铜绿假单胞菌YfiB蛋白的生物信息学分析

目的采用多种生物预测软件分析铜绿假单胞菌YfiB蛋白及其编码基因结构和生物学功能。方法由NCBI数据库获取YfiB蛋白的基因组信息,经ORF Finger软件预测基因ORF区;ProtParam、SOSUI、ExPASy-ProtScale、SignalP 4.1 Server和TargetP-2.0 Server软件分析YfiB蛋白理化性质、亲疏水性和信号肽;TMHMM Server v.2.0、NetPhos 3.1 Server、BLAST软件对跨膜区域、磷酸化位点和保守结构域分析;采用SOPMA、COILS、SWISS-MODEL、ABCpred、SYFPEITHI和STRING预测软件分析YfiB蛋白结构、抗原表位及相互作用蛋白。结果 YfiB基因序列长507 bp,存在3个开放阅读框架,编码168个氨基酸。YfiB蛋白分子式为C_(802)H_(1311)N_(241)O_(245)S_5,相对分子质量为18.41×10~3,脂族指数92.38,PI为7.89,为不稳定亲水性蛋白。含有1个信号肽,14个磷酸化修饰位点,无跨膜区域。二级结构中占比较高的是无规则卷曲和α-螺旋,分别为42.26%和33.93%。预测YfiB蛋白含有8个B细胞表位、12个限制性CTL表位和6个限制性Th表位,10种蛋白可能与其相互作用。结论生物信息学方法预测YfiB蛋白存在多个B、T细胞表位,可为铜绿假单胞菌YfiBNR信号系统促进相关生物膜形成的功能机制研究提供参考。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、E细胞优势抗原表位的预测北大核心CSCD

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为Cm/H1674 N298 O310S4,pl值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数一0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。     

阪崎克罗诺杆菌OmpX蛋白的生物信息学分析

目的采用生物信息学方法分析阪崎克罗诺杆菌(Cronobacter sakazakii)OmpX蛋白的结构和功能。方法利用NCBI数据库查询阪崎克罗诺杆菌OmpX基因的基因序列(GenID:29458415),采用protparam软件分析OmpX蛋白的理化性质,利用SOPMA软件预测OmpX蛋白的二级结构,采用KolaskarTongaokar法预测B细胞抗原表位,运用SYFPEITHI预测T细胞抗原表位。结果阪崎克罗诺杆菌OmpX基因核酸序列长度为513 bp,其编码的蛋白由170个氨基酸组成,分子式为C_(810)H_(1220)N_(214)O_(258)S_5,相对分子质量为18.24 418×10~3,理论等电点为4.84;该蛋白质含有5个亲水性较高区域,1个跨膜区,100%存在于外膜上,可能为一种特异性外膜受体蛋白;该蛋白含有1个信号肽,25个磷酸化位点,5个免疫抗原簇,4个优势B细胞表位,5个HLA-A*0201限制性CTL细胞表位,6个HLA-DRB1*0401限制性Th细胞表位;二级结构中,α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲结构的含量分别为17.65%、28.24%、5.88%和48.24%。结论阪崎克罗诺杆菌OmpX蛋白含有多个抗原表位,具有良好的免疫原性,可作为潜在抗原用于阪崎克罗诺杆菌疫苗的研制。     

刚地弓形虫抑制蛋白主要特性分析与抗原表位预测

目的用生物信息学方法分析刚地弓形虫抑制蛋白(T.gondii profilin,TgPRF)的主要特性与抗原表位,筛选该蛋白的T/B细胞联合抗原表位。方法利用NCBI上的ORF finder、ProtParam、SignalP、TMHMM、MotifScan、WoLF PSORT、PSORTⅡ、SOPMA、Bcepred、SYFPEITHI、NetCTL等生物信息学在线分析程序,结合Gene Runner和DNAMAN等生物信息学软件,分析并预测TgPRF蛋白的开放阅读框、理化性质、信号肽、跨膜区、翻译后修饰位点、亚细胞定位、二级结构、表面可及性、可塑性、亲(疏)水性及T/B细胞抗原表位。结果 TgPRF基因的开放式阅读框为492个碱基的核苷酸序列。TgPRF蛋白由163个氨基酸组成,相对分子质量为17 555.2,分子式为C_(764)H~(1160)N_(204)O_(258)S_7,等电点为4.40,有4个表面可及性参数≥1.9的区域、5个亲水性参数得分≥1.9的区域、3个柔韧性参数得分≥2的区域、10个翻译后修饰位点、8个潜在B细胞抗原表位和3个T/B细胞联合表位。结论 TgPRF蛋白有多个优势抗原表位,为后续弓形虫免疫保护性的研究提供理论指导。     

刚地弓形虫钙依赖性蛋白激酶2B的生物信息学分析

目的对刚地弓形虫钙依赖性蛋白激酶2B(TgCDPK2B)进行生物信息学分析,预测其免疫原性及其功能。方法利用生物信息学在线预测软件ProtParam、SOSUI、ProtScale、TMHMM、SignalP-4.1、Targetp1.1Server、SOPMA、MotifScan、SWISS-MODEL、SYFPEITHI等分析预测TgCDPK2B蛋白的理化性质、可溶性、亲疏水性、跨膜结构域、信号肽、亚细胞定位、二级结构、蛋白翻译后修饰位点,以及三级结构、可溶性、柔韧性、表面可及性、B细胞和T细胞抗原表位等。结果 CDPK2B蛋白含有604个氨基酸,分子式为C2965H4633N823O890S23,相对分子质量(Mr)为66.78676×103,理论等电点为6.40,不稳定指数为31.70,脂溶性指数为77.43,平均疏水性系数为-0.440 562,属于亲水性蛋白。TgCDPK2B蛋白无信号肽和跨膜区,在该蛋白的二级结构中,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲所占比例分别为38.58%、15.4%、11.42%和34.60%;TgCDPK2B蛋白含有11个亲水性和11个柔韧性参数2.0的区域,28个表面可及性1.9的区域,8个暴露表面得分2.3的区域。TgCDPK2B蛋白共有4种翻译后修饰位点,33个B细胞抗原表位,13个CTL细胞抗原表位,34个Th细胞抗原表位。结论生物信息学预测TgCDPK2B为可溶性蛋白,含有多个B、T细胞抗原表位,可作为弓形虫疫苗抗原候选。     

刚地弓形虫动力蛋白轻链8a的生物信息学分析

目的通过生物信息学在线程序及软件分析弓形虫动力蛋白轻链8a(TgDLC8a),预测其结构、免疫原性及抗原性。方法利用生物信息学在线软件ProtParam、SOSUI、ProtScale、TMHMM Server v.2.0、SignalP-5.0、TargetP1.1、Coils、SOPMA、NetPhos 3.1Server、SWISS-MODEL、SYFPEITHI及DNAMAN软件、DNAStar软件等分析预测TgDLC8a蛋白的理化性质、亲疏水性、跨膜结构域、信号肽、亚细胞定位、可溶性、柔韧性、表面可及性、二级结构、蛋白翻译后修饰位点、三级结构及B细胞和T细胞抗原表位。结果 TgDLC8a蛋白含有138个氨基酸,分子式为C723H1128N192O195S11,相对分子质量为15.928 74×10~3,理论等电点为8.69,半衰期为30h,不稳定系数为37.09,脂溶性指数为88.33,总平均亲水性系数为0.025,属于疏水性蛋白;该蛋白有跨膜结构域,无信号肽切割位点,亚细胞定位预测可能是分泌蛋白;二级结构中α螺旋和β折叠分别占41.30%和23.91%,β转角和无规则卷曲分别占5.80%和28.99%;三级结构以二聚体的形式存在。该蛋白含有7个磷酸化修饰位点,其中4个丝氨酸磷酸化位点,2个苏氨酸磷酸化位点,1个酪氨酸磷酸化位点;含有7个B细胞抗原表位,7个CTL细胞抗原表位,11个Th细胞抗原表位。结论生物信息学预测TgDLC8a蛋白具有多个潜在的B细胞抗原表位及CTL细胞和Th细胞抗原表位,具有免疫原性和抗原性,可作为为抗弓形虫病疫苗候选蛋白。     

艰难梭菌TPI蛋白的生物信息学分析

目的 利用生物信息学方法对艰难梭菌TPI蛋白的结构和功能进行分析并预测其优势B细胞以及T细胞抗原表位。方法 在NCBI数据库获取TPI蛋白的氨基酸序列;使用ProtParam软件分析蛋白的理化性质;通过Signal 6.0 Sercer和TMHMM 2.0 Sercer软件预测蛋白的信号肽及跨膜区;采用SOMPA和SWISS-MODEL软件分析蛋白的二级结构和三级结构;利用软件ABCpred、IEDB和SYFPEITHI预测TPI蛋白的优势T、B细胞表位。结果 TPI蛋白由247个氨基酸组成,理论pI值5.05;归类于稳定蛋白质,属于亲水性蛋白;不含信号肽序列及跨膜结构域;蛋白的二级结构中α螺旋占52.63%,延伸链占15.38%,β-转角占7.69%,无规卷曲占24.29%;预测该蛋白含有多个优势B细胞及T细胞表位。结论 通过生物学信息的方法预测艰难梭菌TPI蛋白含有多个潜在的B细胞及T细胞抗原表位,为艰难梭菌感染的血清学诊断和亚单位疫苗的研制提供了理论基础。     

口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白T细胞、B细胞优势抗原表位的预测

目的获得口蹄疫病毒O/Ind2001株VP1蛋白的抗原信息。方法采用生物信息学方法预测VP1蛋白二级结构及其T、B淋巴细胞优势抗原表位。从GenBank中获取蛋白基因信息,通过DNAStar生物学软件、SOMPA预测蛋白质的二级结构及其理化性质;通过Phyre的同源建模服务器预测蛋白质三级结构;通过ABCpred、SYFPEITHI、IDBE等工具联合预测蛋白的T、B淋巴细胞的优势抗原表位。结果该蛋白由213个氨基酸组成,原子组成为C_(1048)H_(1674)N_(298)O_(310)S_4,pI值为9.32,不稳定系数为21.89,亲水系数-0.327,为稳定性亲水蛋白。其二级结构主要成分为无规则卷曲,约占47.42%,预测含有多个T、B淋巴细胞抗原表位。结论生物信息学方法预测口蹄疫O型Ind-2001毒株VP1蛋白为稳定性蛋白,含有T、B淋巴细胞抗原表位,可为其表位疫苗的研究提供参考。     

结核分枝杆菌Rv3407蛋白抗原表位的预测

目的预测结核分枝杆菌Rv3407的抗原表位。方法利用DNAStar软件包中Protean软件对Rv3407氨基酸序列进行分析,采用包括二级结构、亲水性、抗原性、表面可能性、柔韧性等多参数预测其二级结构及T细胞和B细胞抗原表位。结果 Rv3407蛋白具有丰富的二级结构和多处抗原指数较高的区段,潜在的B细胞抗原表位较少,可能位于11-26、28-43、50-61、66-74、76-99位氨基酸残基或其附近,这些区域基本上含有β转角结构,亲水性、表面可能性和柔韧性指数都较高。该蛋白潜在的T细胞抗原表位较多,可能位于2-12、22-26、34-37、40-44、56-60、75-79、86-93位氨基酸残基或其附近。结论结核分枝杆菌Rv3407是一个T细胞抗原表位占优势的蛋白抗原,B细胞抗原表位略少,预测结果为该蛋白抗原表位的进一步研究与应用奠定了基础。     

细粒棘球绦虫原头节抗原Eg-00512的生物信息学分析北大核心CSCD

目的分析细粒棘球绦虫原头节特异性抗原Eg-00512的生物信息学特征。方法通过NCBI数据库获取Eg-00512蛋白的氨基酸序列;使用ProtParam在线软件分析Eg-00512蛋白的理化性质;采用SOMPA在线软件分析蛋白的二级结构;使用IEDB在线软件预测Eg-00512蛋白的亲水性、柔韧性、表面可及性、β-转角;应用SWISS-MODEL在线服务器分析蛋白氨基酸序列并组合模板和Eg-00512蛋白的三级结构;B细胞表位采用在线软件IEDB及BcePred综合预测,T细胞表位采用在线预测软件SYFPEITHI分析确定。结果Eg-00512蛋白由1254个氨基酸组成,理论pI值6.15;归类于稳定蛋白质,属于亲水性蛋白。Eg-00512蛋白的二级结构中α螺旋占51.28%,延伸链占17.22%,β-转角占4.78%,无规卷曲占26.71%。Eg-00512蛋白B细胞表位数量各为8个;有13个CTL和14个Th细胞优势表位。结论生物信息学方法预测细粒棘球绦虫原头节含有多个优势B、T细胞抗原表位,为包虫病的诊断和疫苗的研究奠定了理论基础。     

羊口疮病毒E3L蛋白亚细胞定位及生物信息学分析北大核心CSCD

目的 克隆羊口疮病毒020基因,构建其重组真核表达质粒并转染HeLa细胞,分析020基因编码E3L蛋白的亚细胞定位,分析该蛋白生物信息学特征。方法 提取羊口疮病毒基因组,PCR扩增020基因并构建重组真核表达质粒,转染HeLa细胞,采用Western blot检测其在该细胞中的表达,免疫荧光法检测该蛋白的亚细胞定位。利用DNAstar软件分析不同毒株ORFV E3L氨基酸序列特点及其遗传演化关系;利用SOMPA软件分析其二级结构;利用SignalP4.0软件预测信号肽;利用TMHMM2.0软件预测跨膜结构;利用NetPhos 3.1预测磷酸化位点;利用NetNGlyc-1.0预测糖基化位点;应用IDEB和SYFPEITHI预测ORFV E3L蛋白的抗原表位。结果 成功克隆得到ORFV 020基因,全长549 bp,编码183个氨基酸;亚细胞定位显示该蛋白定位于细胞核和细胞质。生物信息学分析ORFV E3L蛋白α螺旋约占40.44%、β折叠约占5.46%、延伸链约占16.94%、无规则卷曲约占37.16%;该蛋白无信号肽和跨膜结构,可能存在15个磷酸化位点,7个N-糖基化位点,5个B细胞线性表位,2个CTL表位,3个Th细胞表位,3个B细胞和CTL联合表位,3个B细胞和Th细胞联合表位。结论 ORFV E3L蛋白定位于细胞核和细胞质,含有多个抗原表位,可能具有免疫原性。该蛋白高度保守,具有成为优势保护性抗原的潜力。为进一步揭示ORFV E3L蛋白的功能奠定基础,为ORFV诊断方法的建立及疫苗的研制提供了理论依据。     

多房棘球绦虫95抗原T-B联合表位分析

目的应用相关软件和在线网络分析Em95的蛋白二级结构,预测B细胞表位和T细胞表位的联合表位。方法采用DNAStar软件和在线网络IEDB、SYFPEITHI及Propred等对Em95的B细胞表位和T细胞表位进行预测,寻找B细胞和T细胞表位共同的区域。结果 Em95存在潜在的抗原表位,其中B细胞表位区域为10-19、43-48、52-59、78-82、92-100和110-115;分值高的T细胞表位区域为32-40、51-60、82-98、108-116和126-138。B细胞和T细胞共同的表位区域为52-59、92-98和110-115。结论运用生物信息学方法确定Em95的3个T-B细胞联合表位存在于5个T细胞抗原表位和6个B细胞抗原表位中存在区域,对进一步研究Em95的抗原性和研发优势表位疫苗具有重要意义。     

鸟分枝杆菌MAV2928基因编码蛋白的生物信息学分析

目的运用生物信息学方法分析鸟分枝杆菌PPE25-MAV蛋白的结构与功能。方法从NCBI数据库获取MAV2928基因编码蛋白氨基酸序列;使用protParam和PortScale工具分析该基因编码PPE25-MAV蛋白的理化性质以及亲疏水性;分别运用SignaIP 4.1 Server、TMHMM Server v.2.0和PSORT Prediction工具预测PPE25-MAV蛋白的信号肽、跨膜区、亚细胞定位;采用NetPhos 3.1 Servera预测磷酸化位点,采用NCBI-Conserved domains分析蛋白的保守域结构;采用SPOMA软件在线分析PPE25MAV蛋白二级结构,使用SWISS-MODEL建立三级结构模型。运用ABCpred软件和IEDB预测蛋白的B细胞抗原表位。结果MAV2928基因全长为1266 bp,编码蛋白PPE25-MAV含有421个氨基酸,为不稳定疏水蛋白,脂肪系数为72.66,无信号肽及跨膜区,定位于细胞质中。该蛋白含有52个磷酸位点,有1个保守域结构属于PPE超家族蛋白;二级结构以无规则卷曲为主,结构较松散。预测该蛋白含有7个B细胞优势抗原表位和24个Th细胞表位。结论PPE25-MAV蛋白含有多个磷酸化位点,参与细胞信号的转导,含有7个优势B细胞抗原表位,为该蛋白作为候选疫苗抗原提供了理论基础。     

结核分枝杆菌BfrB蛋白的生物信息学分析

目的应用生物信息学软件分析及预测结核分枝杆菌Rv3841基因编码蛋白BfrB的结构与功能。方法从NCBI数据库中获取Rv3841基因及其编码序列;利用ProtParam及ProtScale预测BfrB蛋白的理化性质及亲疏水性;应用SignalP 4.0及TMHMM分析BfrB蛋白的信号肽及跨膜区;应用SOPMA及SWISS MODEL工具分析蛋白的二级结构,建立三级结构模型;利用Bepired1.0、ABCpred及SYFPEITHI、NetMHCIIpan预测蛋白的细胞表位,寻找最佳B细胞与T细胞抗原表位。结果 Rv3841编码的BfrB蛋白具有181个氨基酸残基,平均疏水系数为-0.277,为亲水性蛋白。BfrB蛋白无信号肽序列及跨膜区域,二级结构中α螺旋约占65.19%,β折叠6.63%,β折角4.97%,无规则卷曲23.2%。预测的B细胞、CTL细胞及Th细胞抗原表位分别为7、9、11个。结论生物信息学方法预测BfrB蛋白为亲水性蛋白,具有潜在的B、T细胞抗原表位,可作为研发新的结核病疫苗靶标。     

多房棘球蚴EM18基因片段的克隆与生物信息学预测

目的寻找EM18抗原表位。方法用逆转录PCR方法从多房棘球蚴的RNA扩增EM18基因片段,运用各软件对EM18的二级结构和表面特性、亲水性、理化性质、可及性、免疫原性和可塑性等方面进行分析,预测其抗原表位。经3DLigandsite服务器结构预测其编码的蛋白质的3D结构。结果 EM18存在潜在的抗原表位,B细胞表位区域:28-43、49-55、59-64、69-79、85-91、99-111、119-129、135-144。结论运用生物信息学方法确定EM18存在8个抗原表位,对进一步研究EM18的抗原性和研发优势表位疫苗具有重要的意义。     

刚地弓形虫苹果酸脱氢酶基因编码蛋白主要特性与抗原表位的生物信息学分析

目的 用生物信息学方法分析刚地弓形虫苹果酸脱氢酶(TgMDH)基因编码蛋白的结构与抗原表位,预测该蛋白的免疫原性。方法 利用蛋白分析专家系统(ExPASy)提供的ProtParam、SOSUI、TMPRED、HNN、MotifScan和NCBI上的ORF finder、SignalP、Bcepred等生物信息学在线分析程序,结合Gene Runner和DNAMAN等生物信息学软件,分析并预测TgMDH蛋白的开放阅读框、理化性质、可溶性、信号肽、跨膜区、表面可及性、可塑性、亲(疏)水性、翻译后修饰位点、二级结构及抗原表位,通过CPHmodels程序预测该蛋白的三维空间结构。结果 TgMDH蛋白由316个氨基酸组成,分子式为C₁₄₉₈H₂₄₅₄N₄₀₂O₄₄₀S₂₀,分子质量单位为33 777.5,等电点为6.01,波长280 nm时的吸光度(A)值为0.364,半衰期为30 h,有9个表面可及性参数≥1.9的区域、4个亲水性参数得分≥1.9的区域、7个柔韧性参数得分≥2的区域、14个翻译后修饰位点和14个潜在抗原表位,为可溶性表达蛋白。结论 TgMDH基因编码蛋白为可溶性蛋白,有多个抗原表位,具有免疫原性,可作为弓形虫病疫苗候选抗原。     

细粒棘球绦虫Eg95抗原表位的生物信息学预测

目的应用软件和在线网络分析Eg95的蛋白二级结构,预测B细胞表位和T细胞表位,为确定和筛选优势表位,研制安全、高效的表位疫苗奠定基础。方法采用DNAStar软件和在线网站IEDB、SYFPEITHI等对Eg95的B细胞表位和T细胞表位进行预测。结果 Eg95存在潜在的抗原表位,B细胞表位区域：16-38,41-48,50-67,68-90,92-100,103-113,120-132。分值高的T细胞表位区域：6-14,14-22,48-56,4-12,98-106,142-150,146-154。结论运用生物信息学方法确定Eg95存在7个抗原表位,对进一步研究Eg95的抗原性和研发优势表位疫苗具有重要的意义。     

结核分枝杆菌Rv3134c蛋白抗原表位的预测

目的 预测结核分枝杆菌Rv3134c的抗原表位,了解其免疫学特性。方法 利用DNAStar软件包中Protean软件对Rv3134c氨基酸序列进行分析,采用包括二级结构、亲水性、抗原性、表面可能性、柔韧性等多参数预测其二级结构及T细胞和B细胞抗原表位,最后BLAST分析其与人类抗原表位的同源性。结果 Rv3134c蛋白具有丰富的二级结构和多处抗原指数较高的区段,含有较多潜在的B细胞抗原表位,可能位于1-7、30-37、65-81、89-100、111-120、138-148、184-195、209-216、233-238位氨基酸残基或其附近,这些区域基本上含有β转角结构,亲水性、表面可能性和柔韧性指数都较高。该蛋白潜在的T细胞抗原表位较少,可能位于62-76、89-97、185-195、203-213、219-231、248-255位氨基酸残基或其附近。BLAST分析结果显示,其与人类抗原表位的同源性很低。结论 结核分枝杆菌Rv3134c是一个即含有较多B细胞抗原表位又含有较多T细胞抗原表位的蛋白抗原,实验结果为该蛋白抗原表位的进一步研究与合成肽疫苗奠定了基础。     

布鲁氏菌Omp2b优势T-B联合抗原表位的免疫应答特点研究

目的 通过生物信息技术预测分析Omp2b蛋白的优势B细胞表位和T细胞表位,筛选T-B联合抗原表位,探讨其免疫原性和激发免疫应答的特点,为开发有效的布鲁氏菌疫苗奠定基础.方法 1)利用生物信息学软件ProtParam,SOMPA,SWISS-MODEL,Rasmol,DNAStar,SYFPEITHI和IEDB来分析Om...     

结核分枝杆菌Rv1419蛋白抗原表位的预测

 目的 预测结核分枝杆菌Rv1419蛋白的抗原表位。方法 利用DNAStar软件包中Protean软件对Rv1419氨基酸序列进行分析,采用包括二级结构、亲水性、抗原性、可及性、柔韧性、电荷分布等多参数预测其二级结构及T细胞和B细胞抗原表位。结果 Rv1419蛋白具有丰富的二级结构和多处抗原指数较高的区段,含有少数潜在的B细胞抗原肽表位（可能在67～70、72～82、142～154、131～137位氨基酸残基或其附近）,这些表位抗原性较好,都含有β转角和无规则卷曲结构,呈现在表面的可能性和柔韧性都较大。该蛋白含有较多潜在的T细胞抗原肽表位（可能在5～15、18～22、29～32、43～55、58～62、64～68、86～97、99～109、110～114、117～123、126～128、136～140位氨基酸残基或其附近）。结论 结核分枝杆菌Rv1419蛋白是一个T细胞抗原表位占优势的蛋白抗原,也存在B细胞抗原表位,本研究结果为该蛋白抗原表位的进一步研究、应用奠定了基础。