鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的生物信息学分析及抗原表位预测

目的探讨鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的组成结构及生物学功能。方法运用ProtScale,TMHMM Server,Signal P 3.0 Server,NetPhos3.0 Server,SOPMA,Swiss-mode和DNAStar等生物信息学软件分析鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、磷酸化位点、糖基化位点、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 CAF-1是由170个氨基酸构成的富含苏氨酸的稳定亲水蛋白,相对分子质量为17.7×10~3,理论等电点为4.83,不含跨膜区且磷酸化程度较高。二级结构中β转角和无规则卷曲为主要结构原件,分别占41.18%和32.35%。同源建模显示,GMQE和QMEAN评估分值分别为0.90和0.76。抗原表位预测显示,该蛋白含有多个B细胞优势抗原表位和7个优势CTL表位。结论生物信息学预测CAF-1基因编码蛋白为稳定分泌蛋白和外膜蛋白,含有较多的B、T细胞抗原表位,具有较好的抗原性,可作为新型疫苗的潜在候选基因。     

鸟分枝杆菌MAV2928基因编码蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学方法分析鸟分枝杆菌PPE25-MAV蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取MAV2928基因编码蛋白氨基酸序列;使用protParam和PortScale工具分析该基因编码PPE25-MAV蛋白的理化性质以及亲疏水性;分别运用SignaIP 4.1 Server、TMHMM Server v.2.0和PSORT Prediction工具预测PPE25-MAV蛋白的信号肽、跨膜区、亚细胞定位;采用NetPhos 3.1 Servera预测磷酸化位点,采用NCBI-Conserved domains分析蛋白的保守域结构;采用SPOMA软件在线分析PPE25MAV蛋白二级结构,使用SWISS-MODEL建立三级结构模型。运用ABCpred软件和IEDB预测蛋白的B细胞抗原表位。结果MAV2928基因全长为1266 bp,编码蛋白PPE25-MAV含有421个氨基酸,为不稳定疏水蛋白,脂肪系数为72.66,无信号肽及跨膜区,定位于细胞质中。该蛋白含有52个磷酸位点,有1个保守域结构属于PPE超家族蛋白;二级结构以无规则卷曲为主,结构较松散。预测该蛋白含有7个B细胞优势抗原表位和24个Th细胞表位。结论PPE25-MAV蛋白含有多个磷酸化位点,参与细胞信号的转导,含有7个优势B细胞抗原表位,为该蛋白作为候选疫苗抗原提供了理论基础。     

刚地弓形虫动力蛋白轻链8a的生物信息学分析

目的通过生物信息学在线程序及软件分析弓形虫动力蛋白轻链8a(TgDLC8a),预测其结构、免疫原性及抗原性。方法利用生物信息学在线软件ProtParam、SOSUI、ProtScale、TMHMM Server v.2.0、SignalP-5.0、TargetP1.1、Coils、SOPMA、NetPhos 3.1Server、SWISS-MODEL、SYFPEITHI及DNAMAN软件、DNAStar软件等分析预测TgDLC8a蛋白的理化性质、亲疏水性、跨膜结构域、信号肽、亚细胞定位、可溶性、柔韧性、表面可及性、二级结构、蛋白翻译后修饰位点、三级结构及B细胞和T细胞抗原表位。结果 TgDLC8a蛋白含有138个氨基酸,分子式为C723H1128N192O195S11,相对分子质量为15.928 74×10~3,理论等电点为8.69,半衰期为30h,不稳定系数为37.09,脂溶性指数为88.33,总平均亲水性系数为0.025,属于疏水性蛋白;该蛋白有跨膜结构域,无信号肽切割位点,亚细胞定位预测可能是分泌蛋白;二级结构中α螺旋和β折叠分别占41.30%和23.91%,β转角和无规则卷曲分别占5.80%和28.99%;三级结构以二聚体的形式存在。该蛋白含有7个磷酸化修饰位点,其中4个丝氨酸磷酸化位点,2个苏氨酸磷酸化位点,1个酪氨酸磷酸化位点;含有7个B细胞抗原表位,7个CTL细胞抗原表位,11个Th细胞抗原表位。结论生物信息学预测TgDLC8a蛋白具有多个潜在的B细胞抗原表位及CTL细胞和Th细胞抗原表位,具有免疫原性和抗原性,可作为为抗弓形虫病疫苗候选蛋白。     

结核分枝杆菌PKnG蛋白结构与功能的生物信息学分析北大核心CSCD

目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌PKnG蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取PKnG的基因信息;使用protParam工具分析PKnG基因编码蛋白的理化性质,运用ProtScale工具分析其疏水性;运用SOPMA工具预测其二级结构,运用SWISS-MODEL工具模拟其三级结构;运用NCBI网站上的BLAST工具对PKnG蛋白的保守域进行预测,运用NetPhos 3.1Server预测其磷酸化位点;运用ABCperd服务器以及SYFPEITHI程序分别预测PKnG蛋白的B细胞和T细胞抗原表位;运用SignalP 4.1Server预测其信号肽,运用TMHMM2.0和TMpred Server对其跨膜螺旋区进行预测;运用STRING 10.5程序对其相互作用蛋白进行预测。结果预测PKnG基因编码蛋白由750个氨基酸构成,理论等电点5.52,为不稳定疏水蛋白,其二级结构以α-螺旋为主,有3个保守区域和多个磷酸化位点,有7个B细胞抗原表位和4个T细胞抗原表位,无信号肽和跨膜螺旋区,并发现数个相关作用蛋白。结论PKnG为不稳定疏水蛋白,含有T、B细胞抗原表位,具有良好的抗原性,可作为结核诊断与治疗的潜在候选因子。     

结核分枝杆菌PKnG蛋白结构与功能的生物信息学分析

目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌PKnG蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取PKnG的基因信息;使用protParam工具分析PKnG基因编码蛋白的理化性质,运用ProtScale工具分析其疏水性;运用SOPMA工具预测其二级结构,运用SWISS-MODEL工具模拟其三级结构;运用NCBI网站上的BLAST工具对PKnG蛋白的保守域进行预测,运用NetPhos 3.1Server预测其磷酸化位点;运用ABCperd服务器以及SYFPEITHI程序分别预测PKnG蛋白的B细胞和T细胞抗原表位;运用SignalP 4.1Server预测其信号肽,运用TMHMM2.0和TMpred Server对其跨膜螺旋区进行预测;运用STRING 10.5程序对其相互作用蛋白进行预测。结果预测PKnG基因编码蛋白由750个氨基酸构成,理论等电点5.52,为不稳定疏水蛋白,其二级结构以α-螺旋为主,有3个保守区域和多个磷酸化位点,有7个B细胞抗原表位和4个T细胞抗原表位,无信号肽和跨膜螺旋区,并发现数个相关作用蛋白。结论PKnG为不稳定疏水蛋白,含有T、B细胞抗原表位,具有良好的抗原性,可作为结核诊断与治疗的潜在候选因子。     

绵羊肺腺瘤病毒Gag蛋白的生物信息学分析及抗原表位预测北大核心CSCD

目的探讨绵羊肺腺瘤病毒(jaagsiekte sheep retrovirus,JSRV)Gag蛋白的组成结构及生物学功能。方法从NCBI数据库中获取JSRV的gag基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy,ProtScale,Signal 5.0,TMHMM Server,NetPhos Server,NetNGlyc,SOPMA,Prediction,Swiss-Model和DNAStar等生物信息学软件分析Gag的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、磷酸化位点、糖基化位点、蛋白功能区域、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果Gag蛋白是由611个氨基酸构成富含脯氨酸的亲水蛋白,分子式为C3024H4708N834O898S27,相对分子质量为67.981×103,理论等电点为7.14;二级结构以无规则卷曲居多,占48.77%;无信号肽且无跨膜区,存在33个磷酸化位点,1个糖基化位点,含有2个超级家族保守结构域和1个锌指结构。预测该蛋白含有17个B细胞优势抗原表位和25个优势CTL表位。结论生物信息学分析JSRV Gag蛋白属于亲水蛋白,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性,可作为潜在抗原用于诊断方法的建立与疫苗的研制。     

结核分枝杆菌PE＿PGRS47蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的获取结核分枝杆菌(H37Rv)的pe_pgrs47基因序列以及编码蛋白PE_PGRS47的氨基酸序列,对PE_PGRS47蛋白结构以及抗原表位进行预测。方法采用ORF Finger工具对pe_pgrs47基因的开放阅读框进行分析;利用Expasy PortParam,SignalP 4.0Server,SOPMA以及SWISS-MODEL等软件和工具分析PE_PGRS47蛋白的生物信息学特征。结果结核分枝杆菌(H37Rv)的pe_pgrs47基因GC含量较高,为74.8%,预测其有5个开放阅读框;PE_PGRS47蛋白由525个氨基酸构成,pl为4.40,属于稳定、疏水性蛋白,含有两个丝氨酸磷酸化位点;二级结构中无规则卷曲结构所占比例较高,为51.05%,预测含有一个结构域,19个B细胞抗原表位,11个限制性CTL表位和16个辅助性T细胞表位。结论 PE_PGRS47蛋白含有一个保守的结构域,其结构域可能与其抑制细胞自噬的功能密切相关,预测其含有丰富的T、B细胞抗原表位,为研究PE_PGRS47蛋白的功能奠定了基础。     

结核分枝杆菌PE＿PGRS47蛋白的生物信息学分析

目的获取结核分枝杆菌(H37Rv)的pe_pgrs47基因序列以及编码蛋白PE_PGRS47的氨基酸序列,对PE_PGRS47蛋白结构以及抗原表位进行预测。方法采用ORF Finger工具对pe_pgrs47基因的开放阅读框进行分析;利用Expasy PortParam,SignalP 4.0Server,SOPMA以及SWISS-MODEL等软件和工具分析PE_PGRS47蛋白的生物信息学特征。结果结核分枝杆菌(H37Rv)的pe_pgrs47基因GC含量较高,为74.8%,预测其有5个开放阅读框;PE_PGRS47蛋白由525个氨基酸构成,pl为4.40,属于稳定、疏水性蛋白,含有两个丝氨酸磷酸化位点;二级结构中无规则卷曲结构所占比例较高,为51.05%,预测含有一个结构域,19个B细胞抗原表位,11个限制性CTL表位和16个辅助性T细胞表位。结论 PE_PGRS47蛋白含有一个保守的结构域,其结构域可能与其抑制细胞自噬的功能密切相关,预测其含有丰富的T、B细胞抗原表位,为研究PE_PGRS47蛋白的功能奠定了基础。     

生殖支原体P110蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学软件预测生殖支原体P110蛋白的结构和功能。方法从NCBI数据库中下载P110的氨基酸序列,通过ProtParam和ProtScale在线工具对蛋白的理化性质、亲疏水性质进行分析;利用SignalP-5.0和TMpred及Phobius分析该蛋白的信号肽和跨膜蛋白结构域;利用NetNGlyc 1.0 Server和NetPhos 3.1 Server软件预测蛋白质糖基化位点和磷酸化位点;采用在线软件SOPMA分析蛋白的二级结构,利用SWISS-MODEL软件建立蛋白的三级结构模型;利用ABCpred和SYF-PEITHI Hla-a*0201预测蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位;使用STRING在线软件及NCBI中的BLAST工具对相互作用蛋白进行分析。结果 P110蛋白的相对分子质量为114.447 82×10~3,由1 053个氨基酸组成,理论等电点为7.6,分子式为C_(5095)H_(7952)N_(1354)O_(1624)S_9,为稳定的亲水性蛋白。该蛋白含有跨膜结构域且有信号肽,可能属于分泌蛋白。该蛋白含有12个糖基化位点和153个磷酸化位点,二级结构预测主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,分别占24.41%和45.77%。P110蛋白含有94个B细胞抗原表位和23个T细胞抗原表位,该蛋白P110可能与MGPA、HMW2和P32等10个蛋白存在相互作用关系。结论生殖支原体P110蛋白为亲水性分泌蛋白,具有潜在的B/T细胞抗原表位,可作为研发新型靶向药物的候选蛋白。     

绵羊肺腺瘤病毒Gag蛋白的生物信息学分析及抗原表位预测

目的探讨绵羊肺腺瘤病毒(jaagsiekte sheep retrovirus,JSRV)Gag蛋白的组成结构及生物学功能。方法从NCBI数据库中获取JSRV的gag基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy,ProtScale,Signal 5.0,TMHMM Server,NetPhos Server,NetNGlyc,SOPMA,Prediction,Swiss-Model和DNAStar等生物信息学软件分析Gag的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、磷酸化位点、糖基化位点、蛋白功能区域、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 Gag蛋白是由611个氨基酸构成富含脯氨酸的亲水蛋白,分子式为C_(3024)H_(4708)N_(834)O_(898)S_(27),相对分子质量为67.981×10~3,理论等电点为7.14;二级结构以无规则卷曲居多,占48.77%;无信号肽且无跨膜区,存在33个磷酸化位点,1个糖基化位点,含有2个超级家族保守结构域和1个锌指结构。预测该蛋白含有17个B细胞优势抗原表位和25个优势CTL表位。结论生物信息学分析JSRV Gag蛋白属于亲水蛋白,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性,可作为潜在抗原用于诊断方法的建立与疫苗的研制。     

生殖支原体P110蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的运用生物信息学软件预测生殖支原体P110蛋白的结构和功能。方法从NCBI数据库中下载P110的氨基酸序列,通过ProtParam和ProtScale在线工具对蛋白的理化性质、亲疏水性质进行分析;利用SignalP-5.0和TMpred及Phobius分析该蛋白的信号肽和跨膜蛋白结构域;利用NetNGlyc 1.0 Server和NetPhos 3.1 Server软件预测蛋白质糖基化位点和磷酸化位点;采用在线软件SOPMA分析蛋白的二级结构,利用SWISS-MODEL软件建立蛋白的三级结构模型;利用ABCpred和SYF-PEITHI Hla-a*0201预测蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位;使用STRING在线软件及NCBI中的BLAST工具对相互作用蛋白进行分析。结果P110蛋白的相对分子质量为114.44782×10_(3),由1053个氨基酸组成,理论等电点为7.6,分子式为C_(5095)H_(7952)N_(1354)O_(1624)S_(9),为稳定的亲水性蛋白。该蛋白含有跨膜结构域且有信号肽,可能属于分泌蛋白。该蛋白含有12个糖基化位点和153个磷酸化位点,二级结构预测主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,分别占24.41%和45.77%。P110蛋白含有94个B细胞抗原表位和23个T细胞抗原表位,该蛋白P110可能与MGPA、HMW2和P32等10个蛋白存在相互作用关系。结论生殖支原体P110蛋白为亲水性分泌蛋白,具有潜在的B/T细胞抗原表位,可作为研发新型靶向药物的候选蛋白。     

结核分枝杆菌PE_PGRS33蛋白的生物信息学分析

目的应用生物信息学方法对结核分枝杆菌Rv1818c基因编码蛋白PE_PGRS33的结构和功能进行预测分析。方法自GenBank数据库中提取Rv1818c基因相关基因信息;运用ProtParam及ProtScale预测其编码的PE_PGRS33蛋白理化性质和亲疏水性;分别运用NetPhos、TMHMM分析PE_PGRS33的磷酸化位点、跨膜螺旋;利用SOPMA、SWISS、MODEL分析PE_PGRS33蛋白的二级结构并建立三级结构模型;利用Bepired、ABCpred及SYFPEITHI预测PE_PGRS33蛋白的B细胞与T细胞表位。结果 Rv1818c基因编码的PE_PGRS33蛋白含有498个氨基酸残基,疏水系数0.425,为疏水性蛋白。PE_PGRS33含有7个磷酸化位点,不存在跨膜区域,二级结构以无规卷曲为主(占50.20%),结构较松散。利用SWISS-MODEL建构建出PE_PGRS33蛋白的三级结构。PE_PGRS33蛋白含有27个B细胞抗原表位,数个T细胞优势表位。结论 PE_PGRS33蛋白是结核分枝杆菌的重要表面暴露蛋白,与结核分枝杆菌的潜伏感染密切相关。生物信息学预测该蛋白含有多个抗原表位,可作为结核治疗的潜在分子靶标。     

铜绿假单胞菌YfiB蛋白的生物信息学分析

目的采用多种生物预测软件分析铜绿假单胞菌YfiB蛋白及其编码基因结构和生物学功能。方法由NCBI数据库获取YfiB蛋白的基因组信息,经ORF Finger软件预测基因ORF区;ProtParam、SOSUI、ExPASy-ProtScale、SignalP 4.1 Server和TargetP-2.0 Server软件分析YfiB蛋白理化性质、亲疏水性和信号肽;TMHMM Server v.2.0、NetPhos 3.1 Server、BLAST软件对跨膜区域、磷酸化位点和保守结构域分析;采用SOPMA、COILS、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI和STRING预测软件分析YfiB蛋白结构、抗原表位及相互作用蛋白。结果 YfiB基因序列长507 bp,存在3个开放阅读框架,编码168个氨基酸。YfiB蛋白分子式为C_(802)H_(1311)N_(241)O_(245)S_5,相对分子质量为18.41×10~3,脂族指数92.38,PI为7.89,为不稳定亲水性蛋白。含有1个信号肽,14个磷酸化修饰位点,无跨膜区域。二级结构中占比较高的是无规则卷曲和α-螺旋,分别为42.26%和33.93%。预测YfiB蛋白含有8个B细胞表位、12个限制性CTL表位和6个限制性Th表位,10种蛋白可能与其相互作用。结论生物信息学方法预测YfiB蛋白存在多个B、T细胞表位,可为铜绿假单胞菌YfiBNR信号系统促进相关生物膜形成的功能机制研究提供参考。     

鸟分枝杆菌MAV-4563蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的应用生物信息学方法预测分析鸟结核分枝杆菌MAV-dalidaxue4563基因编码蛋白的结构功能和生物学特性。方法采用Protparam、ProtScaleon Expasy,TMHMM Server v 2.0,SignalP4.1,PSORT,NetPhos 3.1,BLAST,SOPMA,Phyre2,ABCpred,SYFPEITHI等生物信息学软件分析MAV4563蛋白的理化性质、亲疏水性、跨膜区、信号肽、亚细胞定位、磷酸化位点、保守域、二结构及三级结构同源建模、B细胞和T细胞表位等生物学特征。结果MAV4563基因全长756 bp,编码251个氨基酸的蛋白。该蛋白分子质量为28 ku,等电点为9.23,分子式(formula)为C_(1264)H_(2013)N_(385)O_(353)S_(7),为不稳定的疏水性蛋白。该蛋白无跨膜区,无信号肽,预测亚细胞定位于细胞质中,有13个磷酸化位点;蛋白二级结构中无规则卷曲占41.83%;预测该蛋白含多个B细胞和T细胞表位,其中MHC-I型和MHC-II型表位集中在蛋白C端的后90个氨基酸区域。结论预测MAV-4563蛋白含多个B细胞和T细胞表位,其中B细胞表位和MHC-I型表位集中在C端的后90个氨基酸区域,该区域可激活NTM特异性CTL和Th免疫应答,可作为非结核病的靶向疫苗抗原,为进一步研究该蛋白的治疗性T细胞疫苗奠定了基础。     

幽门螺杆菌OmpP1蛋白的生物信息学分析

目的应用生物学软件预测幽门螺杆菌(Helicobacter pylori,Hp)ompP1基因编码蛋白(OmpP1)的结构与功能。方法从NCBI数据库中获取ompP1基因的相关信息,应用软件MEGAX 10.0.5构建Hp进化树,应用生物信息学软件分析OmpP1蛋白的氨基酸序列、理化性质、跨膜区、信号肽、糖基化和磷酸化位点、空间结构以及抗原表位。结果 ompP1基因核苷酸序列编码区长1 764 bp,编码587个氨基酸;生物信息学分析显示ompP1基因在不同菌株间的同源性为96.2%~97.17%,其编码的OmpP1蛋白是一种性质稳定、偏碱性的亲水蛋白;该蛋白无跨膜区和信号肽,含有糖基化和磷酸化位点;OmpP1二级结构中含α-螺旋178个,延长链162个,β转角37个,无规则卷曲210个,分别占30.32%、27.60%、6.30%和35.78%;三级结构分析显示OmpP1含有OM_channels蛋白家族特征性结构域;BepiPred1.0和SYFPEITHI9预测该蛋白含有22个B淋巴细胞和28个CTL淋巴细胞相关抗原表位。结论 Hp OmpP1为碱性亲水性蛋白,含有T、B细胞抗原表位,可为其抗原性研究和高效表位疫苗的研发提供理论参考。     

结核分枝杆菌LepB蛋白的功能预测及生物信息学分析

目的应用生物信息学方法预测分析结核分枝杆菌Rv2903c基因编码蛋白LepB的结构与功能。方法在GenBank数据库中获取Rv2903c的基因信息;运用ProtParam及ProtScale预测其编码LepB蛋白的理化性质及亲疏水性;应用NetPhos、TMHMM、MotifScan分析LepB的磷酸化位点、跨膜区及翻译后修饰位点;分别利用SOPMA、SWISS MODEL分析LepB蛋白的二级结构并建立三级结构模型;利用Bepired、BCpred及SYFPEITHI、NetMHCIIpan预测LepB蛋白的B细胞与T细胞表位。结果 Rv2903c编码的LepB蛋白含有294个氨基酸残基,亲水系数-0.230,为亲水性蛋白。LepB含有21个磷酸化位点,存在一处跨膜区域,二级结构以无规则卷曲为主(占55.1%),结构较疏松,利用SWISS-MODEL建构建出LepB蛋白的三级结构。LepB蛋白含有9个B细胞抗原表位。结论 LepB蛋白是结核分枝杆菌的信号肽酶,切割完成蛋白质分泌的信号肽。生物信息学预测LepB是跨膜蛋白,含有多个抗原表位,可作为结核治疗的潜在分子靶标。     

细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶的生物信息学分析北大核心CSCD

目的利用生物信息学方法分析并预测细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的结构及抗原表位,为研究细粒棘球绦虫的药物靶点和疫苗开发提供理论依据。方法通过NCBI获取细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的氨基酸序列,采用Protparam预测EgIP2K的理化特性;采用SOPMA预测其二级结构;采用SignalP 4.1 server工具预测信号肽;采用NetPhos预测其磷酸化位点;采用DNAStar软件中的protean程序分析其抗原性指数、亲水性指数及表面可及性指数;采用ABCPred预测潜在的B细胞抗原表位;采用SYFPEITHI和IEDB工具预测蛋白的T细胞抗原表位。结果EgIP2K由492个氨基酸残基组成,相对分子质量为54.8×10^(3),分子式是C_(2397)H_(3791)N_(683)O_(730)S_(29),理论等电点为6.41,不稳定指数值为52.20,为不稳定蛋白;二级结构中α螺旋占36.10%,β折叠占16.46%,β转角占5.89%,无规则卷曲占46.54%;EgIP2K无信号肽序列,可能为非分泌蛋白;EgIP2K含有51个磷酸化位点,其中3个酪氨酸位点、13个苏氨酸位点、35个丝氨酸位点;预测EgIP2K具有B细胞和T细胞抗原表位,并且有3个抗原表位是B、T细胞联合抗原表位,分别位于90-94、411-422、424-438氨基酸区段。结论EgIP2K含有多个潜在的B细胞、T细胞抗原表位,可作为细粒棘球绦虫疫苗候选基因。     

细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶的生物信息学分析

目的利用生物信息学方法分析并预测细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的结构及抗原表位,为研究细粒棘球绦虫的药物靶点和疫苗开发提供理论依据。方法通过NCBI获取细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的氨基酸序列,采用Protparam预测EgIP2K的理化特性;采用SOPMA预测其二级结构;采用SignalP 4.1 server工具预测信号肽;采用NetPhos预测其磷酸化位点;采用DNAStar软件中的protean程序分析其抗原性指数、亲水性指数及表面可及性指数;采用ABCPred预测潜在的B细胞抗原表位;采用SYFPEITHI和IEDB工具预测蛋白的T细胞抗原表位。结果 EgIP2K由492个氨基酸残基组成,相对分子质量为54.8×10~3,分子式是C_(2397)H_(3791)N_(683)O_(730)S_(29),理论等电点为6.41,不稳定指数值为52.20,为不稳定蛋白;二级结构中α螺旋占36.10%,β折叠占16.46%,β转角占5.89%,无规则卷曲占46.54%;EgIP2K无信号肽序列,可能为非分泌蛋白;EgIP2K含有51个磷酸化位点,其中3个酪氨酸位点、13个苏氨酸位点、35个丝氨酸位点;预测EgIP2K具有B细胞和T细胞抗原表位,并且有3个抗原表位是B、T细胞联合抗原表位,分别位于90-94、411-422、424-438氨基酸区段。结论 EgIP2K含有多个潜在的B细胞、T细胞抗原表位,可作为细粒棘球绦虫疫苗候选基因。     

结核分枝杆菌GLCB蛋白的生物信息学分析

目的对结核分枝杆菌Rv1837c基因编码蛋白GLCB的结构和功能进行生物信息学分析和预测。方法自GenBank数据库中获取Rv1837c全部基因信息,运用ProtParam及ProtScale分别预测其编码的glcB蛋白理化性质和亲疏水性;使用SignalP,NetPhos和TMHMM分析glcB的信号肽、磷酸化位点、跨膜螺旋;分别利用SOPMA,SWISSMODEL分析glcB蛋白的二级结构并建立三级结构模型;利用Vaxijen v2.0进行抗原性分析并用ABCpred预测glcB蛋白的B细胞抗原表位。结果 Rv1837c基因全长2 226bp,其编码的glcB蛋白含有741个氨基酸残基,疏水系数-0.1545,为亲水性蛋白,不稳定指数为33.81,定义其为稳定蛋白。glcB蛋白无信号肽和跨膜蛋白,含有大量磷酸化位点及B细胞抗原表位。结论生物信息学分析glcB蛋白为亲水性蛋白,具有潜在多个抗原表位,可作为结核病疫苗研发的候选蛋白。     

弓形虫微线蛋白25的生物信息学分析及其互作蛋白预测

目的对弓形虫微线蛋白25(TgMIC25)进行生物信息学分析,并预测其互作蛋白。方法利用ExPASY在线软件对TgMIC25蛋白的理化性质、信号肽、跨膜结构域、结构域、二/三级蛋白结构、蛋白磷酸化位点、互作蛋白进行预测分析;利用SYFPEITHI和IEDB预测其B/T细胞抗原表位,分析其免疫原性。结果 TgMIC25共编码302个氨基酸,相对分子质量为33.194×10~3,理论等电点为4.40。该蛋白无信号肽序列,在242-264 aa处存在一个潜在的跨膜区,主要是由EGF样结构域(Epidermal Growth Factor-like domain)组成,包含48个磷酸化位点,与TgMIC13为互作蛋白,具有多个B、T细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测TgMIC25蛋白含有GEF样结构及个B、T细胞抗原表位,并与TgMIC13为互作蛋白,为该蛋白后续试验研究奠定基础。