荧光光谱法研究安非他酮与人血清白蛋白的相互作用

目的 研究安非他酮与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)的相互作用。方法 通过荧光光谱法研究安非他酮对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱的影响。由Stern-Volmer方程确定安非他酮对HSA的荧光猝灭机制,双对数方程确定反应结合位点和结合常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果 荧光猝灭光谱显示,安非他酮对HSA有猝灭作用,在17 ℃和37 ℃时的猝灭速率常数分别为5.714 8×10³和3.126 1×10³ L·mol^-1·s^-1,反应前后的焓变和熵变均<0,结合点数为1。结论 安非他酮对HSA的猝灭过程为静态猝灭,二者间的结合力主要为氢键和范德华力。     

左氧氟沙星与小牛胸腺DNA相互作用的荧光光谱法研究

采用荧光光谱法研究了左氧氟沙星和小牛胸腺DNA之间的相互作用.以Stern-Volmer方程、双倒数曲线及Scatchard方程等方法处理实验数据,并通过用紫外光谱、离子强度的影响、单双链DNA作用比较和Ⅰ-猝灭等条件,研究了左氧氟沙星与DNA间的相互作用模式.结果表明,小牛胸腺DNA对左氧氟沙星的荧光具有强烈的猝灭作用,作用常数为5.23×103 L·mol-1,结合位点数为2.6,两者之间可能是一种沟槽作用模式.     

荧光光谱法研究左氧氟沙星与酪蛋白的相互作用

目的:研究左氧氟沙星与酪蛋白的相互作用,为制备以酪蛋白为载体的左氧氟沙星新型药物传输系统提供依据。方法:应用荧光光谱技术研究了各组分的荧光发射光谱;并且在不同温度下(25℃、30℃)进行了2组分相互作用的猝灭试验,计算得到相关热力学参数和结合常数等。结果:左氧氟沙星对酪蛋白的内源性荧光有较强的猝灭作用;推断猝灭机制为静态猝灭;计算得到静态猝灭结合常数为2.83×104L·mol-1(25℃)和2.17×104L·mol-1(30℃),平均结合位点数为1.38。结论:左氧氟沙星与酪蛋白2种分子以接近1∶1的比例,通过氢键和范德华力发生相互作用;本研究为制备以酪蛋白为载体的左氧氟沙星传输系统提供了药载比等相关信息。     

荧光光谱法研究顺铂对表柔比星与人血白蛋白结合作用的影响

目的研究顺铂对表柔比星与人血清白蛋白(HSA)结合作用的影响。方法通过荧光光谱法研究顺铂和表柔比星对HSA的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果荧光猝灭光谱显示,顺铂和表柔比星与HSA都有荧光猝灭作用。顺铂、表柔比星对HSA的猝灭过程为静态猝灭。表柔比星与HSA的结合点数为1,主要作用力为疏水作用力。顺铂不影响表柔比星对HSA的内源荧光猝灭作用,但能增加表柔比星与HSA的结合常数(KA)。结论顺铂不影响表柔比星的血药浓度,但能增加表柔比星与HSA的结合力。     

咪达唑仑与人血清白蛋白结合的荧光光谱研究

目的:研究咪达唑仑与人血清白蛋白(HSA)的结合作用。方法:分析咪达唑仑与HSA结合的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱(激发波长和发射波长的间距(Δλ)分别为15nm和60nm);由Stern-Volmer方程确定咪达唑仑对HSA17℃和37℃时的荧光猝灭速率常数(Kq)及机制,Lineweaver-Burk双对数方程确定17℃和37℃时猝灭反应结合常数(KA)和结合位点数(n);根据反应前后的焓变ΔH和熵变ΔS的相对大小判断咪达唑仑与HSA之间的主要作用力类型。结果:荧光猝灭光谱显示咪达唑仑与HSA有荧光猝灭作用,Δλ=15nm波长的同步荧光光谱显示咪达唑仑对酪氨酸残基发生作用,未对色氨酸残基发生作用;在17℃和37℃时的Kq分别为5.0246×1011和4.757×1011L·mol-1·s-1;17℃和37℃时猝灭反应KA和n分别为2.1717×104、8.7438×103mol·L-1,1.1895、1.0769个;反应前后的ΔH和ΔS均<0。结论:咪达唑仑对人血清白蛋白的猝灭过程为静态猝灭,咪达唑仑与HSA间的作用力主要为范德华力或者氢键作用力。     

阿司匹林与人血清白蛋白的相互作用研究

目的以光谱技术研究阿司匹林分子与人血清白蛋白(HSA)间结合作用机制。方法通过荧光光谱法确定阿司匹林对HSA的荧光猝灭机制。由Lineweaver-Burk双倒数作图法确定反应的解离常数。根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结合同步荧光技术考察阿司匹林对人血清白蛋白构象的影响。结果阿司匹林对HSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。在37℃和25℃时阿司匹林与HSA的解离常数分别为KD37=1.44×10-3mol.L-1,KD25=1.96×10-3mol.L-1。结合反应热力学参数为ΔH=-19.73kJ.mol-1,△G=-16.21kJ.mol-1,ΔS=-11.77kJ.mol-1。结论两者结合的主要作用力类型是范德华力。阿司匹林与白蛋白结合后使蛋白质构象发生变化。     

荧光光谱法研究肼黄与人血清白蛋白的结合性质

目的 研究肼黄与人血清白蛋白（HSA）间的结合性质。方法 采用荧光猝灭法对肼黄与人血清白蛋白间相互作用进行研究。结果 肼黄可以使HSA的内源荧光发生猝灭现象。肼黄与HSA相互作用的热力学参数计算结果为ΔG⁰<0、ΔH⁰<0、ΔS⁰>0。华法林的加入可使HSA-肼黄体系的荧光强度明显降低。结论 肼黄以形成HSA-肼黄复合物的静态猝灭机制与HSA发生相互作用。二者形成HSA-肼黄复合物的过程是自发进行的,疏水作用力和氢键在形成HSA-肼黄复合物的过程中发挥主要作用。肼黄在HSA上的结合位点是与华法林相同的siteⅠ位。     

西尼地平与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱法研究

本文采用荧光分光光度法研究了西尼地平与人血清白蛋白(HSA)间的相互作用。根据Stern-Volmer方程确定了西尼地平对人血清白蛋白的猝灭类型为静态猝灭。通过计算求得生理条件下(pH=7.4)西尼地平与HSA的结合常数为3.3×105,结合位点数为1.24。实验考察了pH及微量金属离子对药物与HSA相互作用的影响。最后根据热力学方法确定了该药物与人血清白蛋白之间的作用力类型为静电作用力。     

棉酚与人血清白蛋白相互作用及其分子模拟研究

摘 要 目的： 探讨棉酚与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法: 采用荧光光谱方法研究在生理条件下,棉酚与人血清白蛋白（HSA）的相互作用,并采用分子对接软件模拟棉酚与人血清白蛋相互作用。结果:棉酚与HSA的结合常数为2.390 6×10⁵ L·mol^-1 (293K) 和3.576 8×10³ L·mol^-1（303K）, 具有一个结合位点,结合反应的主要作用力为氢键和范德华力,结合位置更接近于人血清白蛋白的酪氨酸残基,分子模拟分析也证实此结果。结论: 棉酚对人血清白蛋白的荧光猝灭机制属于静态荧光猝灭。     

荧光光谱法研究昂丹司琼与人血清白蛋白的相互作用

目的利用荧光光谱法研究昂丹司琼(OND)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。方法采用荧光光谱法。结果在296K和310K时OND与HSA的结合常数分别为3.24×104L/mol,4.68×104L/mol,热力学参数ΔH为20.08kJ/mol。结论 OND对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,二者有一个结合位点,其作用力类型以疏水作用力为主。     

左氧氟沙星和氧氟沙星与清蛋白的结合位点及荧光淬灭分析

摘要目的研究左氧氟沙星和氧氟沙星与人血清清蛋白的结合作用。方法通过荧光光谱法分析左氧氟沙星和氧氟沙星对人血清清蛋白荧光淬灭光谱,同步荧光光谱,根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果在生理条件（pH＝7.4,37 ℃）下,根据Stem Volmer方程和荧光淬灭双倒数图,左氧氟沙星和氧氟沙星对人血清清蛋白淬灭类型为静态淬灭,左氧氟沙星对人血清清蛋白的结合常数K＝1.46×105 L&#8226;mol－1,结合位点n＝1.11,氧氟沙星对人血清清蛋白的结合常数K＝4.31×104 L&#8226;mol－1,结合位点n＝1.04,根据热力学方法确定作用力类型均为疏水作用力。结论与左氧氟沙星比较,氧氟沙星对人血清清蛋白的荧光淬灭减弱,结合常数和结合位点均变小,结合位置也有明显区别;这些数据给研究左氧氟沙星和氧氟沙星的药理作用和生物学效应,以及左氧氟沙星和氧氟沙星对蛋白质构象的影响等提供了重要信息。     

荧光光谱法分析米诺环素与人血清蛋白的相互作用

［摘要］目的研究不同温度下米诺环素与人血清蛋白（HSA）间的相互作用及其作用机制。方法通过荧光光谱法研究米诺环素对HSA的荧光猝灭光谱和同步荧光光谱,确定荧光猝灭的方式,并根据热力学方程讨论两者间主要的作用力类型。结果米诺环素对HSA荧光呈规律性猝灭,T＝299 K时,Ksv为3.29×104 L&#8226;mol-1,T＝310 K,时Ksv为3.53×104 L&#8226;mol-1。米诺环素使清蛋白的同步光谱中最大发射峰红移。 结论米诺环素对HAS的猝灭机制属于动态猝灭,两者之间的作用力以疏水作用力为主。     

Interaction of Citrinin with Human Serum Albumin

Citrinin (CIT) is a mycotoxin produced by several Aspergillus, Penicillium, and Monascus species. CIT occurs worldwide in different foods and drinks and causes health problems for humans and animals. Human serum albumin (HSA) is the most abundant plasma protein in human circulation. Albumin forms stable complexes with many drugs and xenobiotics; therefore, HSA commonly plays important role in the pharmacokinetics or toxicokinetics of numerous compounds. However, the interaction of CIT with HSA is poorly characterized yet. In this study, the complex formation of CIT with HSA was investigated using fluorescence spectroscopy and ultrafiltration techniques. For the deeper understanding of the interaction, thermodynamic, and molecular modeling studies were performed as well. Our results suggest that CIT forms stable complex with HSA (logK ~ 5.3) and its primary binding site is located in subdomain IIA (Sudlow’s Site I). In vitro cell experiments also recommend that CIT-HSA interaction may have biological relevance. Finally, the complex formations of CIT with bovine, porcine, and rat serum albumin were investigated, in order to test the potential species differences of CIT-albumin interactions.     

水杨酸和牛血清白蛋白的相互作用研究及共存铜离子的影响

采用荧光光谱技术研究了不同温度下水杨酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及铜离子对水杨酸-BSA体系的影响。结果表明, 水杨酸对BSA有荧光静态猝灭作用;铜离子存在时, 不改变水杨酸对BSA内源荧光的猝灭类型, 但使水杨酸与BSA的表观结合常数增大;由热力学数据可知水杨酸和BSA分子间以静电作用力为主, 铜离子的参与不改变水杨酸-BSA分子间作用的类型。     

荧光光谱法分析盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白的结合作用

目的研究不同温度下盐酸哌唑嗪与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用及其作用机制。方法荧光光谱法。结果荧光光谱法测定盐酸哌唑嗪与BSA在25℃和37℃反应的结合常数K均是2.0×104L.mol-1,结合位点数n分别为1.19,1.14,热力学参数为(37℃)ΔH=0,ΔG=-25.52kJ.mol-1,ΔS=0.082kJ.mol-1.K-1,盐酸哌唑嗪的加入影响了BSA的构象;依据Frster非辐射能量转移机制,得到盐酸哌唑嗪与BSA之间的结合距离和能量转移效率分别为r=4.69nm,E=0.078。结论盐酸哌唑嗪与BSA在实验浓度范围内形成了具有一定结构的复合物,且它们之间的作用力以静电作用力为主。     

加替沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

目的研究不同酸度条件下, 加替沙星与牛血清白蛋白之间的相互作用.方法采用荧光光谱和紫外光谱法进行研究.结果运用荧光猝灭双倒数图计算了在不同条件下二者的结合常数K, 根据Foster非辐射理论计算在正常生理条件下二者的结合距离r, 并通过热力学参数确定了二者的作用力类型.结论加替沙星与牛血清白蛋白之间有较强的相互作用, 以电荷作用力为主.     

荧光光谱法研究灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用

目的 采用荧光光谱法研究灯盏花素与牛血清白蛋白(BSA)在生理条件下(pH 7.4)的相互作用机制。 方法 固定BSA浓度,依次加入不同浓度的灯盏花素溶液,在激发波长为280 nm下,290~500 nm的波长范围内进行荧光猝灭光谱、同步荧光光谱扫描。 结果 灯盏花素对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭;在温度288 K和310 K时,二者的结合常数KA分别为8.295×10⁵和3.302×10⁵ L·mol^-1;二者的结合位点数n分别为1.239 3和1.177 0。由热力学参数焓变(ΔH=-31.080 kJ·mol^-1)小于零和熵变(ΔS=5.392 J·mol^-1·K^-1)大于零,确定灯盏花素与BSA之间的作用力类型为静电作用力;生成自由能变(ΔG)为负值,表明灯盏花素与BSA的作用过程是一个自发过程。此外,应用同步荧光光谱考察了灯盏花素对BSA构象的影响。 结论 经过荧光光谱分析,可以确定灯盏花素与白蛋白的作用机制,为其开发成治疗心血管疾病新药提供理论依据。