热休克蛋白与胃癌的研究进展

热休克蛋白(HSP)是生物进化过程中一类高度保守、具有重要生理功能的蛋白质,主要作为分子伴侣参与蛋白质的合成、折叠,具有维持细胞的蛋白质空间构象和保护细胞免受损伤等重要生物学功能。HSP在肿瘤的发生和演进中发挥着重要的作用。对HSP与胃癌的最新研究进展进行综述。     

热休克蛋白90在胃癌研究中的进展

胃癌(GC)是我国最常见的消化道肿瘤。热休克蛋白90(HSP90)被称为分子伴侣,其在合成多肽、控制蛋白质数量、蛋白折叠、活性和降解过程中发挥重要作用。HSP90在胃癌组织中高表达,并通过调节癌细胞生长、粘附、侵袭、转移、血管生成和细胞凋亡等,在胃癌发展过程中起重要作用。近年来HSP90 抑制剂成为重要的胃癌分子治疗靶点,但在抗肿瘤方面和临床应用上有待深入研究。本文就HSP90在胃癌发生发展中的作用机制与表达意义,及HSP90抑制剂在胃癌中的研究作一综述。     

HSP90在肿瘤中的研究

热休克蛋白90(HSP90)是一组结构高度保守的蛋白质,作为分子伴侣参与细胞的发育、生长和分化,近年来因HSP90与肿瘤发生发展、生物学行为及其预后有较密切的关系,而成为抗癌药物作用的靶点。很多癌基因蛋白均为HSP90的作用靶点,HSP90抑制剂将促使在肿瘤生长信号通路中起重要作用的HSP90效应蛋白降解,从而阻断肿瘤增殖信号通路的多个靶点,有效阻止肿瘤的生长,体内外实验也证实了HSP90抑制剂的抗肿瘤活性。     

热休克蛋白70的胃肠黏膜分子伴侣保护作用及免疫调节功能

热休克蛋白（heat shock protein,HSP）是机体细胞在热应激或其他应激状态下合成增多的一类蛋白质,在细胞的多种功能中具有十分重要的作用。文章主要综述热休克蛋白70作为细胞内保护者在胃肠黏膜对抗细胞毒素和细胞应激中所发挥的“分子伴侣”功能及细胞外HSP70作为免疫系统的“危险信号”的免疫调节功能,以便更好地了解细胞保护和细胞修复机制,为炎性胃肠疾病、肿瘤及自身免疫性疾病等提供新的治疗策略。     

热休克蛋白90在防治肿瘤方面的研究进展

热体克蛋白90是热休克蛋白家族中重要的蛋白之一,其作为分子伴侣参与调控、维持细胞内多种蛋白的构象和功能,在调节细胞生长、分化和凋亡等方面发挥重要的作用。近年发现,热体克蛋白90作为伴侣蛋白对肿瘤的恶性转变、生长、增殖及侵袭有着重要的作用,因而成为肿瘤治疗中的很有希望的药物作用分子靶点。本文对热体克蛋白90与肿瘤的关系及其抑制剂在肿瘤治疗中的应用进展进行了简要综述。     

热休克蛋白与热休克反应(-)

热休克蛋白是生物体在不良环境刺激后产生的一种特殊蛋白质,称为应激蛋白或分子伴侣,其中HSP70具有重要的细胞作用,如抗逆性,分子伴侣及抗氧化.各种应激因子引起的应激反应被称为热休克反应,是一种以基因表达和调控变化为主的细胞应激反应.本文重点介绍HSP70的分类、结构、基因调控及功能.     

热休克蛋白70抗肿瘤免疫的研究进展

热休克蛋白70(HSP70)是热休克蛋白家族中最重要的一族,除了以分子伴侣的形式发挥重要作用外,还在抗原递呈、交叉递呈、激活淋巴细胞、自然杀伤细胞、巨噬细胞以及诱导树突状细胞成熟中发挥重要作用,参与机体特异性免疫和固有免疫,但其在肿瘤免疫中的具体作用机制还有待进一步阐明。     

衰老、慢性应激与免疫细胞热休克蛋白70反应抑制

自然衰老和慢性应激都能导致免疫细胞对环境刺激的抵抗力降低。衰老和慢性应激影响免疫细胞功能的分子机制目前还不清楚。热休克蛋白(HSP)是一类在所有原核细胞和真核细胞中均有表达的高度保守的蛋白质。研究表明,HSP反应是细胞维持正常功能,对抗应激性损伤的基本保护性机制之一。在HSP家族中,热休克蛋白70(HSP70)对应激条件最敏感,且被认为是功能最重要的一类热休克蛋白[1]。本文综述衰老和慢性应激对免疫细胞HSP70表达的抑制作用及其调节机制。一、热休克蛋白70的细胞保护作用研究证实,HSP70通过“分子伴侣”作用广泛参与细胞周期…     

热休克蛋白90α与胃癌的关系

热休克蛋白90α(heat shock protein 90α，HSP 90α)是主要的分子伴侣蛋白质，为生物进化过程中高度保守的蛋白质，在体内与体外有很多生物学活性，有关的基础研究颇多，近来发现其与肿瘤的关系密切，但与胃癌关系的研究报道极少。作者对近几年来HSP 90α的基础研究、HSP 90α与肿瘤关系的研究以及HSP 90α与胃癌的关系作一综述。     

小分子热休克蛋白22研究进展*

小分子热休克蛋白是一组理化性质相对保守的蛋白质,在应激反应中发挥重要作用。作为小热休克蛋白(small heat shock protein, sHSP)亚家族成员之一的热休克蛋白22(heat shock proteins, HSP22),在细胞的生长,增殖和凋亡的调节过程中发挥着分子伴侣、激酶活性等多种生物学作用。现阶段,HSP22被发现与肿瘤、心血管疾病、神经系统疾病,细胞骨架疾病以及某些免疫性疾病的发生与发展紧密相关。HSP22由于其在生物学和医学领域的特殊作用和功能,已经成为众多科学家追捧的对象之一。本文将总结近期有关HSP22的结构、功能及在生物医学上的最新研究进展。     

热休克蛋白在肿瘤治疗领域中的研究进展

热休克蛋白(HSP)是一个成员庞大的多肽类蛋白质家族。大量资料表明，HSP作为分子伴侣，参与其他蛋白质的折叠、转运、合成等过程，并可与细胞内的其他肽类蛋白质结合，参与细胞的抗损伤、修复和热耐受过程。近来随着对热休克蛋白研究的不断深入，HSP在肿瘤发病学、治疗和预防医学中的意义已引起广泛关注，成为近年来最活跃的研究领域之一。     

以HSP90为靶点的靶向治疗在非小细胞肺癌治疗中的研究进展

热休克蛋白（Heat Shock Protein，HSP）是一切生物细胞包括原核细胞及真核细胞在受热或病原体、理化有害因素等应激后发生热休克反应，产生的一类生物进化最保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白。根据分子量大小可分为HSPl00、HSP90、HSP70、HSP60和小HSP五大家族，尤以HSP90，主要起稳定蛋白质结构的作用，与肿瘤的发生、发展关系最为密切，参与众多与肿瘤增殖和凋亡信号相关的分子构象与稳定性的调节^[1]。     

热休克蛋白70在急性胰腺炎中的作用

热休克蛋白(HSPs)是广泛存在于生物体内的高度保守的一类应激蛋白。HSP对各种刺激具有迅速的反应能力，发挥抗炎、抗氧化、抗细胞凋亡以及分子伴侣等作用，在细胞的生长发育、代谢分化、基因转录、维持组织细胞的自稳和环境适应性方面扮演着重要角色。而其中最受研究者关注的是HSP70，其在生理状态下少量表达，可通过热预处理、药物以及基因转染等方法诱导其产生，从而发挥细胞保护作用。本文就HSP70在急性胰腺炎中的作用以及相关机理的研究进展做一综述。     

热休克蛋白70与妇产科疾病

热休克蛋白(Heat-shock protein,HSP)普遍存于在生物细胞中,是一组具有重要生理功能、高度保守的蛋白质分子。应激状态下可被诱导表达,故又称应激蛋白。根据分子量大小可分为：HSP110、HSP70、HSP60、小分子2HSP及泛素等几个家族;其中HSP70在细胞生长、发育、分化、基因转变等方面发挥着重要作用。其生物学功能主要表现在应激状态下保护细胞生命活动、维持细胞的生存。HSP70与多种蛋白源形成复合     

热激蛋白27在肿瘤中的研究进展

热激蛋白(HSP)是生物体内高度进化保守的蛋白质家族,在多种应激条件下可被诱导产生,拥有复杂的生物学意义。HSP作为分子伴侣,参与蛋白质的折叠、转运、合成等过程,调节细胞内肽类蛋白质的结合及各种细胞损伤的修复,在多种疾病过程中发挥重要作用。近年来发现HSP27在肿瘤中广泛表达,并参与肿瘤的发生、转移以及耐药等多个方面。对这些机制的深入探索有望为肿瘤治疗提供新的策略和选择。     

磷酸化HSP27在恶性肿瘤中的研究进展

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)是一类在热休克或其他应激状态下产生的序列高度保守的蛋白质。热休克蛋白27 (heat shock protein 27, HSP27)是该蛋白质家族中研究最为深入的成员之一,它作为不依赖ATP的分子伴侣在蛋白质的折叠中扮演着重要角色,同时也参与了包括癌症在内的多种疾病的病理过程。已有大量文献证明蛋白质的磷酸化与肿瘤的发生发展密切相关,HSP27的磷酸化在肿瘤发生发展中的作用是目前的研究热点之一,综述了磷酸化HSP27与恶性肿瘤发生发展的关系及其作为肿瘤治疗靶点的可能,期待为恶性肿瘤的防治提供新的诊治思路。     

热休克蛋白70与脑缺血

热休克(heatshock,HS)现象是Ritossa(1962)在观察果蝇幼虫唾液腺细胞染色体在过热环境中发生形态变化时首先发现的。当环境温度高于正常生理体温(4～6)℃时,染色体上会出现特殊的膨突。Tissiers(1974)等发现这一现象与细胞中一类特殊蛋白质合成有关,他们称这种蛋白质为热休克蛋白(heatshockprotein,HSP),这种现象广泛存在于原核生物和真核生物中,在细菌到哺乳动物体内均可见HSP表达[1]。现已证明除热外,其它如缺血缺氧、重金属离子、乙醇、H2O2 、氨基酸类似物、病毒感染等许多应激因素均可造成热休克反应,诱导细胞合成HSP。HSPs的主要生物功能是提高细胞对应激因素的耐受,维持细胞蛋白自稳,使细胞维持正常生理功能。根据HSP的同源性和分子量大小,Morimoto将其大致分为4个家族:HSP90家族(83-90kD)、HSP70家族(66 -78kD)、HSP60家族和小HSP家族。其中HSP70与心脑缺血、癫痫、多发性硬化、感染、肿瘤等关系密切,被认为其主要作用是促进新生多肽键的正确折叠,维持解聚蛋白恰当构型,分子重排以及新生多肽链在细胞内、跨膜转运有重要的辅助作用,...     

非液相等电聚焦蛋白质分离技术获取人热休克蛋白-多肽复合物

目的：利用非液相等电聚焦蛋白质分离技术（FS-IEF）从肝细胞癌（HCC）患者的癌组织的裂解液内提纯热休克蛋白多肽复合物（HSP-PCs）。制备热休克蛋白（HSP）肿瘤疫苗。方法：制备HCC细胞蛋白,经等电聚焦蛋白质分离获得目的蛋白,SDS-PAGE电泳和Western-Blot鉴定为热休克蛋白多肽复合物。利用紫外吸收法测定其浓度。结果：利用FS-IEF从HCC肿瘤细胞裂解液中成功分离提纯出HSP-PCs,分离的富含分子伴侣的细胞裂解物（CRCL）经鉴定为CRT、HSgpP96、HSP90和HSP70。这些分子伴侣蛋白沿pH梯度集中分布于4～7号收集管中,pH跨度为4.4～5.2。1g肝癌组织经液相等电聚焦分离后可产生1000μg的热休克蛋白疫苗。结论：通过非液相等电聚焦蛋白质分离技术可获得纯化的所需量的HSP-PCs。     

热休克蛋白与鼻咽癌

热休克蛋白（heat shock proteins，HSP）是一组广泛存在于原核和真核生物中高度保守的蛋白质。HSP具有分子伴侣（mdecule chaperone）作用，通过对多种蛋白质构象影响参与细胞生长繁殖，凋亡等重要生命过程。在应激状态下可被诱导表达，具有提高细胞对应激的耐受性及维护细胞自稳等重要生物功能。     

热休克蛋白的历史回顾及研究进展

热休克蛋白是一组高度保守的、与应激相关的蛋白质，具有许多重要的生理和病理作用，如：细胞自稳、分子伴侣、肿瘤标志物和分子佐剂等。本文就热休克蛋白的历史回顾及其在医学相关领域的研究进展作一简要概述。