圆二色谱分析抗氧化剂EGb761配伍TA9901对老化Aβ_(1-42)二级结构改变的影响

目的　研究抗氧化剂EGb76 1、TA990 1及EGb76 1配伍TA990 1抑制Aβ1-42 聚集作用的分子机制。方法　运用圆二色谱 (CD)分析Aβ1-42 老化后以及其与EGb76 1、TA990 1和二者配伍物共同孵育后二级结构变化。结果　Aβ1-42 孵育 30min和 2 4h及用EGb76 1、TA990 1和其配伍物干预后 ,Aβ1-42 的CD图形发生了明显改变 ,30min以不规则卷曲和α 螺旋为主 ,其含量分别为 4 0 5 %和 2 5 4 % ;孵育 2 4h后以 β 折叠为主 ,占 4 0 3% ;TA990 1、EGb76 1和配伍物分别与Aβ1-42 共同作用后 ,则α 螺旋结构增多 ,分别为 37 6 %、4 5 3%和 10 0 % ,β 折叠消失。 结论　EGb76 1配伍TA990 1及其成分均能促使老化的Aβ1-42 由 β 折叠向α 螺旋转化 ,以配伍物的作用最强     

石菖蒲水提取液及挥发油对淀粉样β蛋白25-35二级结构的影响

目的：研究石菖蒲水提取液及其挥发油对淀粉样β蛋白25-35(Aβ_25-35)二级结构的影响及机制。方法：运用圆二色谱表征Aβ_25-35二级结构的变化。结果：Aβ_25-35孵育不同时间及用石菖蒲水提取液及其挥发油分别干预后, 它的CD图形发生了明显改变。Aβ_25-35水溶液孵育30 min全部为α- 螺旋；孵育24ｈ, α-螺旋向着其它的二级结构转化，其中α-螺旋10.10%，β- 折叠18.40%；孵育7 d，主要以β -折叠和不规则卷曲为主，含量分别是27.00%和56.40%。用石菖蒲水提取液及其挥发油分别与Aβ_25-35水溶液共同孵育后，α-螺旋结构明显增多，其中以 100%水提取液孵育7 d和100%挥发油孵育7 d的效果最好，α-螺旋含量达到100%。结论：一定浓度石菖蒲水提取液及其挥发油一定时间内能够有效地阻止了Aβ_25-35由α- 螺旋向β -折叠转化。     

人Izumo蛋白的二级结构及B细胞抗原表位预测

目的:预测人Izumo蛋白的二级结构及B细胞抗原表位.方法:以人Izumo基因序列为基础,按Chou-Fasman和Gamier-Robson方法预测其编码蛋白的二级结构,采用Karplus-Schulz方法预测Izumo蛋白骨架区的柔韧性;按Kyte-Doolittle方法预测其亲水性、Emini方法预测蛋白质表面可能性及Jameson-Wolf方法预测抗原性指数.结果:Chou-Fasman及Gamier-Robson两种方法预测的结果均表明,Izumo蛋白含较多的α螺旋,蛋白第6～17、30～40、88～99、103～120、153～160、173～188、249～260、283～297、334～338和339～346区段可能是α螺旋中心,第21～25、198～200、245～248和320～323区段可能是β折叠中心.用Kyte-Doolittle、Emini和Jameson-wolf方法分别对Izumo蛋白B细胞抗原表位进行预测结果表明,蛋白质第36～42、62～66、94～99、118～122、129～132、151～154、161～164、173～177、205～208、212～216、256～265、271～276、283～288、314～318和336～350区段附近很可能为B细胞表位优势区域.结论:该研究结果有助于确定Izumo蛋白的B细胞优势表位及发挥免疫避孕的活性部位.     

人偏肺病毒黏附蛋白的二级结构及B细胞表位初步预测

目的预测人偏肺病毒G蛋白的二级结构及B细胞表位。方法分别采用SOPMA方法及HMMTOP程序预测G蛋白的二级结构和跨膜区域；综合分析蛋白的柔性结构、亲水性、表面可及性与抗原性指数，预测G蛋白的抗原表位。结果G蛋白的二级结构主要为柔性区域，占62．1％；廿螺旋占22．37％；β-折叠占15．53％；N端第32～51位氨基酸残基为跨膜区。B细胞表位位于G蛋白N端55—77、80-104、111～126、130～167、178—210区段。结论应用多参数预测G蛋白的二级结构与B细胞表位，为进一步研究蛋白特征、单克隆抗体制备及表位疫苗研制奠定了基础。     

傅里叶变换红外光谱法定量研究抗氧化剂对β-淀粉样蛋白1-40老化过程中二级结构变化的影响

目的 :研究抗氧化剂TA990 1抑制 β -淀粉样蛋白 (Aβ)聚集和纤维形成的机制。 方法 :运用傅里叶变换红外光谱法 (FT -IR)和曲线拟合法定量研究TA990 1对Aβ1-4 0 无细胞液体外老化过程中二级结构变化的影响。结果 :Aβ单独老化 30min ,β -折叠片含量为 43 17% ,β -转角为 32 9%。Aβ单独老化 7d ,β -折叠片增加约 10 % ,出现自由卷曲向 β -折叠转化。TA990 1与Aβ1-4 0 共同孵育 ,β -转角和 β -折叠片的含量分别为 2 3 5 %和2 6 4%。维生素E的存在主要减少了 β -折叠片的含量 (30 8% ) ,而二者联用使 β -转角的量 (16 7% )明显下降。结论 :TA990 1和VE均能抑制 β -折叠的形成 ,但以TA990 1对 β -转角和 β -折叠片的抑制作用较为强烈 ,提示其抑制Aβ的聚集和纤维形成的机制可能与抑制Aβ分子中 β -折叠结构的形成有关。     

尤文肉瘤EWS-FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位的预测

目的：预测尤文肉瘤EWS—FLI1蛋白融合区的二级结构及B细胞表位。方法：采用SOPM／SOPMA法、Chou—Fasman法和Karplus—Schulz法预测EWS-FLI1蛋白的二级结构；综合分析蛋白的柔性结构、亲水性、表面可及性与抗原性，通过预测数据再确定EWS—FLI1蛋白融合区的抗原表位。结果：EWS—FLI1蛋白的二级结构主要为柔性区域，位于EWS—FLI1蛋白N端5．23-30，32，36-49，62，69—100，118．123，128．132，135，137．170，173—179，183—271，276-286，291—301，317—319，328—331，346—353．396-400，407-408，426-438区段；α螺旋位于N端10—15，34，55，106—107，306—316，340—345，359—362，386，392区段；β折叠位于N端20，22，50—52，65-67，102—107，272，274，289—290，323，325-327，371-375，380-384，422-424，446—447区段；B细胞表位位于N端69-79，99—114，128—152，167．171，194-208，248—265，397-406区段，融合区B细胞表位位于N端248—265区段。结论：应用多参数预测EWS—FLI1蛋白融合区的二级结构与B细胞表位，为蛋白特征及复合表位疫苗的进一步研制奠定了基础。