结膜吸吮线虫海藻糖酶筛选及其生物信息学分析

目的　筛选结膜吸吮线虫基因组注释数据,鉴定海藻糖酶基因,并研究其编码蛋白的生物学特性。方法　 基于结膜吸吮线虫基因组筛选出海藻糖酶基因并进行PCR验证,通过生物信息学方法分析该基因编码蛋白的结构特征,包括疏水区、跨膜区、信号肽及结构域,以及编码蛋白质的二级、三级结构及其抗原表位。对其编码的氨基酸序列进行同源比对,利用MEGA X软件构建系统发育树,通过STRING数据库对其蛋白互作网络进行预测。 结果　从结膜吸吮线虫基因组中筛选鉴定出1条具有完整编码区的海藻糖酶基因序列,其长度为1 638 bp,编码545个氨基酸;预测其编码蛋白大小为63 478.48 ku,为分泌蛋白;其5′区域包含一个信号肽,无跨膜区,推测具有7个抗原表位。以STRING数据库中线虫蛋白互作网络信息为参考,对结膜吸吮线虫海藻糖酶基因的蛋白质互作网络进行预测,共鉴定出包括10个基因在内的27个互作关系。结论　从结膜吸吮线虫基因组中筛选出1条海藻糖酶基因并对其编码蛋白进行了生物信息学分析,从而为该蛋白的生物学功能研究及结膜吸吮线虫病疫苗候选分子筛选奠定了基础。     

结膜吸吮线虫中富亮氨酸结构域蛋白的筛选及生物信息学分析

目的对结膜吸吮线虫分泌蛋白基因组数据进行注释分析,筛选出富亮氨酸结构域蛋白,分析预测该基因序列及其编码蛋白质的结构和功能。方法对结膜吸吮线虫基因组进行结构分析和注释,在分泌蛋白组中筛选富亮氨酸结构域蛋白基因序列,利用ExPASY、DNAstar、MEGA 7.0等生物信息学软件预测分析其编码蛋白的理化性质、抗原表位等,并进行同源序列比对分析;建立系统发育树,进行系统进化分析。结果从结膜吸吮线虫分泌蛋白组中筛选出1条含有完整编码框的富亮氨酸结构域蛋白基因序列,其长度为2 439bp,编码812个氨基酸。编码蛋白相对分子质量(Mr)为204.001 24×103,为疏水性蛋白,含一个信号肽,无跨膜区,且含有较多抗原表位,与盘尾丝虫同源序列相似性为66%。结论生物信息学分析结膜吸吮线虫富亮氨酸结构域蛋白含有抗原表位,故该蛋白及其编码基因序列可作为诊断抗原和疫苗候选分子,也为该蛋白的功能研究了提供基础数据。     

结核分枝杆菌PKnG蛋白结构与功能的生物信息学分析北大核心CSCD

目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌PKnG蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取PKnG的基因信息;使用protParam工具分析PKnG基因编码蛋白的理化性质,运用ProtScale工具分析其疏水性;运用SOPMA工具预测其二级结构,运用SWISS-MODEL工具模拟其三级结构;运用NCBI网站上的BLAST工具对PKnG蛋白的保守域进行预测,运用NetPhos 3.1Server预测其磷酸化位点;运用ABCperd服务器以及SYFPEITHI程序分别预测PKnG蛋白的B细胞和T细胞抗原表位;运用SignalP 4.1Server预测其信号肽,运用TMHMM2.0和TMpred Server对其跨膜螺旋区进行预测;运用STRING 10.5程序对其相互作用蛋白进行预测。结果预测PKnG基因编码蛋白由750个氨基酸构成,理论等电点5.52,为不稳定疏水蛋白,其二级结构以α-螺旋为主,有3个保守区域和多个磷酸化位点,有7个B细胞抗原表位和4个T细胞抗原表位,无信号肽和跨膜螺旋区,并发现数个相关作用蛋白。结论PKnG为不稳定疏水蛋白,含有T、B细胞抗原表位,具有良好的抗原性,可作为结核诊断与治疗的潜在候选因子。     

结核分枝杆菌PKnG蛋白结构与功能的生物信息学分析

目的运用生物信息学的方法分析结核分枝杆菌PKnG蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取PKnG的基因信息;使用protParam工具分析PKnG基因编码蛋白的理化性质,运用ProtScale工具分析其疏水性;运用SOPMA工具预测其二级结构,运用SWISS-MODEL工具模拟其三级结构;运用NCBI网站上的BLAST工具对PKnG蛋白的保守域进行预测,运用NetPhos 3.1Server预测其磷酸化位点;运用ABCperd服务器以及SYFPEITHI程序分别预测PKnG蛋白的B细胞和T细胞抗原表位;运用SignalP 4.1Server预测其信号肽,运用TMHMM2.0和TMpred Server对其跨膜螺旋区进行预测;运用STRING 10.5程序对其相互作用蛋白进行预测。结果预测PKnG基因编码蛋白由750个氨基酸构成,理论等电点5.52,为不稳定疏水蛋白,其二级结构以α-螺旋为主,有3个保守区域和多个磷酸化位点,有7个B细胞抗原表位和4个T细胞抗原表位,无信号肽和跨膜螺旋区,并发现数个相关作用蛋白。结论PKnG为不稳定疏水蛋白,含有T、B细胞抗原表位,具有良好的抗原性,可作为结核诊断与治疗的潜在候选因子。     

鸟分枝杆菌MAV2928基因编码蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学方法分析鸟分枝杆菌PPE25-MAV蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取MAV2928基因编码蛋白氨基酸序列;使用protParam和PortScale工具分析该基因编码PPE25-MAV蛋白的理化性质以及亲疏水性;分别运用SignaIP 4.1 Server、TMHMM Server v.2.0和PSORT Prediction工具预测PPE25-MAV蛋白的信号肽、跨膜区、亚细胞定位;采用NetPhos 3.1 Servera预测磷酸化位点,采用NCBI-Conserved domains分析蛋白的保守域结构;采用SPOMA软件在线分析PPE25MAV蛋白二级结构,使用SWISS-MODEL建立三级结构模型。运用ABCpred软件和IEDB预测蛋白的B细胞抗原表位。结果MAV2928基因全长为1266 bp,编码蛋白PPE25-MAV含有421个氨基酸,为不稳定疏水蛋白,脂肪系数为72.66,无信号肽及跨膜区,定位于细胞质中。该蛋白含有52个磷酸位点,有1个保守域结构属于PPE超家族蛋白;二级结构以无规则卷曲为主,结构较松散。预测该蛋白含有7个B细胞优势抗原表位和24个Th细胞表位。结论PPE25-MAV蛋白含有多个磷酸化位点,参与细胞信号的转导,含有7个优势B细胞抗原表位,为该蛋白作为候选疫苗抗原提供了理论基础。     

弓形虫微线蛋白25的生物信息学分析及其互作蛋白预测

目的对弓形虫微线蛋白25(TgMIC25)进行生物信息学分析,并预测其互作蛋白。方法利用ExPASY在线软件对TgMIC25蛋白的理化性质、信号肽、跨膜结构域、结构域、二/三级蛋白结构、蛋白磷酸化位点、互作蛋白进行预测分析;利用SYFPEITHI和IEDB预测其B/T细胞抗原表位,分析其免疫原性。结果 TgMIC25共编码302个氨基酸,相对分子质量为33.194×10~3,理论等电点为4.40。该蛋白无信号肽序列,在242-264 aa处存在一个潜在的跨膜区,主要是由EGF样结构域(Epidermal Growth Factor-like domain)组成,包含48个磷酸化位点,与TgMIC13为互作蛋白,具有多个B、T细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测TgMIC25蛋白含有GEF样结构及个B、T细胞抗原表位,并与TgMIC13为互作蛋白,为该蛋白后续试验研究奠定基础。     

刚地弓形虫热休克70基因编码蛋白结构与功能的生物信息学分析

目的分析并预测刚地弓形虫热休克蛋白70(TgHSP70)基因编码蛋白的结构与功能,探讨其作为疫苗候选抗原的可能性。方法从Genbank数据库获取TgHSP70基因序列,采用在线蛋白分析专家系统(http://ca.expasy.org/),结合DNAMAN等生物信息学软件对该序列的编码区进行分析,预测该基因编码蛋白质的理化性质、翻译后修饰位点、功能域、亚细胞定位、二级结构、亲/疏水性、三维空间结构、抗原表位等。结果该基因全长2 382 bp,编码区为143~2 146 bp。编码蛋白性质稳定,理论分子质量单位为72.304 97 ku。TgHSP70有6个跨膜区,为跨膜蛋白;有4个N端糖基化位点,6个蛋白激酶C磷酸化位点,14个酪氨酸激酶Ⅱ磷酸化位点,3个酪氨酸激酶磷酸化位点;无信号肽,二级结构以无规卷曲为主;TgHSP70主要存在于弓形虫速殖子胞液和核内,有26个潜在的抗原表位。结论 TgH-SP70基因编码蛋白为可溶性蛋白,有多个抗原表位,具有免疫原性,可作为弓形虫病疫苗候选抗原。     

结核分枝杆菌GLCB蛋白的生物信息学分析

目的对结核分枝杆菌Rv1837c基因编码蛋白GLCB的结构和功能进行生物信息学分析和预测。方法自GenBank数据库中获取Rv1837c全部基因信息,运用ProtParam及ProtScale分别预测其编码的glcB蛋白理化性质和亲疏水性;使用SignalP,NetPhos和TMHMM分析glcB的信号肽、磷酸化位点、跨膜螺旋;分别利用SOPMA,SWISSMODEL分析glcB蛋白的二级结构并建立三级结构模型;利用Vaxijen v2.0进行抗原性分析并用ABCpred预测glcB蛋白的B细胞抗原表位。结果 Rv1837c基因全长2 226bp,其编码的glcB蛋白含有741个氨基酸残基,疏水系数-0.1545,为亲水性蛋白,不稳定指数为33.81,定义其为稳定蛋白。glcB蛋白无信号肽和跨膜蛋白,含有大量磷酸化位点及B细胞抗原表位。结论生物信息学分析glcB蛋白为亲水性蛋白,具有潜在多个抗原表位,可作为结核病疫苗研发的候选蛋白。     

日本血吸虫类毒过敏原蛋白的筛选及其生物信息学分析

目的从日本血吸虫基因组中筛选鉴定类毒过敏原基因,并分析其编码蛋白的生物学特性。方法基于日本血吸虫基因组筛选出类毒过敏原基因序列,并进行PCR验证;通过生物信息学方法分析该基因编码蛋白的结构特征,包括疏水区、跨膜区、信号肽及结构域,以及编码蛋白质的二级、三级结构及其抗原表位;利用Clustal-X 2.1软件对其编码的氨基酸序列进行同源比对;利用MEGA X软件构建系统发育树;通过STRING数据库对其蛋白互作网络进行预测。结果从日本血吸虫基因组中筛选鉴定出1条具有完整编码区的类毒过敏原基因序列,其长度为486 bp,编码161个氨基酸;预测其编码蛋白相对分子质量为18.938 91×10~5,为分泌蛋白;其5′区域包含一个信号肽,无跨膜区,推测具有7个抗原表位。以STRING在线数据库中线虫蛋白互作网络信息作为参考,对血吸虫类毒过敏原蛋白互作网络进行预测,共鉴定出包括10个蛋白在内的16个互作关系。结论从血吸虫基因组中筛选出1条类毒过敏原蛋白基因,生物信息学方法预测其为分泌蛋白,并含有一定数量的抗原表位,为该蛋白作为候选疫苗和诊断抗原提供了分子基础。     

羊口疮病毒E3L蛋白亚细胞定位及生物信息学分析北大核心CSCD

目的 克隆羊口疮病毒020基因,构建其重组真核表达质粒并转染HeLa细胞,分析020基因编码E3L蛋白的亚细胞定位,分析该蛋白生物信息学特征。方法 提取羊口疮病毒基因组,PCR扩增020基因并构建重组真核表达质粒,转染HeLa细胞,采用Western blot检测其在该细胞中的表达,免疫荧光法检测该蛋白的亚细胞定位。利用DNAstar软件分析不同毒株ORFV E3L氨基酸序列特点及其遗传演化关系;利用SOMPA软件分析其二级结构;利用SignalP4.0软件预测信号肽;利用TMHMM2.0软件预测跨膜结构;利用NetPhos 3.1预测磷酸化位点;利用NetNGlyc-1.0预测糖基化位点;应用IDEB和SYFPEITHI预测ORFV E3L蛋白的抗原表位。结果 成功克隆得到ORFV 020基因,全长549 bp,编码183个氨基酸;亚细胞定位显示该蛋白定位于细胞核和细胞质。生物信息学分析ORFV E3L蛋白α螺旋约占40.44%、β折叠约占5.46%、延伸链约占16.94%、无规则卷曲约占37.16%;该蛋白无信号肽和跨膜结构,可能存在15个磷酸化位点,7个N-糖基化位点,5个B细胞线性表位,2个CTL表位,3个Th细胞表位,3个B细胞和CTL联合表位,3个B细胞和Th细胞联合表位。结论 ORFV E3L蛋白定位于细胞核和细胞质,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性。该蛋白高度保守,具有成为优势保护性抗原的潜力。为进一步揭示ORFV E3L蛋白的功能奠定基础,为ORFV诊断方法的建立及疫苗的研制提供了理论依据。     

刚地弓形虫动力蛋白轻链8a的生物信息学分析

目的通过生物信息学在线程序及软件分析弓形虫动力蛋白轻链8a(TgDLC8a),预测其结构、免疫原性及抗原性。方法利用生物信息学在线软件ProtParam、SOSUI、ProtScale、TMHMM Server v.2.0、SignalP-5.0、TargetP1.1、Coils、SOPMA、NetPhos 3.1Server、SWISS-MODEL、SYFPEITHI及DNAMAN软件、DNAStar软件等分析预测TgDLC8a蛋白的理化性质、亲疏水性、跨膜结构域、信号肽、亚细胞定位、可溶性、柔韧性、表面可及性、二级结构、蛋白翻译后修饰位点、三级结构及B细胞和T细胞抗原表位。结果 TgDLC8a蛋白含有138个氨基酸,分子式为C723H1128N192O195S11,相对分子质量为15.928 74×10~3,理论等电点为8.69,半衰期为30h,不稳定系数为37.09,脂溶性指数为88.33,总平均亲水性系数为0.025,属于疏水性蛋白;该蛋白有跨膜结构域,无信号肽切割位点,亚细胞定位预测可能是分泌蛋白;二级结构中α螺旋和β折叠分别占41.30%和23.91%,β转角和无规则卷曲分别占5.80%和28.99%;三级结构以二聚体的形式存在。该蛋白含有7个磷酸化修饰位点,其中4个丝氨酸磷酸化位点,2个苏氨酸磷酸化位点,1个酪氨酸磷酸化位点;含有7个B细胞抗原表位,7个CTL细胞抗原表位,11个Th细胞抗原表位。结论生物信息学预测TgDLC8a蛋白具有多个潜在的B细胞抗原表位及CTL细胞和Th细胞抗原表位,具有免疫原性和抗原性,可作为为抗弓形虫病疫苗候选蛋白。     

牛带绦虫亚洲亚种苹果酸脱氢酶基因的生物信息学分析

利用美国国家生物技术信息中心（NCBI）和瑞士生物信息学研究所的蛋白分析专家系统（ExPASY）中有关基因和蛋白的序列和结构信息分析工具,结合其他生物信息学分析软件包进行分析。牛带绦虫亚洲亚种苹果酸脱氢酶（MDH）基因是全长基因,长度为1212bp,编码区为30～1028bp,编码332个氨基酸,无跨膜区,具有多个磷酸化位点,蛋白理化性质稳定;预测3个主要的抗原表位（aa95～aa100、aa322～aa327和aa117～aa122）在MDH空间结构上相距较远的分子表面,aa117～aa122属于带绦虫共有的线性抗原表位。预测胞桨型苹果酸脱氢酶是一个潜在的诊断抗原。     

结核分枝杆菌PpiA蛋白的生物信息学分析及功能预测

目的应用生物信息学方法对结核分枝杆菌Rv0009基因编码蛋白PpiA的结构与功能进行预测和分析。方法由NCBI数据库中获得Rv0009基因及PpiA蛋白的相关序列信息;运用ProtParam及ProtScale对PpiA蛋白的理化特性和亲疏水性进行分析;运用NetPhos、TMHMM分析PpiA的磷酸化位点及跨膜区结构;分别运用SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred预测PpiA蛋白的二级结构和三级结构;运用SYFPEITHI软件进行抗原表位的预测分析;运用STRING预测PpiA的相互作用蛋白,并对其生物过程进行功能富集分析。结果结核分枝杆菌蛋白PpiA由182个氨基酸组成,分子式为C_(848)H_(1310)N_(238)O_(267)S_4,属于稳定的亲水性蛋白;其二级结构中无规则卷曲(Cc)含量占53.85%,α-螺旋(Hh)含量占18.68%,β-折叠(Ee)占20.88%,β-折角(Tt)含量占6.59%。PpiA蛋白无信号肽和跨膜区结构,具有14个磷酸化优势位点;该蛋白含有18个B细胞抗原优势表位以及3个CTL细胞抗原优势表位,其互作蛋白分别为groEL2、groEs、TB18.6、dnak、tpx和tur等,并参与多种生物学过程。结论生物信息学分析PpiA蛋白具有良好的抗原优势表位和氨基酸磷酸化位点,参与分子伴侣介导的蛋白质折叠、抵抗压力以及应激调节等生物学过程,是探索结核分枝杆菌持久性感染机制的重要研究靶标。     

结核分枝杆菌PPE32蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的应用生物学软件预测结核分枝杆菌PPE32基因编码蛋白的结构和功能。方法从NCBI中获得PPE32基因及其编码序列,通过ORF Finder、ProtParam、ProtScaleon Expasy、TMHMM Server v.2.0、SignalP 4.1 Server、TargetP 1.1 Server、NetPhos 3.1 Server、BLAST、SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI、STRING等工具预测分析PPE32蛋白的相关生物学信息。结果 Rv1808基因全长为1 230 bp,有8个开放阅读框架,其编码蛋白为PPE32,由409个氨基酸组成,等电点4.35,为亲水性蛋白,无跨膜区域及信号肽;有31个磷酸化位点,1个保守域;蛋白二级结构中α-螺旋占52.81%,β-折叠占8.31%,β-转角占5.62%,无规则卷曲占33.25%;有38个(得分>0.5)B细胞抗原表位和12个(得分>15)T细胞抗原表位。讨论 PPE32蛋白为亲水性蛋白,具有潜在的T、B细胞抗原表位,可作为研发结核病疫苗的候选蛋白。     

生殖支原体P110蛋白的生物信息学分析北大核心CSCD

目的运用生物信息学软件预测生殖支原体P110蛋白的结构和功能。方法从NCBI数据库中下载P110的氨基酸序列,通过ProtParam和ProtScale在线工具对蛋白的理化性质、亲疏水性质进行分析;利用SignalP-5.0和TMpred及Phobius分析该蛋白的信号肽和跨膜蛋白结构域;利用NetNGlyc 1.0 Server和NetPhos 3.1 Server软件预测蛋白质糖基化位点和磷酸化位点;采用在线软件SOPMA分析蛋白的二级结构,利用SWISS-MODEL软件建立蛋白的三级结构模型;利用ABCpred和SYF-PEITHI Hla-a*0201预测蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位;使用STRING在线软件及NCBI中的BLAST工具对相互作用蛋白进行分析。结果P110蛋白的相对分子质量为114.44782×10_(3),由1053个氨基酸组成,理论等电点为7.6,分子式为C_(5095)H_(7952)N_(1354)O_(1624)S_(9),为稳定的亲水性蛋白。该蛋白含有跨膜结构域且有信号肽,可能属于分泌蛋白。该蛋白含有12个糖基化位点和153个磷酸化位点,二级结构预测主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,分别占24.41%和45.77%。P110蛋白含有94个B细胞抗原表位和23个T细胞抗原表位,该蛋白P110可能与MGPA、HMW2和P32等10个蛋白存在相互作用关系。结论生殖支原体P110蛋白为亲水性分泌蛋白,具有潜在的B/T细胞抗原表位,可作为研发新型靶向药物的候选蛋白。     

结核分枝杆菌PPE32蛋白的生物信息学分析

目的应用生物学软件预测结核分枝杆菌PPE32基因编码蛋白的结构和功能。方法从NCBI中获得PPE32基因及其编码序列,通过ORF Finder、ProtParam、ProtScaleon Expasy、TMHMM Server v.2.0、SignalP 4.1 Server、TargetP 1.1 Server、NetPhos 3.1 Server、BLAST、SOPMA、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI、STRING等工具预测分析PPE32蛋白的相关生物学信息。结果 Rv1808基因全长为1 230 bp,有8个开放阅读框架,其编码蛋白为PPE32,由409个氨基酸组成,等电点4.35,为亲水性蛋白,无跨膜区域及信号肽;有31个磷酸化位点,1个保守域;蛋白二级结构中α-螺旋占52.81%,β-折叠占8.31%,β-转角占5.62%,无规则卷曲占33.25%;有38个(得分0.5)B细胞抗原表位和12个(得分15)T细胞抗原表位。讨论 PPE32蛋白为亲水性蛋白,具有潜在的T、B细胞抗原表位,可作为研发结核病疫苗的候选蛋白。     

结核分枝杆菌LepB蛋白的功能预测及生物信息学分析

目的应用生物信息学方法预测分析结核分枝杆菌Rv2903c基因编码蛋白LepB的结构与功能。方法在GenBank数据库中获取Rv2903c的基因信息;运用ProtParam及ProtScale预测其编码LepB蛋白的理化性质及亲疏水性;应用NetPhos、TMHMM、MotifScan分析LepB的磷酸化位点、跨膜区及翻译后修饰位点;分别利用SOPMA、SWISS MODEL分析LepB蛋白的二级结构并建立三级结构模型;利用Bepired、BCpred及SYFPEITHI、NetMHCIIpan预测LepB蛋白的B细胞与T细胞表位。结果 Rv2903c编码的LepB蛋白含有294个氨基酸残基,亲水系数-0.230,为亲水性蛋白。LepB含有21个磷酸化位点,存在一处跨膜区域,二级结构以无规则卷曲为主(占55.1%),结构较疏松,利用SWISS-MODEL建构建出LepB蛋白的三级结构。LepB蛋白含有9个B细胞抗原表位。结论 LepB蛋白是结核分枝杆菌的信号肽酶,切割完成蛋白质分泌的信号肽。生物信息学预测LepB是跨膜蛋白,含有多个抗原表位,可作为结核治疗的潜在分子靶标。     

结核分枝杆菌Rv0824c基因编码蛋白的生物信息学分析

目的 采用生物信息学方法分析结核分枝杆菌的Rv0824c基因及其编码的DesA1蛋白结构和功能。方法 自NCBI网站获取Rv0824c基因及DesA1蛋白的基本信息;使用Protparam、ProtScale和ProtCompB预测DesA1蛋白的理化性质、亲疏水性和亚细胞定位;使用SignalP Server v.4.0、TMHMM Server v.2.0、NetNGlyc 1.0 server和NetPhos Server v.3.1预测DesA1蛋白的信号肽、跨膜结构、糖基化及磷酸化位点;使用SOPMA和SWISS MODEL预测DesA1蛋白的二级结构并构建该蛋白的三级结构模型;使用ABCpred和SYFPEITHI预测DesA1蛋白的抗原表位;使用MEGA软件构建系统发育树;使用STRING数据库预测DesA1的相互作用蛋白及相关功能。结果 Rv0824c基因全长1 017 bp,编码的DesA1蛋白氨基酸数为338,分子式为C₁₇₂₃H₂₆₉₄N₄₉₀O₅₀₃S₁₄     

生殖支原体P110蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学软件预测生殖支原体P110蛋白的结构和功能。方法从NCBI数据库中下载P110的氨基酸序列,通过ProtParam和ProtScale在线工具对蛋白的理化性质、亲疏水性质进行分析;利用SignalP-5.0和TMpred及Phobius分析该蛋白的信号肽和跨膜蛋白结构域;利用NetNGlyc 1.0 Server和NetPhos 3.1 Server软件预测蛋白质糖基化位点和磷酸化位点;采用在线软件SOPMA分析蛋白的二级结构,利用SWISS-MODEL软件建立蛋白的三级结构模型;利用ABCpred和SYF-PEITHI Hla-a*0201预测蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位;使用STRING在线软件及NCBI中的BLAST工具对相互作用蛋白进行分析。结果 P110蛋白的相对分子质量为114.447 82×10~3,由1 053个氨基酸组成,理论等电点为7.6,分子式为C_(5095)H_(7952)N_(1354)O_(1624)S_9,为稳定的亲水性蛋白。该蛋白含有跨膜结构域且有信号肽,可能属于分泌蛋白。该蛋白含有12个糖基化位点和153个磷酸化位点,二级结构预测主要由α-螺旋和无规则卷曲组成,分别占24.41%和45.77%。P110蛋白含有94个B细胞抗原表位和23个T细胞抗原表位,该蛋白P110可能与MGPA、HMW2和P32等10个蛋白存在相互作用关系。结论生殖支原体P110蛋白为亲水性分泌蛋白,具有潜在的B/T细胞抗原表位,可作为研发新型靶向药物的候选蛋白。     

副溶血弧菌CalR蛋白结构与功能的生物信息学分析北大核心CSCD

目的探讨副溶血弧菌VP0350基因编码蛋白CalR的结构和功能。方法从NCBI GenBank数据库中获取VP0350基因及其编码蛋白CalR序列;利用ExPASy服务器中的ProtParam及ProtScale预测CalR蛋白的一般理化性质及亲疏水性;利用TMHMM Server v.2.0及SignalP 4.0 Server分析CalR蛋白的跨膜区及信号肽;利用SOPMA分析CalR蛋白的二级结构并利用Phyre 2 sever对其进行蛋白质三级结构同源模型构建;利用NCBI的CDD(Conserved Domain Database)数据库,NetPhos 3.1Server及STRING 11.0对CalR蛋白的结构域,磷酸化位点和相互作用蛋白进行预测分析。结果副溶血弧菌VP0350基因编码的CalR蛋白由319个氨基酸构成,相对分子质量为36.192 34×10~3,理论等电点(pI)为6.20,为不稳定的亲水蛋白,无信号肽和跨膜螺旋区,二级结构中主要为α-螺旋,并成功构建三级结构模型。CalR蛋白具有1个保守结构域和多个磷酸化位点,并具有多个相互作用蛋白。结论生物信息学方法预测CalR蛋白为亲水性蛋白,含有抗原表位区域,可为副溶血弧菌感染的表位疫苗研究提供参考依据。