热休克蛋白与热休克反应(-)

热休克蛋白是生物体在不良环境刺激后产生的一种特殊蛋白质,称为应激蛋白或分子伴侣,其中HSP70具有重要的细胞作用,如抗逆性,分子伴侣及抗氧化.各种应激因子引起的应激反应被称为热休克反应,是一种以基因表达和调控变化为主的细胞应激反应.本文重点介绍HSP70的分类、结构、基因调控及功能.     

热休克蛋白与机体免疫

<正> 1962年,Ritossa 发现果蝇唾液腺多线染色体在经受环境温度骤然升高——热休克(Heat shock)后发生蓬隆现象,并具有转录活性,随之增加一种蛋白质的合成,故称之为热休克蛋白(Heat shockproteins 简称 HSP_s)。以后发现除热以外的其它许多理化因素,如乏氧、低糖、重金属离子、自由基等也能诱导此类蛋白质的合成,故又称作应激蛋白(stress pro-teins)。最近的研究证明:微生物的感染及细胞转化等过程中,HSP_s 的合成也明显增     

热休克蛋白60与动脉粥样硬化关系的研究进展

热休克蛋白60(heat shock protein 60,HSP60)是生物体对外界刺激发生反应而产生的应激蛋白,进化上高度保守,具有抗原性,可被免疫系统视为外源分子,从而触发自身免疫反应。由于进化上高度保守,因而不同种属间可发生交叉免疫反应。新的研究发现HSP家族,特别是HSP60参与动脉粥样硬     

利什曼原虫感染期间显性免疫原中的保守蛋白

许多利什曼原虫抗原属保守蛋白族,如酸性核糖体蛋白。组蛋白和热休克蛋白等,并能激发特异性免疫应答。而在其它一些感染性疾病和全身性自体免疫疾病中,许多这类抗原则是免疫应答的靶。本文综述此类广泛分布的抗原,或称之为“泛抗原”（ｐａｎａｎｔｉｇｅｎ）。根据许多泛抗原在细胞内是由多种成分复合体构成,试图解释并建立一个在利什曼感染期这些抗原的显性免疫原性的模型。通过对利什曼抗原加工过程的途径和对宿主免疫系统效应细胞的解释,以有助于利什曼病免疫病理学和发展保护性免疫治疗的研究。 近年来,通过改良利什曼病的血清…     

热休克蛋白与鼻咽癌

热休克蛋白（heat shock proteins，HSP）是一组广泛存在于原核和真核生物中高度保守的蛋白质。HSP具有分子伴侣（mdecule chaperone）作用，通过对多种蛋白质构象影响参与细胞生长繁殖，凋亡等重要生命过程。在应激状态下可被诱导表达，具有提高细胞对应激的耐受性及维护细胞自稳等重要生物功能。     

热休克蛋白与动脉粥样硬化

热休克蛋白(HSP)在原核生物与真核生物细胞中均有表达,具有高度的保守性。近来研究发现,HSP在动脉粥样硬化(AS)病变区高度表达,其通过免疫反应促进AS的形成,逐渐引起人们关注。     

热休克蛋白70抗肿瘤免疫的研究

热休克蛋白(heat shock proteins,Hsps)也称为应激蛋白(stress proteions)是一类高度保守的广泛存在于原核和真核生物中的蛋白质,它参与多种胞内蛋白的折叠、装配及转运。近年研究发现,Hsps在诱导抗肿瘤免疫中发挥着独特的作用。从肿瘤组织中获得的Hsps事实上以非共价键方式与不同的肿瘤抗原肽(肿瘤排斥抗原)结合,形成多种Hsps-多肽复合物,具有肿瘤特异的免疫原性,Hsps中以Hsp70,gp96作用最强。Hsps携带的抗原肽指令庞大,可以结合所有肿瘤抗原成分,活化多个CTL克隆,无需免疫佐剂即可激发有效、持续的抗肿瘤免疫效应,这对克服肿瘤的异质…     

热休克蛋白与胃粘膜病变

热休克蛋白 (Heat shock protein,Hsp)是一组具有重要生理功能、高度保守的蛋白质分子。 1 962年 ,Ritossa把2 5℃培育的果蝇幼虫置于 3 2℃热环境中 ,3 0 min后发现果蝇唾液腺染色体上出现很大的膨突。随后于 1 974年由Tissieres证实该膨突与热休克激发基因转录合成的一种特异     

热休克/应激蛋白与内科疾病

<正>热休克蛋白(HeatShockProteins,HSPs)又称应激蛋白(StressProteins,SPs),当高热、病原体感染、细胞因子(IL—1、IL—2等)、某些金属、乙醇、缺氧,氨基酸类似物伤害生物细胞时,激活HSPs基因,编码合成HSPs,引发应激反应。随着HSPs基础研究的深入和一些生物效应的阐明,发现它与多种内科疾病的发生发展有关,并且具有一定的诊断、治疗和预防保护作用。     

热休克蛋白70的研究

本系统地介绍了热休克蛋白的理论基础、相关研究和进展，为进行有关研究提供线索。     

热休克蛋白70在急性胰腺炎中的作用

热休克蛋白(HSPs)是广泛存在于生物体内的高度保守的一类应激蛋白。HSP对各种刺激具有迅速的反应能力,发挥抗炎、抗氧化、抗细胞凋亡以及分子伴侣等作用,在细胞的生长发育、代谢分化、基因转录、维持组织细胞的自稳和环境适应性方面扮演着重要角色。而其中最受研究者关注的是HSP70,其在生理状态下少量表达,可通过热预处理、药物以及基因转染等方法诱导其产生,从而发挥细胞保护作用。本文就HSP70在急性胰腺炎中的作用以及相关机理的研究进展做一综述。     

高温对小鼠神经元骨架蛋白及热休克蛋白70表达的影响

目的:观察39℃环境对体外培养的小鼠皮层神经元骨架蛋白(β-tubulin)和热休克蛋白70(HSP70)表达的影响,探讨HSP70的神经保护作用. 方法:取小鼠胚胎大脑皮层进行神经元原代培养,将培养好的神经元分为37℃培养的对照组和39℃刺激30 min后0, 2, 6, 24和72 h的高温组. 分别进行荧光免疫染色,应用激光共聚焦扫描观察神经元β-tubulin和HSP70的表达. 结果:39℃刺激后,高温组神经元β-tubulin荧光强度均低于37℃对照组,且随着恢复时间的延长其荧光强度值逐渐升高. 高温组神经元HSP70荧光强度均高于37℃对照组,且随着恢复时间的延长其荧光强度值先升高后降低,于2 h时达高峰,24 h仍维持在较高的水平. 高温可导致HSP70荧光分布转移至细胞核,并随着恢复时间的延长逐渐转移至细胞浆. 结论:高温可以导致神经元形态变化,骨架蛋白结构紊乱可能是神经元形态变化的重要原因之一,HSP70可能参与并起到保护作用.     

替普瑞酮对类固醇性溃疡大鼠胃黏膜热休克蛋白70和c-fos表达的影响

目的 观察替普瑞酮对类固醇性溃疡大鼠胃黏膜热休克蛋白(HSP)70和c-fos表达的影响,探讨其保护作用和机制.方法 50只雄性SD大鼠随机分为空白组、实验组、低剂量替普瑞酮组、中剂量替普瑞酮组和高剂量替普瑞酮组,每组10只.采用泼尼松龙皮下注射制备大鼠胃黏膜损伤模型,低、中、高剂量组替普瑞酮的剂量分别为50、100、200 ms/kg,给药7 d,每天1次.观察胃黏膜的病理变化,计算溃疡指数,免疫组化方法检测胃黏膜c-fos水平,RT-PCR方法检测大鼠胃黏膜HSP70 mRNA的表达.结果 类固醇激素能引起胃黏膜显著出血性损伤,实验组大鼠溃疡指数中位数为44.5,明显高于空白组(0,P＜0.01),实验组大鼠胃黏膜c-fos染色积分为42±8,高于空白组(22±3,P＜0.01),HSP70 mRNA的相对表达量高于空白组(0.22±0.03 vs 0.04±0.02,P＜0.01).低、中、高剂量替普瑞酮组的溃疡指数中位数分别为32.5,23.0,23.0,均明显低于实验组(均P＜0.01),大鼠胃黏膜c-fos染色积分分别为34±2,30±5,25±3,均明显低于实验组42±8(均P＜0.01);HSP70 mRNA的相对表达量分别为0.36±0.05,0.41±0.09,0.49±0.05,均明显高于实验组(0.22±0.03,均P＜0.01).结论 替普瑞酮对类固醇致胃黏膜损伤具有一定的保护作用,其机制可能与诱导HSP表达,抑制胃黏膜c-fos的表达有关.     

慢性萎缩性胃炎伴癌前病变时HSP70表达的研究

目的：探讨热休克蛋白70（heat shock proteins 70,HSP70）在人胃黏膜组织中的表达。方法：采用免疫组化SABC方法检测HSP70在浅表性胃炎、慢性萎缩性胃炎（CAG）、胃窦腺癌组织中的表达。结果：HSP70在浅表性胃炎组、CAG伴H-IN组、胃窦腺癌组中的阳性表达率分别为26．67％、48．89％、66．67％,过表达率分别为3．33％、37．25％、58．33％,胃窦腺癌组、CAG伴H-IN组HSfy70阳性表达及过表达率均明显高于慢性浅表性胃炎组,差异有统计学意义（P〈0．05～0．01）。浅表性胃炎组与CAG伴或不伴H-IN组、胃窦腺癌组之间HSP70过表达量上差异较大。结论：HSP70在胃癌和CAG伴H-IN中过度表达,可能在其致病过程中起着重要的作用。     

热休克蛋白70在高温致神经管畸形发生中的表达

目的：探讨热休克蛋白70（HSP70）与高温致神经管畸形发生的关系。方法：用免疫组织化学和图像分析技术对HSP70在各期高温致畸组和相应正常对照组鼠胚神经管中的表达进行定性、定位和定量研究。结果：HSP70在各期对照组鼠胚神经上皮细胞中稳定表达,各组间无明显差异,高温处理后0.5h,高温组和对照组鼠胚神经上皮细胞的平均光密度（OD）值差异无统计学意义。高温处理后1h和2h,HSP70表达较对照组明显增强,OD值差异十分显著,2h后逐渐降低,24h降至对照组水平。结论：HSP70在高温致神经管畸形中有明显的应激性表达,这种应激性表达可以保护胚胎存活而不能避免畸形的发生。     

重组腺病毒介导的HSP70转染对肠上皮细胞缺氧再复氧损伤的防护作用

目的　研究重组腺病毒介导的热休克蛋白 70转染对肠上皮细胞缺氧再复氧损伤的保护作用。方法　将重组含人全长HSP70基因的腺病毒载体 (AdCMVHSP70 )转染体外培养的肠上皮细胞株IEC 6 ,检测转染细胞HSP70的基因表达水平。对照组 (转染空载体组 )、转染HSP70 2 4h、48h及72h组IEC 6细胞经缺氧再复氧处理后 ,分别对细胞的活力、凋亡及死亡水平进行检测分析。结果AdCMVHSP 70转染组细胞HSP70基因表达为阳性 ,对照组无表达。经缺氧再复氧处理后 ,AdCMVHSP70转染组细胞活力较对照组明显增强 (P <0 0 1 ) ,Annexin V Flous试剂盒检测死亡细胞明显减少 (P<0 0 1 ) ,凋亡有一定水平的抑制 (P <0 0 5)。结论　重组腺病毒介导的HSP70转染可保护肠上皮细胞抵抗缺氧再复氧损伤 ,具有明确的细胞保护作用。而其具体保护机制可能与抑制细胞凋亡有关     

五味子乙素诱导的HSP27和HSP70对小鼠肝损伤的保护作用

目的 观察五味子乙素(Sch B)诱导的HSP27和HSP70对小鼠肝损伤的保护作用.方法 采用扑热息痛(APAP)小鼠肝损伤模型,Sch B和槲皮素给药后检测血清转氨酶水平,Western blot法检测小鼠肝脏HSP27和HSP70的表达.结果 Sch B在APAP模型小鼠显著诱导HSP27和HSP70的表达及降低小鼠血清转氨酶水平,槲皮素可抑制上述作用.结论 Sch B可通过诱导小鼠肝脏HSP27和HSP70的表达而发挥保肝作用.     

热休克蛋白90和糖皮质激素受体比例失衡对哮喘患者T淋巴细胞凋亡的影响

目的探讨热休克蛋白90(HSP90)与糖皮质激素受体(GR)比例失调对T淋巴细胞凋亡的作用,同时观察地塞米松(Dex)对HSP90和GR mRNA表达的影响.方法选择10例哮喘患者和7例正常对照,利用格尔得霉素(GA)特异性阻断HSP90的作用, 造成功能性HSP90与 GR比例降低,用碘化丙啶(PI)染色流式细胞仪计数凋亡细胞的方法,观察用Dex和GA处理的T细胞凋亡情况;用逆转录聚合酶链反应(RT-PCR)的方法观察Dex和GA处理对哮喘T淋巴细胞HSP 90和GR mRNA 表达的影响.结果 Dex可明显诱导哮喘T淋巴细胞的凋亡(3 3 .8%±3.2% 比 23.2%±1.5%,P<0.01),GA对T淋巴细胞的凋亡无明显影响,却可阻断Dex诱导T淋巴细胞凋亡的作用(24.5%±6.0% 比 33.8%±3.2%, P<0.01);De x对正常人T淋巴细胞的凋亡有诱导作用,但其程度较弱(25.9%±3.5% 比 23.1%±1.5%, P<0.05).Dex可抑制哮喘患者T淋巴细胞HSP90和GR 的表达(分别为1.23±0.16比1.68±0.38 和 0.42±0.06比0.54±0.07, P 均<0.05),GA对 Dex的这一作用有阻断作用,但GA本身对HSP90和GR mRNA的表达无明显影响.结论 HSP90/GR 比例降低可影响Dex诱导的T细胞凋亡;Dex对哮喘患者GR和HSP90mRNA的表达有下调作用,而 Dex的这一作用可被GA所阻断.     

热休克蛋白27及ER在子宫内膜腺癌中的表达及意义

目的：检测热休克蛋白（HSP）27及ER在正常子宫内膜、增生过长子宫内膜、非典型增生和子宫内膜腺癌中的表达情况,探讨其临床病理学意义及其与子宫内膜腺癌发生、发展的关系。方法：采用免疫组织化学SP法检测16例正常子宫内膜、8例增生过长子宫内膜、8例非典型增生子宫内膜、45例子宫内膜腺癌中HSP27和ER的分布及表达。结果：HSP27在子宫内膜腺癌组织中的表达低于前三种状态的子宫内膜,差异均有统计学意义（P〈0．05）;ER在子宫内膜腺癌组织中的表达也低于前三种状态的子宫内膜,与增生过长子宫内膜、非典型增生子宫内膜比较,差异有统计学意义（P〈0．05）。HSP27在子宫内膜腺癌的不同病理学分级之间的表达差异有统计学意义（P〈0．05）;但在不同年龄组、手术一病理分期、肌层浸润之间差异无统计学意义（P〉0．05）。子宫内膜中HSP27表达与ER表达呈正相关（rsE0．956．P〈0．01）。结论：HSP27在子宫内膜腺癌中的表达可能与子宫内膜腺癌的发生、发展有关。     

卡介苗热休克蛋白16.3基因的克隆与原核表达

目的 克隆卡介苗(BCG)的热休克蛋白16.3基因(hsp16.3),并在大肠杆菌中表达.方法 利用PCR技术从BCG中扩增hsp16.3基因,并将其克隆到质粒pProEX HTb中,进行测序.将得到的重组表达质粒pProEX HTb-hsp16.3在大肠杆菌BL21中进行表达.结果 成功地克隆了BCG hsp16.3基因.经DNA测序证实,与Gen Bank公布的序列一致.含pProEX HTb- hsp16.3重组质粒的大肠杆菌BL21经诱导后,能够表达相对分子质量约为16KDa的融合蛋白.结论 获得了BCG hsp16.3基因,成功构建原核表达质粒pProEX HTb- hsp16.3,并在大肠杆菌得到高效表达.