冷休克蛋白的生物学功能研究进展

当环境温度降低时,生物体会产生一组蛋白质来适应环境的变化,通常该组蛋白质称为"冷休克蛋白"(cold shock proteins)。冷休克蛋白首先在大肠杆菌中被发现,它与微环境对对冷环境的适应以及多种细胞功能有关。冷休克蛋白一般由68~74氨基酸构成,都存在5个反平行β折叠的β桶状片层结构。冷休克蛋白作为RNA或DNA结合蛋白在基因表达调控过程中起重要作用。本文主要介绍了冷休克蛋白的结构、功能及其表达的调节机制。     

热休克蛋白与肿瘤的研究进展

热休克蛋白(HSPs)是一组重要的应激蛋白(SP)，在正常状态下有少量表达，应激状态下则明显提高。研究表明，热休克蛋白在肿瘤组织中表达异常，具有抑制细胞凋亡作用。从肿瘤组织中提取的HSP-肽复合物携带有多个T细胞表位，通过与抗原呈递细胞(APC)上的受体结合而内化，经MHC-I类途径激活特异性CTL和记忆性T细胞，引发机体细胞免疫反应，产生针对某种肿瘤内所有肿瘤细胞杀伤的效力，从而解决肿瘤抗原调变、很难鉴定来自病人自身癌组织的特异性抗原等问题。HSP-肽复合物作为疫苗用于肿瘤特异性免疫治疗，临床应用前景广阔。     

热休克蛋白与肿瘤的关系

热休克蛋白 (HSP)是生物进化过程中高度保守的一个蛋白家族 ,参与了多种生理过程 ,具有重要的生理作用。近年来又发现它与肿瘤的发生、发展及预后等方面有着密切的关系。现概述HSP与肿瘤之间的关系。     

热休克蛋白的生物功效及与肿瘤热疗的研究进展

在突然升温和其他应激的条件下，一切生物细胞包括原核细胞及真核细胞都合成了一系列蛋白质，这些蛋白质称为热休克蛋白（heat shock protein，HSP），又称为应激蛋白。根据同源程度及分子量大小可分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、小分子HSP（22—23ku）以及泛索等几个家族。HSP在细胞生长、发育、分化、基因转录等功能方面发挥重要的作用，其主要的生物学功能是在应激状态下保护细胞生命活动必需的蛋白质，维持细胞生存。     

热休克蛋白与肿瘤治疗

热休克蛋白（HSP）又称应激蛋白（stress proteins,SP）,是机体细胞在一些应激原如环境高温、缺氧、氧化应激、代谢毒物等条件诱导下,激活HSP基因,高效表达的一组蛋白质。HSP在体内可与多种蛋白质形成复合体,     

热休克蛋白70的研究进展

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs),也称应激蛋白,是一类结构上高度保守的蛋白,广泛存在于原核生物和真核生物[1].多数HSPs因环境改变而被诱导,如热损伤、缺血、氧化应激、射线、组织损伤、病毒、细菌及其产物等损伤和应激刺激因素以及某些化学物质如乙醇、亚砷酸钠等[2].     

热休克蛋白70与白血病

热休克蛋白(HSP)是机体在应激刺激下合成的一类蛋白，主要参与蛋白质折叠、跨膜转运，促进不稳定蛋白降解，保护细胞的生存和功能。HSP异常表达与肿瘤的发生、预后和耐药性密切相关。本文就HSP70与白血病的关系作一综述。     

热休克蛋白90与类固醇激素受体功能的研究进展

热休克蛋白90(HSP90)是一类重要的应激蛋白，作为分子伴侣参与蛋白质的折叠、运输等过程。作为类固醇激素受体的伴侣蛋白，HSP90在一定程度上决定了其功能状态，因而极有必要对HSP90的异常合成、分布、功能及其与类固醇激素发挥生理效应和治疗作用之间的关系、调节机制作深入的探讨。现就目前的研究现状综述如下。     

血清冷诱导RNA结合蛋白与脓毒性休克患者病情严重程度及预后的相关性

目的探讨血清冷诱导RNA结合蛋白(CIRP)与脓毒性休克患者病情严重程度及预后的相关性。方法回顾性选取2018年1月至2020年1月海南医学院第二附属医院急诊重症监护室(EICU)收治的脓毒性休克患者107例为研究对象。收集患者一般资料、急性生理和慢性健康状况评估系统Ⅱ(APACHEⅡ)评分、序贯器官衰竭估计(SOFA)评分、CIRP、血乳酸(Lac)、血清肌酐(s Cr)、血白细胞计数(WBC)、中性粒细胞百分比(NeuR)及降钙素原(PCT)。根据患者28 d预后情况将其分为死亡组和存活组。采用Pearson相关分析探讨脓毒性休克患者CIRP与SOFA评分及APACHEⅡ评分的相关性;采用Logistic回归分析探讨脓毒性休克患者28 d死亡的危险因素;绘制受试者工作特征(ROC)曲线并评估各指标对脓毒性休克患者28 d死亡的预测价值。结果随访28 d后,25例(23.4%)患者死亡(死亡组),82例(76.6%)患者存活(存活组)。死亡组APACHEⅡ评分、SOFA评分、CIRP、血Lac、s Cr及PCT水平明显高于存活组(P <0.05)。Pearson相关分析结果显示,脓毒性休克患者CIRP与SOFA评分及APACHEⅡ评分均呈正相关(r=0.337,P=0.005;r=0.249,P=0.039)。多因素Logistic回归分析结果显示,APACHEⅡ评分[OR=1.138,95%CI(1.066,1.214)]、SOFA评分[OR=1.326,95%CI(1.174,1.478)]、CIRP[OR=1.322,95%CI(1.141,1.502)]及PCT[OR=1.055,95%CI(1.003,1.108)]为脓毒性休克患者28 d死亡的危险因素(P <0.05)。CIRP、SOFA评分、APACHEⅡ评分、PCT预测脓毒性休克患者28 d死亡的ROC曲线下面积(AUC)分别为0.915[95%CI(0.823,0.969)]、0.834[95%CI(0.726,0.913)]、0.798[95%CI(0.684,0.885)]、0.685[95%CI(0.562,0.792)]。CIRP预测脓毒性休克患者28 d死亡的AUC大于SOFA评分、APACHEⅡ评分、PCT预测脓毒性休克患者28 d死亡的AUC(Z=2.134,P=0.041;Z=2.348,P=0.026;Z=3.64,P <0.001)。CIRP的最佳临界值为2.6μg/L时,预测脓毒性休克患者28 d死亡的敏感度为96.8%,特异度为73.7%。结论血清CIRP与脓毒性休克患者病情严重程度及预后密切相关,为28 d死亡的独立危险因素,可作为评价脓毒性休克患者预后的较好指标。     

幽门螺杆菌热休克蛋白的研究进展

目前幽门螺杆菌（ｈｅｌｉｃｏｂａｃｔｅｒｐｙｌｏｒｉ,Ｈｐ）作为慢性胃炎和消化性溃疡的最主要病因已经得到了国际医学界的首肯。近来的研究还证实幽门螺杆菌感染与胃腺癌和胃淋巴瘤的发生密切相关〔１〕。１９９４年世界卫生组织已将其列为第一类生物致癌因子。Ｈｐ可能是最常见的人类慢性细菌性感染的病原菌,它的感染十分普遍,并且感染率随年龄增加〔２〕。在发达国家,人群的Ｈｐ感染率为２５～５０％,多数人在青年期感染。而在发展中国家,７０～９０％的人口为Ｈｐ感染者,而且几乎全部于１０岁前已感染。〔３〕。由于Ｈｐ在胃…     

冷环境对运动员身体功能的影响

目的以生理生化理论从体温调节、代谢、损伤及冷适应等方面分析冷环境对运动员身体功能的影响。方法检索冷环境对运动员身体功能影响的文献，并进行相关信息的分析。结果人体处于冷环境中，会加大能量的消耗，从而出现体温下降、代谢、呼吸和循环功能障碍。可引起肢端末梢血管和皮肤血管的收缩，心率加快，氧耗量增加。冷环境中运动容易造戍运动损伤，同时暴露的身体还容易造成冻伤。充分的准备活动、合适的服装及呼吸的方法可防止冷环境中的运动损伤。结论在冷环境中进行运动训练或比赛会使运动员机体代谢、运动能力等方面受到影响。进行适当预防措施，可减少冷环境对运动员身体功能的不良影响。     

热休克蛋白在动脉粥样硬化中作用的研究进展

动脉粥样硬化的发生涉及一系列不同性质的细胞毒性刺激因素。心血管系统细胞受到外界刺激后 ,可通过产生应激蛋白 (热休克蛋白 )来应对外界刺激。许多研究表明热休克蛋白 ,尤其是HSP6 0和HSP70与动脉粥样硬化相关。HSP6 0和HSP70在动脉粥样硬化损伤部位的表达明显增高。热休克蛋白在动脉粥样硬化中的作用目前尚不明了 ,目前研究认为 ,HSP70可能发挥细胞保护作用 ,而HSP6 0可能作为自身抗原 ,同时引起细胞免疫和体液免疫反应。现简单总结目前关于热休克蛋白在动脉粥样硬化中作用的研究 ,以及亟待解决的问题。     

Claudin蛋白与肿瘤关系的研究进展

正常机体上皮组织细胞间存在着紧密连接（tight junction,TJ）复合物,位于复合物最顶端的就是TJ。TJ具有细胞黏附、维持细胞极性和通透性及辅助传递调节细胞增殖、分化信号等作用,对维持上皮组织细胞正常的结构及功能极为重要。Claudin蛋白是TJ的主要成分,参与维持TJ的各种功能,其表达异常与多种肿瘤密切相关。本文就Claudin蛋白与肿瘤关系的研究进展作一综述。     

热休克蛋白与炎症性肠病

<正>炎症性肠病(IBD)是一种肠道慢性复发性炎症,迄今病因和机制尚不明确,临床变化多,复发率高。既往研究多集中于潜在的特异性黏膜免疫功能失调,以及相关的黏膜细胞群和细胞因子在黏膜损害的病理方面,有关肠黏膜保护和     

热休克蛋白与肿瘤细胞耐药

热休克蛋白(HSP)是在热应激和有害的理化因素作用下,细胞应激产生的一组高度保守性的蛋白质,具有广泛的生物学功能。近年来研究表明,HSP与肿瘤细胞耐药关系密切,已成为肿瘤耐药研究的一个新靶点。本文综述HSP参与肿瘤耐药的机制及克服对策。     

热休克蛋白70与心肌保护的研究进展

热休克蛋白70(HSP70)作为一种重要的应激蛋白,在抗心肌缺血中发挥着重要作用。近年来实施心肌保护方面的研究多注重于调动心脏内源性的保护机制,其中HSP70已成为新近较受重视的“内源性”保护途径之一。现就其特性及其在心血管疾病中的应用进展作一综述。     

热休克蛋白70与类风湿关节炎的关系研究进展

热休克蛋白70是一种在应激情况下产生的对机体起保护作用的非常保守的蛋白。在类风湿关节炎中,热休克蛋白70的产生可降低致炎症因子水平,升高抗炎因子水平,对关节炎起抑制作用。该文对其与类风湿关节炎的关系进展综述如下。     

热休克蛋白与心血管疾病

在应激状态下，各种有机体都有其共同的分子反应。即正常基因表达的抑制和一组特殊基因-熟休克蛋白基因的激活和表达，并导致热休克蛋白(heat shock protein,HSP)的大量产生。近来研究发现。HSP与心血管疾病关系密切，可保护缺血再灌注损伤的心肌细胞；与动脉硬化的发病机制有关；且是血管应激反应的重要分子等。但热休克蛋白的生物学功能是多样的。利弊共存，而他更多的生物学潜在功能需进一步研究。     

热休克蛋白与肿瘤免疫

生物细胞在受热或其它理化因素（如病毒感染、缺氧、重金属离子、紫外线照射等）的作用下，可以启动热休克蛋白基因。选择性合成一组高度保守性的蛋白质——热休克蛋白（heat shock proteins，HSPs），又称为应激蛋白（stress protein）。HSP通过与具有不同功能的多种蛋白质在细胞中形成复合体而参与有关蛋白的折叠、装配、细胞内运输及蛋白质降解等过程。调节这些蛋白的活性和功能，而自身并不参与大分子蛋白的组成，故称为“分子伴侣（chaperone）”。HSPs在免疫应答中的作用引起了人们的广泛关注。本文就HSPs与肿瘤的关系研究进展做一综述。