质达到一定的量才能启动热休克蛋白基因的转录、合成。     

鼠肝癌细胞的热休克蛋白诱导及其抗瘤机理研究

摸索鼠肝癌Ｈ２２细胞膜热休克蛋白７０最适的话导条件，并明确其体内外的抗瘤机理。方法用免疫荧光及ＦＣＭ光检测热休克Ｈ２２细胞膜ＨＳＰ７０蛋白的动态表达。并用ＭＭＣ灭活，热休克后的Ｈ２２细胞作抗原进行体内肿瘤免疫保护试验及体外肿瘤杀伤试验。     

热休克蛋白在炎症中的保护作用及机制

热休克蛋白是一组在进化上高度保守的蛋白质，是细胞在各种不利于自身的因素刺激下所表现的一种以基因表达和调控方面发生改变的反应。在这种反应过程中，热休克蛋白基因被打开，转录并合成热休克蛋白。热休克蛋白通过抑制活性氧族和细胞因子来减轻炎症反应对机体的损伤，其机制包括（１）阻止ＲＯＳ导致的ＤＮＡ链断裂；（２）防止脂质过氧化；（３）保护线粒体的结构和功能