日本血吸虫重组质粒pET28α-Sj26GST-Sj32的构建及其在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达

目的 构建日本血吸虫重组质粒pET28α-Sj26GST-Sj32,观察该质粒在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达.方法 超声粉碎日本血吸虫成虫,提取总RNA,通过RT-PCR扩增获得Sj26GST和Sj32抗原编码基因,然后采用基因拼接法剪接Sj26GST和Sj32,得到Sj26GST-Sj32融合基因,克隆至大肠埃希菌原核表达载体pET28α,构建重组质粒pET28α-Sj26GST-Sj32,转化大肠埃希菌BL21(DE3),经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPTG)诱导表达后用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和Western印迹法对表达产物进行分析和鉴定.结果 基因拼接法扩增出长度约1991 bp的Sj26GST-Sj32融合基因;双酶切和PCR鉴定证实Sj26GST-Sj32融合基因成功插入pET28α中,SDS-PAGE分析显示表达产物为相对分子质量约69×103的重组蛋白,与预期结果一致,表达的蛋白约占菌体总蛋白的25%;Western印迹法鉴定重组蛋白能被日本血吸虫感染的兔血清识别.结论 成功构建了日本血吸虫重组质粒pET28α-Sj26GST-Sj32,该质粒在大肠埃希菌BL21(DE3)中获得了高效融合表达,表达的融合蛋白具有特异的抗原性.

Abstract：

Objective To construct and express the recombinant plasmid pET28α-Sj26GST-Sj32 of Schistosoma japonicum(Sj) in Escherichia coli BL21 (DE3). Methods Total RNA was extracted from Sj adult worms by ultrasound-breaking, Sj26GST and Sj32 antigen gene was respectively amplified by RT-PCR from the total RNA; Sj26GST-Sj32 fusion gene obtained with gene splicing by overlap extension(SOEing) was cloned into prokaryotic expression plasmid pET28α and transformed into Escherichia coli BL2 (DE3) to construct pET28α-Sj26GST-Sj32;BL21 (pET28α-Sj26GST-Sj32) was induced with isopropyl-β-D-thiogalactopyranosid (IPTG), and the expressed products were analyzed and identified by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electropheresis (SDS-PAGE)and Western blotting. Results The 1991 bp Sj26GST-Sj32 fusion gene was successfully amplified by gene SOEing and cloned into pET28α by restriction analysis and PCR identification, the recombinant plasmid pET28α-Sj26GST-Sj32 was successfully constructed; the relative molecular mass of the expressed recombinant protein was approximately 69 × 103 by SDS-PAGE, and the amount of the expressed protein was 25% of the total bacterial proteins; the fusion protein could be recognized by sera from rabbits infected with Sj by Western blotting.Conclusions The recombinant plasmid pET28α-Sj26GST-Sj32 is successfully constructed and highly expressed in Escherichia coli in fused form with His-tag, and the expressed fusion protein shows specific antigenicity.     

日本血吸虫重组质粒pET28α-Sj32的构建及其在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达

目的构建日本血吸虫重组质粒pET28α-Sj32,研究该质粒在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达。方法超声粉碎日本血吸虫成虫,提取总RNA,通过RT-PCR扩增Sj32抗原编码基因;将该基因克隆至原核表达载体pET28α,构建重组质粒pET28α-Sj32并转化大肠埃希菌BL21(DE3),经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPTG)诱导表达后用SDS-PAGE和Western blot对表达产物进行分析和鉴定。结果RT-PCR扩增出1270bp的Sj32基因;双酶切和PCR鉴定证实Sj32基因成功插入pET28α中,SDS-PAGE分析显示表达产物为分子质量单位约为42ku的重组蛋白,与预期结果一致,表达的蛋白约占菌体总蛋白的24%;Western blot鉴定重组蛋白能被日本血吸虫感染的兔血清识别。结论成功构建了日本血吸虫重组质粒pET28α-Sj32,该质粒在大肠埃希菌BL21中获得了高效融合表达,表达的融合蛋白具有抗原特异性。     

日本血吸虫重组质粒pQE30-Sj26GST-Sj32的构建及其在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达

目的构建日本血吸虫重组质粒pQE30-Sj26GST-Sj32,研究该质粒在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达。方法超声粉碎日本血吸虫成虫,提取总RNA,通过RT-PCR扩增获Sj26GST和Sj32抗原编码基因;采用基因拼接法(gene SOEing)剪接Sj26GST和Sj32,得到Sj26GST-Sj32融合基因;将融合基因克隆至原核表达载体pQE30,构建重组质粒pQE30-Sj26GST-Sj32并转化大肠埃希菌BL21,经异丙基硫代-β-D-半乳糖苷(IPTG)诱导表达后用SDS-PAGE和Western blot对表达产物进行分析和鉴定。结果基因拼接法扩增出约1 991 bp的Sj26GST-Sj32融合基因;双酶切和PCR鉴定证实Sj26GST-Sj32融合基因成功插入pQE30中,SDS-PAGE显示表达产物为分子质量单位约为61 ku的重组蛋白,与预期结果一致,表达的蛋白约占菌体总蛋白的18%;Western blot鉴定重组蛋白能被日本血吸虫感染的兔血清识别。结论成功构建了日本血吸虫重组质粒pQE30-Sj26GST-Sj32,该质粒在大肠埃希菌BL21中获得了高效融合表达,表达的融合蛋白具有抗原特异性。     

Construction and expression of the recombinant plasmid pET32α-Sj26GST of Schistosoma japonicum in Escherichia coli BL21(DE3)

Objective To construct and express the recombinant plasmid pET32α-Sj26GST of Schistosoma japonicum(sj)in Escherichia coli(E.coli)B121(DE3).Methods The total RNA was extracted from sj adult worms by ultrasound-breaking,Sj26GST antigen gene was amplified by RT-PCR from the total RNA,then cloned into prokaryotic expression plasmid pET32α(+) and transformed into E.coli B12(DE3)to construct pET32α-Sj26GST;BL21(pET32α-Sj26GST)WaS induced with isopropyl-β-D-thiogalactopyranosid(IPTG),and the expressed products were analyzed and identified by SDS-PAGE and Western blot.Results The 676 bp Sj26GST gene was successfully amplified by RT-PCR and cloned into pET32α(+)by restriction analysis and PCR identification,the recombinant plasmid pET32α-Sj26GST was successfully constructed;the relative molecular mass of the expressed recombinant protein was approximately 49×103 by SDS-PAGE,and the amount of the expressed protein was 24%of the total bacterial proteins;the fusion protein could be recognized by sera from rabbits infected with sj by Western blot.Conclusions The recombinant plasmid pET32α-Sj26GST is successfully constructed and highly expressed in E.coli in fused form with Trx-tag and His-tag,and the expressed fusion protein shows specific antigenicity.     

Construction and expression of the recombinant plasmid pET32α-Sj26GST of Schistosoma japonicum in Escherichia coli BL21(DE3)

Objective To construct and express the recombinant plasmid pET32α-Sj26GST of Schistosoma japonicum(sj)in Escherichia coli(E.coli)B121(DE3).Methods The total RNA was extracted from sj adult worms by ultrasound-breaking,Sj26GST antigen gene was amplified by RT-PCR from the total RNA,then cloned into prokaryotic expression plasmid pET32α(+) and transformed into E.coli B12(DE3)to construct pET32α-Sj26GST;BL21(pET32α-Sj26GST)WaS induced with isopropyl-β-D-thiogalactopyranosid(IPTG),and the expressed products were analyzed and identified by SDS-PAGE and Western blot.Results The 676 bp Sj26GST gene was successfully amplified by RT-PCR and cloned into pET32α(+)by restriction analysis and PCR identification,the recombinant plasmid pET32α-Sj26GST was successfully constructed;the relative molecular mass of the expressed recombinant protein was approximately 49×103 by SDS-PAGE,and the amount of the expressed protein was 24%of the total bacterial proteins;the fusion protein could be recognized by sera from rabbits infected with sj by Western blot.Conclusions The recombinant plasmid pET32α-Sj26GST is successfully constructed and highly expressed in E.coli in fused form with Trx-tag and His-tag,and the expressed fusion protein shows specific antigenicity.     

结核分枝杆菌重组质粒pGEX-ESAT-6构建及其在大肠埃希菌BL21(DE3)中表达效率的研究

目的构建结核分枝杆菌（MTB）重组质粒pGEX-ESAT-6，分析ESAT-6抗原在大肠埃希菌BL21（DE3）中的表达效率。方法以结核分枝杆菌H37Rv标准株基因组DNA为模板，通过PCR扩增得到ESAT-6抗原编码基因；将该基因定向克隆于含有谷胱甘肽-S-转移酶（GST）基因的高效原核表达载体pGEX-1λT，经酶切鉴定后以IPTG诱导表达ESAT-6／GST融合蛋白；SDS—PAGE及Western blot对表达产物进行鉴定。结果PCR扩增出288bp的ESAT-6基因；双酶切证实ESAT6基因成功插入pGEX-1λT中，构建了pGEX—ESAT-6穿梭表达载体。SDS—PAGE分析重组质粒pGEX-ESAT-6表达产物的分子质量单位为35ku，表达效率为20％，Western blot检测该蛋白能被活动性结核病人血清特异识别。结论结核分枝杆菌重组质粒pGEX-ESAT-6在大肠埃希菌中获得了高效融合表达，表达的ESAT-6重组蛋白具有抗原特异性。     

弓形虫关键粘附蛋白在大肠埃希菌BL21（DE3）中的表达

目的通过cDNA文库筛选出弓形虫关键粘附蛋白基因一棒状体ROP2基因,在大肠埃希菌BL21（DE3）中表达,以获得重组蛋白。方法根据弓形虫棒状体ROP2基因开放阅读框设计引物,以弓形虫cDNA为模板进行PCR,纯化扩增产物经双酶切,进行TA克隆,再克隆到pET-30a中。重组质粒pET-30a—top2经PCR鉴定后,转化到大肠埃希菌BL21（DE3）中,经IPTG诱导表达,用SDS—PAGE电泳鉴定表达产物。结果获得的1223bp的基因片段经PCR和酶切鉴定后与预期大小一致;SDS—PAGE电泳分析显示诱导菌在52ku处出现一条明显的蛋白带,与预期分子量相符。结论成功构建PET30a—ROP2,并在大肠埃希菌BL21（DE3）中高效表达,为进一步研究弓形虫粘附关键蛋白基因与肠上皮细胞的关系奠定基础。     

盆腔炎患者感染大肠埃希菌中重组质粒pGEX-SrtA△N59的构建及测序分析

目的构建盆腔炎患者感染大肠埃希菌重组质粒pGEX-SrtA△N59并进行测序鉴定,为寻找盆腔炎患者感染大肠埃希菌的治疗新方法和新药研发奠定基础。方法分别提取pMD20-SrtA和pGEX-4T-1质粒并进行鉴定。然后根据SrtA基因序列来设计特异性引物,以pMD20-SrtA为模板进行SrtA△N59基因PCR扩增。将目的片段克隆至pGEX-4T-1中,构建pGEX-SrtA△N59重组质粒,进行酶切和测序分析。结果 pMD20-SrtA酶切目的基因片段约为618bp,与预期SrtA基因片段大小相符合,可作为模板扩增SrtA△N59。pGEX-4T-1经单、双酶切均获得5 000bp片段,大小与预期值（4 900bp）相符合,该质粒可应用于构建重组质粒。PCR扩增产物约460bp,与SrtA△N59基因的大小符合。构建的pGEX-SrtA△N59重组质粒经双酶切,获得460bp目的基因片段,表明SrtA△N59基因成功插到载体pGEX-4T-1中;基因测序显示,其与AF162687基因序列100%匹配。SrtA△N59基因大小应为441bp,但本实验设计引物时在其两端分别加有酶切位点以及保护性基团,所以所得扩增产物的目的片段大小约为460bp。结论构建的pGEX-SrtA△N59中成功插入SrtA基因,重组质粒构建正确。     

多房棘球绦虫重组质粒pGEX-EmⅡ/3-Em14-3-3在大肠埃希菌BL21(DE3)表达效率的研究

目的研究多房棘球绦虫(Em)重组质粒pGEX-EmⅡ/3-Em14-3-3在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达效率。方法通过PCR扩增EmⅡ/3和Em14-3-3抗原编码基因,然后采用基因拼接法(gene SOEing)剪接EmⅡ/3和Em14-3-3,得到EmⅡ/3-Em14-3-3融合基因;将该融合基因定向克隆于含有谷胱甘肽-S-转移酶(GST)基因的高效原核表达载体pGEX-1λT,经酶切鉴定后以IPTG诱导表达EmⅡ/3-Em14-3-3/GST融合蛋白;SDS-PAGE及Western blot对表达产物进行鉴定。结果PCR成功扩增出2 554 bp的EmⅡ/3-Em14-3-3融合基因;双酶切证实EmⅡ/3-Em14-3-3融合基因插入pGEX-1λT中,成功构建了pGEX-EmⅡ/3-Em14-3-3重组质粒;SDS-PAGE及Western blot分析显示重组质粒转化宿主菌在IPTG诱导下高效表达了能被活动性泡球蚴病鼠血清识别的EmⅡ/3-Em14-3-3/GST融合蛋白,分子质量单位119 ku。结论多房棘球绦虫EmⅡ/3-Em14-3-3融合基因在大肠埃希菌中获得了高效融合表达,表达出的EmⅡ/3-Em14-3-3重组蛋白具有特异的抗原性。     

蛔虫抗菌肽Cecropin P1基因在大肠埃希菌BL21（DE3）中的表达

目的设计合成蛔虫抗菌肽基因序列,并在大肠埃希菌BL21（DE3）中表达,以获得重组蛋白。方法根据大肠埃希菌对编码同种氨基酸不同密码子的偏嗜性,对蛔虫抗菌肽Cecropin P1编码基因进行改造,人工合成目的基因,克隆到原核载体PMD-18T,并转化DH5α感受态菌株;构建重组质粒PET-30a-Cecropin P1,并转化BL21感受态菌株;用双酶切鉴定阳性克隆;含有正确重组质粒的阳性菌株经IPTG诱导表达,SDS-PAGE电泳鉴定表达产物。结果PCR扩增及构建的两个重组质粒双酶切鉴定,均获得113bp的基因片段,与预期大小一致;SDS-PAGE电泳分析显示,含有重组质粒PET-30a-Cecropin P1的阳性菌株在IPTG诱导下高效表达了分子质量单位为3.4ku的蛋白质。结论成功构建了重组质粒PET-30a-Cecropin P1,并在大肠埃希菌BL21（DE3）中以包涵体形式高效表达,为进一步研究蛔虫抗菌肽的生物学活性奠定了基础。     

克痢痧对致病性大肠埃希菌R质粒消除的作用

人们试图寻找有效的消除剂，把耐药质粒（R质粒）从宿主菌株中消除掉，使其重新恢复对抗生素的敏感性，复方中成药克痢痧用于治疗腹泻与细菌性痢疾，本实验以克痢痧作为R质粒消除剂，研究其对致病性大肠埃希菌R质粒的消除作用，并与传统R质粒消除剂十二烷基硫酸钠（SDS）和盐酸小檗碱作对比研究。     

日本血吸虫26kDa谷胱甘肽S—转移酶DNA疫苗的研究及其保 …

本文对大陆株日本血吸虫２６ｋＤａ谷胱甘肽Ｓ－转移酶（Ｓｊ２６ＧＳＴ）的ＤＮＡ疫苗进行研究，并观察了其免疫保护效果。分别构建含Ｓｊ２６ＧＳＴ基因的重组质粒ｐＣＤ－Ｓｊ２６和ｐＢＫ－Ｓｊ２６，采用脂质体介导的基因转移将ｐＣＤ－Ｓｊ２６和ｐＢＫ－Ｓｊ２６分别导入ＮＩＨ３Ｔ３成纤维细胞，用免疫荧光法（ＩＦＡ）证实Ｓｊ２６ＧＳＴ在真核细胞中的表达。分别将ｐＣＤ－Ｓｊ２６和ｐＢＫ－Ｓｊ２６及ｐＢＫ－ＣＭＶ肌注     

乙型脑炎病毒E蛋白基因的克隆及其在大肠埃希菌中的表达

目的　在大肠埃希菌中表达乙型脑炎病毒E蛋白。方法　反转录聚合酶链反应 (PCR)扩增乙型脑炎病毒 (JEV)E蛋白基因 ,克隆入原核表达载体pET 2 8a,转化大肠埃希菌BL2 1(ED3)。经异丙基巯基半乳糖 (IPTG)诱导表达后 ,十二烷基硫酸钠 聚丙烯酰胺凝胶电泳 (SDS PAGE)和蛋白免疫印迹分析表达产物。结果　本室所保存毒株的E蛋白与已发表的序列比较 ,有 5个核苷酸改变 ,可分别导致氨基酸替代。所表达的E蛋白的相对分子质量约为 5 0 0 0 0 ,表达量约占菌体总蛋白的 35 %。结论　在大肠埃希菌中成功地表达了JEVE蛋白 ,为制备JE实验室诊断抗原和分析E蛋白基因结构与功能的关系打下了基础     

磷脂氢谷胱甘肽过氧化物酶的克隆及在大肠埃希菌中的表达

目的:在大肠埃希菌中表达磷脂氢谷胱甘肽过氧化物酶(phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase，PHGPx)，以期用于抗PHGPx抗体的制备。方法:用特异引物从基因文库中扩增出PHGPx cDNA，与表达载体重组，转化大肠埃希菌。重组体中的PHGPx经点突变作用，编码硒半胱氨酸的密码子UGA变为编码半胱氨酸的UGU。结果:序列分析表明，克隆载体中包含PHGPx的完整编码序列及3‘未翻译区序列；经SDS-PAGE及Western Blot证实PHGPx在大肠埃希菌中获得了成功表达。结论:突变的PGPGx可以在大肠埃希菌中高效表达并可用于制备抗PHGPx抗体。     

嵌合KGDS基序的蜱抗凝血肽突变体基因在大肠埃希菌BL21(DE3)中的表达

目的 设计含赖氨酸-甘氨酸-天冬氨酸-丝氨酸基序（KGDS）的蜱抗凝血肽（TAP）突变体基因序列,并在大肠埃希菌BL21（DE3）中与硫氧还蛋白（Trx）融合表达,以获得Trx-TAP-KGDS融合蛋白。方法 人工合成目的基因,定向克隆于含Trx基因的高效原核表达载体pET32a（＋）,构建重组质粒pET32a（＋）-TAP-KGDS,并转化BL21感受态菌,以PCR及双酶切鉴定阳性克隆;含正确重组质粒的工程菌经IPTG诱导表达,SDS-PAGE电泳鉴定表达产物。结果 重组质粒经PCR及双酶切鉴定,均获得约209 bp的基因片段,与预期大小一致;SDS-PAGE分析显示,含重组质粒的工程菌在IPTG的诱导下高效表达分子质量单位约为24 ku的蛋白质,该蛋白以水溶性形式为主。结论 构建了含KGDS基序的TAP突变基因的原核表达载体pET32a（＋）-TAP-KGDS,并成功进行了融合表达,为进一步研究其抗凝血活性打下了基础。     

肠出血性大肠埃希菌O157∶H7 espF基因缺陷突变株的构建及其特性初步研究

目的为研究肠出血性大肠埃希菌O157∶H7效应分子EspF功能,构建EHECO157∶H7espF基因缺陷突变株,并对其生物学特性进行初步研究。方法采用OL-PCR和自杀性质粒pCVD442介导的同源重组方法构建中间缺失162bp的espF基因缺陷突变株,并比较突变株与野生株对结肠癌细胞Lovo的黏附性。结果 PCR及序列分析证实,缺陷突变株的espF基因缺失了162bp碱基,野生株对Lovo细胞的黏附率明显高于突变株(P0.001)。结论成功构建EHECO157∶H7espF基因缺陷突变株,突变株黏附Lovo细胞能力减弱,表明EspF促进细菌的粘附,为进一步研究其在EHECO157∶H7的A/E损伤中的作用奠定基础。     

大肠埃希菌和肺炎克雷伯菌中质粒AmpCβ内酰胺酶基因型的检测

目的了解产质粒介导的AmpC酶大肠埃希菌和肺炎克雷伯菌的耐药性和基因型。方法收集2002年1月至2004年5月间呼吸科临床标本中分离的大肠埃希菌和肺炎克雷伯菌共110株，用酶提取物三维试验检测AmpC酶；用等电聚焦电泳、耐药质粒电转化试验、聚合酶链反应（PCR）及测序确定AmpC酶基因型。结果大肠埃希菌和肺炎克雷伯菌中AmpC酶检出率分别为9．30％（4／43），4．48％（3／67）。药敏试验结果显示产酶株对头孢西丁全部耐药，对第三代头孢菌素、酶抑制剂、氨曲南、阿米卡星及环丙沙星均有不同程度耐药，对头孢吡肟及亚胺培南较敏感。7株产AmpC酶菌株中有5株通过电转化试验可将头孢西丁耐药性传递给受体菌，经PCR扩增和测序证实为质粒介导DHA-1型AmpC酶。结论临床分离的大肠埃希菌和肺炎克雷伯菌中已经出现产质粒介导AmpC酶菌株，其耐药性能够水平传播，给临床抗感染治疗带来重大威胁。     

乙肝病毒PreS2基因在大肠埃希菌中的表达

目的在大肠埃希菌(Escherichiacoli)中表达乙肝病毒前S2(HBVPreS2)蛋白,并对其进行鉴定和纯化。方法利用DNA重组技术,将全长的HBVPreS2基因克隆至pMAL-C2x[融合表达载体含麦芽糖结合蛋白(maltosebindingprotein,MBP)标签蛋白]质粒中,构建pMAL-C2/S2表达载体,转化至E.coli,经IPTG诱导表达,SDS-PAGE分析目的蛋白的表达形式,依据其不同的表达形式采取适当的纯化方案,纯化产物经Westernblot和ELISA法检测反应原性,经Xa因子切割去除MBP标签蛋白。结果成功构建了表达载体pMAL-C2/S2,目的蛋白为PreS2-MBP,以包涵体和可溶性2种形式表达。纯化产物能与anti-HepatitisBvirusPreS2Antigen发生特异性反应。融合蛋白经Xa因子切割去除了MBP标签蛋白。结论在E.coli中成功表达了HBVPreS2蛋白,为进一步研制新型HBV预防及免疫治疗制剂打下了基础。     

丙型肝炎病毒RNA依赖的RNA聚合酶在大肠埃希菌中的表达

目的 表达具有野生起点的丙型肝炎病毒(HCV)RNA依赖的RNA聚合酶(RdRp)并研究其聚合活性，分析其是否具有逆转录酶活性。方法 构建截短的具有野生起点的HCV RdRp表达质粒，观察不同诱导温度对表达产物可溶性的影响。以多聚腺昔为模板，分别观察在寡聚脱氧胸苷和寡聚尿苷引导下RNA的合成。以互补引物模板评价所表达的HCV RdRp的逆转录酶活性。结果 在16℃诱导温度条件下获得截短具有野生起点的HCV RdRp的可溶性表达。在聚合反应体系中同时具有引物与模板时，获得RNA链的合成，多聚核昔为引物的聚合效率明显高于以多聚脱氧核昔为引物的聚合效率。在表达的HCV RdRp指导下，脱氧核苷掺入到互补引物模板体系中，随着反应时间的延长，10聚的互补引物/模板延伸为13聚的产物，但不能延长至14聚。结论 获得可溶性的HCV RdRp表达，具有RNA依赖的RNA聚合酶活性及有限的逆转录酶活性。其RNA依赖的RNA聚合酶活性有一定的引物依赖性。     

Rv2653c在大肠埃希菌中的克隆与表达研究

目的从H37Rv标准株克隆出结核菌Rv2653c基因并进行表达与初步分析。方法根据H37Rv基因组序列合成引物,以PCR方法钓取Rv2653c基因,克隆到pGEM-T上,挑取阳性克隆进行测序,将正确编码基因克隆到pET24b载体上,在BL21大肠埃希菌菌株中以IPTG诱导表达重组蛋白。以金属螯合层析初步分离纯化重组蛋白,采用western blot方法对重组抗原进行抗原性初步分析。结果首先获得了重组的Rv2653c编码的蛋白,表达产率不低于20%,初步纯化纯度约90%,以人血清进行的western blot分析发现,Rv2653c重组蛋白有较好的抗原性。结论获得了Rv2653c重组蛋白为进一步寻探讨其功能及应用价值奠定基础。