热休克蛋白的生物学功能研究进展

生物体在应激状态下 ,关闭正常基因的表达 ,启动一种特殊的基因 ,产生一组特殊的蛋白质热休克蛋白 ,使机体抵御不良的环境。近年来对其生物学功能的研究有了长足的进步 ,发现了许多新的生物学功能 ,本文对热休克蛋白的生物学功能进展作一综述。     

热休克蛋白的生物学功能研究进展

生物体在应激状态下，关闭正常基因的表达，启动一种特殊的基因，产生一组特殊的蛋白质－热休克蛋白，使机体抵御不良的环境。近年来对其生物学功能的研究有了长足的进步，发现了许多新的生物学功能，本文对热休克蛋白的生物学功能进展作一综述。     

热休克蛋白在男性不育中的研究进展

热休克蛋白是一类生物进化上高度保守的伴侣蛋白分子,具有多种生物学功能,包括作为分子伴侣、细胞保护、抗凋亡和免疫调节等。近年来研究发现,多种热休克蛋白参与精子发生、精子获能及受精等一系列活动,与男性生殖过程密切相关。因此,进一步研究热休克蛋白在男性不育中的具体机制及作用,可能为男性不育提供新的治疗途径。本文重点对热休克蛋白在男性不育中的研究进展作一综述。     

谷氨酰胺诱导热休克蛋白在感染性休克中的作用

热休克蛋白(heatshockproteins,HSPs)为一组高度保守的蛋白质,因其独特的生物学特性及功能,在生物体内广泛参与了多种复杂的功能活动,人们将其生物活性比喻为“瑞士军刀”[1]。已有研究证明HSPs对感染性休克动物具有保护作用,但是诱导热休克蛋白产生的因素多数对机体有害,体内外实验研究发现Gln能诱导动物的热休克反应,特异性增强起主要保护作用的HSP72和HSP27的表达,从而改善感染性休克动物的生存率。本文对应用Gln诱导体内HSPs表达,从而提高机体对感染性休克的防御作用及可能机制作一综述。1谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响Gln是…     

热休克蛋白与移植免疫

热休克蛋白又称为应激蛋白,其生物学作用广泛,主要发挥对细胞的保护作用,近来发现其在移植免疫中起重要作用.本文对热休克蛋白在移植免疫中的研究进展进行综述.     

热休克蛋白与移植免疫

热休克蛋白又称为应激蛋白,其生物学作用广泛,主要发挥对细胞的保护作用,近来发现其在移植免疫中起重要作用.本文对热休克蛋白在移植免疫中的研究进展进行综述.     

热休克蛋白对颅脑外伤的保护机理

颅脑外伤后除产生内源性脑损害因子外，还有保护因子的产生。热休克蛋白是机体对外来刺激诱导产生的一组应激蛋白，对细胞具有保护作用。本文对热休克蛋白生物学特性，颅脑外伤后热休克蛋白产生的机制以及对脑细胞的保护机理作一综述。     

热休克蛋白在乳腺癌发病机制及预后的意义

热休克蛋白与乳腺癌的生物学行为有密切关系,最近的研究发现可以利用热休克蛋白作为靶抗原进行免疫治疗。现就热休克蛋白在乳腺癌发病中的机制、预后及治疗中的应用作一综述。     

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热休克蛋白 (ｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎ ,ＨＳＰ)是一切生物细胞 ,包括原核细胞及真核细胞在受到热、病原体、理化有害因素等刺激后发生热休克反应 ,产生的一类生物进化上高度保守 ,由热休克基因所编码的蛋白质[1] 。目前认为除热应激以外许多其它应激因素 (缺血、缺氧、细胞因子、重金属离子、代谢产物、药物等 )也能诱导细胞产生热休克蛋白 ,这是一种以基因表达和调控方面变化为主的细胞应激反应(ｓｔｒｅｓｓｒｅｓｐｏｎｓｅ) ,因此准确地应称为应激蛋白 (ｓｔｒｅｓｓｐｒｏｔｅｉｎ)。1　ＨＳＰ的生物学特点、合成及其基因表…     

热休克蛋白在乳腺癌发病机制及预后的意义

热休克蛋白与乳腺癌的生物学行为有密切关系，最近的研究发现可以利用热休克蛋白作为靶抗原进行免疫治疗。现就热休克蛋白在乳腺癌发病中的机制、预后及治疗中的应用作一综述。     

热休克蛋白70与肝缺血再灌注

各种有机体在经受热应激及其它应激如缺血，缺氧等作用之后，都能诱异生成热休克蛋白，得较多的是热休克蛋白７０，因其在细胞应激后最显著。肝缺血再灌注为一常见的临床过程，与之有关的热休克蛋白的研究正受到关注。本文就其生物学特点，功能，在肝缺血再灌注时的表达及产生机理作一简要综述。     

热休克蛋白与移植物排斥反应

热休克反应(HSR)是机体在不利环境之下的一个共同反应,其产生热休克蛋白(HSPs).热休克蛋白是一组进化上高度保守的蛋白质,其编码基因也具有高度保守性.热休克蛋白的表达既参与细胞的正常生理过程,又是细胞对外环境变化或刺激所作出的应答或防御反应.可以减轻离体器官的缺血再灌注损伤,HSPs在移植免疫中起重要作用.     

热休克蛋白对急性肺损伤的保护作用

应用热应激、药物或基因转移等方法诱导或增加热休克蛋白表达可保护急性肺损伤。本文综述了热休克蛋白对急性肺损伤的保护作用及其保护机制。     

热休克蛋白对急性肺损伤的保护作用

应用热应激、药物或基因转移等方法诱导或增加热休克蛋白表达可保护急性肺损伤。本文综述了热休克蛋白对急性肺损伤的保护作用及其保护机制。     

热休克蛋白及其生物学功能(文献综述)

热休克蛋白 (HSP)是一组糖蛋白 ,作为分子伴侣参入蛋白质的合成、折叠、装配、运输和降解等过程 ,具有多种生物学作用。本文着重对HSP的一般概念、相关机制及其主要功能进展作一综述     

HSP70与肿瘤

1974年，Tissieres等证实高温引起的果蝇染色体蓬松是由于热休克激发染色体内基因转录合成特异性的蛋白，即热应激蛋白（又称热休克蛋白）引起的。热休克蛋白（Heat Shock Protein，HSP）按分子量大小分为以下几个家族：小分子HSP（相对分子质量为22～32ku）、HSP60、HSP70、HSP90、HSP100和泛素（相对分子质量为7～8ku），其中最重要、诱导后表达量最大的是HSP70家族。HSP70是热休克蛋白家族中最重要的成员之一，它具有“分子伴侣”功能，参与蛋白质合成、加工、折叠、转运等过程。它在肿瘤细胞特别是在恶性肿瘤细胞中常有高水平表达，可以通过基因调解以及免疫应答来发挥抗肿瘤细胞凋亡作用。而热化疗是治疗肿瘤的一种重要方法，其优点明显，     

热休克蛋白及其生物学功能（文献综述）

热休克蛋白(HSP)是一组糖蛋白，作为分子伴侣参入蛋白质的合成、折叠、装配、运输和降解等过程，具有多种生物学作用。本文着重对HSP的一般概念、相关机制及其主要功能进展作一综述。     

HSP70生物学特性及在原发性肝癌中的表达意义

1962年Ritossa在制备果蝇唾液腺细胞染色体的过程中,因疏忽而调高孵箱温度,结果从25℃至30℃的环境变化中观察到特异的染色体松解现象,提示某些位点转录活性增加,称之为热休克反应(heat shock response)。1974年Tissieres用放射自显影证实热休克反应中转录合成一组特殊蛋白质,命名为热休克蛋白(hot shock proteins,HSPs)。1993年Udono等研究发现肿瘤组织来源的HSP70具有抗肿瘤特异性免疫机能后,其生物学功能和免疫治疗前景得到更为广泛的关注,并取得了重要研究进展〔1,2〕。HSP70在原发性肝癌中表达及作用的研究亦方兴未艾,现就此综述…     

HSP70-多肽复合物疫苗研究进展

生物细胞在受热或其它理化因素（如病毒感染、缺氧、重金属离子、紫外线照射等）的作用下,可以启动热休克蛋白基因,选择性合成1组高度保守性的蛋白质一热休克蛋白（heat shock proteins,HSPs）,又称为应激蛋白（stress protein）。HSP通过与具有不同功能的多种蛋白质．在细胞中形成复合体而参与有关蛋白的折叠、装配、细胞内运输及蛋白质降解等过程。HSPs调节这些蛋白的活性和功能．而自身并不参与大分子蛋白的组成,故称为“分子伴侣（chaperone）”。     

热休克蛋白70对离体大鼠供心的保护作用

目前,心脏移植仍然是治疗终末期心脏病的有效方法,因此,对供心的保护一直受到临床的关注.热休克蛋白(HSP)是一组由热休克基因所编码合成的高度保守的、伴随细胞的蛋白,所有的细胞都能在应激情况下产生HSP,其能对抗严重的应激损伤.研究发现,在多种因素~([1])刺激下均可产生HSP.