弓形虫多表位抗原基因DNA疫苗对BALB/c小鼠的免疫保护性研究

目的以弓形虫多表位抗原基因DNA疫苗免疫小鼠,评价该疫苗对弓形虫感染产生的免疫保护作用。方法利用PCR技术和亚克隆技术,构建弓形虫多表位抗原基因真核表达重组质粒pcDNA3-MAG,以质粒纯化试剂盒大量制备质粒,同时分别以载体质粒pcDNA3和PBS液为空质粒对照和空白对照,与lipofectin按5∶2的比例混合后,经股四头肌注射免疫小鼠,间隔两周,连续免疫3次,通过检测小鼠血清中特异的IgG抗体、IFN-γ和IL-4含量,评价疫苗产生的体液免疫和细胞免疫水平。以强毒型RH株弓形虫感染免疫小鼠,统计小鼠的存活时间,评价疫苗产生的免疫保护性。结果经双酶切及DNA测序鉴定,所构建的重组质粒pcDNA3-MAG读码框架正确。与免疫前及载体质粒和空白对照组相比,小鼠免疫后产生特异性IgG抗体,并引发高水平IFN-γ。攻虫后,实验组较对照组小鼠存活时间明显延长。结论弓形虫多表位抗原基因DNA能诱导BALB/c系小鼠产生特异的细胞免疫和体液免疫,对弓形虫感染可产生一定的免疫保护性。     

黄芪对弓形虫wx2b2a表位疫苗免疫小鼠后抗急性弓形虫感染的免疫调节作用北大核心CSCD

目的探讨黄芪对弓形虫wx2b2a表位疫苗免疫小鼠后抗急性弓形虫感染的免疫保护作用。方法将小鼠随机分成pcDNA3-W2b2a组、pcDNA3-W2b2a+黄芪治疗组、pcDNA3+黄芪治疗组、黄芪治疗组、pcDNA3及生理盐水对照组。将弓形虫pcDNA3-W2b2a肌注免疫pcDNA3-W2b2a组、pcDNA3-W2b2a+黄芪治疗组小鼠3次,末次免疫后4周,每组小鼠腹腔注射102个速殖子,感染后2d起,pcDNA3-W2b2a+黄芪治疗组、pcDNA3+黄芪治疗组及黄芪治疗组小鼠给予黄芪75mg/d灌胃治疗,连续用药7d,用ELISA法测定免疫前、末次免疫后4周、感染后6d小鼠血清IgG水平及免疫前、末次免疫后2周、感染后4、6、8d小鼠IFN-γ、IL-18水平,并观察弓形虫感染后小鼠的生存时间。结果 pcDNA3-W2b2a免疫小鼠后血清IgG抗体水平均高于其它组(P<0.05),末次免疫后4周,感染后第6dpcDNA3-W2b2a、pcDNA3-W2b2a+黄芪治疗组小鼠特异性IgG抗体水平无显著性差异(P>0.05);末次免疫后2周、感染后4d、6d、8dpcDNA3-W2b2a+黄芪治疗组小鼠血清IFN-γ水平分别高于其它组(P<0.05);感染后各组小鼠血清IL-18水平持续上升,但感染后8d,黄芪治疗后小鼠血清IL-18水平显著低于pcDNA3和生理盐水对照组(P<0.05);小鼠RH株速殖子感染后,pcDNA3-W2b2a+黄芪治疗组小鼠存活时间明显长于pcDNA3-W2b2a组、pcDNA3+黄芪治疗组及黄芪治疗组(P<0.05)。结论黄芪可增强弓形虫wx2b2a表位疫苗免疫小鼠后抗急性弓形虫感染的免疫调节作用。     

基于免疫信息学技术的结核分枝杆菌多表位疫苗构建北大核心CSCD

目的筛选具有抗原表位可能性的结核分枝杆菌高活性结合肽(HABPs),构建基于HABPs的多表位疫苗。方法通过免疫信息学方法预测HABPs的保护性抗原可能性、细胞毒性、致敏性及潜在B细胞和T细胞表位;将筛选出的HABPs与佐剂霍乱毒素B亚单位连接,构建多表位疫苗,并对其二级结构和理化性质进行分析;采用I-TASSER服务器进行多表位疫苗三级结构同源建模,优化的模型质量通过PROCHECK、ERRAT及ProSA-web软件进行验证;使用PatchDock软件进行多表位疫苗与TLR-4的分子对接;对疫苗进行密码子优化、在线克隆和免疫模拟。结果共筛选出32条HABPs序列,构建的多表位疫苗包含881个氨基酸残基,二级结构由43.93%的α螺旋、13.62%的β折叠和42.45%的无规则卷曲组成,不稳定性指数(Ⅱ)、脂肪族指数和亲水性平均值分别为45.34、84.09和-0.009,表明该疫苗具有灵活、稳定的球形构象和亲水结构。Ramachandran图中位于核心区域和允许区的氨基酸比例大于90%,ERRAT评估整体质量因子值为74.39,Z值为-5.94,表明3D模型的质量整体较好。分子对接结果表明疫苗可与TLR-4稳定相互作用。经过密码子优化的疫苗可在大肠埃希菌中高效表达。免疫模拟显示,当反复暴露于多表位疫苗抗原时,机体的B细胞和T细胞免疫反应均得到增强。此外,多表位疫苗还可诱导高水平细胞因子的分泌。结论利用免疫信息学工具构建的基于HABPs的多表位疫苗含有B、T细胞表位,有望同时激发机体体液免疫和细胞免疫,具有良好应用前景,但其实际免疫效果还需进一步证实。     

弓形虫新基因表位疫苗免疫效果的观察

目的观察弓形虫新基因WX、WX2的表位疫苗对小鼠的保护作用。方法将昆明小鼠分成5组,分别用pcDNA3-W2b、pcDNA3-W4a、pcDNA3-W2b4a质粒及pcDNA3和NS,肌注3次,每次间隔2周。免疫完成后ELISA法检测血清抗体水平,取脾细胞用流式细胞仪检测CD4 与CD8 淋巴细胞比值,PCR检测肌肉组织中重组质粒。免疫后第3周,小鼠经腹腔注射弓形虫速殖子500个,观察发病情况和存活时间。30d后仍存活的小鼠,取组织匀浆后进行小鼠盲传。结果免疫后第3周,pcDNA3-W2b组小鼠血清抗体水平显著高于pcDNA3和NS对照组(P<0.05);用PCR法从pcDNA3-W2b、pcDNA3-W4a和pcDNA3-W2b4a质粒组小鼠肌肉组织中成功检测到各表位疫苗质粒,且各组小鼠脾脏CD4 与CD8 T淋巴细胞比值显著低于pcDNA3组和NS组(P<0.05)。pcDNA3-W2b、pcDNA3-W2b4a组小鼠存活时间与pcDNA3组及NS组比较明显延长(P<0.05)。结论弓形虫新基因WX、WX2表位疫苗能够诱导小鼠产生抗弓形虫感染保护性免疫,提示DNA类表位疫苗的研制可作为弓形虫疫苗研究的策略之一。     

表达SARS-CoV-2的RBD基因及多表位基因重组DNA候选疫苗的构建及小鼠免疫效果评价北大核心CSCD

目的构建针对新型冠状病毒的重组核酸苗,评价其与佐剂联合免疫BALB/c小鼠的效果。方法选择新型冠状病毒S蛋白的受体结合域蛋白基因(RBD)和新冠病毒S、M、N、E 4个结构蛋白的抗原表位基因(EPI)为主要抗原基因,以pVAX1为载体,分别构建pVAX-RBD-EPI质粒和pVAX-RBD质粒。用2种重组质粒和pVAX空载体质粒分别与PIKCA佐剂联合免疫或无佐剂免疫BALB/c小鼠,共免疫3次,间隔21天免疫,每7 d对小鼠特异性抗体进行检测;对三免后21 d小鼠脾淋巴细胞进行T淋巴细胞亚类检测。结果成功构建了重组质粒pVAX-RBD-EPI和pVAX-RBD。用重组质粒转染BHK细胞,Western blot显示重组核酸质粒稳定表达目的蛋白。BALB/c小鼠免疫结果表明,三免后14d时pVAX-RBD-EPI+PIKCA组IgG抗体水平为无佐剂组的3.65倍(P<0.01)。三免后21 d,pVAX-RBD-EPI+PIKCA组CD3^(+)/CD4;T达到55.71%,是阴性对照组的1.52倍(P<0.01);三免后21 d,CD3^(+)/CD8^(+)T数量pVAX-RBD-EPI+PIKCA组为7.07%,是阴性对照组的1.83倍,是pVAX-RBD-EPI组(5.86%)的1.2倍(P<0.05)。结论成功构建重组DNA候选疫苗pVAX-RBD-EPI和pVAX-RBD-EPI。两种疫苗均具有良好的免疫原性,其中PIKCA免疫佐剂的加入可增强小鼠细胞免疫和体液免疫水平。     

刚地弓形虫P30基因的克隆及编码蛋白结构与抗原表位的生物信息学分析

目的 克隆刚地弓形虫P30基因,从生物信息学角度分析P30基因编码蛋白的结构与抗原表位,预测该蛋白的免疫原性。方法 提取刚地弓形虫(Toxoplasma gondii)RH株速殖子总RNA,进行RT-PCR扩增,扩增产物经NheI和AflⅡ双酶切后与真核表达载体PVAXI连接,转化后通过菌落PCR、双酶切和测序鉴定。使用Protparam、Protscal、SOSU、SWISS-MODEL、SOPMA、Bcepred和TMHMM等在线分析工具,分析P30蛋白的物理和化学性质、亲水性、疏水性、二级结构、表面可及性、柔韧性、细胞定位、跨膜结构域、信号肽、翻译后修饰位点、结构域、功能域、抗原表位和三级结构。结果 RT-PCR扩增大小为789 bp,菌落PCR显示,在约789 bp处出现特异性扩增片段,与预期大小相符,阳性PVAXI-P30重组质粒经Nhel和AflⅡ双酶切获得大小为789 bp和3 000 bp的两条条带,大小与目的基因和载体片段相等,测序结果显示,P30基因大小为789 bp,与GenBank的P30基因(登录号为X14080.1)核苷酸序列一致性为100%。P30蛋白含有...     

弓形虫新基因表位疫苗质粒的构建及鉴定

目的构建两个弓形虫新基因2B9G1、7C3-C3的表位疫苗质粒,为阐明表位疫苗的保护性奠定基础。方法采用生物信息学方法对新基因2B9G1、7C3-C3进行表位预测,PCR扩增基因中编码3个表位的片段W2b、W2a和W4a,连接入pcDNA3,转入DH5α,挑阳性菌落进行PCR、酶切和测序鉴定;同法将W2a、W4a分别克隆入pcDNA3-W2b载体中W2b片段下游,再将W4a克隆入pcDNA3-W2b2a载体中W2a片段下游。结果经PCR、酶切鉴定及序列测定,W2b、W2a和W4a 3个片段分别插入pcDNA3预期位置;W2a和W4a片段分别插入pcDNA3-W2b预期位置;W4a片段插入pcDNA3-W2b2a预期位置。结论成功构建单表位、双表位、多表位疫苗质粒pcDNA3-W2b、pcDNA3-W2a、pcDNA3-W4a、pcDNA3-W2b2a、pcDNA3-W2b4a、pcDNA3-W2a2b4a。     

弓形虫多表位基因的构建及其在大肠杆菌系统中的表达鉴定

目的　构建弓形虫和破伤风毒素多个表位的编码基因 ,将其在大肠杆菌系统进行表达 ,评价重组抗原的特异反应性。方法　从弓形虫保护性抗原及通用免疫增强佐剂破伤风毒素中选取含有T和 (或 )B细胞表位的抗原片段 ,通过软件分析在各片段之间插入适当数目、起间隔作用的氨基酸 ,以保持个片段的空间构象独立性 ,从而确定氨基酸顺序。根据氨基酸序列选取适当的密码子构成弓形虫多表位基因。将该基因合成并鉴定后 ,亚克隆入原核表达载体 ,在大肠杆菌中表达并分析表达产物的表达形式和抗原活性。结果　成功构建了长度为 36 0bp的弓形虫多表位基因。该基因在原核表达系统中经诱导 ,得到了 14 4kDa的包涵体形式的表达产物。免疫印迹实验表明该产物具有强特异性抗原活性。结论　弓形虫多表位基因在原核中的表达产物在弓形虫病疫苗及诊断中有潜在的应用价值     

弓形虫抗原表位研究进展

弓形虫是一种呈全球分布的专性细胞内寄生原虫,广泛寄生于人和动物的有核细胞内,能引起严重的人兽共患寄生虫病。因此,对弓形虫及弓形虫病的研究日趋得到学者们的重视。由于弓形虫生活史较复杂,抗原成分多,每种抗原在体内诱导的免疫效应不同,实验证明,单价亚单位疫苗免疫效果和单一抗原诊断试剂检测效果均不理想,研制多表位疫苗和诊断试剂必然是一个新的发展趋势。     

EB病毒BZLF1基因表位疫苗的预测及构建

目的 采用生物信息学方法预测EB病毒BZLF1基因编码蛋白的结构、抗原表位及疫苗的初步构建,为EB病毒相关疾病的疫苗的研制提供依据。方法 通过NCBI获得EB病毒BZLF1蛋白的核苷酸序列和氨基酸序列,采用ORF Finder、Protparam、SOPMA、DTU Health Tech、TMHMM-2.0、Cell-PLoc 2.0、NetPhos 3.1 Servera、NetNGlyc、SWISS MODE、Immunomedicine Group、IEDB、BLAST、Uniprot等生物信息学软件对EB病毒BZLF1蛋白的理化性质、亲疏水性、结构域、信号肽、跨膜区、亚细胞定位、磷酸化及糖基化位点、二级结构、三级结构、抗原决定簇、B细胞与T细胞抗原表位、蛋白同源性及相互作用蛋白进行预测分析。在T4DNA连接酶作用下连接BZLF1基因与穿梭表达载体pMV261,对连接产物进行PCR及双酶切鉴定。结果 BZLF1蛋白是由245个氨基酸组成的亲水蛋白,分子式为C₁₁₈₅H₁₈₅₀N₃₃₂O₃₆₆...     

刚地弓形虫Peroxiredoxin基因编码蛋白结构与抗原表位的生物信息学分析

目的从生物信息学角度分析刚地弓形虫Peroxiredoxin(TgPrx)基因编码蛋白的结构与抗原表位,预测该蛋白的免疫原性。方法利用蛋白分析专家系统(ExPASy)提供的ProtParam、SOSUI、Emini、MotifScan、SWISS-MOD-EL等生物信息学在线分析程序,结合Gene Runner、DNAMAN等生物信息学软件,分析、预测TgPrx蛋白的理化性质、可溶性、表面可及性,翻译后修饰位点、亲(疏)水性、二级结构、抗原表位及三维结构等。结果该蛋白由339个氨基酸组成,分子式为C1736H2676N464O468S21,分子质量单位为38.2084ku,等电点理论值为9.12,波长280nm时的吸光度(A)值为0.843,半衰期为7.2h,有3个表面可及性参数≥3的区域、6个翻译后修饰位点、多个亲水性高的区域、13个潜在抗原表位,为可溶性表达蛋白。结论刚地弓形虫Peroxiredoxin基因编码的TgPrx蛋白为可溶性表达蛋白,具有免疫原性,可作为弓形虫病疫苗候选抗原。     

鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的生物信息学分析及抗原表位预测北大核心CSCD

目的探讨鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的组成结构及生物学功能。方法运用ProtScale,TMHMM Server,Signal P 3.0 Server,NetPhos3.0 Server,SOPMA,Swiss-mode和DNAStar等生物信息学软件分析鼠疫耶尔森菌CAF-1基因的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、磷酸化位点、糖基化位点、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果 CAF-1是由170个氨基酸构成的富含苏氨酸的稳定亲水蛋白,相对分子质量为17.7×10~3,理论等电点为4.83,不含跨膜区且磷酸化程度较高。二级结构中β转角和无规则卷曲为主要结构原件,分别占41.18%和32.35%。同源建模显示,GMQE和QMEAN评估分值分别为0.90和0.76。抗原表位预测显示,该蛋白含有多个B细胞优势抗原表位和7个优势CTL表位。结论生物信息学预测CAF-1基因编码蛋白为稳定分泌蛋白和外膜蛋白,含有较多的B、T细胞抗原表位,具有较好的抗原性,可作为新型疫苗的潜在候选基因。     

刚地弓形虫主要抗原B细胞表位的筛选及鉴定

目的筛选刚地弓形虫主要抗原B细胞表位并在原核表达载体中表达,对纯化的表位重组蛋白进行免疫反应性鉴定。方法用计算机软件BioSun、DNAstar综合分析6个弓形虫主要抗原的亲水性、可及性、柔韧性、二级结构、极性参数等,每一抗原分子预测2个最佳表位,设计合成24条共12对寡核苷酸,两端分别引入NocI、XhoI酶切位点,退火形成的双链定向克隆至原核表达载体pET-32c中,EcoRI单酶切鉴定重组质粒Epitope/pET-32c。将含有Epitope/pET-32c的BL21单菌落接种至LB肉汤培养基中培养,导入表达。表达产物用Ni2 螯合柱亲和纯化,免疫印迹试验(Westernblot)分析重组表位蛋白与弓形虫抗原免疫血清的免疫反应性。结果成功构建了12个原核表达质粒Epitope/pET-32c,并经测序证实,在E.coliBL21有11个表位基因能有效表达重组融合蛋白;纯化的表位蛋白大小均在20.0kDa左右;Westernblot结果显示表位蛋白SAG2-A、SAG3-B能被弓形虫抗原免疫血清识别,且反应较强,SAG2-B为弱阳性,其余的则不能被识别。结论成功筛选到3个弓形虫B细胞表位基因,为进一步构建弓形虫复合表位抗原诊断弓形虫病奠定了基础。     

绵羊肺腺瘤病毒Gag蛋白的生物信息学分析及抗原表位预测北大核心CSCD

目的探讨绵羊肺腺瘤病毒(jaagsiekte sheep retrovirus,JSRV)Gag蛋白的组成结构及生物学功能。方法从NCBI数据库中获取JSRV的gag基因序列及其编码蛋白的氨基酸序列,利用ExPASy,ProtScale,Signal 5.0,TMHMM Server,NetPhos Server,NetNGlyc,SOPMA,Prediction,Swiss-Model和DNAStar等生物信息学软件分析Gag的氨基酸序列组成、理化性质、亲疏水性、信号肽、跨膜区、磷酸化位点、糖基化位点、蛋白功能区域、二、三级结构和B、T细胞抗原表位等。结果Gag蛋白是由611个氨基酸构成富含脯氨酸的亲水蛋白,分子式为C3024H4708N834O898S27,相对分子质量为67.981×103,理论等电点为7.14;二级结构以无规则卷曲居多,占48.77%;无信号肽且无跨膜区,存在33个磷酸化位点,1个糖基化位点,含有2个超级家族保守结构域和1个锌指结构。预测该蛋白含有17个B细胞优势抗原表位和25个优势CTL表位。结论生物信息学分析JSRV Gag蛋白属于亲水蛋白,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性,可作为潜在抗原用于诊断方法的建立与疫苗的研制。     

结核分枝杆菌Rv0674的抗原表位预测北大核心CSCD

目的预测结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis,MTB)H_(37)Rv的Rv0674蛋白的抗原表位。方法利用DNAStar Lasergene软件中的Protean程序分析MTB Rv0674蛋白的二级结构,包括表面可能性、可变性、亲疏水性、抗原性等,预测Rv0674的B、T细胞表位。结果 MTB Rv0674蛋白的二级结构多样化,预测得到9个亲水区,含有的B细胞表位分布在24-30、46-63、87-88、114-118、154-157、161-185、192-196、207-209和222-225位氨基酸残基及其附近,表位抗原性较好,均含有β转角和不规则卷曲结构,表面可能性和可变区较多;含有T细胞表位可能分布在26-29、38-42、47-50、53-56、66-70、76-79、83-86、104-108、122-126、137-141、154-157、164-167、171-174、195-199、217-221和232-235位氨基酸残基及其附近。结论生物信息学方法预测Rv0674蛋白为亲水性蛋白,且含有丰富的B、T细胞抗原表位,为研究Rv0674蛋白的免疫学功能奠定了基础。     

刚地弓形虫复合基因疫苗、混合疫苗及多表位疫苗研究进展

有效的疫苗免疫是预防弓形虫病的最理想方法.当前弓形虫疫苗的研制虽然取得了一些进展,但是单价疫苗的免疫效果并不理想.寻找更有效的候选抗原基因和合适的载体及研究多种抗原基因的优化组合将是今后弓形虫疫苗研究的主要方向.该文就弓形虫复合基因疫苗、混合疫苗及多表位疫苗的研究进展进行综述.     

丙型肝炎病毒E1蛋白的模拟表位研究

目的 研究HCV E1蛋白的B－细胞表位。方法 将携带HCV E1基因的重组质粒pQE-30-HCVe118在E.coli M15中进行大量诱导、表达;对表达的E1蛋白进行分离、纯化;再以纯化的蛋白捕获HCV感染者血清中能与HCV E1蛋白特异反应的IgG,以此IgG作为筛选分子,对随机十二肽库进行淘洗,经ELISA筛选噬菌体阳性克隆并测序。结果 HCV E1蛋白获得了高纯度的纯化,这种蛋白可特异地与部分丙型肝炎患者血清发生反应。在获得的10个模拟表位中,6、2和2个递呈肽分别与HCV E1蛋白的320－336aa、251－263aa和225－248位aa具有最大同源性。结论 在E1蛋白中存在多个B－细胞表位,320－336位极可能为HCV E1蛋白的优势表位。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、E细胞优势抗原表位的预测北大核心CSCD

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为Cm/H1674 N298 O310S4,pl值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数一0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。     

刚地弓形虫苹果酸脱氢酶基因编码蛋白主要特性与抗原表位的生物信息学分析

目的 用生物信息学方法分析刚地弓形虫苹果酸脱氢酶(TgMDH)基因编码蛋白的结构与抗原表位,预测该蛋白的免疫原性。方法 利用蛋白分析专家系统(ExPASy)提供的ProtParam、SOSUI、TMPRED、HNN、MotifScan和NCBI上的ORF finder、SignalP、Bcepred等生物信息学在线分析程序,结合Gene Runner和DNAMAN等生物信息学软件,分析并预测TgMDH蛋白的开放阅读框、理化性质、可溶性、信号肽、跨膜区、表面可及性、可塑性、亲(疏)水性、翻译后修饰位点、二级结构及抗原表位,通过CPHmodels程序预测该蛋白的三维空间结构。结果 TgMDH蛋白由316个氨基酸组成,分子式为C₁₄₉₈H₂₄₅₄N₄₀₂O₄₄₀S₂₀,分子质量单位为33 777.5,等电点为6.01,波长280 nm时的吸光度(A)值为0.364,半衰期为30 h,有9个表面可及性参数≥1.9的区域、4个亲水性参数得分≥1.9的区域、7个柔韧性参数得分≥2的区域、14个翻译后修饰位点和14个潜在抗原表位,为可溶性表达蛋白。结论 TgMDH基因编码蛋白为可溶性蛋白,有多个抗原表位,具有免疫原性,可作为弓形虫病疫苗候选抗原。     

细粒棘球绦虫抗原Fis1的生物信息学分析北大核心CSCD

目的利用生物信息学的方法分析细粒棘球绦虫Fis1(EgFis1)蛋白的抗原表位,为分子肽疫苗的研发奠定理论基础。方法在NCBI数据库中检所并下载EgFis1蛋白的氨基酸序列;利用EXpasy软件预测蛋白的理化性质;采用SignalP5.0和TMHMM sever 2.0软件预测EgFis1蛋白的信号肽和跨膜结构域;利用SOPMA和SWISS-MODLE预测EgFis1蛋白的二级结构和三级结构;采用IEDB、ABCpred和SYFPEITHI数据库预测EgFis1蛋白的T、B细胞表位。结果细粒棘球绦虫EgFis1是由157个氨基酸组成的等电点为5.86,分子质量单位为16.93ku的蛋白质;不含有信号肽序列,但具有一个跨膜结构域;其二级结构中α-螺旋占比例为48.41%,延伸连占19.11%,β-转角占7.01%,无规则卷曲占25.48%。亲水性较强的区域主要位于12aa-24aa,42aa-52aa,64aa-69aa,81aa-90aa,97aa-105aa,126aa-150aa。Eg-Fis1含有3个优势B细胞表位,7个T细胞表位以及2个T、B联合表位。结论生物信息学方法预测EgFis1蛋白含有4个优势B细胞表位、7个T细胞表位以及2个T、B联合表位,可作为免疫治疗和药物治疗的靶点。