细粒棘球蚴EgG1Y162-2与CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白结构预测及表位分析比较北大核心CSCD

目的采用生物信息学的方法,应用相关软件对EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的氨基酸序列进行分析,了解其理化性质及结构特点,预测并比较其抗原表位,为CTLA-4IgV-EgG1Y62-2蛋白作为包虫病表位疫苗的研究奠定基础。方法利用ProtParam在线软件分析EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的理化性质;运用DNAstar中的protean软件与在线SOPMA软件预测EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的二级结构;应用I-TASSER在线软件预测并比较EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的三级结构,并使用BepiPred1.0,IEDB等软件对其T/B细胞抗原表位进行预测与分析。结果预测EgG1Y162-2蛋白由69个氨基酸组成,为稳定蛋白,具有亲水性。二级结构中的α螺旋、β-折叠、β-转角与无规则卷曲分别占7.69%、30.77%、15.38%和46.15%。预测的3条T细胞优势表位分别是1-18、21-43和47-62位氨基酸,2条B细胞优势抗原表位分别是9-28与57-69位氨基酸;CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白由208个氨基酸组成,稳定蛋白,具有亲水性。二级结构中的α螺旋、β-折叠、β-转角与无规则卷曲分别占13.46%、32.21%、7.69%和46.63%。预测的3条优势T细胞表位分别是143-154、165-177和183-199位氨基酸。2条B细胞优势抗原表位分别为151-167和197-205位氨基酸。结论EgG1Y162-2和CTLA-4IgVEgG1Y162-2蛋白均存在优势T抗原表位与B抗原表位,且T/B联合表位存在高度重合。说明CTLA-4IgV与EgG1Y162-2蛋白通过Linker序列连接后几乎未对EgG1Y162-2蛋白的优势表位产生影响。因此,将CTLA-4IgV基因与特异性抗原EgG1Y162-2基因进行融合表达可能会增强疫苗的免疫效果,这对囊型包虫病多价复合疫苗的研究具有重大意义。     

细粒棘球蚴EgG1Y162-2与CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白结构预测及表位分析比较

目的采用生物信息学的方法,应用相关软件对EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的氨基酸序列进行分析,了解其理化性质及结构特点,预测并比较其抗原表位,为CTLA-4IgV-EgG1Y62-2蛋白作为包虫病表位疫苗的研究奠定基础。方法利用ProtParam在线软件分析EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的理化性质;运用DNAstar中的protean软件与在线SOPMA软件预测EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的二级结构;应用I-TASSER在线软件预测并比较EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白的三级结构,并使用BepiPred1.0,IEDB等软件对其T/B细胞抗原表位进行预测与分析。结果预测EgG1Y162-2蛋白由69个氨基酸组成,为稳定蛋白,具有亲水性。二级结构中的α螺旋、β-折叠、β-转角与无规则卷曲分别占7.69%、30.77%、15.38%和46.15%。预测的3条T细胞优势表位分别是1-18、21-43和47-62位氨基酸,2条B细胞优势抗原表位分别是9-28与57-69位氨基酸;CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白由208个氨基酸组成,稳定蛋白,具有亲水性。二级结构中的α螺旋、β-折叠、β-转角与无规则卷曲分别占13.46%、32.21%、7.69%和46.63%。预测的3条优势T细胞表位分别是143-154、165-177和183-199位氨基酸。2条B细胞优势抗原表位分别为151-167和197-205位氨基酸。结论 EgG1Y162-2和CTLA-4IgV-EgG1Y162-2蛋白均存在优势T抗原表位与B抗原表位,且T/B联合表位存在高度重合。说明CTLA-4IgV与EgG1Y162-2蛋白通过Linker序列连接后几乎未对EgG1Y162-2蛋白的优势表位产生影响。因此,将CTLA-4IgV基因与特异性抗原EgG1Y162-2基因进行融合表达可能会增强疫苗的免疫效果,这对囊型包虫病多价复合疫苗的研究具有重大意义。     

羊种布鲁氏菌OMP16蛋白结构的生物信息学分析

目的 使用生物信息学方法预测羊布鲁氏菌OMP16蛋白的结构特点,并预测可能的B细胞和T细胞优势表位。方法 从NCBI数据库中获取羊布鲁氏菌的OMP16蛋白的氨基酸序列。通过ProtParam分析OMP16蛋白的理化性质;利用DNAstar和SOMPA分析OMP16蛋白二级结构;利用Phyre2和Rasmol构建并分析OMP16蛋白三级结构;利用IEDB、DNAStar、ABCpred和BepiPred预测OMP16蛋白的B细胞抗原表位;利用SYFPEITHI和IEDB预测OMP16蛋白的T细胞抗原表位。结果 OMP16蛋白有426个氨基酸序列,理论等电点为9.72,原子组成为C2026H3209 N499O536S17,为稳定性疏水性蛋白。二级结构显示α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲分别是40.61%,19.01%,8.45%和31.92%。预测出4个B细胞优势表位,分别是93-102,183-187,273-289,294-301;5个CTL细胞优势表位,分别是69-77,175-183,267-275,373-381,408-416;5个Th细胞优势表位,分别是4-20,32-46,63-77,316-330,352-366。结论 羊布鲁氏菌OMP16蛋白结构中有4个B细胞优势表位,5个CTL细胞优势表位和5个Th细胞优势表位,为进一步为布鲁氏菌诊断和疫苗研究的奠定基础。     

细粒棘球绦虫抗原Fis1的生物信息学分析北大核心CSCD

目的利用生物信息学的方法分析细粒棘球绦虫Fis1(EgFis1)蛋白的抗原表位,为分子肽疫苗的研发奠定理论基础。方法在NCBI数据库中检所并下载EgFis1蛋白的氨基酸序列;利用EXpasy软件预测蛋白的理化性质;采用SignalP5.0和TMHMM sever 2.0软件预测EgFis1蛋白的信号肽和跨膜结构域;利用SOPMA和SWISS-MODLE预测EgFis1蛋白的二级结构和三级结构;采用IEDB、ABCpred和SYFPEITHI数据库预测EgFis1蛋白的T、B细胞表位。结果细粒棘球绦虫EgFis1是由157个氨基酸组成的等电点为5.86,分子质量单位为16.93ku的蛋白质;不含有信号肽序列,但具有一个跨膜结构域;其二级结构中α-螺旋占比例为48.41%,延伸连占19.11%,β-转角占7.01%,无规则卷曲占25.48%。亲水性较强的区域主要位于12aa-24aa,42aa-52aa,64aa-69aa,81aa-90aa,97aa-105aa,126aa-150aa。Eg-Fis1含有3个优势B细胞表位,7个T细胞表位以及2个T、B联合表位。结论生物信息学方法预测EgFis1蛋白含有4个优势B细胞表位、7个T细胞表位以及2个T、B联合表位,可作为免疫治疗和药物治疗的靶点。     

细粒棘球绦虫原头节抗原Eg-00512的生物信息学分析北大核心CSCD

目的分析细粒棘球绦虫原头节特异性抗原Eg-00512的生物信息学特征。方法通过NCBI数据库获取Eg-00512蛋白的氨基酸序列;使用ProtParam在线软件分析Eg-00512蛋白的理化性质;采用SOMPA在线软件分析蛋白的二级结构;使用IEDB在线软件预测Eg-00512蛋白的亲水性、柔韧性、表面可及性、β-转角;应用SWISS-MODEL在线服务器分析蛋白氨基酸序列并组合模板和Eg-00512蛋白的三级结构;B细胞表位采用在线软件IEDB及BcePred综合预测,T细胞表位采用在线预测软件SYFPEITHI分析确定。结果Eg-00512蛋白由1254个氨基酸组成,理论pI值6.15;归类于稳定蛋白质,属于亲水性蛋白。Eg-00512蛋白的二级结构中α螺旋占51.28%,延伸链占17.22%,β-转角占4.78%,无规卷曲占26.71%。Eg-00512蛋白B细胞表位数量各为8个;有13个CTL和14个Th细胞优势表位。结论生物信息学方法预测细粒棘球绦虫原头节含有多个优势B、T细胞抗原表位,为包虫病的诊断和疫苗的研究奠定了理论基础。     

艰难梭菌TPI蛋白的生物信息学分析

目的 利用生物信息学方法对艰难梭菌TPI蛋白的结构和功能进行分析并预测其优势B细胞以及T细胞抗原表位。方法 在NCBI数据库获取TPI蛋白的氨基酸序列;使用ProtParam软件分析蛋白的理化性质;通过Signal 6.0 Sercer和TMHMM 2.0 Sercer软件预测蛋白的信号肽及跨膜区;采用SOMPA和SWISS-MODEL软件分析蛋白的二级结构和三级结构;利用软件ABCpred、IEDB和SYFPEITHI预测TPI蛋白的优势T、B细胞表位。结果 TPI蛋白由247个氨基酸组成,理论pI值5.05;归类于稳定蛋白质,属于亲水性蛋白;不含信号肽序列及跨膜结构域;蛋白的二级结构中α螺旋占52.63%,延伸链占15.38%,β-转角占7.69%,无规卷曲占24.29%;预测该蛋白含有多个优势B细胞及T细胞表位。结论 通过生物学信息的方法预测艰难梭菌TPI蛋白含有多个潜在的B细胞及T细胞抗原表位,为艰难梭菌感染的血清学诊断和亚单位疫苗的研制提供了理论基础。     

布鲁氏菌Omp2b优势T-B联合抗原表位的免疫应答特点研究

目的 通过生物信息技术预测分析Omp2b蛋白的优势B细胞表位和T细胞表位,筛选T-B联合抗原表位,探讨其免疫原性和激发免疫应答的特点,为开发有效的布鲁氏菌疫苗奠定基础.方法 1)利用生物信息学软件ProtParam,SOMPA,SWISS-MODEL,Rasmol,DNAStar,SYFPEITHI和IEDB来分析Om...     

弓形虫微线蛋白16抗原表位区的预测及酵母表面展示

目的应用生物信息学软件预测弓形虫微线蛋白16(TgMIC16)B/T细胞抗原表位并对抗原表位区进行酿酒酵母菌的表面展示。方法利用DNAStar和IEDB对TgMIC16进行B细胞抗原表位预测,利用SYFPEITHI和BIMAS预测其T细胞抗原表位。参照预测结果,采用pCTCON2/EBY100展示系统对抗原表位区进行酵母表面展示,利用间接免疫荧光(IFA)和流式细胞仪检测表达情况。结果 TgMIC16存在潜在的B/T细胞抗原表位且集中在aa343-625区域;该抗原表位区成功展示到酵母细胞表面,最佳诱导时间为24~36h。结论为下一步酵母载体疫苗的研制及疗效评价奠定基础。     

空肠弯曲菌AhpC蛋白B细胞抗原表位预测及抗原性分析

目的利用生物信息学预测分析空肠弯曲菌AhpC的跨膜结构、信号肽及B细胞抗原表位,并分析空肠弯曲菌AhpC优势B细胞抗原表位的抗原性,为后续疫苗研究提供依据。方法使用TMHMM Server V2.0、SignalP 4.1、IEDB等生物信息学分析软件对空肠弯曲菌AhpC进行蛋白跨膜结构预测、信号肽及线性B细胞抗原表位进行预测分析。分别以原核表达的空肠弯曲菌AhpC蛋白和化学合成的表位肽为抗原,空肠弯曲菌AhpC抗体为一抗,通过ELISA及Dot blot对优势线性B细胞抗原表位的抗原性进行分析及筛选。结果生物信息学预测结果表明AhpC定位于空肠弯曲菌外膜,无跨膜结构,无信号肽,同时该蛋白中存在7个的B细胞线性表位。经Dot blot和ELISA检测发现其中AhpC4-16表位具有较强的抗原性,为优势表位。结论空肠弯曲菌AhpC保守存在于细菌表面,存在1个优势的B细胞线性抗原表位(AhpC4-16),可用于后续的疫苗开发研究。     

细粒棘球绦虫Eg95抗原表位的生物信息学预测

目的应用软件和在线网络分析Eg95的蛋白二级结构,预测B细胞表位和T细胞表位,为确定和筛选优势表位,研制安全、高效的表位疫苗奠定基础。方法采用DNAStar软件和在线网站IEDB、SYFPEITHI等对Eg95的B细胞表位和T细胞表位进行预测。结果 Eg95存在潜在的抗原表位,B细胞表位区域：16-38,41-48,50-67,68-90,92-100,103-113,120-132。分值高的T细胞表位区域：6-14,14-22,48-56,4-12,98-106,142-150,146-154。结论运用生物信息学方法确定Eg95存在7个抗原表位,对进一步研究Eg95的抗原性和研发优势表位疫苗具有重要的意义。     

柯萨奇病毒A组19型VP1蛋白生物信息学分析

目的 分析柯萨奇病毒A组19型(coxsackievirus A19,CVA-19)VP1蛋白的理化性质、结构功能并预测其线性B细胞表位和T细胞表位。方法 应用ProtParam分析CVA-19 VP1蛋白的理化性质;ProtScale预测其亲疏水性;使用SignalP 6.0、DeepTMHMM、NetPhos-3.1和Motif Scan分别预测CVA-19 VP1蛋白的信号肽、跨膜结构域、磷酸化位点和脂酰化位点;利用NetCGlyc-1.0、NetNGlyc-1.0和NetOGlyc-4.0分别预测CVA-19 VP1蛋白的C-甘露糖基化位点、N-糖基化位点和O-N-乙酰半乳糖胺(N-acetylgalactosamine, GalNAc)(粘蛋白型)糖基化位点;通过SOPMA和SWISS-MODEL在线工具分别预测CVA-19 VP1蛋白的二级结构和三级结构;使用网络服务器IEDB、Bepipred 3.0、ABCpred和SVTMrip联合预测其线性B细胞表位;应用IEDB和SYFPEITHI综合预测其T细胞表位。结果 CVA-19 VP1蛋白的分子质量为33.099 ku,...     

HIV-1 gp41蛋白的主要特性及B/T细胞表位预测

目的采用生物信息学方法分析HIV-1 gp41跨膜糖蛋白的基因序列及其编码蛋白的结构特征,并预测可能的B/T细胞表位,为艾滋病疫苗及多肽药物开发提供理论依据。方法从NCBI GenBank数据库获取gp41基因及其编码蛋白序列,综合运用ExPASy ProtParam tool、SOPMA、TMpred、Motifscan、ABCpred、Bepipred、CTLPred和IEDB等在线软件分别预测其低级结构、跨膜区、翻译后修饰位点、B/T细胞表位。结果 HIV-1 gp41基因ORF长度为666 bp,编码222个氨基酸。该gp41蛋白共3 627个原子,相对分子质量为25.642 5×10~3,分子式为C_(1164)H_(1815)N_(317)O_(325)S_6。理论等电点为8.60,是稳定的疏水性蛋白。gp41蛋白具有无规则卷曲55个,占24.77%;13个翻译后修饰位点,存在N-糖基化、酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化、N-酰胺化、蛋白激酶C磷酸化等修饰。gp41蛋白N-末端存在跨膜螺旋区,分别位于第2-20,80-97和171-192位氨基酸处,这3个螺旋区的总评分为4 614。预测gp41蛋白含有23个B细胞抗原表位,优势表位依次是87-102、93-108、113-128、78-93、151-166等;含有NKTYKEIWD、VERYLRDQR和EPDRPERIE 3个优势CTL细胞表位,分别位于第103-111、70-78、213-221位氨基酸处。结论预测gp41蛋白的B/T细胞表位进行预测,可为艾滋病疫苗及多肽药物的开发提供了理论依据。     

细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶的生物信息学分析北大核心CSCD

目的利用生物信息学方法分析并预测细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的结构及抗原表位,为研究细粒棘球绦虫的药物靶点和疫苗开发提供理论依据。方法通过NCBI获取细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的氨基酸序列,采用Protparam预测EgIP2K的理化特性;采用SOPMA预测其二级结构;采用SignalP 4.1 server工具预测信号肽;采用NetPhos预测其磷酸化位点;采用DNAStar软件中的protean程序分析其抗原性指数、亲水性指数及表面可及性指数;采用ABCPred预测潜在的B细胞抗原表位;采用SYFPEITHI和IEDB工具预测蛋白的T细胞抗原表位。结果EgIP2K由492个氨基酸残基组成,相对分子质量为54.8×10^(3),分子式是C_(2397)H_(3791)N_(683)O_(730)S_(29),理论等电点为6.41,不稳定指数值为52.20,为不稳定蛋白;二级结构中α螺旋占36.10%,β折叠占16.46%,β转角占5.89%,无规则卷曲占46.54%;EgIP2K无信号肽序列,可能为非分泌蛋白;EgIP2K含有51个磷酸化位点,其中3个酪氨酸位点、13个苏氨酸位点、35个丝氨酸位点;预测EgIP2K具有B细胞和T细胞抗原表位,并且有3个抗原表位是B、T细胞联合抗原表位,分别位于90-94、411-422、424-438氨基酸区段。结论EgIP2K含有多个潜在的B细胞、T细胞抗原表位,可作为细粒棘球绦虫疫苗候选基因。     

乙肝病毒核心蛋白序列特征的生物信息学分析北大核心CSCD

目的乙型肝炎病毒C基因编码的核心(HBc)蛋白抗原性强,也与持续性病毒感染有关。采用生物信息学方法分析HBc蛋白的结构和序列特征,有助于HBc蛋白的优化表达和纯化,并为乙肝患者的治疗以及疫苗的研制提供参考。方法乙肝病毒HBc序列的获取来源于NCBI网站GenBank数据库。运用Prot-Param和ProtScale工具在线预测乙肝病毒HBc的理化性质及其亲疏水性;通过在线软件SignalP 4.0Server和TMHMM分别分析该序列的信号肽特征,跨膜区域及磷酸化位点;利用SOPMA和SWISS-MODEL全自动在线软件预测其二级结构和三级结构模型;利用IEDB Analysis Resource,ABCpred和SYFPEITHI HLA-A;02:01预测该蛋白抗原表位,利用Venny2.1.0工具筛选该蛋白最佳表位形成位置等。结果HBc蛋白由212个氨基酸组成,分子式为C_(1086)H_(1710)N_(314)O_(300)S_(12),分子质量单位为24.35017ku,理论等电点为9.49。为不稳定亲水性蛋白质。该蛋白质具有信号肽,没有跨膜区域,具有40个潜在的磷酸化位点。预测其主要二级结构为α螺旋和无规卷曲,含量分别36.32%和41.04%。结合HBc蛋白序列的T、B细胞表面抗原、表面可及性、β转角、线性表位的预测结果,发现HBc蛋白具有T、B细胞抗原表位,并且存在4个潜在的优势抗原决定簇区域,分别为37-38、110、158-164、180-208位氨基酸。结论生物信息学方法预测HBc蛋白存在潜在的抗原表位区域,具有多个磷酸化位点。这有利于疫苗的研发与制备。     

细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶的生物信息学分析

目的利用生物信息学方法分析并预测细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的结构及抗原表位,为研究细粒棘球绦虫的药物靶点和疫苗开发提供理论依据。方法通过NCBI获取细粒棘球绦虫肌醇多磷酸2-激酶(EgIP2K)的氨基酸序列,采用Protparam预测EgIP2K的理化特性;采用SOPMA预测其二级结构;采用SignalP 4.1 server工具预测信号肽;采用NetPhos预测其磷酸化位点;采用DNAStar软件中的protean程序分析其抗原性指数、亲水性指数及表面可及性指数;采用ABCPred预测潜在的B细胞抗原表位;采用SYFPEITHI和IEDB工具预测蛋白的T细胞抗原表位。结果 EgIP2K由492个氨基酸残基组成,相对分子质量为54.8×10~3,分子式是C_(2397)H_(3791)N_(683)O_(730)S_(29),理论等电点为6.41,不稳定指数值为52.20,为不稳定蛋白;二级结构中α螺旋占36.10%,β折叠占16.46%,β转角占5.89%,无规则卷曲占46.54%;EgIP2K无信号肽序列,可能为非分泌蛋白;EgIP2K含有51个磷酸化位点,其中3个酪氨酸位点、13个苏氨酸位点、35个丝氨酸位点;预测EgIP2K具有B细胞和T细胞抗原表位,并且有3个抗原表位是B、T细胞联合抗原表位,分别位于90-94、411-422、424-438氨基酸区段。结论 EgIP2K含有多个潜在的B细胞、T细胞抗原表位,可作为细粒棘球绦虫疫苗候选基因。     

肺炎链球菌StkP蛋白B细胞及T细胞抗原表位的生物信息学分析

目的 运用生物信息学方法对肺炎链球菌StkP基因编码蛋白的理化性质、结构等进行分析,并预测其潜在的B细胞以及T细胞抗原表位。方法 通过NCBI数据库获取StkP蛋白氨基酸序列的相关信息;运用ProtParam软件分析StkP蛋白的理化性质;采用ProScale软件预测StkP蛋白的亲水性、柔韧性、表面可及性、β-转角;使用SOMPA和SWISS-MODEL在线服务器分析StkP蛋白的二级结构并构建其三级结构;分别采用ABCpred及IEDB软件综合预测其B细胞表位,采用SYFPEITHI软件分析确定其T细胞表位。结果 StkP蛋白由659个氨基酸组成,理论pI值8.61,原子组成为C₃₁₉₇H₅₂₃₄N₈₇₂O₉₉₇S₁₄,不稳定指数为40.13,归类为不稳定蛋白,平均亲水系数(GRAVY):-0.294,属于亲水性蛋白;StkP蛋白的二级结构中α螺旋占33.08%,延伸链占19.58%,β-转角占7.74%,无规卷曲占39.61%。ABCpred及IEDB软件预测StkP蛋白...     

猪附红细胞体ORF5蛋白的空间结构与B细胞抗原表位预测

目的预测猪附红细胞体(Mycoplasma suis,M.suis)ORF5基因编码蛋白的二级结构及其B细胞抗原表位。方法联合应用生物信息学软件DNAstar与在线分析软件IEDB的B Cell Epitope Prediction Tools预测M.suis ORF5蛋白的二级结构及其亲水性区域、柔韧性区域、抗原指数、表面可及性等结构特征,经综合分析后预测其B细胞优势抗原表位。结果经分析可见,M.suis ORF5蛋白具有较为规则的二级结构,潜在的优势B细胞抗原表位为GGVDGGRD、GMRLPEDSR、EGHPDLESAR氨基酸区段。结论预测出M.suis ORF5蛋白二级结构和B细胞抗原表位,为M.suis免疫原性研究提供新手段,为病原微生物免疫原性研究提供新思路。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、B细胞优势抗原表位的预测

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为C_(1048)H_(1674)N_(298)O_(310)S_4,pI值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数-0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。     

多房棘球绦虫95抗原T-B联合表位分析

目的应用相关软件和在线网络分析Em95的蛋白二级结构,预测B细胞表位和T细胞表位的联合表位。方法采用DNAStar软件和在线网络IEDB、SYFPEITHI及Propred等对Em95的B细胞表位和T细胞表位进行预测,寻找B细胞和T细胞表位共同的区域。结果 Em95存在潜在的抗原表位,其中B细胞表位区域为10-19、43-48、52-59、78-82、92-100和110-115;分值高的T细胞表位区域为32-40、51-60、82-98、108-116和126-138。B细胞和T细胞共同的表位区域为52-59、92-98和110-115。结论运用生物信息学方法确定Em95的3个T-B细胞联合表位存在于5个T细胞抗原表位和6个B细胞抗原表位中存在区域,对进一步研究Em95的抗原性和研发优势表位疫苗具有重要意义。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、E细胞优势抗原表位的预测北大核心CSCD

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为Cm/H1674 N298 O310S4,pl值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数一0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。