人类偏肺病毒F蛋白的B细胞表位预测

目的 预测人类偏肺病毒F蛋白的B细胞表位。方法综合分析二级结构、亲水性、表面可及性与抗原性指数，预测F蛋白的抗原表位。结果B细胞表位位于F蛋白N段15-28、88-102、161-189、195-202、206-213、245-257、290-299、302-309、318-334、410-419、515-526区段。结论应用多参数预测F蛋白的B细胞表位，为进一步研究蛋白特征、单克隆抗体制备及表位疫苗研制奠定了基础。     

人Izumo蛋白的二级结构及B细胞抗原表位预测

目的:预测人Izumo蛋白的二级结构及B细胞抗原表位.方法:以人Izumo基因序列为基础,按Chou-Fasman和Gamier-Robson方法预测其编码蛋白的二级结构,采用Karplus-Schulz方法预测Izumo蛋白骨架区的柔韧性;按Kyte-Doolittle方法预测其亲水性、Emini方法预测蛋白质表面可能性及Jameson-Wolf方法预测抗原性指数.结果:Chou-Fasman及Gamier-Robson两种方法预测的结果均表明,Izumo蛋白含较多的α螺旋,蛋白第6～17、30～40、88～99、103～120、153～160、173～188、249～260、283～297、334～338和339～346区段可能是α螺旋中心,第21～25、198～200、245～248和320～323区段可能是β折叠中心.用Kyte-Doolittle、Emini和Jameson-wolf方法分别对Izumo蛋白B细胞抗原表位进行预测结果表明,蛋白质第36～42、62～66、94～99、118～122、129～132、151～154、161～164、173～177、205～208、212～216、256～265、271～276、283～288、314～318和336～350区段附近很可能为B细胞表位优势区域.结论:该研究结果有助于确定Izumo蛋白的B细胞优势表位及发挥免疫避孕的活性部位.     

SARS病毒基因组所编码的E蛋白的二级结构和B细胞表位预测

目的：预测SARS病毒E蛋白的B细胞表位和二级结构。方法：以SARS病毒基因组序列为基础，采用Garnier-Robson方法、Chou-Fasman方法和Karplus-Schuhz方法预测E蛋白质的二级结构；用Kyte-Doohttle方案预测蛋白质的亲水性；用Emini方案预测蛋白质的表面可能性；用Jameson-Wolf方案预测氨基酸的抗原性指数。综合评判，预测SAPS病毒E蛋白的B细胞表位。结果：在SARS病毒E蛋白N-端的第1～6、13～19、39～43、47～64区段和第73～76区段有β-折叠中心；第6～12区段和第67～69区段可能形成转角或无规则卷曲，是柔性区域。E蛋白N端第2～13区段和第61～74区段为B细胞优势表位区域。结论：用多参数预测SARS病毒E蛋白的二级结构和B细胞表位，为实验方法探索SARS冠状病毒E蛋白的B细胞表位提供理论依据。     

人衰变加速因子的二级结构与B细胞表位预测

目的分析预测人衰变加速因子的二级结构特征及B细胞表位。方法比较Chou&Fasman经典方案和基于多重序列比较的PHDsec二级结构预测方案的预测准确率,应用较优方案对DAF的二级结构进行预测分析;运用Hopp&Woods的亲水性方案及PHDacc可及性方案预测DAF的亲水性和可及性,结合DAF的二级结构特征,分析预测DAF的B细胞表位。结果PHDsec方案对SCR的预测准确率明显高于Chou&Fasman方案,DAF的SCR1-4中无α螺旋,仅包含β折叠及袢;推测最可能的抗原表位位于Pro73-Val79、Arg130-Leu139及Glu156-Cys163;SCR1、SCR2与SCR3、SCR4在亲水性及二级结构分布方面具有较大差异。结论研究的分析预测结果将有助于确定DAF的B细胞表位及其生物学活性部位。     

鼠TRAM蛋白B细胞表位预测及其免疫原性检测

目的 预测TRAM蛋白的二级结构和B细胞表位,为抗鼠TRAM单克隆抗体制备奠定基础。方法以TRAM蛋白的氨基酸序列为基础,采用Goldkeu计算机分析软件以及网络nnpredict二级结构分析软件对TRAM蛋白二级结构及B细胞表位预测。合成针对该表位的多肽,以此多肽为免疫原免疫兔,对其免疫原性进行检测。结果用多参数预测TRAM蛋白的二级结构和B细胞表位,综合评判表明：TRAM分子的第216～229位氨基酸满足亲水性、可及性和可塑性,在二级结构上位于蛋白伸展结构或无规则卷曲结构内,最可能为其优势B细胞表位。此多肽能诱导机体产生较高的抗体滴度,多克隆抗体具有高的特异性。结论TRAM分子的第216～229位氨基酸为其优势B细胞表位,这为制作B细胞优势短肽单克隆抗体提供了理论依据。     

人乳头瘤病毒外壳蛋白B—细胞表位的研究进展

本文以HPV16的L1及L2为中心 ,就HPV外壳蛋白B 细胞表位研究的一般方法、实验方法与B 细胞表位确定的关系、交叉反应与共同表位之间的关系以及B 细胞构像表位位点的确定等四个方面 ,综述了国外近些年关于L1和L2蛋白B 细胞表位的研究现状。     

人巨细胞病毒融合蛋白pp150/MDBP二级结构及其抗原表位预测

用Garnier-Robson和Chou-Fasman方案预测人巨细胞病毒融合蛋白pp150/MDBP的α-螺旋、β-折叠及转角的二级结构,用Kyte-Doolittle及Hopp-Woods亲水性方案预测其B细胞表位。研究结果表明,pp150/MDBP融合蛋白可能含有较少的α-螺旋,但可能含有较多的β-折叠及转角;B细胞识别的表位可能在7~56氨基酸残基或附近以及137~192残基或附近。     

H5N1型高致病性禽流感病毒血凝素蛋白及神经氨酸酶的B细胞抗原表位预测

目的预测H5N1亚型高致病性禽流感病毒HA蛋白和NA蛋白的B细胞表位,为基于B细胞表位的预防性疫苗设计提供依据。方法基于HA蛋白和NA蛋白的蛋白质序列,采用Kyte-Doolittle的亲水性方案,Emini方案,Karplus方案和Jameson-wolf抗原指数方案,并辅以MAGE蛋白的二级结构柔性区域分析,预测HA蛋白和NA蛋白的B细胞表位。结果分别预测出了6条血凝素蛋白(Hemagglutinin,HA)以及6条神经氨酸酶(Neuraminidase,NA)B细胞优势表位。结论这些B细胞表位可为禽流感疫苗的研制提供实验依据。     

一种新的病毒蛋白Th细胞表位预测方法

调查了病毒蛋白６３个Ｔｈ细胞表位以分析其氨基酸顺序特征。一个由５个氨基酸组成的模板出现于９６％的表位中。将此模板应用于ＨＢｓＡｇ／Ｐ２５（ａｙｗ）生Ｐｒｅ－Ｓ（２）蛋白的Ｔｈ细胞表位预测，发现所有已经实验证实的表位均可由该模板识别出。提示该模板可能是病毒蛋白Ｔｈ细胞表位的一种重要顺序特征，并可应用于病毒蛋白Ｔｈ细胞表位的预测中。     

肿瘤抗原MAGE-A亚家族共同B细胞表位预测及分析

目的预测肿瘤抗原MAGE-A亚家族的B细胞表位,为基于多靶点的肿瘤疫苗设计提供依据。方法基于MAGE亚家族各成员蛋白质序列,采用Kyte-Doolittle的亲水性方案,Emini方案,Karplus方案和Jameson-wolf抗原指数方案,并辅以MAGE蛋白的二级结构柔性区域分析,预测MAGE基因家族的B细胞共同表位。结果共预测出了5条共同表位,且部分B细胞表位高度相似或一致。结论二级结构与B细胞表位相结合的预测方法为一种高效、准确的表位预测方法,可为肿瘤治疗性疫苗的设计提供实验依据。     

TH线性肽对人肝素酶B细胞表位多抗原肽的免疫增强作用

目的 探讨提高人肝素酶B细胞表位肽应答效应的免疫策略.方法 预测人肝素酶蛋白B细胞表位,采用8分支多抗原肽(MAP)结构合成多肽,利用ELISA鉴定合成的MAP与肝素酶全蛋白抗体的结合反应.以MAP联合或不联合通用型TH表位线性肽免疫C57BL/6小鼠,动态检测免疫血清效价.结果 软件预测得到3个肝素酶蛋白B细胞表位,即大亚基的第1～15位(MAP1)、第279～293位(MAP2)及175～189位(MAP3)氨基酸序列.ELISA显示,MAP2多肽与全蛋白抗体的结合力明显强于MAP1及MAP3,MAP与TH线性肽联合免疫产生的抗体滴度明显高于单纯MAP免疫组.结论 生物信息学预测得到的3个表位肽均为肝素酶蛋白的B细胞优势表位,T辅助表位线性肽能显著增强MAP的免疫效应.     

肿瘤相关抗原CEA的B细胞表位预测

目的分析癌胚抗原（carcinoembryonic antigen,CEA）的B细胞表位,为肿瘤治疗提供理论基础。方法以CEA的完整氨基酸序列为研究基础,采用Hopp＆Woods的亲水性方案,Emini表面可及性方案和Jameson-Wolf抗原指数方案,辅以CEA的二级结构及其柔性区域分析,预测CEA的B细胞表位。结果预测的B细胞表位可能位于CEA的N端第150～160、168～172、207～211、332～338、372～377、467～472、485～490、507～516、580～584区段。结论应用多参数预测CEA的B细胞表位,可进一步用于CEA相关肿瘤治疗性表位疫苗的分子设计和研究。     

人类肝素酶B细胞表位的预测和免疫原性鉴定

目的 预测并鉴定肝素酶(heparanase)蛋白B细胞表位免疫原性.方法 以肝素酶蛋白的氨基酸序列为基础,采用DNAStar分析软件以及Bcepred在线二级结构分析工具分析其蛋白二级结构并预测B细胞表位.根据预测结果 ,采用8分支多抗原肽结构合成针对该表位的抗原肽,将后者与通用型T辅助表位人IL-1β线性短肽(VQGEESNDK,氨基酸163～171)联合免疫日本白毛黑眼兔,检测免疫血清效价,鉴定其特异性和免疫原性.结果 软件预测显示,肝素酶蛋白大亚基的第1～15位(MAP1)、第279～293位(MAP2)及175～189位(MAP3)氨基酸序列最可能为其优势B细胞表位.间接酶联免疫吸附试验、免疫印迹及免疫组化分析,证实MAP1、MAP2及MAP3均能诱导机体产生高滴度抗体,但仅MAP1、MAP2抗体具有高特异性,MAP2抗体与肝癌组织的结合力最强.结论 肝素酶大亚基的第1～15位、第279～293位氨基酸为其优势B细胞表位,其中第279～293位氨基酸的免疫原性最强,这为肝素酶多肽抗体及B细胞优势短肽疫苗研制提供了理论依据.