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水通道蛋白与急性肺损伤 总被引:2,自引:1,他引:1
长期以来,人们普遍认为细胞内外的水分子是以简单的跨膜扩散方式来通过脂质双层膜。后来由于在生物物理学研究中发现红细胞及近端肾小管对渗透压改变引起的水的通透性很高,很难单纯以弥散来解释。因此,认为水的跨膜转运除了简单扩散外,还存在某种特殊的机制,并提出水通道的概念。水通道蛋白是一组与水通透性有关的细胞膜转运蛋白,它的发现在分子水平揭示了水跨膜转运调节的基本机制。 相似文献
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很久以来,人们一直认为水是以简单扩散的方式通过细胞膜的,但当有渗透压梯度存在时,红细胞和某些上皮细胞的细胞膜水通透性远超出简单扩散强度,因此有人认为简单扩散并非是水进出细胞膜的唯一方式,并提出了膜蛋白可介导水转运的假说[1-2].直到1988年,Agre等首次从人红细胞中分离和鉴定出1种28KD的内在膜蛋白(CHIP28),该蛋白具有极强的水通透性,进一步证明CHIP28就是寻找已久的水通道后由人类基因组委员会定名为Aquaporin1 (AQP1).实验还发现有些水通道蛋白不仅可以转运水,还可以转运一些小分子物质(比如甘油、尿素),因此根据水通道蛋白对物质转运的专一性将其分为两亚类:一类是水通道蛋白,它们只允许水分子通过;另一类是水甘油通道蛋白,该亚类不仅允许水分子通过,还允许甘油、尿素甚至某些无机离子通过,其中甘油最为重要故得名. 相似文献
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水通道蛋白AQP_4在中枢神经系统和脑水肿 总被引:1,自引:0,他引:1
一般认为水的跨膜转运有两种方式:一是弥散通过脂质双分子层;二是细胞膜存在选择性通透水的通道蛋白。自1991年Agre等克隆了大鼠的cDNA后,并于次年成功地转染非洲蟾卵母细胞显示了其选择性水通透的功能,即第一个水通道蛋白被克隆,经人类基因委员会命名为aquaporin(AQP1),迄今已发现有10种水通道(AQP0-AQP9)。AQP广 相似文献
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张新芳 《湖北民族学院学报(医学版 )》2010,27(2):67-70
水通道蛋白(aquaporins,AQPs)是存在于动植物及微生物细胞膜上转运水的特异孔道,该孔道是由一系列具有同源性的内在膜蛋白(intrinsic membrane protein)家族成员所组成,介导不同细胞膜的跨膜水转运。目前,国内外研究发现哺乳动物细胞膜上有11种水通道蛋白, 相似文献
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1991年Argre等完成了对AQP1的克隆和鉴定,从而确定了细胞膜上存在转运水的特定性通道蛋白。迄今为止,已经发现了13种水通道蛋白,即AQP0~AQP12,称水通道蛋白家族[1~3]。水通道蛋白(aqua-porins,AQPS)是特异性转运水的蛋白家族,能显著增加细胞膜水的通透性,参与水的分泌、吸收及细胞内 相似文献
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水通道的分子生物学研究进展 总被引:1,自引:0,他引:1
李学军 《中华医学信息导报》1998,(1)
生理学家很久以前就认识到,水通过细胞膜脂质双分子层的速度比水的单纯扩散方式要快,因此预见,膜上有特异转运水的孔道。到1992年,Agre及其同事终于先后完成了对AQP-CHIP水通道蛋白的分子和功能鉴定,从而使水跨细胞膜转运的生物学研究跃入一个新阶段。 迄今为止,从哺乳动物的组织中鉴定出至少6种水通道蛋白,统称aquaporins(AQPs)。AQPs存在于许多组织细胞的质膜中,功能上属于选择性水孔道的主体内在膜蛋白家族。其中来自于红细胞和肾小管的28kD通道 相似文献
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水通道蛋白(water channel protein)又称为水孔蛋白(aquaporins,AQPs),是一组分布于细胞膜上与跨膜水转运密切相关的膜通道蛋白家族,自20世纪90年代,在人红细胞分离纯化到AQP1之后,迄今为止,已经发现有13种AQPs存在于哺乳动物组织中[1]。其中,分布在脑组织中的AQPs有6种,AQP4是脑组织中表达最多的水通道蛋白。AQP4 相似文献
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水通道蛋白为水分子转运通过细胞膜脂质双分子层的一种膜蛋白,AQP4(aquaporin一4)为11种哺乳动物水通道蛋白之一。脑水肿是脑血管病、颅脑损伤、炎症和颅内占住等引起神经功能障碍的主要病理生理改变。目前发现AQP4参与了脑损伤后脑水肿的形成。介绍了AQP4在脑内的分布、功能、调节机制及其在脑水肿形成中的作用。 相似文献
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水通道蛋白的概念源于1953年Koefoed-Johnsen的研究,之后许多生理学家的实验支持水孔通道的概念.所谓水通道蛋白即存在于动植物及微生物细胞膜上转运水的特异孔道,该孔道由一系列具有同源性的内在膜蛋白家族成员形成,它们介导着不同类型细胞膜的跨膜水转运. 相似文献
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自1966年证实脂质双分子层能够通透水分子以来,被动扩散一直被认为是水通透生物膜结构的惟一方式。然而在一些水代谢旺盛的组织中,水穿透细胞膜的速度明显高于经过脂质双分子层被动扩散的速度,这一现象暗示了水分子高速转运形式的存在。1991年,Agre等第一次证明了水通道的存在,确认了其通透水分子的功能,并将其发现的通道命名为水通道蛋白-1(AQP1)。由于水通道的发现解答了生理学领域中一个悬而未决的难题,Peter Agre被授予2003年诺贝尔化学奖。迄今为止,共有200余种水通道蛋白在不同物种中被发现,其中至少13种水通道亚型存在于哺乳动物体内(表1)。水通道蛋白在机体水平衡和内稳态的维持中发挥重要作用。水通道蛋白的发现,无疑开辟了水分子转运研究的新领域,并为基础研究、药物研发提供了新方向。 相似文献
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水是生命所必需成分,细胞内外水平衡的稳定是维持生命的关键因素.水的跨膜转运对维持细胞正常代谢具有重要的作用及意义.水通道蛋白(AQP)是一组与水通道有关的细胞膜转运蛋白,属古老的跨膜通道蛋白家族成员.1991年和1992年,Ager及其同事先后完成了对AQP-1的分子克隆和功能鉴定,首次揭示了水通道蛋白的存在.迄今为止,已发现水通道蛋白共13种.水通道蛋白-2(AQP-2)是由Fushimi在1993年克隆确认的水通道蛋白家族中的一种[1],位于肾脏集合管主细胞管腔侧和靠近管腔侧的囊泡内,是血管加压素依赖性水通道,是调节肾脏集合管对水通透性的关键蛋白,在调节肾脏水平衡中起重要作用,并被认为是维持体内水平衡的必须物质[2]. 相似文献
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水通道蛋白(aquaporin,AQP)是一类细胞膜上调节水运输的跨膜糖蛋白.迄今为止,在哺乳动物中已发现13种AQP,即AQP(0~12),其中水通道蛋白1(aquaporin 1,AQPl)是最早被发现的[1].在对红细胞膜分离、提纯多肽时,发现了一个分子质量28kDa的疏水跨膜糖蛋白,后该蛋白被命名为AQP1[2].AQP1由跨膜6次的单肽链构成,其上有AQP家族的特征性结构即天冬酰胺-脯氨酸-丙氨酸串连重复序列,该结构对维持AQPl的功能起了重要作用[3]. 相似文献
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水通道蛋白-4(Aquaporin,AQP4)是一种与水分子跨膜转运有关的膜转运蛋白,广泛分布于机体与水分子快速跨膜转运的部位,在维持机体内水、电解质平衡中发挥着重要作用。内向整流钾离子通4.1(Inwardly rectifying K+ channel,Kit4.1),是中枢神经系统内另一种重要的膜蛋白,具有微弱内向整流的性质,其生理功能是通过调节细胞外间隙中过量的K+浓度,维持其内环境的稳定。最新的研究表明,在生理状态下,AQP4与Kir4.1两种膜蛋白不仅在结构上存在相似性,在中枢神经系统内表达一致,而且在功能呈共耦联关系(AQP4介导的快速跨膜水转运与Kir4.1介导的K+跨膜转运呈功能性耦联)。二者互相协同,在中枢神经系统内水、电解质平衡中发挥着重要作用。在病理情况下.AQP4、Kir4.1及AQP4与Kir4.1两者耦联关系分别在癫痫的发生机制中起重要作用,现将相关进展作一综述。 相似文献
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水通道蛋白8在人羊膜上皮细胞WISH株的表达和定位 总被引:1,自引:0,他引:1
目的:研究水通道蛋白8(AQP8)在人羊膜上皮细胞WISH株的表达和定位,羊水膜内吸收的分子机制.方法:培养人羊膜上皮细胞WISH株,采用Western blot技术检测WISH细胞AQP8蛋白表达,逆转录聚合酶链反应(RT-PCR)技术检测WISH细胞AQP8 mRNA的表达,免疫荧光组织化学方法检测WISH细胞上 AQP8的分布.结果:WISH细胞能表达较低水平的AQP-8 mRNA,WISH细胞AQP8蛋白在34ku处有一明显的糖基化条带.在细胞内微粒体膜和细胞膜上均检测到标记AQP8的荧光.结论:人羊膜上皮细胞WISH有AQP8的蛋白和mRNA表达,AQP8可能介导了羊水膜内吸收. 相似文献
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水通道蛋白(Aquaporin,AQP)是对水的通道,普遍存在于动、植物及微生物中,它所介导的水快速的跨生物膜转运,是水进出细胞的主要途径。最新观点认为AQP具有致癌特性,AQP全长cDNA的异位表达引起许多表现型的改变,包括细胞增殖活性加强、非依赖生长的增殖细胞固定等。 相似文献