细粒棘球绦虫原头节抗原Eg-00512的生物信息学分析北大核心CSCD

目的分析细粒棘球绦虫原头节特异性抗原Eg-00512的生物信息学特征。方法通过NCBI数据库获取Eg-00512蛋白的氨基酸序列;使用ProtParam在线软件分析Eg-00512蛋白的理化性质;采用SOMPA在线软件分析蛋白的二级结构;使用IEDB在线软件预测Eg-00512蛋白的亲水性、柔韧性、表面可及性、β-转角;应用SWISS-MODEL在线服务器分析蛋白氨基酸序列并组合模板和Eg-00512蛋白的三级结构;B细胞表位采用在线软件IEDB及BcePred综合预测,T细胞表位采用在线预测软件SYFPEITHI分析确定。结果Eg-00512蛋白由1254个氨基酸组成,理论pI值6.15;归类于稳定蛋白质,属于亲水性蛋白。Eg-00512蛋白的二级结构中α螺旋占51.28%,延伸链占17.22%,β-转角占4.78%,无规卷曲占26.71%。Eg-00512蛋白B细胞表位数量各为8个;有13个CTL和14个Th细胞优势表位。结论生物信息学方法预测细粒棘球绦虫原头节含有多个优势B、T细胞抗原表位,为包虫病的诊断和疫苗的研究奠定了理论基础。     

乙肝病毒核心蛋白序列特征的生物信息学分析北大核心CSCD

目的乙型肝炎病毒C基因编码的核心(HBc)蛋白抗原性强,也与持续性病毒感染有关。采用生物信息学方法分析HBc蛋白的结构和序列特征,有助于HBc蛋白的优化表达和纯化,并为乙肝患者的治疗以及疫苗的研制提供参考。方法乙肝病毒HBc序列的获取来源于NCBI网站GenBank数据库。运用Prot-Param和ProtScale工具在线预测乙肝病毒HBc的理化性质及其亲疏水性;通过在线软件SignalP 4.0Server和TMHMM分别分析该序列的信号肽特征,跨膜区域及磷酸化位点;利用SOPMA和SWISS-MODEL全自动在线软件预测其二级结构和三级结构模型;利用IEDB Analysis Resource,ABCpred和SYFPEITHI HLA-A;02:01预测该蛋白抗原表位,利用Venny2.1.0工具筛选该蛋白最佳表位形成位置等。结果HBc蛋白由212个氨基酸组成,分子式为C_(1086)H_(1710)N_(314)O_(300)S_(12),分子质量单位为24.35017ku,理论等电点为9.49。为不稳定亲水性蛋白质。该蛋白质具有信号肽,没有跨膜区域,具有40个潜在的磷酸化位点。预测其主要二级结构为α螺旋和无规卷曲,含量分别36.32%和41.04%。结合HBc蛋白序列的T、B细胞表面抗原、表面可及性、β转角、线性表位的预测结果,发现HBc蛋白具有T、B细胞抗原表位,并且存在4个潜在的优势抗原决定簇区域,分别为37-38、110、158-164、180-208位氨基酸。结论生物信息学方法预测HBc蛋白存在潜在的抗原表位区域,具有多个磷酸化位点。这有利于疫苗的研发与制备。     

丙型肝炎病毒E2蛋白的生物信息学分析

目的探讨研究丙型肝炎病毒E2蛋白的生物学特征。方法从NCBI数据库中获取丙型肝炎病毒E2蛋白氨基酸序列,利用在线分析软件分析其生物学特征,包括分子式、半衰期、疏水性、跨膜区、信号肽,磷酸化位点、二级结构特征等,通过综合分析丙型肝炎病毒E2蛋白的各类性质,得到最佳抗原表位区域,并对丙型肝炎病毒E2蛋白氨基酸序列预测结果进行了比对分析。结果丙肝病毒E2蛋白由344个氨基酸组成,分子式为C_(1696)H_(2543)N_(463)O_(490)S_(21),不稳定系数为35.6,理论等电点为7.2,总体平均亲水性为-0.131,为稳定性亲水蛋白质,E2蛋白二级结构中主要成分为无规则卷曲(占比43.6%)。该蛋白无信号肽且无跨膜区,约存在50个磷酸化位点,最佳抗原区域位于95-100氨基酸位置。结论生物信息学方法预测丙型肝炎病毒E2蛋白属于稳定性亲水蛋白,含有抗原表位区域,可为丙型肝炎表位疫苗的研制提供参考依据。     

布鲁氏菌Omp2b优势T-B联合抗原表位的免疫应答特点研究

目的 通过生物信息技术预测分析Omp2b蛋白的优势B细胞表位和T细胞表位,筛选T-B联合抗原表位,探讨其免疫原性和激发免疫应答的特点,为开发有效的布鲁氏菌疫苗奠定基础.方法 1)利用生物信息学软件ProtParam,SOMPA,SWISS-MODEL,Rasmol,DNAStar,SYFPEITHI和IEDB来分析Om...     

不可分型流感嗜血杆菌外膜蛋白P6的生物信息学分析

目的克隆不可分型流感嗜血杆菌ATCC49247外膜蛋白P6基因,并对其编码蛋白进行分析。方法以标准菌株ATCC49247NTHI DNA为模板,PCR扩增P6目的基因,构建重组质粒pGEX-6P2/P6并测序,利用生物信息软件和GenBank数据库对编码外膜蛋白P6进行同源性分析,预测其主要理化性质、结构功能、B细胞抗原表位和T细胞抗原表位。结果 ATCC49247 P6基因核苷酸序列长度为462 bp,与不可分型流感嗜血杆菌外膜蛋白P6基因核苷酸同源性为99.17%～100%,编码蛋白氨基酸同源性为96.18%～100%。编码蛋白含有153个氨基酸,相对分子质量为16.137 94×10~3,等电点6.09,为亲水性蛋白;该蛋白含有信号肽和3个结构域,无跨膜结构域;综合蛋白质的二级结构、亲疏水性、柔性、表面可及性和抗原指数预测该蛋白含有6个优势B细胞抗原表位,有7个CTL细胞抗原表位及16个Th细胞抗原表位。结论成功克隆外膜蛋白P6基因,生物信息学方法预测分析ATCC49247外膜蛋白P6高度保守,免疫原性强,可作为流感嗜血杆菌候选疫苗和疫苗载体。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、B细胞优势抗原表位的预测

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为C_(1048)H_(1674)N_(298)O_(310)S_4,pI值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数-0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。     

结核分枝杆菌BfrB蛋白的生物信息学分析

目的应用生物信息学软件分析及预测结核分枝杆菌Rv3841基因编码蛋白BfrB的结构与功能。方法从NCBI数据库中获取Rv3841基因及其编码序列;利用ProtParam及ProtScale预测BfrB蛋白的理化性质及亲疏水性;应用SignalP 4.0及TMHMM分析BfrB蛋白的信号肽及跨膜区;应用SOPMA及SWISS MODEL工具分析蛋白的二级结构,建立三级结构模型;利用Bepired1.0、ABCpred及SYFPEITHI、NetMHCIIpan预测蛋白的细胞表位,寻找最佳B细胞与T细胞抗原表位。结果 Rv3841编码的BfrB蛋白具有181个氨基酸残基,平均疏水系数为-0.277,为亲水性蛋白。BfrB蛋白无信号肽序列及跨膜区域,二级结构中α螺旋约占65.19%,β折叠6.63%,β折角4.97%,无规则卷曲23.2%。预测的B细胞、CTL细胞及Th细胞抗原表位分别为7、9、11个。结论生物信息学方法预测BfrB蛋白为亲水性蛋白,具有潜在的B、T细胞抗原表位,可作为研发新的结核病疫苗靶标。     

空肠弯曲菌主要外膜蛋白OMP18的B细胞抗原表位分析及功能鉴定

目的 从生物信息学角度了解空肠弯曲菌主要外膜蛋白OMP18的跨膜结构、B细胞抗原表位及其抗原性、基因序列保守性等特征,并鉴定空肠弯曲菌主要外膜蛋白优势B细胞抗原表位,为后续抗体检测和疫苗研究提供实验依据。方法 使用NCBI/Blast,TMHMM Server V2.0,DNA Star等生物信息学分析软件对空肠弯曲菌主要外膜蛋白OMP18进行蛋白跨膜结构预测、线性B细胞抗原表位及其抗原性分析、并对不同空肠弯曲菌OMP18蛋白的氨基酸序列同源性进行比较。采用空肠弯曲菌全菌抗体IgG为一抗,基于ELISA技术对优势线性B细胞抗原表位进行筛选鉴定。结果 生物信息学预测结果表明外膜蛋白OMP18定位于空肠弯曲菌外膜且不存在跨膜结构。蛋白序列保守存在于各空肠弯曲菌株中,序列同源性达95%以上。同时,我们发现该外膜蛋白中存在3个明显的B细胞线性表位,且具有很强的抗原性。ELISA检测鉴定结果表明3个B细胞抗原表位都能有效识别空肠弯曲菌全菌抗体。结论 空肠弯曲菌主要外膜蛋白OMP18保守存在于细菌表面,存在3个重要的B细胞线性抗原表位,可用于后续的抗体检测和疫苗开发研究。     

多房棘球蚴四跨膜蛋白的生物信息学分析

目的采用生物信息学方法分析多房棘球蚴四跨膜蛋白(EmTspan)的结构与抗原表位。方法从NCBI数据库中下载EmTspan蛋白的氨基酸序列,运用ProtParam、ProtScale、SOSUI、DNASTAR、SignalP、Cell-PLoc、SOMPA、NetPhos、Motif Scan、Phyre 2、TMHMM等生物信息学软件分析蛋白质的理化性质、亚细胞定位、跨膜区域、磷酸化和翻译后修饰位点及二、三级结构,利用ABCpred、IEDB、SYFPEITHI软件分析并预测B细胞、T细胞的抗原表位,通过MEGA-X软件构建Tspan的分子进化树。结果 EmTspan蛋白是由236个氨基酸序列组成,分子式为C_(1163)H_(1853)N_(291)O_(315)S_(21),不稳定指数为32.77,为稳定蛋白;有4个跨膜区,定位于细胞膜;二级结构中,α螺旋占46.19%,β折叠占20.34%,β转角占8.05%,无规则卷曲占25.42%;EmTspan蛋白含有的B细胞、TCL细胞及Th细胞的抗原表位分别为7、15、8个;分子进化分析多房棘球蚴的Tspan和小口膜壳绦虫的Tspan亲缘关系较近。结论生物信息学预测EmTspan蛋白存在多个潜在的B细胞及T细胞表位,抗原性好,可为多房棘球蚴疫苗的研制、免疫诊断等提供理论依据。     

淋病奈瑟菌全基因组中外膜蛋白的筛选及其表位分析

目的利用生物信息学软件从淋病奈瑟菌全基因组数据中筛选外膜蛋白候选抗原,并对候选抗原进行T细胞和B细胞表位分析,为淋病奈瑟菌疫苗和分子诊断制剂的研制奠定基础。方法对淋病奈瑟菌标准菌株FA1090基因组数据库中推定的2 002个编码蛋白,用SingnalP和PrediSi软件预测信号肽。在具有信号肽的蛋白序列中以TMHMM和Phobius软件为主预测跨膜螺旋结构并构建ORF-TMH外膜蛋白库;利用PSORTb和Cell-Ploc软件进行蛋白表达的亚细胞定位分析,得到ORF-SCL外膜蛋白库。综合"双库"的结果,筛选最有可能表达在淋病奈瑟菌外膜的候选外膜蛋白抗原库。利用BLASTp筛除同源性较低的外膜蛋白;运用ABCpred和BepiPred分析B细胞表位;运用NetCTLpan和SYFPEITHI分析CTL表位;运用SYFPEITHI和NetMHCIIpan分析Th表位。结果预测有信号肽的蛋白序列共350个,"双库"筛选出30个最有可能表达在淋病奈瑟菌外膜的蛋白。通过同源性分析、T细胞表位和B细胞表位分析,得到26个蛋白序列为最有潜力的候选疫苗抗原。结论从淋病奈瑟菌标准菌株FA1090全基因组数据中反向筛选出26个最有可能成为外膜蛋白的候选抗原,为淋病奈瑟菌疫苗的研究奠定了基础。     

细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的预测细粒棘球绦虫钙调蛋白(Echinococcus granulosus calmodulin, EgCalmodulin)的生化特性、结构和抗原表位,为包虫病分子肽疫苗的筛选奠定基础。方法利用在线数据库以及生物信息学相关软件分析EgCalmodulin蛋白的理化性质、二级和三级结构、亲/疏水性、表面可及性、抗原指数和柔性区域以及该蛋白的抗原表位。结果细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白是由118个氨基酸组成,相对分子质量为13.48×10^(3),属于较稳定蛋白质;不含信号肽序列和跨膜结构域;二级结构中α-螺旋占47.46%,β-转角占13.56%,延伸连占15.25%,无规则卷曲占23.73%;亲水区域明显,评分较高的抗原指数所在区域与柔性区域相对应;优势B细胞表位位于10-20、32-37、47-55、65-74、81-91、100-110氨基酸区段;优势T细胞表位位于99-105、33-41、87-95,45-56、99-110、9-21氨基酸区段。结论利用生物信息学方法预测EgCalmodulin蛋白含有优势B、T细胞表位,可为包虫病分子肽疫苗的筛选提供参考。     

芯片法筛选钩端螺旋体外膜蛋白抗原表位

目的 通过芯片法筛选钩端螺旋体主要外膜蛋白中抗原表位,为后续研制有广泛交叉保护作用的通用钩体疫苗提供科学依据。方法 采用PCR及测序法检测主要外膜蛋白编码基因在不同血清群钩体中的分布情况及其序列相似性。采用生物信息学软件预测钩体外膜蛋白抗原表位。采用抗体纯化磁珠试剂盒纯化大鼠抗不同血清群钩体抗血清IgG。采用抗原芯片法检测各抗原肽的免疫反应性,确定优势抗原表位。结果 候选抗原蛋白编码基因均广泛存在于不同血清群的致病性钩体中且序列保守。综合生物信息学软件结果预测出30个候选T-B联合抗原表位。合成短肽结合芯片检测方法共筛选出9个优势抗原表位,各抗原肽对不同血清群钩体抗血清IgG反应性基本一致。结论 芯片法可高效筛选钩体外膜蛋白优势表位,为表位肽疫苗的研制提供支持。     

鸟结核分枝杆菌MAV-2753和结核分枝杆菌38ku蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的通过生物信息学在线分析软件对鸟结核分枝杆菌(Mycobacterium avium tuberculosis,MAV)MAV-2753蛋白和结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis,MTB)38ku蛋白进行预测分析。方法从BLAST获取MAV-2753和38ku蛋白的氨基酸序列;利用Protparam tool分析蛋白的氨基酸数量、等电点和相对分子质量,氨基酸组成及比例,分子式及脂肪指数;利用SPOMA、SWISS-MODEL在线预测软件预测蛋白的二、三级结构;使用TMHMM Server2.0预测跨膜区;使用PortScale进行疏水性预测分析;使用SignlP5.0进行信号肽预测分析;应用ISoftBerry在线分析网址进行亚细胞定位;采用NetPHos3.1Server进行磷酸化位点分析;运用String在线分析软件进行蛋白质相互作用分析;运用NetNGIyc 1.0 Server、NetGlycate 1.0 Server进行糖基化、赖氨酸化分析预测;通过IEDB在线预测软件进行B细胞抗原表位的预测分析。结果MAV-2753基因编码蛋白为Catalase-peroxidase,分子质量单位为81ku;由748个氨基酸组成,相对等电点为4.9;正电荷残基(ArG+Lys)为73,负电荷残基(Asp+Gly)为107;脂肪系数为72.59,总平均亲水性为-0.455,预测为疏水蛋白;无跨膜区;有60个磷酸化位点。亚细胞定位于胞外。38ku蛋白由pstS1基因编码,由374个氨基酸组成,相对等电点为5.14,分子质量单位为38ku;正电荷残基(ArG+Lys)为17,负电荷残基(Asp+Gly)为26;不稳定系数为25.56,脂肪系数为86.79,总平均亲水性为0.066,预测为亲水性蛋白。该蛋白无跨膜区,有60个磷酸化位点,亚细胞定位于胞外。结论MAV-2753、38ku蛋白有着多个磷酸化、糖基化位点,表明与其他细胞间存在信号传递,蛋白空间结构稳定,有多个B细胞优势表位,可为MAC肺病与肺结核的血清学诊断、疫苗开发奠定基础。     

阪崎克罗诺杆菌OmpX蛋白的生物信息学分析

目的采用生物信息学方法分析阪崎克罗诺杆菌(Cronobacter sakazakii)OmpX蛋白的结构和功能。方法利用NCBI数据库查询阪崎克罗诺杆菌OmpX基因的基因序列(GenID:29458415),采用protparam软件分析OmpX蛋白的理化性质,利用SOPMA软件预测OmpX蛋白的二级结构,采用KolaskarTongaokar法预测B细胞抗原表位,运用SYFPEITHI预测T细胞抗原表位。结果阪崎克罗诺杆菌OmpX基因核酸序列长度为513 bp,其编码的蛋白由170个氨基酸组成,分子式为C_(810)H_(1220)N_(214)O_(258)S_5,相对分子质量为18.24 418×10~3,理论等电点为4.84;该蛋白质含有5个亲水性较高区域,1个跨膜区,100%存在于外膜上,可能为一种特异性外膜受体蛋白;该蛋白含有1个信号肽,25个磷酸化位点,5个免疫抗原簇,4个优势B细胞表位,5个HLA-A*0201限制性CTL细胞表位,6个HLA-DRB1*0401限制性Th细胞表位;二级结构中,α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲结构的含量分别为17.65%、28.24%、5.88%和48.24%。结论阪崎克罗诺杆菌OmpX蛋白含有多个抗原表位,具有良好的免疫原性,可作为潜在抗原用于阪崎克罗诺杆菌疫苗的研制。     

多房棘球蚴四跨膜蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的采用生物信息学方法分析多房棘球蚴四跨膜蛋白(EmTspan)的结构与抗原表位。方法从NCBI数据库中下载EmTspan蛋白的氨基酸序列,运用ProtParam、ProtScale、SOSUI、DNASTAR、SignalP、Cell-PLoc、SOMPA、NetPhos、Motif Scan、Phyre 2、TMHMM等生物信息学软件分析蛋白质的理化性质、亚细胞定位、跨膜区域、磷酸化和翻译后修饰位点及二、三级结构,利用ABCpred、IEDB、SYFPEITHI软件分析并预测B细胞、T细胞的抗原表位,通过MEGA-X软件构建Tspan的分子进化树。结果 EmTspan蛋白是由236个氨基酸序列组成,分子式为C_(1163)H_(1853)N_(291)O_(315)S_(21),不稳定指数为32.77,为稳定蛋白;有4个跨膜区,定位于细胞膜;二级结构中,α螺旋占46.19%,β折叠占20.34%,β转角占8.05%,无规则卷曲占25.42%;EmTspan蛋白含有的B细胞、TCL细胞及Th细胞的抗原表位分别为7、15、8个;分子进化分析多房棘球蚴的Tspan和小口膜壳绦虫的Tspan亲缘关系较近。结论生物信息学预测EmTspan蛋白存在多个潜在的B细胞及T细胞表位,抗原性好,可为多房棘球蚴疫苗的研制、免疫诊断等提供理论依据。     

卡氏肺孢子虫P55抗原表位与蛋白特性的分析

目的预测p55抗原表位及蛋白性质。方法运用生物信息学方法推测p55抗原表位及蛋白性质，分析预测结果。结果p55蛋白存在多个潜在的抗原表位，T细胞表位按预测积分高低排列位于141-158，54-68，123-137，349-364，397-414位氨基酸残基；B细胞表位在37-41，74-79，111-119，148-161，199-210，240-250，256-266，295-314，322-360位氨基酸残基等部位。P55重组融合蛋白为可溶性蛋白的概率是92％。结论p55抗原表位可能主要存在于148-161、295-320、337-356氨基酸序列区域内或其附近。该预测p55抗原表位可以有目的地克隆重组基因片段，为研究高效的表位疫苗奠定基础。     

人乳头瘤病毒51型L1蛋白B细胞表位预测

目的对高危型人乳头瘤病毒51型(HPV-51)L1蛋白的B细胞表位进行预测和分析。方法从Swissprot蛋白质数据库中检索HPV51型L1蛋白序列,采用生物信息学软件分析其理化性质、二级结构、柔韧性、亲水性、表面可及性、抗原性等参数,运用ExPASy网站的TMPRED和PROTSCALE软件分析预测其跨膜区域;采用氨基酸抗原性指数方法计算肽段的平均抗原指数(AI),将得到的肽段序列用Protein BLAST进行在线同源性匹配分析。结果 HPV51型L1蛋白由504个氨基酸残基组成,分子质量单位为56.31487 ku,等电点8.38。预测人乳头瘤病毒51型L1蛋白的B细胞表位可能位于其N端的5-10、51-57、75-96、124-132、138-152、174-185、214-217、230-234、269-286、316-320、336-341、355-360、428-443、475-486、489-497肽段。采用氨基酸抗原性指数方法计算AI,筛选出10条HPV 51型L1蛋白的B细胞优势表位。同源性分析显示75-96、138-152、174-185、428-443区段为可能的HPV51型L1蛋白优势B细胞表位。结论生物信息学方法预测HPV51型L1蛋白含有多个B细胞表位优势区域,可为其表位疫苗的研究提供理论基础。     

细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白的生物信息学分析

目的预测细粒棘球绦虫钙调蛋白(Echinococcus granulosus calmodulin, EgCalmodulin)的生化特性、结构和抗原表位,为包虫病分子肽疫苗的筛选奠定基础。方法利用在线数据库以及生物信息学相关软件分析EgCalmodulin蛋白的理化性质、二级和三级结构、亲/疏水性、表面可及性、抗原指数和柔性区域以及该蛋白的抗原表位。结果细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白是由118个氨基酸组成,相对分子质量为13.48×10~3,属于较稳定蛋白质;不含信号肽序列和跨膜结构域;二级结构中α-螺旋占47.46%,β-转角占13.56%,延伸连占15.25%,无规则卷曲占23.73%;亲水区域明显,评分较高的抗原指数所在区域与柔性区域相对应;优势B细胞表位位于10-20、32-37、47-55、65-74、81-91、100-110氨基酸区段;优势T细胞表位位于99-105、33-41、87-95,45-56、99-110、9-21氨基酸区段。结论利用生物信息学方法预测EgCalmodulin蛋白含有优势B、T细胞表位,可为包虫病分子肽疫苗的筛选提供参考。     

绵羊肺腺瘤病毒Gag蛋白的生物信息学分析及抗原表位预测

目的探讨绵羊肺腺瘤病毒(jaagsiekte sheep retrovirus,JSRV)Gag蛋白的组成结构及生物学功能。方法从NCBI数据库中获取JSRV的gag基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy,ProtScale,Signal 5.0,TMHMM Server,NetPhos Server,NetNGlyc,SOPMA,Prediction,Swiss-Model和DNAStar等生物信息学软件分析Gag的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、磷酸化位点、糖基化位点、蛋白功能区域、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 Gag蛋白是由611个氨基酸构成富含脯氨酸的亲水蛋白,分子式为C_(3024)H_(4708)N_(834)O_(898)S_(27),相对分子质量为67.981×10~3,理论等电点为7.14;二级结构以无规则卷曲居多,占48.77%;无信号肽且无跨膜区,存在33个磷酸化位点,1个糖基化位点,含有2个超级家族保守结构域和1个锌指结构。预测该蛋白含有17个B细胞优势抗原表位和25个优势CTL表位。结论生物信息学分析JSRV Gag蛋白属于亲水蛋白,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性,可作为潜在抗原用于诊断方法的建立与疫苗的研制。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、E细胞优势抗原表位的预测北大核心CSCD

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为Cm/H1674 N298 O310S4,pl值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数一0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。