固定化L—天冬酰胺酶连续催化过程的数学描述

研究了固定化Ｌ－天冬酰胺酶连续化血浆过程,提出描述固定化酶连续催化过程的反应动力学模型,得到的拟合曲线能够和实验值较好地吻合,表明该数学模型能适用于类似血浆的生物流体     

抗癌酶制剂L—天冬酰胺酶在甲壳素上的固定化

研究了以甲壳素为载体固定化Ｌ－天冬酰胺酶的最适条件,探讨了固定化Ｌ－天冬酰胺酶的一系列理化性质。交联剂用量、缓冲液ｐＨ值和载体活化时间均对Ｌ－天冬酰胺酶的固定化有一定影响,得到的固定化Ｌ－天冬酰胺酶的活力回收可达２５．４％。固定化Ｌ－天冬酰胺酶理化性质的实验研究表明,酶经固定化后,对蛋白水解酶的稳定性及存贮稳定性均较游离酶有很大程度的提高。     

甲醛活化壳聚糖制备固定化l—天冬酰胺酶

研究了以甲醛活化的壳聚糖为载体固定化ｌ－天冬酰胺酶，其活力回收可达到１１３％，比用以戊二醛为交联剂进行固定化的活力回收要高出五倍多。分别从缓冲液的ｐＨ值及甲醛用量等方面进行了固定化ｌ－天冬酰胺酶的条件优化，并且对固定化酶的性质作了探讨。     

乙二胺羟丙基壳聚糖固定化天门冬酰胺酶的反应性质

研究了乙二胺羟丙基壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酰反应动力学性能，分别考察了固定化酶耐胃蛋白酶性能，保存条件对固定化酶活力的影响，固定化酶的米氏常数Km以及固定化酶在缓冲液中间歇催化底物和连续催化底物的反应动力学性能，结果表明，在适当的间歇和连续反应条件下，固定化酶均具有良好的水解天门冬酰胺性能和效率。     

固定化脂肪酶的动力学研究

以壳聚糖为载体，用物理吸附固定化脂肪酶，对影响固定化过程的各种因素进行了考察，确定了最优条件，并比较了游离酶和固定化酶的最适温度、pH、酶的热稳定性以及表观Km。固定化酶水解的最适pH(pH7．0)稍低于游离酶(pH8．0)，最适温度为50℃(游离酶为40℃)。固定化酶在50℃的半衰期(0．96h)是游离酶(0．32h)的3倍，在4℃的冰箱中贮存3个月活力变化很小。     

聚乙二醇改性壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酶的工艺研究

采用交联法制备了聚乙二醇改性壳聚糖(PEG-CS)载体，并将其用于固定化L-天门冬酰胺酶。研究了聚乙二醇浓度、交联剂戊二醛浓度、活化剂甲醛浓度、酶溶液浓度等因素对PEG-CS固定化L-天门冬酰胺酶活力的影响。结果表明：在适当的条件下，PEG-CS固定化L-天门冬酰胺酶的活力可达20～40U／g，并且PEG-CS固定化L-天门冬酰胺酶具有良好的生化性质。     

用活化的单甲氧基聚乙二醇修饰L—天冬酰胺酶

使用活化的单甲氧基聚乙二醇（mPEG2）对L－天酰胺酶进行修饰,修饰过程中加入底物L－天冬酰氨保护酶的活性中心。得到的修饰酶抗体结合能力消失,保留酶比活力32．8％,酶的常温稳定性和热稳定性均有显著提高。荧光胺法科氨基数目得出酶分子的92个自由氨基中有51个被修饰剂结合。     

聚乙二醇改性壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酶反应性质研究

研究了聚乙二醇改性壳聚糖(PEG-CS)固定化L-天门冬酰胺酶催化缓冲液中天冬酰胺的反应过程,考察了底物浓度、给酶量、温度、搅拌速率等条件对固定化酶在缓冲液中间歇催化反应过程的影响;以及底物浓度、流量、温度、床层高度等因素对固定化酶在缓冲液中连续催化反应过程的影响。实验结果表明:在适当的反应条件下,聚乙二醇改性壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酶可以很好地水解缓冲液中的天冬酰胺。     

天冬酰胺酶纳米微球的药代动力学和生物等效性初步研究

目的 研究载天冬酰胺酶（asparaginase, AAS）自组装透明质酸-聚乙二醇（hyaluronic acid-graft-poly ethylene glycol, HA-g-PEG）/羟丙基-β-环糊精（hydroxypropyl-beta-cyclodextrin, HPCD）纳米微球（self-assembly HA-g-PEG/HPCD hollow nanospheres loaded with AAS, AHHPs）在雄性SD大鼠体内的药代动力学和生物等效性。方法 采用自组装方法制备AHHPs, 考察AHHPs的透射电镜、粒径、Zeta电位、包封率,分别测定大鼠静脉注射给予AHHPs和游离AAS后,不同时间点大鼠血浆样品中AAS的活性。采用DAS 2.1.1软件计算药动学参数,对AHHPs和游离AAS进行生物等效性评价。结果 制得的AHHPs平均粒径为（367.43±2.72） nm,Zeta电位为（-15.70±1.25）mV,平均包封率为(66.03 ± 3.81)%。AHHPs和游离AAS大鼠静脉注射给药后,AHHPs和游离AAS的主要药动学参数：药时曲线下面积AUC_{(0-48 h)}分别为（162.06±4.01） U/mL·h和（46.38±1.98） U/mL·h,AUC_(0-∞)分别为（203.74±12.91） U/mL·h和（51.44 ±3.01） U/mL·h,平均驻留时间MRT_{(0-72 h)}分别为（4.35±0.06） h和（1.76±0.06） h, MRT_(0-∞)分别为（7.53±1.05） h和（2.44±0.29） h,药峰浓度C_max分别为（30.37±0.43） U/mL和（26.06±0.88） U/mL,达峰时间T_max分别为（0.75±0.00） h和（0.08±0.00） h。与游离AAS比较,AHHPs的AUC_{(0-48 h)}、AUC_(0-∞)、MRT_{(0-72 h)} 、MRT_(0-∞)、C_max和T_max分别提高了3.5倍、4.0倍、2.5倍、3.1倍、1.2倍和9.4倍。AUC_{(0-48 h)}、AUC_(0-∞)和C_max的90%置信区间分别为72.6%~74.0%、72.3%~73.7%、94.7%~96.3%。结论 AHHPs延长了AAS在大鼠体内的生物半衰期,提高了AAS在大鼠体内的生物利用度,且AHHPs与游离AAS不具有生物等效性。     

壳聚糖固定L-天门冬酰胺酶的研究

研究了以壳聚糖为载体，戊二醛为交联剂，固定化Ｌ－天门冬酰胺酶的最适条件，并对固定化天门冬酰胺酶的理化性质进行了初步探讨。分别从不同固定化程序、缓冲液及保护剂等方面进行了固定化天门冬酰胺酶的条件优化；固定化酶的活力回收可达２０％左右。固定化酶的最适范围变宽，由游离酶的最适ｐＨ＝４～６变为ｐＨ＝６～１０。连续使用６次后仍可基本维持固定化酶的活力。固定化酶对胃蛋白酶的水解性也较游离酶大大提高。     

负载型纳米TiO2光催化降解水中微量间二甲苯的动力学机理

GC／MS分析表明：水中微量间二甲苯在以高压汞灯为光源，负载型纳米TiO2为光催化剂的作用下生成了间甲基苯甲醛和2，6—二甲基苯酚等中间产物。初始浓度在6．68mg／L一17．36mg/L，水中微量间二甲苯的光催化氧化过程不是一个简单的反应，反应可由一级反应动力学方程拟合，其表现速率常数随着溶液初始浓度的增大而减小，半衰期则随溶液初始浓度的增大而增加。     

正十六烷加氢的异构反应动力学

在连续微反装置中,氢气分压9.0 M Pa,体积空速(LHSV)0.6~3-h 1条件下,以正十六烷为模型化合物评价了两种催化剂的加氢异构性能。研究了不同催化剂的正十六烷加氢异构反应动力学,并建立了相应的反应网络。研究结果表明:在两种不同助剂和载体的催化剂A、B作用下正十六烷的加氢异构反应网络不同,催化剂B的反应活性和异构产物的选择性较催化剂A高,更有利于生产高质量的润滑油基础油。     

PU／PMMA—IPN体系的反应动力学研究

采用FT-IR法研究了聚氨酯/聚甲基丙烯酸甲酯互穿网络聚合物(PU/PMMA-IPN)的光固化和热固化动力学以及固化方式对聚合物形态和力学性能的影响。实验结果表明:当PU/PMMA-IPN的组成百分含量为75/25时,光固化试样的抗张强度(22.6MPa)和伸长率(201%)均高于热固化试样(抗张强度18.6PMa伸长率69%)。这是因为光固化时甲基丙烯酸甲酯(MMA)迅速聚合形成凝胶产生“速冻”效应,阻碍了PU予聚体迁移分相,从而提高了聚合物网络的互穿程度,此结果亦为电镜照片所证实。     

过碳酸钠的热分解反应动力学

以 Coats和 Redfern线性化简单图解法对加入稳定剂和未加稳定剂的过碳酸钠热分解过程中的动力学特征参数进行了计算。结果表明 ,过碳酸钠热分解的反应级数为 0 .2 ,加入稳定剂与不加稳定剂的样品的活化能分别为 1 83.9k J/mol、1 62 .5k J/mol,频率因子为 2 .1 5× 1 0 2 0 s-1和9.1 2× 1 0 18s-1。由热分解动力学参数可以看出 ,加入稳定剂的产品比不加稳定剂的产品稳定性好     

反应条件对生物质焦气化反应动力学的影响

用程序升温热重法对几种生物质的焦样进行空气气化研究，考察了升温速率、气化剂流量等因素对ＴＧ／ＤＴＧ谱图的影响。用Ｃｏａｔｓ积分法对曲线进行动力学计算，并对结果进行讨论。结果表明：ＤＴＧ参数（Ｔｍ和Ｒｍ）均随升温速率的增高而增大，表观活化能Ｅ和指前因子Ａ间存在动力学补偿效应。