金刚烷甲酸与牛血清白蛋白相互作用的光谱分析

目的研究金刚烷甲酸（Ad）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。方法以BSA为荧光剂,Ad为猝灭剂,采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱和圆二色性光谱等方法研究在生理条件下Ad与BSA的相互作用。结果 Ad与BSA二者间的结合常数为7.83×104L.mol-1（291 K）,1.59×104L.mol-1（301K）;Ad与BSA相互结合时,结合反应的主要作用力为氢键和范德华力,结合距离为r=3.12 nm,结合位点数n=1;BSA的α-螺旋由22.4%降低为19.6%,β-折叠分别由30.2%上升为43.6%。结论 Ad对BSA的荧光猝灭属于静态荧光猝灭;紫外吸收光谱、同步荧光光谱和圆二色性光谱数据证实Ad与BSA相互作用后,BSA的二级结构发生了改变。     

三尖杉酯碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

本文于体外进行了天然抗肿瘤药物三尖杉酯碱与牛血清白蛋白相互作用的研究,采用平衡透析法(pH=7.40±0.01,μ=0.2)在恒温25±1℃,振荡频率为110～120次/min,振荡16～18h的条件下,测定了其结合参数。实验结果表明,当三尖杉酯碱浓度为8.5×10~(-4)～1.55×10~(-3)mol/L,牛血清白蛋白浓度固定为4.5×10~(-4)mol/L时,其结合常数为3.51×10~2,结合部位数为0.93即三尖杉酯碱对牛血清白蛋白只有一个结合部位群。经荧光光谱法检测,证明该结合部位群在牛血清白蛋白分子的U部位。     

咪唑斯汀与牛血清白蛋白的作用研究

目的研究咪唑斯汀与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制和作用类型。方法用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法(UV)和圆二色谱法(CD)检测咪唑斯汀对牛血清白蛋白构象的影响。结果用上述检测方法获得不同温度下咪唑斯汀与牛血清白蛋白的猝灭常数和热动力学参数。结论静态猝灭是咪唑斯汀导致BSA荧光猝灭的主要原因。不同温度下计算的热动力学参数表明,咪唑斯汀与牛血清白蛋白分子间的结合力以疏水作用力为主。上述二者的结合导致BSA的构象发生改变。     

荧光光谱法研究原儿茶醛与牛血清白蛋白的相互作用

目的探讨原儿茶醛与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。方法利用荧光光谱考察了不同浓度的原儿茶醛对BSA的淬灭作用,用Stern-Volmer拟合方程和Line-weaver-Burk拟合方程对所得数据进行拟合。结果原儿茶醛与BSA作用可导致BSA内源荧光猝灭,采Stern-Volmer拟合方程和Line-weaver-Burk拟合方程,发现其猝灭机理为静态猝灭,结合常数Ka=1.95×104L/mol,结合位点数n=0.98。结论利用荧光光谱法可方便考察原儿茶醛与BSA的相互作用,具有操作简便,灵敏度高的优点。     

荧光光谱法研究刺槐素与BSA的相互作用

目的：研究刺槐素（ACA）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的光谱学特性;方法：在模拟人体生理条件下（pH=7.4）,应用荧光光谱法和紫外光谱法研究ACA与BSA的结合作用;结果：ACA可以通过静态猝灭使得BSA荧光强度减弱;在298 K下,ACA与BSA结合常数为1.13×105L/mol,结合位点数为1.011;结合距离为4.45 nm;ACA与BSA作用力主要为氢键和范德华力;ACA与BSA的同步荧光光谱表明,ACA与BSA的结合对蛋白质的构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸;结论：ACA与BSA存在较强的结合作用,人体内必须的金属离子对ACA与BSA结合能力具有一定的影响。     

黄芩苷与牛血清白蛋白的相互作用

目的:研究生理pH值下黄芩苷与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用机制.方法:主要应用了荧光猝灭法及能量转移原理.结果:黄芩苷对BSA荧光猝灭方式是静态猝灭;结合距离小于7 nm.结论:黄芩苷与BSA间有较强的结合作用,可以被血清白蛋白储存和转运.     

稀土离子(Ⅲ)与牛血清白蛋白结合作用的荧光光谱分析

目的：模拟生理条件研究了稀土离子（Ⅲ）与牛血清白蛋白（BSA）的结合性质。方法：试验了牛血清白蛋白同钐(Ⅲ）、铕（Ⅲ）离子形成的配合物的荧光光谱分析。结果：Sm^3 与BSA形成2．5：1的配合物，条件常数lgK=11.00.Eu^3 与BSA形成2．75：1的配合物，条件常数lgK=12.26.     

球形纳米金与牛血清白蛋白的相互作用

目的 探索球形纳米金与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,获得相应的热力学参数以及猝灭机理.方法 利用紫外可见吸收光谱法和荧光光谱法对反应体系进行光谱学实验.利用圆二色谱法对BSA的分子结构进行研究.结果 随着球形纳米金溶液浓度的增加,反应体系的紫外吸收峰强度增大,而荧光强度却明显猝灭且荧光峰位由278 nm蓝移到了268 nm.3种温度(298K,303K,308K)下的Kq值分别为3.513×1010、4.033×1010和4.787×1010 L·mol-1·s-1,均大于2.0×1010L·mol-1·s-1,由此可以得知球形纳米金和BSA的相互作用是静态猝灭过程.由ΔG<0,ΔH<0和ΔS<0,可知两者之间的相互作用是自发进行的,且主要作用力是氢键和范德华力.球形纳米金的存在影响了BSA分子的二级结构,使其α-螺旋结构含量由56.9％降低到32.2％.结论 本研究获得了球形纳米金与BSA相互作用的热力学参数以及蛋白质二级结构含量的变化特征,为金纳米材料在生物医学领域的应用提供基础理论依据.     

荧光光谱法研究大黄素甲醚与牛血清白蛋白的相互作用

目的:研究中药有效成分大黄素甲醚与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.方法:主要采用荧光光谱法结合紫外吸收光谱法研究了不同酸碱度、温度及金属离子条件下2者间的结合作用,计算了各种条件下的作用参数,确定了2者相互作用的机制及作用力类型.结果与结论:大黄素甲醚与BSA有较强的结合作用.酸碱度、金属离子对2者的相互作用均有较大的影响.     

金属离子对牛蒡子苷与牛血清白蛋白结合的影响

目的 研究金属离子对牛蒡子苷与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)结合的影响.方法 采用同步荧光光谱法,在拟生理pH条件下考察不同的金属离子(Cu2+、Mg2+、Zn2+)对牛蒡子苷与BSA结合作用的影响.结果 在金属离子(Cu2+、Mg2+、Zn2+)存在下,随着体系中牛蒡子苷浓度增大,BSA荧光增强,两者间的结合力仍以静电作用力为主.金属离子存在时,牛蒡子苷与BSA的结合常数在25℃时,分别为7.899×104(无金属离子)、8.557×104(Cu2+)、6.724×104(Zn2+)、7.062×104(Mg2+);在37℃时,结合常数分别为5.962×104(无金属离子)、6.096×104(Cu2+)、5.915×104 (Zn2+)、5.612×104(Mg2+).结论 金属离子的存在会影响牛蒡子苷与牛血清白蛋白的结合.Cu2+存在下,牛蒡子苷与BSA之间的结合常数增大;锌离子和镁离子存在下,两者的结合常数减小.     

连翘苷与牛血清白蛋白的相互作用

目的研究连翘苷与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。方法采用荧光光谱法测定不同温度（302K、310K）时连翘苷对BSA的猝灭光谱,根据Stern-Volmer方程求得302K、310K时连翘苷与BSA相互作用的荧光猝灭速率常数kq,并计算二者的结合位点数n。结果 302K、310K时连翘苷与BSA相互作用的荧光猝灭速率常数kq分别为1.26541×10^12L/（mol·s）,1.24196×10^12L/（mol·s）,二者的结合位点数n分别为0.9410、1.0395。结论连翘苷对BSA荧光的猝灭属静态猝灭,两者之间形成了一个结合位点。     

两种方法研究新型光敏剂五聚赖氨酸-2-羰基酞菁锌与牛血清白蛋白相互作用

目的研究新型光敏剂五聚赖氨酸-2-羰基酞菁锌（ZnPc-（Lys）5）与牛血清白蛋白（BSA）之间的相互作用。方法从BSA角度采用荧光光谱法和紫外可见光谱法通过荧光猝灭实验探讨ZnPc-（Lys）5与BSA相互作用的猝灭机制、结合常数及结合位点;从ZnPc-（Lys）5角度采用胶束荧光增敏法测定ZnPc-（Lys）5浓度通过Scatchard方程计算ZnPc-（Lys）5与BSA相互作用的结合常数和结合位点数。结果荧光猝灭实验结果表明ZnPc-（Lys）5对BSA的荧光有强烈的猝灭作用,猝灭机制主要是静态猝灭形成基态配合物。不同温度（298,303,308,313,318 K）的结合常数K1分别为12.1×104L/mol,7.69×104L/mol,6.12×104L/mol,4.57×104L/mol,3.76×104L/mol,结合位点数分别为0.93,1.02,1.07,1.13,1.17。Scatchard方程计算出298 K结合常数K2为1.557×105L/mol,结合位点数位1.07。结论从两个方面计算的结合常数和结合位点数基本一致,ZnPc-（Lys）5与血清白蛋白之间主要通过形成基态配合物的方式相互作用,进入血清白蛋白中1个结合位点。     

荧光光度法研究微乳介质中丹参酮ⅡA与牛血清白蛋白的相互作用

目的研究微乳介质中丹参酮ⅡA和牛血清白蛋白的相互作用行为。方法采用荧光光度法,通过Stern-Volmer公式计算荧光猝灭数据和结合常数,通过计算热力学数据探讨丹参酮ⅡA和牛血清白蛋白的相互作用机理。结果常温下结合常数为1．93×10^4L·moL^-1,且结合常数、猝灭常数均随温度升高而降低,热力学数据△H^0、△S^0和△G^0均为负值。结论在微乳液中,丹参酮ⅡA对牛血清白蛋白的猝灭机制属于复合物的静态猝灭过程,其结合机制可能为范德华力和氢键作用力。     

五味子甲素与BSA的相互作用

目的：在模拟人体生理条件下,研究金属离子对五味子甲素与牛血清白蛋白（BSA）之间结合作用的影响。方法采用紫外吸收光谱法,通过紫外扫描得到五味子甲素与BSA的紫外吸收图谱,利用Lineweavel-Burk双倒数曲线图得出五味子甲素与BSA的结合常数;由摩尔比法确定Me^2＋等7种金属离子与五味子甲素结合的摩尔比;分别测定五味子甲素一金属离子-BSA的结合常数。结果五味子甲素与BSA的结合常数为1．141×104L／mol,金属离子与五味子甲素结合的摩尔比为1：1,在Fe^3＋、Zn^2＋、A1^3＋、cu^2＋、Mg^2＋、Co^2＋、Ni^2＋存在下,五味子甲素与BSA的结合常数分别为3．041×10^4,1．617×10^4,1．819×10^4,1．781×10^4,1．277×10^3。7．107×10^3,6．238×10^3L／mol。结论Fe^3＋、Zn^2＋．Al^3＋、Cu^2＋参与加强了五味子甲素与BSA的结合作用,M^2＋、Co^2＋Ni^2＋的存在住二者结会作用减弱．     

叶酸受体靶向土大黄苷前药与HSA相互作用研究

目的 从分子水平上研究叶酸受体靶向土大黄苷前药(FRHA)与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的结合作用.方法 模拟生理条件,采用荧光光谱和紫外-可见光谱研究FRHA与HSA结合反应的光谱学特征,探讨药物对蛋白质内源性荧光的淬灭机制,并结合三维、同步荧光光谱和圆二色谱分析FRHA对HSA微环境及构象的影响.结果 FRHA-HSA复合物的形成将导致HSA发生荧光淬灭,298、302、306和310 K时FRHA与HSA相互作用的结合常数分别为1.4322×105、1.1793×105、0.9334×105和0.7896×105 L/mol.由实验计算出热力学参数焓变ΔH为-38.772 kJ/mol,熵变ΔS为-31.39 J/(mol·K).结论 FRHA-HSA复合物的形成是自发进行的,范德华力和氢键作用力是使该复合物稳定的主要作用力,并且复合物的形成使HSA的微环境和构象发生改变,进而导致HSA发生荧光淬灭,淬灭机制为静态淬灭.     

蛋白质与肝素之间相互作用的光谱法研究

目的 研究牛血清蛋白(BSA)与肝素(HP)在溶液中的相互作用机理.方法 通过共振光散射光谱(RLS)、紫外吸收光谱及荧光光谱来考察BSA与HP相互作用前后的光谱变化,考察体系的分子结合机理.结果 随着HP的持续加入,体系RLS强度迅速增加;BSA在298 nm左右的吸收峰不断升高和蓝移;BSA的荧光强度出现了显著的下...     

1-苯基-3-甲基-4-苯甲酰吡唑啉酮-5-苯甲酰肼腙的Pd（Ⅱ）Pt（Ⅱ）配合物与牛血清白蛋白的相互作用

目的合成1-苯基-3-甲基-4-苯甲酰吡唑啉酮-5-苯甲酰肼腙（HL）的Pd（Ⅱ）、Pt（II）配合物PDL：和PtL2,研究其对牛血清白蛋白（BSA）的影响。方法利用紫外吸收光谱和静态荧光光谱定性讨论了HL以及PDLz和PtLz对BSA构象的影响。结果HL以及PDL2和PtL2以静态猝灭的方式猝灭了BSA的内源荧光,并计算出了不同温度下这3种化合物与BSA的键合常数（Ka）以及热力学参数焓变（AH）及熵变（AS）。结论HL和PDL2与BSA的作用力主要是静电相互作用,而对于PtL2,除了静电相互作用外还包括疏水相互作用。     

红花忍冬黄酮类成分与牛血清白蛋白的相互作用

目的：研究红花忍冬黄酮类成分与牛血清白蛋白（BSA）结合作用的机制。方法：采用荧光猝灭法和紫外吸收光谱法计算黄酮类分子与BSA的结合常数和结合距离,并根据热力学参数确定它们之间的主要作用力类型。结果：红花忍冬黄酮类小分子能够插入BSA内部与BSA形成复合物,导致BSA内源性荧光猝灭,黄酮分子中羟基对内源性荧光猝灭有一定的影响,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。结合过程的热力学参数变化表明上述过程是一个熵增的自发分子间作用过程。结论：BSA与红花忍冬黄酮类小分子间有较强的结合作用,且结合以疏水作用为主,同时还存在偶极-偶极作用。