荧光法研究大黄素与DNA的相互作用的热力学特点

目的研究大黄素与小鼠DNA的相互作用的热力学特点。方法通过测定不同浓度DNA在不同温度下对大黄素荧光的猝灭强度,判断猝灭类型,计算有关热力学参数。结果 9℃时的Kq、KA、ΔG、ΔS、ΔH和n分别为1.3951×1011L/(mol·s)、21L·μmol-1、-7139J.mol-1、26.38J/(mol·K)、307J.mol-1和0.5185;37℃时的Kq、KA、ΔG、ΔS、ΔH和n分别为9.8941×1010L/(mol·s)、74L·mol-1、-10730J.mol-1、36.79J/(mol·K)、307J.mol-1和0.7137。结论 DNA对大黄素的猝灭方式属于静态荧光猝灭,单位点结合,作用力为疏水作用。     

荧光光谱法研究顺铂对表柔比星与人血白蛋白结合作用的影响

目的研究顺铂对表柔比星与人血清白蛋白(HSA)结合作用的影响。方法通过荧光光谱法研究顺铂和表柔比星对HSA的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果荧光猝灭光谱显示,顺铂和表柔比星与HSA都有荧光猝灭作用。顺铂、表柔比星对HSA的猝灭过程为静态猝灭。表柔比星与HSA的结合点数为1,主要作用力为疏水作用力。顺铂不影响表柔比星对HSA的内源荧光猝灭作用,但能增加表柔比星与HSA的结合常数(KA)。结论顺铂不影响表柔比星的血药浓度,但能增加表柔比星与HSA的结合力。     

光谱法研究野漆树苷与人血清蛋白的结合作用

目的研究野漆树苷与人血清蛋白(HSA)的结合作用及机制。方法通过光谱法研究野漆树苷与HSA的作用机制。以能量传递原理及Lineweaver-Burk双倒数方程计算野漆树苷与HSA反应的结合常数和结合距离;以热力学参数判断其与HSA间的作用力类型;以同步荧光光谱考察野漆树苷对HSA构象的影响。结果野漆树苷与HSA反应的结合常数随温度的升高而降低;野漆树苷与HSA之间的结合距离为4.16 nm;野漆树苷与HSA的互相作用以氢键和范德华力结合为主;酪氨酸残基和色氨酸残基的特征荧光光谱峰随野漆树苷浓度的增加而产生猝灭。结论野漆树苷能与HSA结合,其荧光猝灭以静态猝灭为主。     

阿司匹林与人血清白蛋白的相互作用研究

目的以光谱技术研究阿司匹林分子与人血清白蛋白(HSA)间结合作用机制。方法通过荧光光谱法确定阿司匹林对HSA的荧光猝灭机制。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结合同步荧光技术考察阿司匹林对人血清白蛋白构象的影响。结果阿司匹林对HSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。在37℃和25℃时阿司匹林与HSA的解离常数分别为KD37=1.44×10-3mol.L-1,KD25=1.96×10-3mol.L-1。结合反应热力学参数为ΔH=-19.73kJ.mol-1,△G=-16.21kJ.mol-1,ΔS=-11.77kJ.mol-1。结论两者结合的主要作用力类型是范德华力。阿司匹林与白蛋白结合后使蛋白质构象发生变化。     

荧光光谱法研究安非他酮与人血清白蛋白的相互作用

目的 研究安非他酮与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的相互作用。方法 通过荧光光谱法研究安非他酮对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱的影响。由Stern-Volmer方程确定安非他酮对HSA的荧光猝灭机制,双对数方程确定反应结合位点和结合常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果 荧光猝灭光谱显示,安非他酮对HSA有猝灭作用,在17 ℃和37 ℃时的猝灭速率常数分别为5.714 8×10³和3.126 1×10³ L·mol^-1·s^-1,反应前后的焓变和熵变均<0,结合点数为1。结论 安非他酮对HSA的猝灭过程为静态猝灭,二者间的结合力主要为氢键和范德华力。     

结晶紫与牛血清蛋白相互作用研究

运用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下结晶紫(CV)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验结果表明,CV对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程。测定了该反应在不同温度下的结合常数KA,KA分别为1.49×105L.mol-1(25℃)、1.15×105L.mol-1(35℃)和1.01×105L.mol-1(45℃),CV与BSA以摩尔比1∶1结合。根据Forster非辐射能量转移理论,求出了37℃时给体(CV)和受体(BSA)之间结合距离为r=6.48nm。计算出的热力学参数表明,CV和BSA之间的作用力主要是通过疏水作用力相互作用。     

四环素类药物与人血清蛋白的结合作用研究

目的:探讨四环素类药物(土霉素、美他环素、四环素、多西环素)与人血清蛋白(HSA)的相互作用。方法:利用紫外吸收光谱和荧光光谱研究不同温度下四环素类药物与HSA的结合常数和结合点数,计算焓变(ΔH)、熵变(ΔS);依据Frster非辐射能量转移理论,得到供体与受体间的临界距离R0。结果:热力学参数ΔH<0,ΔS>0;R0分别为土霉素1.82nm,美他环素2.31nm,四环素2.98nm,多西环素2.26nm。结论:四环素类药物都能使HSA的荧光发生猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;二者之间的主要作用力为静电引力。     

人血清白蛋白与4种黄酮类化合物相互作用研究

目的研究4种黄酮化合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,探究黄酮化合物结构差异对其与体内大分子蛋白质结合的影响。方法用荧光光谱法研究4种黄酮化合物与HSA的结合反应,判断其荧光猝灭类型,计算得到猝灭常数、结合位点与相关热力学参数等。结果 4种黄酮化合物均可引起HSA荧光不同程度的猝灭;随着温度升高,猝灭常数与结合常数均降低;结合位点数在1左右;热力学参数ΔH<0,ΔS>0,ΔG<0。结论 4种化合物对HSA的猝灭以静态猝灭为主;与HSA之间的结合反应均可自发进行;作用力以静电引力为主;推测黄酮类化合物主要通过羟基与HSA相互作用,而甲氧基与HSA的结合力略小于羟基。     

荧光光谱法和分子对接研究拉米夫定、依非韦伦、替诺福韦与牛血清白蛋白的相互作用及机制

目的:研究拉米夫定、依非韦伦、替诺福韦与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及其机制。方法:通过荧光光谱法研究不同温度下不同浓度的拉米夫定、依非韦伦、替诺福韦与BSA的结合反应,分别测定其荧光强度,根据Stern-Volmer方程等公式计算动态猝灭常数(KSV)、表观猝灭常数(Kq)、结合常数(KA)、结合位点(n)和热力学焓变(ΔH)、自由能变(ΔG)、熵变(ΔS),并运用Sybyl6.7 Flex X模块建立这3种药物与BSA的分子对接模型。结果:3种药物与BSA相互作用的Kq均大于2.0×1010L/(mol·s),且随温度的升高而降低,n均接近于1,其热力学函数ΔG<0、ΔS<0、ΔH<0。分子对接模型显示,3种药物主要与BSA的Sudlow部位Ⅰ亚结构域发生结合。结论:3种药物与BSA之间存在相互作用,荧光猝灭方式以静态猝灭为主,结合反应为自发分子作用过程,结合作用力均以氢键和范德华力为主。荧光试验和分子对接研究结果一致,两者可相互补充。     

荧光光谱法研究灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用

目的采用荧光光谱法研究灯盏花素与牛血清白蛋白(BSA)在生理条件下(pH 7.4)的相互作用机制。方法固定BSA浓度,依次加入不同浓度的灯盏花素溶液,在激发波长为280 nm下,290~500 nm的波长范围内进行荧光猝灭光谱、同步荧光光谱扫描。结果灯盏花素对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭;在温度288 K和310 K时,二者的结合常数KA分别为8.295×105和3.302×105L.mol 1;二者的结合位点数n分别为1.239 3和1.177 0。由热力学参数焓变(H=31.080kJ.mol 1)小于零和熵变(S=5.392 J.mol 1.K 1)大于零,确定灯盏花素与BSA之间的作用力类型为静电作用力;生成自由能变(G)为负值,表明灯盏花素与BSA的作用过程是一个自发过程。此外,应用同步荧光光谱考察了灯盏花素对BSA构象的影响。结论经过荧光光谱分析,可以确定灯盏花素与白蛋白的作用机制,为其开发成治疗心血管疾病新药提供理论依据。     

表柔比星与人血白蛋白的相互作用特点

目的研究表柔比星与人血清白蛋白的相互作用特点。方法用荧光猝灭光谱及同步荧光光谱技术测定在不同温度下表柔比星对人血清白蛋白荧光的猝灭规律。结果表柔比星对人血清白蛋白荧光呈规律性猝灭,17℃时的n为1.113,K为5.87×10~4,37℃时的n为1.128,K为6.85×10~4。表柔比星使白蛋白的同步光谱中最大发射峰红移。结论表柔比星与人血清白蛋白只有1个结合位点,表现为疏水作用,两者结合使白蛋白的极性略有增加。     

吖啶药物与血清蛋白的相互作用研究

应用荧光谱法,研究（N-（N-（2-（4-吗啉）乙胺）-4-酰胺吖啶）-α-丙氨酸（MACA）与血清白蛋白（HSA）的相互作用,确定MACA-HSA的静态荧光猝灭机制和疏水力相互作用,系统考察MACA与HSA的结合常数、结合位点数、热力学函数,两者在不同温度下的结合常数分别为2.51×10^5（298K）、1.78×10^5（308K）、1.32×10^5（318K）;结合位点数分别为1.05、1.08、1.10,MACA和HSA结合作用的ΔH和ΔS分别为-25.39kJ·mol^-1和18.20kJ·mol^-1。     

荧光光谱法研究昂丹司琼与人血清白蛋白的相互作用

目的利用荧光光谱法研究昂丹司琼(OND)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法采用荧光光谱法。结果在296K和310K时OND与HSA的结合常数分别为3.24×104L/mol,4.68×104L/mol,热力学参数ΔH为20.08kJ/mol。结论 OND对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,二者有一个结合位点,其作用力类型以疏水作用力为主。     

左氧氟沙星和氧氟沙星与清蛋白的结合位点及荧光淬灭分析

摘要目的研究左氧氟沙星和氧氟沙星与人血清清蛋白的结合作用。方法通过荧光光谱法分析左氧氟沙星和氧氟沙星对人血清清蛋白荧光淬灭光谱,同步荧光光谱,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果在生理条件（pH＝7.4,37 ℃）下,根据Stem Volmer方程和荧光淬灭双倒数图,左氧氟沙星和氧氟沙星对人血清清蛋白淬灭类型为静态淬灭,左氧氟沙星对人血清清蛋白的结合常数K＝1.46×105 L&#8226;mol－1,结合位点n＝1.11,氧氟沙星对人血清清蛋白的结合常数K＝4.31×104 L&#8226;mol－1,结合位点n＝1.04,根据热力学方法确定作用力类型均为疏水作用力。结论与左氧氟沙星比较,氧氟沙星对人血清清蛋白的荧光淬灭减弱,结合常数和结合位点均变小,结合位置也有明显区别;这些数据给研究左氧氟沙星和氧氟沙星的药理作用和生物学效应,以及左氧氟沙星和氧氟沙星对蛋白质构象的影响等提供了重要信息。     

吲哚菁类探针与血清蛋白的相互作用研究

目的应用荧光光谱法,研究了新型水溶性吲哚基同型聚合体菁类探针I与牛血清蛋白（BSA）的相互作用。方法探索吲哚探针I-BSA的静态荧光猝灭机制和静电相互作用,系统考察了吲哚探针I与BSA的结合常数、结合位点数、热力学函数。结果确定了两者在不同温度下的结合常数分别为3.72×10^5（293K）、3.59×10^5（298K）、3.40×10^5（303K）;结合位点数分别为1.02、0.99、0.98,吲哚探针I和BSA结合作用的ΔH,ΔS和ΔG分别为-2.242kJ.mol^-1,98.80kJ.mol^-1和-31.69kJ.mol^-1（298K）。结论吲哚探针I与牛血清蛋白之间的结合作用力主要为静电作用。     

5-羟甲基糠醛与牛血清白蛋白相互作用的光谱特性研究

目的:研究在模拟人体生理条件下5-羟甲基糠醛(5-HMF)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。方法:采用荧光光谱法和紫外光谱法。取一定浓度的BSA与不同浓度的5-HMF溶液反应(27、37℃下),测定荧光强度和吸光度,再以此通过S理te,r测n-V定ol了m其er公相式互计结算合结时合5-常HM数F和与结B合SA位作点用数距,通离过。计结算果热:2力7、学37数℃据下探5讨-H5M-HFM与FB与SAB的SA结的合相常互数作K用分机别制为;运1.4用×1F0?3rsLt.erm能ol量-1转和移7.9原×103L.mol-1,结合位点数分别为0.61和0.78;根据基本热力学参数判断二者主要通过典型的疏水作用力发生相互作用,作用距离为5.6nm。结论:5-HMF对BSA有较强的荧光猝灭作用,该过程为静态猝灭,二者在试验浓度范围内形成了复合物,从而使5-HMF可以BSA为载体进行贮存和运输。     

荧光猝灭法快速测定芦荟大黄素血浆蛋白结合率的研究

目的:建立荧光猝灭法快速测定芦荟大黄素血浆蛋白结合率的理论和实验方法学。方法:在模拟人体生理条件下,以牛血清白蛋白(BSA)为荧光剂,芦荟大黄素为荧光猝灭剂,研究激发波长280nm下的荧光光谱。结果:芦荟大黄素和BSA的荧光猝灭是静态猝灭过程,其结合常数K30℃=6.024×104 L.mol-1和K37℃=5.104×104 L.mol-1;结合分子数n30℃=0.9776和n37℃=1.0548;相互作用力主要是静电作用;同时建立了预测血浆蛋白结合率的理论模型,并根据实验数据分析了芦荟大黄素浓度与BSA浓度动态变化时药物血浆蛋白结合率的全程规律。结论:不同蛋白质浓度与药物浓度条件下血浆蛋白结合率处于动态变化中,血浆蛋白结合率随药物浓度的增大而减少。     

顺铂对阿霉素与人血清白蛋白结合的相互作用光谱研究

目的 研究顺铂对阿霉素与人血清白蛋白结合的相互作用。方法 采用荧光光谱法研究不同浓度顺铂对阿霉素与人血清白蛋白结合的相互作用。结果 顺铂与阿霉素对人血清白蛋白都有猝灭作用。顺铂对白蛋白的猝灭方式为动态猝灭,而阿霉素对白蛋白的猝灭方式为静态猝灭。结论 温度为17℃和37℃时,阿霉素与白蛋白的结合常数分别为2.13×104,2.76×10^4 L.mol l,2者的结合位点数为1。当加入不同浓度的顺铂后,阿霉素与白蛋白的结合常数有所变化,而结合位点数仍然为1。