热休克蛋白基因技术在心肌保护研究中的应用

热休克蛋白是应激时细胞快速合成的一组对细胞产生保护作用的蛋白质。近年来应用基因转染技术 ,反义技术 ,基因敲除技术 ,转基因动物技术等在基因水平人工操纵热休克蛋白的表达 ,从而探讨各种应激条件下热休克蛋白家族对心肌保护的作用。     

热休克蛋白70对离体心脏心肌间质的保护作用

目的探讨热休克蛋白70（HSP70）对大鼠离体心脏心肌间质的影响。方法Wistar大鼠16只，分为2组：对照组（C，n=8），腹腔注射生理盐水0．4ml，24h后取离体心脏灌注HTK心脏保护液，4℃保存3h后建立Langendorff灌注模型，灌注KH液2h；实验组（E，n=8），腹腔注射重酒石酸去甲肾上腺素，24h后取离体心脏，方法同对照组。以心肌细胞中HSP70含量、血流动力学指标、心肌组织羟脯氨酸（HP）、内皮索（ET）含量和心肌超微结构等作为观察指标。结果HSP70含量E组与C组比较明显增高；E组心功能恢复方面优于C组（P〈0．05），HP含量优于C组（P〈0．01），ET含量低于C组（P〈0．01），心肌超微结构损伤较C组明显减轻。结论HSP 70对供心心肌间质具有保护作用。     

热休克蛋白的应用前景

在不利的环境中,机体都有共同的反应,即正常基因的表达抑制和一组特殊基因热休克基因的激活和表达,这一普遍的生物现象称为热休克反应,其产物热休克蛋白是一组非常保守的蛋白分子家族。它们介导其它蛋白质的跨膜转运和正确装配,起着“分子伴侣”的重要作用,与细胞的许多重要生理过程相关,在维持细胞正常功能上起关键作用。由于它具有高度保守性及众多的生物学功能,其研究日益受到广泛重视。     

热休克蛋白调控的研究进展

热休克蛋白-肽复合物,在机体杀伤肿瘤细胞中发挥了关键的作用,因而以热休克蛋白肽为基础的肿瘤疫苗成为研究的热点。通过热休克处理、细胞因子共孵育等方法,可促进细胞表达热休克蛋白肽;口服某些化合物也能促进机体细胞热休克蛋白肽的表达。这些方法能促进热休克蛋白肽的表达,便于制备充足的疫苗应用于临床,具有广阔的发展前景。     

热休克蛋白70对未成熟心肌细胞功能的影响

目的探讨热休克蛋白70(HSP70)对未成熟心肌细胞功能的影响。方法健康新生长耳大白兔随机分为2组。对照组(C):腹腔注射生理盐水0.4ml,注射后24h取离体心脏,常规建立Langendorff离体心脏灌注模型,灌注15min转为工作心15min后停灌45min,恢复灌注15min改为工作心30min。实验组(E):腹腔注射重酒石酸去甲肾上腺素,24h后取离体心脏,方法同对照组。测定心肌细胞中HSP70含量及相关生化指标并作统计学处理比较。结果HSP70含量E组明显高于C组;E组ATP含量、SOD活性方面均优于C组(P<0.01),MDA含量、CK、LDH漏出率方面均低于C组(P<0.01),心肌线粒体Ca2+-ATPase活性、[ATP]m均优于C组(P<0.01),心肌细胞内Ca2+含量、心肌线粒体Ca2+含量低于C组(P<0.01)。结论HSP70对缺血再灌注未成熟心肌细胞功能具有明显的保护作用。     

热休克蛋白与肿瘤的研究进展

1962年Ritossa研究果蝇唾液腺染色体时发现,将在25℃状态下培养的果蝇幼虫置于30℃~32℃的环境中时,果蝇巨大的唾液腺染色体上出现了新的膨突,其后正常蛋白质的合成被抑制,但却合成了一组特殊的蛋白质,由于这组特殊的蛋白质是在热刺激下产生的,故称其为热休克蛋白(heatshock pr     

热休克蛋白27与心肌缺血保护

HSP27是机体内源性保护机制的重要成员之一,研究发现它在心肌缺血保护中具有一定作用,本文简述HSP27的生物学特性、对心肌缺血保护的作用及HSP27磷酸化对其作用发挥的影响.     

细胞保护与热休克蛋白

细胞保护是生物细胞在漫长的生物进化过程中获得的一种固有能力，其机理尚不明。热休克蛋白是细胞受短暂高温（热休克）等刺激时诱导产生的一组应激蛋白，可能是细胞保护作用的物质基础之一。     

热应激诱导兔脑热休克蛋白70的合成研究

探讨热应激与热休克诱导的脑组织不同细胞热休克蛋白７０合成。     

热休克蛋白与胚胎发育

热休克蛋白是生物体在应激条件下产生的一组应激蛋白 ,具有维持细胞自身稳定等多种生理功能 ,与胚胎的正常发育及畸形发生关系密切。在一定的应激强度范围内 ,热休克蛋白可以保护胚胎 ,抵抗更强烈的刺激。但当应激强度超过一定阈值 ,热休克蛋白则干扰胚胎的生长发育。热休克蛋白不同家族通过各自不同的作用方式调节胚胎发育     

热休克蛋白70的分布,调节及功能

各种有机体在经受热应激及其它应激如缺血、缺氧、重金属等作用之后，都能诱导生成热休克蛋白（ＨＳＰ）。按分子量大小可分为四组。研究得较多的是ＨＳＰ７０，因为它在细胞应激后生成最为显著。ＨＳＰ７０在应激细胞中主要与细胞核结合，其基因表达受转录和转录后双重调节。对ＨＳＰ７０的热耐受性、“分子伴侣”和“细胞温度计”作用及抗感染、抗肿瘤免疫等方面的研究已取得进展。     

热休克蛋白与动脉粥样硬化

脉粥样硬化(atherosclerosis, AS)是一种发生在血管内膜表面由于结构异常以及代谢紊乱而导致的疾病.     

热休克蛋白22研究进展

A newly identified 22 kD protein, which is named as heat shock protein22 (HSP22), is a member of sHSP (small heat shock protein) subfamily. It contains the α-crystallin domain in its C-terminal half, a hallmark of the subfamily of sHSP. HSP22 has Ser-Thr protein kinase activity and chaperone-like activity. HSP22 is expressed in multiple tissues, specially in skeletal muscle, placenta and heart. Previous studies showed that HSP22 involved in growth and transformation of cells, apoptosis of tumor, hypertrophy and apoptosis of myocardial cells.     

热休克蛋白与肿瘤免疫

热休克蛋白（ＨＳＰｓ）作为分子伴侣参与蛋白的合成,折叠、装配、运输和降解。许多肿瘤细胞表面可以高表达ＨＳＰｓ,它能与癌基因、抑癌基因产物结合现认为ＨＳＰｓ具有伴移抗原肽的作用。肿瘤组织中提取的ＨＳＰ－肽复合物可以作为肿瘤排的,诱导肿瘤特异免疫,产生特异细胞毒性Ｔ细胞（ＣＴＬ）,特异杀伤肿瘤细胞。这种作用在同种间不受ＭＨＣ－１类分子限制,具有很好的临床应用前景。本文主要综述ＨＳＰ－肽复合物与肿瘤免疫     

热休克蛋白与自身免疫病

各种有害刺激均可诱导原核和真核细胞热休克蛋白(heat shock protein,HSP)合成增加,以保护自身免遭损伤。按照分子量大小,将HSP分成90KD、70KD、60KD和10～30KD四个家族,它们对维持细胞正常生理功能至关重要,故又称“看家蛋白”或“分子保姆”,其广泛的生理和病理作用最近引起免疫学界的极大兴趣。本文着重综述有关HSP通过与宿主自身抗原的分子模拟作用参与关节炎、糖尿病等自身免疫病的发病过程的文献资料。     

热休克蛋白的合成调控

无论是原核生物还是真核生物受热及其他应激作用后都能诱导热休克蛋白(HSP)的合成。反应的普遍性反映了生物体的进化保守性,提示了HSP可能的重要生理功能。近年来对于热休克反应机理的研究逐渐增多,对热休克期间基因表达与调控了解较多。本文介绍了热休克基因结构,编码基因,激活因子和有关的协助因子,分别阐述了真核与原核生物不同水平的基因表达调节。虽然这种调节可发生在基因活化及表达的各个层次,但转录阶段似乎是最有效的。     

蛋白激酶C对缺血预处理家兔心肌热休克蛋白70 mRNA的影响

摘要目的:探讨心肌缺血预处理(IPC)过程中蛋白激酶(PKC)对热休克蛋白(HSP)70mRNA表达的影响。方法:在原位及离体家兔心脏缺血再灌注(I/R)、缺血预处理模型上分别应用PKC抑制剂和激动剂,观察对心肌的作用和对心肌HSP70mRNA的表达的影响。结果:缺血预处理和使用佛波酯(PMA)使心肌HSP70mRNA的表达、左心功能明显高于I/R组,磷脂酶A₂(PLA₂)活性及心律失常发生率明显低于该组;而使用多粘菌素B(PMB)则阻断了缺血预处理对心脏的保护作用,同时HSP70mRNA表达也明显低于IPC及PMA组。结论:PKC参与了缺血预处理过程中HSP70表达的调控。