热休克蛋白与凋亡

热休克蛋白是生物体受高温等刺激产生的一组应激蛋白，具有维持机体自身稳定的生物学功能，细胞凋亡是一种自主性的细胞主动死亡，与组织自稳机制有关。本文主要综述二者有关概念并初步探讨热休克蛋白与凋亡的关系及意义。     

生物热休克蛋白70与肿瘤细胞凋亡的研究进展

热休克蛋白是生物体受到高温刺激产生的一组应激蛋白，具有维持机体自身稳定的生物学功能。细胞凋亡是一种自主性的细胞主动死亡，与组织自稳机制有关。本文主要综述二者有关概念并初步探讨热休克蛋白与凋亡的关系及意义。     

热休克蛋白基因启动子报告基因技术评估环境污染物毒性作用的研究进展

热休克蛋白是细胞受应激原（高温、重金属和化学毒物等）刺激后诱导产生的一种应激蛋白,在进化上高度保守并具有多种与应激相关的生物学功能。报告基因是一种编码某种易于检测的蛋白质或酶的基因,通过它的表达产物来标定目的基因的表达调控。由于报告基因技术和应激基因调控的报告基因细胞系统的构建日趋成熟,热休克蛋白基因启动子调控的报告基因检测技术在医疗卫生领域的应用也越来越广泛,本文主要综述其在环境污染物毒性评估中的研究现状与进展。     

热休克蛋白在肿瘤防治中的作用

热休克蛋白（heat shock proteins,HSPs）是热应激时机体所表现出以防御性为特征的新合成或合成增多的一组蛋白,具有“分子伴侣”和热防御功能,参与调节细胞凋亡和抗氧化等作用,与肿瘤的关系十分密切。本文就HSPs在肿瘤防治中的作用进行综述。     

HSP70与恶性肿瘤关系的研究进展

热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)又称应激蛋白(stress protein,sp),是生物体细胞在热诱导下合成的一组具有高度保守性的蛋白质[1]。近年来,HSPs被发现与恶性肿瘤的发生、发展、复发及预后关系密切。     

HSP27在头颈鳞癌中的研究进展

HSP27是小分子量热休克蛋白(small heat stress proteirs,sHSP)家族中的重要一员,其重要的生物学功能是保护细胞免受各种应激因素的损伤.此外,HSP27也可参与细胞的增殖、分化及细胞凋亡的信号转导通路调节等.近年来,HSP27与临床疾病尤其是与肿瘤的关系日益受到重视,本文就HSP27在头颈鳞癌中的研究进展作一综述.     

细胞外HSP70与肿瘤的研究现状

目的：探讨细胞外热休克蛋白70（heatshock protein 70。HSP70）的释放、功能、免疫学机制以及在肿瘤免疫治疗中的应用。方法：应用Medline、PubMed及CNKI期刊全文数据库检索系统．以“细胞外热休克蛋白70的释放、肿瘤免疫、应用”为关键词,检索2002—2013年的相关文献。纳入标准：1）细胞外热休克蛋白的功能;2）细胞外热休克蛋白的释放机制;3）细胞外热休克蛋白与肿瘤免疫。根据纳入标准符合分析的文献28篇。结果：HSP70不仅在细胞内发挥重要的作用,还可以通过其特有机制释放到细胞外。细胞外HSP70有重要的生物学功能．存在于细胞外的HSP70能够发挥抗肿瘤免疫作用。应用细胞外HSP70／HSP70-PCs制成特异性抗肿瘤疫苗,为肿瘤的治疗提供新的思路。结论：细胞外HSP70的肿瘤免疫作用及在肿瘤疫苗方面的应用,将有望成为肿瘤治疗的新方法。     

热休克蛋白70在胃癌中的研究进展

胃癌在我国癌症发病率排行中仅次于肺癌,居于第2位,是消化系统中最常见的恶性肿瘤。热休克蛋白70(Hsp70)是热休克蛋白(HSPs)家族中最保守且最为重要的一族,具有分子伴侣、参与肿瘤免疫、参与细胞的增殖和凋亡调控、提高细胞的应激耐受性的生物学功能。研究发现,Hsp70可促进胃癌细胞的增殖,增强胃癌细胞的侵袭和迁移能力,与胃癌的发生发展密切相关。该文作者就Hsp70与胃癌的相关研究进展进行了综述。     

热休克蛋白70与肿瘤细胞凋亡

热休克蛋白70(Heat shock protein 70，HSP70)是热休克蛋白家族中重要成员之一。它作为“分子伴侣”，在细胞生长过程中与许多促凋亡和抗凋亡分子相互作用，调节其靶蛋白的活性和功能，因此与细胞凋亡有着密切联系。本文仅就HSP70与肿瘤细胞凋亡相关性的最新研究进展作一综述。     

肿瘤疫苗热休克蛋白-多肽复合物(HSP-PCs)的临床应用研究进展

热休克蛋白（heat shock proteins,HSPs）又称应激蛋白（stress protein,SP）,是机体细胞在一些应激原如环境高温、氧化应激、感染、创伤、缺氧等条件诱导下,激活HSP基因,高效表达的一组蛋白质,广泛存在于自然界原核、真核细胞中参与细胞的损伤与修复。其所具备的一系列免疫学功能如伴侣抗原肽、提成和加工处理抗原肽及激活抗原提成细胞（antigen presentingcells,APCs）等,使其在肿瘤免疫应答过程中可充     

热休克蛋白70-多肽复合物在肿瘤免疫领域的研究进展

热休克蛋白(Heat Shock Proteins，HSPs)是一组广泛存在于细胞内的可溶性蛋白，在应激(如热休克、高温、感染、缺氧、氧化应激、异常代谢物积聚等)条件下高效表达。主要参与胞内新生肽的结合、折叠、装配、降解与跨膜转运，在维持细胞的正常结构和功能方面起着重要作用。根据其分子量的大小分为4个家族，即HSP90(83～90kD)家族、HSP70(66～78kD)家族、HSP60家族及小HSP家族。此外还有分子量为100～110kD而特性不同于上述家族的大分子HSP。     

热休克蛋白90与肿瘤

热休克蛋白９０（ＨＳＰ９０）是一种非常重要的应激蛋白，作为分子伴侣参与蛋白质的折叠，运输等过程。在肿瘤细胞中ＨＳＰ９０表达异常，ＨＳＰ９０能与许多癌基因，抑癌基因产物结合，产与肿瘤细胞的细胞周期调控，肿瘤免疫以及肿瘤细胞的发生发展有着密切关系，本文仅就ＨＳＰ９０与肿瘤的关系作一综述。     

热休克蛋白70的结构及其生物学功能研究的新进展

热休克蛋白是一组较为保守的蛋白,是细胞抵御恶劣环境的主要蛋白之一.近来对其结构及功能的研究有了长足的进步,发现了许多新的功能如热休克蛋白在分子伴侣、肿瘤抗原的提呈及肿瘤细胞的抗凋亡等.本文就热休克蛋白70的结构及其生物学功能上的新进展作一概述,     

alpha B-crystallin与肿瘤的研究进展

alpha B-crystallin属于小热休克蛋白家族,具有分子伴侣作用,能够帮助未折叠蛋白正确折叠,防止变性蛋白质聚集,保持DNA的稳定,从而维持细胞的正常结构和功能。此外,alpha B-crystallin还与细胞凋亡的关系密切,能通过多种     

热休克蛋白强化乙型肝炎免疫的基础及展望

本文简要介绍了热休克蛋白的发现，结构，功能，强化诱导肿瘤及感染免疫的分子机制，以及利用这些免疫特性，将来在防治肿瘤及慢性乙型肝炎上，研制热休克蛋白疫苗进行了综述及展望。     

榄香烯或／和热休克对肿瘤细胞凋亡的影响

为了进一步研究榄香烯的抗癌和诱导肿瘤主动免疫效应及其分子机制 ,我们设想它可能与榄香烯作为一种应激原(stressor)诱导肿瘤细胞产生热休克蛋白 (heatshockprotein ,HSP)及HSP -肿瘤肽之间有一定的关系。因此我们对小鼠H2 2腹水型肝癌细胞和L6 15白血病细胞进行不同浓度的榄香烯 (elemene)或 /和不同时间的热休克 (4 2℃ )处理 ,用光镜和透射电镜观察其对形态结构变化的影响 ,并分别采用直接免疫荧光法流式细胞术检测肿瘤细胞凋亡百分率。结果表明 ,不同浓度的榄香烯和不同温度、不同时间的热休克处理对肿瘤细胞的形态、结构的影响不…     

热休克或榄香烯或新城鸡瘟病毒处理的K562,Hela,HCa-F细胞与凋亡关系的初步观察

细胞受各种理化、生物性因素(应激原)刺激时的共同反应是诱导热休克蛋白(HSP)的合成.HSP具有进化上的高度保守性,细微的环境变化即可快速诱导HSP的合成,但HSP的合成在体内、外或在不同种属和不同组织的细胞中的调控机制并不相同.近年来发现HSP还与细胞凋亡有关.本文观察了K562,Hela,HCa-F细胞在热休克、榄香烯、新城鸡瘟病毒处理下的凋亡情况,为进一步研究HSP-肽打下基础.     

热休克蛋白70与肿瘤细胞凋亡

热休克蛋白70(Heat shock protein 70,HSP70)是热休克蛋白家族中重要成员之一.它作为"分子伴侣",在细胞生长过程中与许多促凋亡和抗凋亡分子相互作用,调节其靶蛋白的活性和功能,因此与细胞凋亡有着密切联系.本文仅就HSP70与肿瘤细胞凋亡相关性的最新研究进展作一综述.     

热休克蛋白70与肿瘤

热休克蛋白７０（ＨＳＰ７０）是一组重要应激蛋白。在肿瘤细胞中表达异常,能与癌基因、抑癌基因产生结合,并与肿瘤细胞的细胞周期调控、增殖、凋亡、分化、多药耐药、肿瘤免疫以及肿瘤细胞的发生发展密切相关。