寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

分泌/膜蛋白足寄生虫与宿主相互作用的主要分子,由于其直接暴露于宿主免疫系统及体内药物,因此是寄生虫诊断试剂、疫苗及药物作用靶标主要的候选分子,对其系统深入的研究有助于阐明寄生虫与宿主相瓦作用的分子机制.该文概述了寄生虫分泌/膜蛋白的牛物信息学特征及研究策略,并用生物信息学方法对部分寄生虫一些重婴的诊断及疫苗候选分子进行了分泌/膜篮白特征的分析.     

寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

分泌/膜蛋白足寄生虫与宿主相互作用的主要分子,由于其直接暴露于宿主免疫系统及体内药物,因此是寄生虫诊断试剂、疫苗及药物作用靶标主要的候选分子,对其系统深入的研究有助于阐明寄生虫与宿主相瓦作用的分子机制.该文概述了寄生虫分泌/膜蛋白的牛物信息学特征及研究策略,并用生物信息学方法对部分寄生虫一些重婴的诊断及疫苗候选分子进行了分泌/膜篮白特征的分析.     

寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

分泌/膜蛋白足寄生虫与宿主相互作用的主要分子,由于其直接暴露于宿主免疫系统及体内药物,因此是寄生虫诊断试剂、疫苗及药物作用靶标主要的候选分子,对其系统深入的研究有助于阐明寄生虫与宿主相瓦作用的分子机制.该文概述了寄生虫分泌/膜蛋白的牛物信息学特征及研究策略,并用生物信息学方法对部分寄生虫一些重婴的诊断及疫苗候选分子进行了分泌/膜篮白特征的分析.     

寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

分泌/膜蛋白足寄生虫与宿主相互作用的主要分子,由于其直接暴露于宿主免疫系统及体内药物,因此是寄生虫诊断试剂、疫苗及药物作用靶标主要的候选分子,对其系统深入的研究有助于阐明寄生虫与宿主相瓦作用的分子机制.该文概述了寄生虫分泌/膜蛋白的牛物信息学特征及研究策略,并用生物信息学方法对部分寄生虫一些重婴的诊断及疫苗候选分子进行了分泌/膜篮白特征的分析.     

寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

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寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

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寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

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寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

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寄生虫分泌/膜蛋白的生物信息学特征及研究策略

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医学蠕虫水通道蛋白研究进展

水通道蛋白是广泛存在于医学蠕虫中的一类可特异性介导水和其他溶质分子跨膜转运的膜内在蛋白,其在促进水跨膜转运、渗透调节、营养物质吸收、有毒代谢产物排出以及抗寄生虫药物转运过程中发挥重要作用,有望成为抗寄生虫疫苗候选分子和药物靶点。本文综述了医学蠕虫水通道蛋白的结构特征并探讨其作为抗蠕虫疫苗候选分子和药物靶点的可行性,为新型抗寄生虫疫苗或药物研发提供参考。     

Structure of the actin-myosin complex in the presence of ATP.

The structure of the complex between actin and myosin subfragment 1 (S1), designated the acto-S1 complex, in the presence of ATP was examined by electron microscopy. This was accomplished by using negative staining to study a complex of S1 covalently crosslinked to actin by the zero-length crosslinker, 1-ethyl-3-[3-(dimethylamino)-propyl]carbodiimide. Two levels of S1 binding were studied, with a molar ratio of crosslinked S1 to total actin of either 20% or 50%. The lower percentage was used to observe individual S1 molecules attached to actin, while the higher percentage was used to look at the overall pattern of S1 decoration of the actin filament. In the absence of ATP, the appearances of both the 20% and 50% crosslinked filaments closely resembled the rigor appearances obtained with noncrosslinked proteins. The arrowheads observed had the conventional structure, and individual S1 molecules were elongated and curved and appeared to make an angle of 45 degrees with the thin filament. Addition of ATP to the crosslinked acto-S1 complex caused a radical change in the structure of the cross-bridges. At both 20 and 170 mM ionic strengths, individual S1 molecules appeared to be attached at variable angles which, in contrast to rigor, did not center on 45 degrees. In addition, the S1 molecules often appeared shorter and fatter than in rigor. The 50% crosslinked acto-S1 preparation no longer showed the arrowhead pattern of S1 decoration but instead appeared to be disordered with little obvious polarity. Control experiments with ADP suggest that these effects were not due simply to a weakening of the binding of S1 to actin in the presence of nucleotide but most likely were ATP-specific. The crosslinked acto-S1 complex, which hydrolyzes ATP at about the same rate as the maximal actin-activated ATPase of S1 (Vmax), is composed of a mixture of states A X M X ATP and A X M X ADP X Pi (in which A = actin and M = myosin), with more than 50% of the crosslinked S-1 occurring in state A X M X ATP. Therefore, it appears that both states A X M X ATP and A X M X ADP X Pi have a very different conformation from the classic arrowhead conformation of the A X M state.